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ATUALIDADES EM QUMICA

Luiz Alberto Colnago, Fbio C.L. Almeida e Ana Paula Valente


O Prmio Nobel de Qumica de 2002 foi outorgado ao qumico John B. Fenn e ao engenheiro Koichi Tanaka pelo desenvolvimento da espectrometria de massa para anlise de macromolculas biolgicas e ao qumico Kurt Wthrich pelo desenvolvimento de aplicaes da ressonncia magntica nuclear (RMN) multinuclear e multidimensional para determinao da estrutura tridimensional de protenas. As contribuies desses pesquisadores tornaram a Bioqumica a grande cincia do nosso tempo, permitindo a rpida identificao das protenas presentes em uma amostra em soluo, bem como das suas estruturas tridimensionais.

Prmio Nobel, ressonnica magntica nuclear, espectrometria de massa, protenas, macromolculas biolgicas
Recebido em 31/10/02, aceito em 16/11/02

Outras macromolculas presentes nos es alternativas. Muitos genes tamseres vivos so os polmeros de abm s so expressos durante certa cares, como a celulose que d sustenfase da vida ou quando o ser vivo est tao s plantas, o amido que fonte sujeito a estresse. Isto significa que a de reserva para as sementes e largapresena de um gene no necesmente usado na alimentao humana, sariamente leva produo da respecentre muitos outros polissacardeos. tiva protena. Assim, para conhecer Os estudos dos genomas tm letodos os mecanismos celulares tornavado ao conhecimento da composio se necessria a anlise global de todas dos cidos nuclias protenas expressas As informaes contidas cos e dos genes que em uma clula. Esse nos cidos nucleicos so eles codificam. Caestudo conhecido cooperacionalizadas por da gene pode gerar mo proteoma (em anameio da expresso de uma protena. Esses logia ao genoma). protenas (polmeros de estudos esto bem Uma outra importanaminocidos), que tm avanados e vrios te rea de estudo de funes de catalisar as mais seres vivos j tm protenas a determivariadas reaes nos seus genes conhecinao de sua estrutura sistemas biolgicos dos ou seqenciatridimensional, para que dos. O assinalamenseja possvel a correlato dos genes se d por intermdio da o entre a estrutura e sua funo bioleitura do DNA, procurando os sinais lgica. As protenas tm uma estrutura de iniciao e terminao. Dessa forma tridimensional nica e pequenas mudelimita-se os quadros abertos de danas estruturais podem levar perleitura (sigla ORF, do ingls, open readda ou reduo de sua atividade ing frames). Os ORF no necessariabiolgica. mente so expressos como protenas. Pela breve introduo acima podePode ocorrer que ORF no sejam exse ver que os estudos dos proteomas pressos ou que muitos ORF juntos fordas vrias espcies e de como as promem uma protena, por meio de juntenas funcionam so o grande desafio do nosso tempo. Esses estudos esto tornando-se viveis e cada vez mais A seo Atualidades em Qumica procura apresentar assuntos que mostrem como a Qumica uma cincia viva, seja rpidos graas aos mtodos analticos com relao a novas descobertas, seja no que diz respeito sempre necessria reviso de conceitos.
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odos os seres vivos, desde vrus e bactrias at seres superiores como plantas e animais, so constitudos de macromolculas responsveis pela grande maioria das suas funes vitais. A hereditariedade, uma das principais caractersticas dos seres vivos, transmitida de gerao em gerao por intermdio de polmeros de cidos nuclicos, denominados cido ribonuclico (RNA) e cido desoxirribonuclico (DNA). As informaes contidas nos cidos nuclicos so operacionalizadas por meio da expresso de protenas (polmeros de aminocidos), que tm funes de catalisar as mais variadas reaes nos sistemas biolgicos, como as operaes de digesto dos alimentos, diviso celular, leitura e cpia dos cidos nuclicos, entre milhares de outras reaes. As protenas tambm tm funo de transporte de substncias e eltrons (por exemplo, a hemoglobina que transporta oxignio e gs carbnico), funo de sustentao (por exemplo, o colgeno dos tendes), funo motora nos msculos, funo protetora do organismo (por exemplo, os anticorpos), entre muitas outras funes vitais.

desenvolvidos pelos pesquisadores laureados com o Prmio Nobel de Qumica de 2002. A seguir apresentada uma rpida reviso sobre protenas para ajudar a entender a importncia do trabalho desses laureados.

Protenas: da seqncia de aminocidos estrutura quaternria


As protenas so compostas de unidades estruturais bsicas de molculas orgnicas denominadas aminocidos. Os 20 aminocidos mais comuns encontrados na natureza e codificados pelo DNA so: glicina (gly), alanina (ala), valina (val), leucina (leu), isoleucina (ile), metionina (met), prolina (pro), fenilalamina (phe), triptofano (trp), serina (ser), treonina (thr), asparagina (asp) glutamina (gln), tirosina (tyr) cistena (cis), lisina (lys), arginina (arg), histidina (his) cido asprtico (asp) e cido glutmico (glu). Na Figura 1 est a frmula estrutural bsica de um aminocido, que constitudo de um grupo amino, em preto, um grupo carboxila, em azul, um tomo de hidrognio, em verde, e uma cadeia lateral (R), que diferencia os vinte aminocidos, em roxo. Esses grupos so ligados a um carbono assimtrico (menos para glicina, na qual a cadeia lateral tambm um tomo de hidrognio), conhecido como carbono- (C), em vermelho. Os aminocidos ligam-se entre si para formar peptdeos ou protenas por

