Pptidos y protenas

Los pptidos y las protenas son polmeros (del griego poli muchos, meros parte)de aminocidos unidos por enlace peptdico .Cada aminocido que forma prte de una cadena peptdica se le denomina resid p u ehsa perdido un tomo de hidrgeno de su gmpo amino y una porcin hidroxo de su grupo &boxilo, o uno de los 2 si ocupan 6s extremos de la cadena. Se denominan ogopeptidos cuando contienen de 2 a 7 residuos de aminocidos; polipptidos cuando su peso moleeutar es menor que 5 000, y protenas cuando su Peso molecular es mayor que 5 000. En el caso de los &g-o&-p -t idos se puede especificar el nmero exacto de residuos de aminocidos que contiene, anteponiendo el prefijo: di-, tri-, tetra-, penta-, hexa-, o hepta, a lapalabra p~tidoE. l dipptido contiene 2 residuos de aminocidos, el hipptido 3 y asi sucesivame" ESTRUCTURAS DE LOS PEPTIDOS Como el enlace peptdico se establece entre el grupo acarboxo de un aminocido Y el gnip0 a-amino del siguiente, los residuos de los extremos tendrn: uno, el grupo amino no Comprometido en el enlace, y el otro, el carboxilo. Por convenio, el residuo aminoacdico que tiene el grupo amino libre (N-terminal) suele escribirse a la izquier- . d ae~l qu e Posee el gmpo carboxilo libre (Cterminal), a la derecha. PROTEINAS: Las protenas son grandes polimeros, cuyo p a moledar abarca el rango entre 5 mil y

Esto es consecuencia de la cantidad de cadenas laterales de residuos de aminocidos apolares que se proyectan desde su superficie, e interaccionan con la poirin apolar de los Lpidos mediante el establecimiento de uniones hidrofbicas. Las solubles presentan una estructura espacial globular, donde se proyectan emergiendo de su superficie las cadenas laterales de residuos de aminocidos polares, que establecen interacciones no covalentes con las molculas de agua (polar&, que permiten mantenerse en solucin, aqu se encuentran casi todas las protenas globulares. POR SU COMPOCICISION QUIMICA: Pueden clasifiear en simples y conjugadas. Las simples estn formadas slo por aminocidos. Las wqjugadas tienen unido a las protenas un gmpo prosttico, que no es proteico; stas se subclasifican sobre la base de ese gmpo Clase grupo prosttico ejemplo Lipopmteias lpidos B lipoprotena sangre Glicopmtew glcidos receptor de la insulina Fobfopmtenas grupo fosfato glucofosfolirasa Hemopmtew hemo citocromo Flavopmteias flavin nucletido nadh desidrogen Metalopmtenas hierro,calcio,zink catalasa
La estructura primaria : de las protenas se define como el orden o la secuencia de SUS L-a-aminoeidos unidos mediante enlaces peptdicos Este nivel estructural, codificado genticamente, se conoce cuando se sabe el nmero, la estructura o identidad y el orden de todos sus residuos de aminocidos, mnstituye la estmctura bsica de las protenas. Al analizarlo en detalle se distinguen uncomponente esirnctural comn para todas las protenas y otro especco para cada una de ellas. COMPONENTE ESTRUCTURAL ESPECIFICO : En todas las especies, las protenas se forman a partir del mismo conjunto integrado por unos 20 L-a-aminocidos. Estos aminocidos son diferentes debido a la es&ctura de sus cadenas laterales, la cual les confieren propiedades fisico-qumicas especficas. La identidad, la cantidad y el orden de los residuos de aminocidos que las constituyen es lo que determina la estructura primaria y la individualidad de las protenas. ib esta secuencia de aminocidos EsTRUCTURA secundaria De la estructura primaria recordemos que los carbonos a de aminocidos adyacentes se encuentran separados por 3 enlaces covalentes, ordenados as: Cc-C-N-Ca. Los giros alrededor de los enlaces simples permiten la formacin de estructuras secundarias. Se conoce por nivel de organizacin secundario (estructura secundaria) al ordenamiento regular que adoptan sectores de la cadena peptdica a lo largo de un eje, debido a la interaccin de los grupos carbonilicos y amdicos con formacin de puentes de hidrgeno; las principales son la a-hlice

