Enzim

XII.IPA.2 SMAN 2 CIREBON

Kelompok 3
Anggota: Aviya Munawaroh (05)
Ayundha Nabilah (06) Faisal Haris (13) Muhamad Kukuh (19) Vinashia N. (27)

PRAKATA

DAFTAR ISI

PENDAHULUAN

A. Rumusan Masalah
1. Adakah pengaruh pH dan suhu terhadap kerja enzim katalse? 2. Bagaimana pengaruh suhu terhadap kerja enzim katalase? 3. Bagaimana pengaruh pH terhadap kerja enzim katalase?

B. Hipotesis
Enzim katalase berperan dalam mengkatalis H2O2 menjadi H2O dan O. Suhu dan pH berpengaruh terhadap kerja enzim katalase. Semakin tinggi suhu, semakin cepat kerja enzim katalase. Enzim katalase mempunyai pH dan suhu optimum untuk bekerja.

C. Tujuan
Menyelidiki peranan enzim katalase dan factor yang mempengaruhi kerjanya.

TINJAUAN PUSTAKA

Sejak awal abad ke-19 diduga akan adanya mekanisme katalisis pada makhluk hidup. Penemu hydrogen peroksida, H202 yaitu Thenart, pada tahun 1818 jauh sebelum Berzelius menulis tentang fenomena katalisis dalam kimia umum, melaporkan bahwa fibrin dan ekstrak berbagai jaringan seperti ginjal, paru-paru, limpa hati dan sebagainya, mempunyai sifat yang sama dengan logam seperti platina, emas dan perak, yaitu dapat melepaskan oksigen dari H202 . Dalam makalahnya yang muncul di majalah ilmiah yang diterbitkan oleh Akademi Ilmu Pengetahuan Perancis, ia membandingkan kedua fenomena ini, yang menurutnya didasari oleh mekanisme yang sama. Meskipun fenomena katalisis banyak dipelajari dan dikembangkan oleh Berzelius, pernyataan tentang peristiwa itu, utamanya yang berhubungan dengan makhluk hidup, untuk pertama kali secara terbuka dan gambling dilukiskan oleh Thenart ini. Ia menyatakan bahwa suatu organ, tanpa menyerap ataupun tanpa berikatan dengan suatu senyawa, dapat terus-menerus mengubah senyawa tersebut menjadi senyawa lain . Bahwa daya rusak terhadap H202 ini diduga kuat disebabkan oleh enzim, dibuktikan oleh Jacobson pada tahun 1892. Loew menamai enzim itu pada tahun 1901 sebagai katalase, salah satu nama trivial enzim yang bertahan hingga kini. Dugaan kuat akan katalase sebagai suatu protein sudah diutarakan oleh Waeintig dan Gierisch pada tahun 1918, akan tetapi sesuai dengan tingkat pengetahuan saat itu dan semangat zaman, pendapat ini belum diterima secara luas. Kepastian akan hal itu lagi-lagi menunggu hasil kerja Sumner dan Dounce, yang untuk pertama kalinya berhasil mengkristalkan katalase dari hati sapi pada tahun 1937. ENZIM KATALASE 1. TATANAMA EC 1.11.1.6 Nama : Katalase Nama lain : CAT Caperase Catalase-peroxidase Equilase Optidase Nama sistematik : hydrogen-peroxide :hydrogen peroxide oxidoreductase

Klasifikasi : oksidoreduktase (H2O2 acceptor) Panjang residu : 506 residu 2. REAKSI 2H2O2 2H2O + O2

3. KOFAKTOR a. NDP (Nadph Dihydro Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate ) b. Heme (Protoporphyrin Ix Containing Fe ) 4. BERAT MOLEKUL 118054.25 gram/mol STRUKTUR KATALASE Struktur sekunder : 31% helical (22 helices; 161 residues) 16% beta sheet (19 strands; 82 residues)

