Catalise enzimatica > Objetivos de aprendizagem Ao final deste texto, v deve apresentar 0s seguintes aprendizados: I Identificar os componentes de uma reagao enzimatica, 1 Reconhe 1H Indicar os modelos de ligagio da enzima ao substrato € 0s tipos d 3s princioals mecanismos de catalise das enzimas. Introdugéo Enzimas sia ‘vos, ragas 8 sua capacidade de promover eacelerar reacdes quimicas e nivel celular Essas protet élicos ss envelvern-se corn os proce: dadaa sua especific 7 mais explorado em nivel essenciais 8 manutengio da vida. No enta de ago, 0 uso de enzimas tem sido cada v industrial, seja na drea médica, alimenticia ou quimica Neste texto, vos val estudar os mecanismos eas caractersticas gerais da catélise enzimatica, Vacé tamioém vera Importancia das enzimas que ager coma catalisadores, aumentando a velocidade das reacées, Os componentes de uma reagao enzimatica [As enzimas so proteinas biocatalsadoras que regulam a velocidade de todos os proessosisiolgieos no so alteradas no process quimico las garantem que os procesosfisiologicos corram de modo ordenado, garentndo a homes- tasa do organisto, As enzimns fornecem uma roa alteruativa energicamente favorive para reago, oss, uma vta com euegiadeativagdo ménor: Eas podem reduziraenergia de ativagio, mas no altram o equlfrio da regio. Grande parte das reagdes do corpo humano €acelerada por enzimas cha- madas de biocatalisdores, que influeneiam na vlocidade dos processos sem serem eonsumidas ou modificadas, As enzimas sao especifies para‘cada substrato, em concentragdo minima, mantendo inalterado o equilibrio da reagio, Alguns tipos de RNA podem também funcionar como biocatalisadores —sio as chamadas ribozimas, menos comuns, entretanto, Em rela¢o & nomenclatura, as enzimas podem ser nomeadas de acordo ‘com o substrato ou com reagao, adicionando-se 0 sufixo “ase”, Por exemplo, sacarase e lactato desidrogenase, Algumas 4a tripsina, Existe também a nomenclatura internacional, que afere nomes ‘bem especificos a partir de seis classes principais de enzimas, por exemplo, D-gliceraldeido 3-fosfato: NAD oxirredutase. As enzimas possuem uma pequena regio denominada sitio ativo, que fun- cciona como uma espécie de bolsa. Os aminodcidos de revestimento tém radicais formadores de uma estrutura tridimensional, complementar ao substrato. Ao se ligar com a substancia certa,o sti ativo forma complexo enzima-substrato (ES), convertido em enzima-produto (EP) gradativamente. A eficiéneia eata- litica, denominada mimero de renovacio (turnover), determina a quantidade ‘de moléculgs de substrato convertidas em produto por mol de enzimas em um segundo, representando, dessa mancira, a eficiéneia do catalisador As enzimas sio altamente especificas, catalisando somente determinado tipo de reagdo, Algumas enzimas necessitam de eofatores, elementos no protéicos necessérios para sua atividade, Hs dois tipos de cofatores: os ativa- dores, geralmente ions metilicos (por exemplo, Zn" ¢ Fe) ¢ as coenzimas, moléculas orgénicas frequentemente derivadas de vitaminas. Voltaremos aos cofatores mais adiante neste texto, O conjunto enzima-cofator € denominado holoenzima; jé o termo apoenzima se refere a unidade enzimética proteica pura, Denomina-se grupo prostético as coenzimas que nio se dissociam da a da enzima, € & toda reagdo que ocorre em presenga de um catalisador, como 60 caso das reagbes enzimaticas, Para se entender o mecanismo de ago das ‘enzimas 6 necessério que se saiba o que vem a ser um catalisador. O catalisa~ dor é toda substincia capaz de modificar a velocidade de uma reagdo sem ser nela consumido ou aparecer entre os produtos, Para que ocorra uma reagio, as moléculas dos reagentes (R), também chamados de substratos, precisam ‘obter uma energia extra chamada de energia de ativagio, Essa energia de ativagio faz com que as moléculas atinjam um estado ativado (R®) mais rico ‘em energia, no qual uma ligago pode ser formada ou quebrada gerando © produto (P) (Figura 1). m nomes particulares, comoEnergia de ativagio sem ! Energia de liberaca na reagao ‘oe total Coordenada de engi Figura 1. Representa da enero de atiuagho nacessris pare nai ‘aalara tansformagio de substrata em produ, Inna pretane asfica, ‘ecomo ocove a reagio sem a presenga de uma enzma (linha cna) Fane Acivacao eng néieaeneratice2007, ‘A velocidade da reago quimica ¢ proporcional ao nimero de moléculas no es- tado ativado (de transigdo) Este estado éatingido devido ao choque intermolecular ‘que pode ser acelerado quando se fornece calorao sistema, ou quando se adiciona ‘um catalisador. 0 catalisador é capaz de se combinar com os reagentes formando ‘um composto intermedisrio de menor energia. Assim, a barreira enengética a ser ‘ransposta & diminuida, os produtos sio formados co catalisador livre éregenerado, ‘As enzimas catalisam as reagdes porque reduzem o nivel da energia de ativagio, [Nas reagdes catalisadas por enzimas estdo envolvidos os seguintes compo- nentes: enzima (E), substrato (S), complexo enzima-substrato (ES) e produto — composto formado pela transformago do substrato (Figura 2).™ x™N engima E+SSESSE+P engimay Figura 2. Representacio dos componentes de uma rea Fonte rams 7 Principais mecanismos de catalise das enzimas Durante a catéise enzimitica, a encima ligase 40 substrate formando o chamado complexo enzims-substrato (ES) um intermedidriotrnsitério que desaparece quando osubstrat é transformado em produto, A enzima se ne 20 subsrato através deuma pequena pare de sa molécula denominada centro tivo, Uma enzima pode ter um on mais eentros ativs. Ha diferentes tpos de ligagses entre enzima esubstat:ligagbesinieas, lgagSeshidrofbieas, ligagdes covalentes, pontes de hidrogénioe forgas de Van der Walls. Pata que a reagao enzimitica se ralize 6 ueceasitio quo o ceutro ative da enzima ve sguste perfitamente ao rubntrato para permit ross de elétrons, protons © rupamentos, Durante uma eagdoenzimitia, o substrate va desaparecendo © 6 produto vai eumentando de concenragao até quea regio chegue a estado de equilibrio. Quando a veocidade de formagao do complexo ES for igual velocidade de decomposgdo, a eapdo tinge o estado estacfondri, também hamado eq indonico, As enzimes catalisumn as rea seutided —0 que dewomineo reversitiidade da aye eurianitien —, 4s ‘nfo modifcam o estado de equiltrio, Certasenzimas, quando tratadas de modo a se tomarem proteinas pues, perdem a capaciade de catalsar rages, Von Fulerdenominou cofatores as substincas nfo protecas necessdrias A atividade dealgumas enzimas (ver 0 tox Fiqueateno), As enzimas que necesita de cofitor para apresentarem atividade bildgicnsiocompostas por duas parts: ss nos dois a) a parte proteica denominada apoenzima; ) aparte no proteica, que recebe o nome de cofator,Como vimos anteriormente, a unio cataliticamente ativa (apoenzima + . Aceso er: 8st. 2017 ENZIMAS.Bioquimica online Biomoléculs, (2017) Disponivel em: Acessa er 8 set. 2017 ENZYMES, Kscience, 2008, Disponivel em: chitpi/wwwkscience co.uk/animations/ anim_2htn> Acesso em: 8 set 2017, Leituras recomendadas MURRAY, &. Ket al Bioquinicalustrada de Harper NLangel 29.64, Porto Alegre: Nec- Grave Hil 2013 NELSON, D.L; COX, M.M. Pancbios de blaqumica de Lehninger 6. e6, Porto Alegre: ‘GrupoA, 2014Encerra aqui 0 trecho do livro disponibilizado para esta Unidade de Aprendizagem. Na Biblioteca Virtual da Instituigao, vocé encontra a obra na integra.UYU Yj Yj Y ff YY Yff yf Conteddo: souugses G]alH] sevctesnas