UFABC

Bacharelado em Cincia & Tecnologia Transformaes Bioqumicas

Aminocidos e Protenas

Prof. Dr. Tiago Rodrigues

INTRODUO As protenas so as macromolculas mais abundantes no organismo e apresentam uma enorme diversidade estrutural e funcional: - estrutural (colgeno e elastina); - catalisa reaes qumicas no organismo (enzimas); - transporte de molculas no sangue (hemoglobina apoprotenas); - transporte de molculas atravs de membranas (uniporter); - defesa (imunoglobulinas e interferon); - hormnios proticos (insulina); - contrao muscular (actina e miosina); - controle da expresso gnica;

AMINOCIDOS
as monomricas formam

so

unidades que as

PROTENAS

carbono

apresenta 4 ligantes diferentes, exceo da com glicina, assim

apresentando

estereoqumica.

Todas as protenas encontradas nos seres vivos so formadas por Laminocidos.

GRUPO CARBOXILA

Os aminocidos diferem GRUPO AMINO si estrutura cadeia (R). entre pela da

lateral

CADEIA LATERAL

A classificao dos 20 aminocidos feita por meio de sua cadeia lateral (R) e podem ser divididos em:

- apolares (hidrofbicos); - polares (hidroflicos);

Os aminocidos polares ainda so divididos em polares sem carga, polares carregados positivamente e polares

carregados negativamente.

AMINOCIDOS APOLARES ALIFTICOS

AMINOCIDOS APOLARES AROMTICOS

AMINOCIDOS POLARES SEM CARGA

AMINOCIDOS POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE

AMINOCIDOS POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE

AMINOCIDOS ESPECIAS

IONIZAO DOS AMINOCIDOS

Os grupamentos ionizveis dos aminocidos podem apresentar-se protonados ou desprotonados de acordo com o o seu pKa e o pH do meio.

pH < pKa grupamento protonado pH = pKa 50% protonado e 50% desprotonado pH > pKa grupamento desprotonado

PI (Ponto Isoeltrico)
O ponto isoeltrico (PI) de um aminocido ou protena o pH onde a somatria das cargas lquidas zero, ou seja, a molcula neutra.

Curva de Titulao da Glicina

A LIGAO PEPTDICA
O grupo carboxlico de um aminocido 1 pode se ligar covalentemente ao grupamento amino de um aminocido 2, com perda de uma molcula de H2O, formando uma ligao amida. - dipeptdeos; - tripeptdeos; - oligopeptdeos; - polipeptdeos (protenas);

A ligao peptdica no ocorre como est descrita, atravs de reao direta entre os aminocidos, mas atravs de um complexo aparato de sntese protica (ribossomos). Essa representao mostra apenas o resultado lquido do processo.

A ligao peptdica tem carter de ligao dupla (sp2), ou seja, so planares e rgidas, sendo que somente a ligao simples do carbono permite rotao.

Destacando peptdica, ligao

ligao a

esquematize entre

aminocidos

hipotticos formando:

a) um dipeptdeo b) um tripeptdeo

4 aa

3 ligaes peptdicas

ESTRUTURA DE PROTENAS

A estrutura das protenas pode ser descrita em quatro nveis:

1. Estrutura primria

2. Estrutura secundria

3. Estrutura terciria

4. Estrutura quaternria

1. Estrutura primria Refere-se seqncia de aminocidos ao longo da cadeia polipeptdica, mantida por ligaes covalentes, que determinada protena; geneticamente, sendo especfica para cada

2. Estrutura secundria

Refere-se segmentos da

cadeia

conformao polipeptdica.

adquirida

por

Normalmente,

apresenta-se como -hlice ou folha -pregueada e esses dois tipos de estrutura secundria podem ocorrer nas protenas em propores variveis;

pontes de hidrognio INTRACADEIA

interaes eletrostticas

pontes de hidrognio INTERCADEIAS

3. Estrutura terciria Refere-se ao dobramento final da estrutura secundria da cadeia polipeptdica;

4. Estrutura quaternria Refere-se associao de duas ou mais cadeias polipeptdicas (subunidades) com estrutura terciria para formar uma estrutura oligomrica;

CLASSIFICAO DAS PROTENAS

1. Protenas fibrosas

- estrutura 2ria regular - alongadas - geralmente insolveis - papel estrutural

-queratinas:

cabelos,

ls,

chifres,

unhas,

cascos, bicos -queratinas: teia de aranha colgeno: tecido conjuntivo, cartilagens, tendes

2. Protenas globulares

- estrutura 3ria e/ou 4ria - ~ esfricas - geralmente solveis - funes dinmicas

ALTERAES ESTRUTURAIS DAS PROTENAS

conformao

nativa

(termodinamicamente

estvel)

DESNATURAO
a perda de sua conformao nativa devido a quebra de ligaes no covalentes por alteraes fsicas (temperatura) ou Protenas qumicas (pH, agentes podem

desnaturantes).

desnaturadas

sofrer renaturao.

DESNATURAO

PERDA DA CONFORMAO NATIVA

PERDA DA FUNO BIOLGICA

Tcnicas Analticas para Separao e Purificao de Protenas

PROCESSOS CROMATOGRFICOS

TROCAINICA

EXCLUSO MOLECULAR

AFINIDADE

PROCESSOS ELETROFORTICOS

ESPECTROMETRIA DE MASSAS