PURIFIKASI ENZIM Metoda yang baku untuk pemurnian katalase dikembangkan sebagian besar di laboratorium Von Euler terdiri dari tiga langkah: 1. Pengendapan fraksional dari bahan dasar (mentah) 2. Denaturasi lengkap dengan treatment campuran alkohol kloroform 3. Adsorbsi enzim pada kalsium phosphat atau aluminium hidroksida KEBERADAAN ENZIM Hewan menggunakan katalase di setiap organ, dimana konsentrasi terbesar terdapat pada hati. Katalase juga terdapat pada tumbuhan, tetapi tidak pada jamur, walaupun telah ditemukan beberapa jenis dapat menghasilkan enzim katalase pada pengaturan temperatur hangat dan pada pH yang rendah. Semua mikroorganisme aerobik diketahui tidak menggunakan enzim katalase. Tetapi katalase ditemukan pada beberapa jasad renik anaerobik seperti Methanosarcina bactery. Enzim katalase terdapat hampir di semua makhluk hidup. Enzim ini diproduksi oleh sel bagian badan mikro, yaitu Peroksisom. Organ yang paling dominan menghasilkan enzim ini adalah bagian hati (lever). Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang melindungi bagian dalam

sel dari kondisi oksidatif dan racun (toksin) yang bagi kebanyakan orgnisme ekuivalen dengan kerusakan. Enzim katalase adalah enzim yang dapat menguraikan hidrogen peroksida (H2O2) yang tidak baik bagi tubuh makhluk hidup menjadi air (H20) dan oksigen (O2) yang sama sekali tidak berbahaya. Selain itu, enzim ini di dalam tubuh manusia juga menguraikan zat-zat oksidatif lainnya seperti fenol, asam format, maupun alkohol yang juga berbahaya bagi tubuh manusia. Dengan begitu, berbagai racun yang masuk ke dalam tubuh manusia menjadi tidak berbahaya lagi bagi tubuh. kesemua proses di atas biasanya terjadi di dalam organ hati. Enzim katalase dari mamalia seperti manusia, ataupun sapi, ataupun mikroba moderat (jamur) misalnya, hanya dapat berfungsi di antara suhu 37-40 derajat celcius. Jika suhu terlalu rendah ( < 10 C) , maka enzim ini akan berhenti bekerja, tetapi tidak mengalami kerusakan dan akan bekerja kembali jika suhu telah normal. Jika suhu terlalu tinggi ( >40 C), enzim ini akan mengalami denaturasi sehingga tidak dapat dipakai kembali

KINETIKA ENZIM Victor Henri pada tahun 1903, memberikan kesimpulan, bahwa enzim bergabung dengan molekul substrat untuk membentuk suatu kompleks enzim substrat sebagai tahap yang harus dilalui dalam katalisis enzim. Pemikiran ini diperluas menjadi suatu teori umum kerja enzim, terutama oleh Leonor Michaelis dan Maud Menten pada tahun 1913. Mereka mengemukakan bahwa enzim E pertama-tama bergabung dengan substratnya S dalam reaksi dapat balik, membentuk kompleks enzim-substrat ES. Reaksi ini berlangsung relatif cepat E+S ES Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi dapat balik kedua yang lebih lambat menghasilkan produk reaksi P dan enzim bebas E ES P+E Karena reaksi kedua merupakan tahap yang membatasi kecepatan, kecepatan keseluruhan reaksi enzimatik harus seimbang dengan konsentrasi komplek enzim-substrat ES. Pada setiap saat di dalam reaksi enzimatik, enzim terdapat dalam dua bentuk, bentuk bebas atau tak terikat dan bentuk yang sudah terikat ES. Kaecepatan reaksi katalitik ini jelaslah menjadi maksimum jika semua enzim terdapat sebagai kompleks ES dan konsentrasi enzim bebas E menjadi sangat kecil. Michaelis dan Menten mendefinisikan suatu tetapan yang sekarang dinyatakan sebagai KM, yang bermanfaat dalam menyatakan hubungan yang tepat di antara konsentrasi substrat dan