millones, que adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones. Clasificacin de LAS PROTEINAS Debido a la diversidad estructural y funcional de las protenas y a las propiedades fsico -qumicas que presentan, existen diversos criterios para clasificarlas. POR SU FORMA: Pueden clasificarse en globulares y fibrosas. Las glnhulsres son protenas cuya estructura tridimensional es esferoidal. La rszn de sus ejes axiales es menor que 10 y generalmente no exceden de 3 a 4. Son protenas globulares la mioglobina, la hemoglobina, las protenas plasmticas, las enzimas y las historias. Las fibrosas - son protenas cuya estructura tridimensional es alargada, se conoce que la razn entre sus ejes axiales es mayor que 10. POR SU SOLIBILIDAD: Pueden clasificarse en insolubles, solubles y poco solubles. Las insolubles presentan una eshuchun muy "empaquetada", que l'per~te formar los diferentes tipos de fibras, aqu se encuentrantodas las protenasfibmsas; tambih induye las protenas globulares,que forman parte de las membranas celulares en las cuales su grado de insolubilidad se corresponde con la profundidad de inmersin en la bicapa Lipdica.

Resumen Las protenas diferentes que posee el hombre estan involucradas en casi todas las funciones que se Llevan a cabo en el organismo. Veinte L-a-aminoicidos diferentes estan presentes en los pptidos y protenas, en cantidades variables y en un orden especfico, aportando informacin secuencial. La polimerizacin de los aminocidos mediante enlace peptidico determina la estnictnra primaria, donde el eje covalente homogneo se establece entre 2 carbonos a mediante 3 enlaces covalentes. Las cadenas laterales de los residnos de los aminocidos quedan por fuera del eje covalente. La organizacin tridimensional de la protena queda determinada por los niveles secnndario, teroario y enaternario. El nivel secnndario Oene 2 formas principales, la a-hlice y la boja plegada B, estabilizadas por puentes de hidr6geno que se establecen entre los elementos del grnpo peptitico. La a-hlice presenta giro derecho; 3,6 residuos de aminocidos por espira, y los puentes de hidrgeno unen las espiras entre s. En la conformacin B Las cadenas polipeptidicas se disponen en forma paralela o antiparalela, los puentes de hidrgeno son intercatenarios. La estnicnra terciaria se debe al plegamiento o "empaqnetamiento" de la o las estnictnras secnndarias y superseeundarias, generalmente en forma de dominios. Se encuentra estabhda por interaeeiones no mvalentes: Uniones inicas o salinas,puente de bidr6gen0,Uniones bidmfbicas y fue- de Van der Waals, que se producen por la interaM6n de las cadenas laterales de los residuos aminoacdicos, ayndan a esta estabilizacin los puentes disulfuro. En muchas protenas globulares exisie mi nivel transicional antes del terciario, denominado superemamiento secnndario. El nivel cuaternario es integrado por 2 o ms cadenas polipeptidicas idnticaa o diferentes en estnictnra, generalmente en nmero par, unidas por interaeeiones no mvalentes. Si la estnictnra espachl de las pro* depende de su secuencia de aminocidos exisn una relacin mmpasiu6n-seeuencia-conformaci6n, que determinar la idormacin conformacioual y esta el reeonoeimiento molenilar. La desnaturalizacin se produce por egposicin de Las protenas ante agentes slm o quimieos que provocan la mptura de las interaeeiones dbiles, incluso los puentes mvalentes disulfuro, se pierde la organizacin tridimensional y como conseeoencia la funcin. La prdida del nivel primario no es por desuaturalizacin, shio por hidrlisis. Las protenas alostricas poseen sitios por donde se une espeefcamente el ligando. La unin produce una transconformacin en la protena, hacia la forma de mayor o menor afinidad por determinada molcula, que ionuye de una forma determinante en mi funci6a Las protenas pueden dasicarse segn su forma, solubilidad, composicin

Poimies o funcin. Sospropiedadesfisico-qunicasd ependen de su gran tamao y de la presencia de hioionizables. La importancia de Las protenas es relevante, pues no existe mis funcin que el ser hnano sea capaz de rralizar donde no esih presentes.