kecepatan reaksi enzimatik, dan dapat didefinisikan secara sederhana sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim mencapai setengah kecepatan maksimumnya. dimana v0 = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S] Vmax = kecepatan maksimum KM = Tetapan michaelis menten enzim bagi substrat tertentu Enzim katalase dengan substrat H2O2 memiliki KM 25 mM APLIKASI ENZIM Hidrogen peroksida selain digunakan sebagai agen bleaching atau pemutih di industri kertas atau tekstil, juga digunakan untuk melindungi buah dan sayuran segar dari bakteri patogen seperti Salmonella atau E.coli, pasteurisasi produk susu, ataupun digunakan dalam sterilisasi karton pembungkus jus atau susu segar sehingga tak perlu pendinginan. Sebenarnya, hidrogen peroksidase juga bukan merupakan senyawa yang aman bagi manusia. Keberadaan hidrogen peroksida yang merupakan oksidan dapat menyebabkan kondisi dalam sel yang reduktif menjadi oksidatif. Karena itu, dapat dikatakan penggantian klorin ke hidrogen peroksida hanya mengurangi masalah dan bukan menyelesaikan masalah lingkungan. Katalase adalah enzim yang dapat menguraikan hidrogen peroksida yang tidak baik bagi tubuh makhluk hidup menjadi air dan oksigen yang sama sekali tidak berbahaya. Selain itu, enzim ini di dalam tubuh manusia juga menguraikan zat-zat oksidatif lainnya seperti fenol, asam format, maupun alkohol yang juga berbahaya bagi tubuh manusia. Katalase terdapat hampir di semua makhluk hidup. Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang melindungi bagian dalam sel dari kondisi oksidatif yang bagi kebanyakan organisme ekuivalen dengan kerusakan.

METODE PENELITIAN
A. Alat dan Bahan
Alat Tabung reaksi Rak tabung reaksi Pipet ukur Pengaduk Gerusan Gelas beker Kasa besi Lampu spirtus Kaki tiga Korek api Lidi Penjepit Termometer Bahan Hati ayam Jantung ayam NaOH HCl Hidrogen Peroksida (H2O2) Aquades

B. Cara Kerja
1. Siapkan alat dan bahan. 2. Potonglah hati ayam dengan ukuran kecil-kecil, kemudian tumbuk dan haluskan tiap potongan tersebut menggunakan gerusan. 3. Ambil aquades sebanyak 30 ml lalu campurkan dengan tumbukan hati tersebut. 4. Saring sampai menjadi ekstrak hati. 5. Siapkan empat tabung reaksi berilah lebel 1 sampai 4. 6. Masukkan ekstrak hati ayam ke dalam tiap tabung kira-kira 2 cm

7. Berikan perlakuan sebagai berikut : Pada tabung 1 Masukkan hydrogen peroksida sebanyak 20 tetes. Kemudian aduk larutan. Masukkan bara api. Amati apa yang terjadi Pada tabung 2 Masukkan HCl sebanyak 10 tetes. Lalu tambahkan hydrogen peroksida sebanyak 20 tetes. Kemudian aduk larutan. Masukkan bara api. Amati apa yang terjadi. Pada tabung 3 Masukkan NaOH sebanyak 10 tetes. Lalu tambahkan hydrogen peroksida sebanyak 20 tetes. Kemudian aduk larutan. Masukkan bara api. Amati apa yang terjadi Pada tabung 4 Panaskan ekstrak hati di air yang mendidih sampai suhu <50C. Masukkan hydrogen peroksida sebanyak 20 tetes. Kemudian aduk larutan. Masukkan bara api. Amati apa yang terjadi

C. Waktu dan Tempat Pelaksanaan Penelitian

Percobaan ini dilakukan pada tanggal 27 Oktober 2010, pukul 12.15-13.45. Bertempat di laboratorium biologi SMAN 2 Cirebon.

HASIL DAN PEMBAHASAN

Ekstrak Hati Gelembung Nyala api
++++ + ++++ menyala tidak menyala tidak menyala menyala

No.
1. 2. 3. 4.

Perlakuan
Ekstrak hati/ jantung + H2O2 Ekstrak hati/ jantung +HCl+ H2O2 Ekstrak hati/ jantung +NaOH+ H2O2 Ekstrak hati/ jantung +dipanaskan+ H2O2

Ekstrak Jantung Gelembung Nyala api

+++ +

menyala tidak menyala tidak menyala menyala

++

Keterangn : ++++ : banyak sekali +++ : banyak ++ : sedikit + : sedikit sekali : tidak ada

KESIMPULAN

Ekstrak hati mempunyai enzim katalase lebih banyak daripada ekstrak jantung Enzim katalase akan bekerja secara optimal pada pH netral dan suhu optimum (4050C) Peranan enzim katalase adalah mengkatalisis H2O2 menjadi H2O dan O2

DAFTAR PUSTAKA
www.google.co.id

LAMPIRAN