meio dos grupos amino e carboxila, formando uma ligao peptdica pela eliminao de molculas de gua, conforme mostrado na Figura 2. Uma protena composta de dezenas a centenas de aminocidos e a seqncia de ligao determinada pelos cidos nuclicos (cido desoxirribonuclico-DNA ou cido ribonuclicoRNA) responsveis pela hereditariedade. A estrutura das protenas descrita em quatro nveis de organizao (Figura 3): 1- Estrutura primria - seqncia de aminocidos da cadeia polipeptdica. 2- Estrutura secundria - arranjo espacial bsico de parte de uma cadeia

polipeptdica na forma de hlices, folhas, voltas etc. 3- Estrutura terciria - estrutura tridimensional de uma protena, com a disposio espacial das unidades de estruturas secundrias e das cadeias laterais. 4- Estrutura quaternria - algumas protenas so compostas de mais de uma cadeia polipeptdica (subunidade). O arranjo espacial dessas subunidades conhecido como estrutura quaternria de uma protena. Uma protena pode consistir de cadeias polipeptdicas idnticas e no idnticas. A hemoglobina, por exemplo, constituda de cadeias polipeptdicas no idnticas.

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Figura 2: Reao de formao de um dipeptdeo a partir de dois aminocidos, destacandose a ligao peptdica em vermelho. Note que em uma das pontas do dipeptdeo h um grupo amino livre e na outra um grupo carboxila. Portanto esse dipeptdeo pode se combinar com outros aminocidos, formando cadeias mais longas chamadas polipeptdeos; protenas so polipeptdeos.

Figura 1: Frmula estrutural bsica de um aminocido, destacando os diferentes componentes: em preto, grupo amino; em azul, grupo carboxila; em verde, tomo de hidrognio; em roxo, cadeia lateral (R), que diferencia os vinte diferentes aminocidos; em vermelho, carbono assimtrico (menos para glicina, na qual a cadeia lateral tambm um tomo de hidrognio), conhecido como carbono- (C).
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Figura 3: Nveis de organizao das estruturas da protenas: a) estrutura primria; b) estrutura secundria (hlice ); c) estrutura terciria da -hemoglobina e d) estrutura quaternria da hemoglobina.
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Espectrometria de massa e RMN no estudo de macromolculas biolgicas

Como mostrado a seguir, os trabalhos de Fenn e Tanaka esto relacionados determinao da massa molecular de protenas e os de Wthrich determinao das estruturas tridimensionais de protenas em soluo.

Espectrometria de massa de macromolculas biolgicas


Em 1912, J. J. Thompson demonstrou que era possvel separar molculas na fase gasosa por diferenas de massa e carga, que o princpio de funcionamento dos espectrmetros de massa. H vrios tipos de espectrmetros de massa, mas todos eles requerem a gaseificao e ionizao da amostra, acelerao da molcula carregada por um campo eltrico, disperso dos ons de acordo com a razo massa/carga (razo m/z) e a deteco dos ons e registro do sinal. A espectrometria de massa (EM) uma tcnica largamente utilizada pelos qumicos na anlise de molculas pequenas ou de tamanho mdio. O mtodo to sensvel que hoje usado rotineiramente na anlise de substncias em baixa concentrao, como no caso de doping, controle de alimentos, contaminao ambiental, entre muitas outras reas de aplicao. A aplicao da EM na anlise de macromolculas s comeou a ter sucesso na dcada de 70, quando se conseguiu levar macromolculas forma de gs ionizado. O grande avano nessa rea ocorreu com o desenvolvimento da tcnica de ionizao por spray eletrosttico (ESI - do ingls electrospray ionization), por Fenn, e da tcnica de dessoro suave por laser (SLD - do ingls soft laser desorption), por Tanaka. Com esses desenvolvimentos, a EM passou a ser largamente usada no estudo de macromolculas biolgicas, principalmente no estudo de protenas.

Figura 4: Diagrama de um espectrmetro de massa com ionizao por spray eletrosttico (ESI).

Contribuio de John B. Fenn


O grande desafio de ionizar macromolculas foi tema de estudo de muitos pesquisadores, mas muitas das tcnicas desenvolvidas produziram ons muito grandes ou ons difceis de serem vaporizados sem decomposio substancial. Fenn trabalhou com uma dessas tcnicas, a ESI. A Figura 4 apresenta o diagrama de um especQUMICA NOVA NA ESCOLA

trmetro de massa com ESI, que consiste em submeter a amostra a um fluxo em uma pequena agulha em um compartimento contendo nitrognio seco. A diferena de potencial entre a agulha e as paredes do compartimento de quilovolts; assim, entre a sada da agulha e o compartimento h um enorme campo eltrico. Conseqentemente, a gotcula de soluo de amostra que sai dessa agulha dispersa no compartimento como um spray de microgotas eletricamente carregadas, que, direcionadas pelo campo, seguem em direo parede do compartimento. Devido geometria desse compartimento, essas microgotas se dirigem a um compartimento a vcuo, o espectrmetro de massa em si. O campo eltrico forte o suficiente para extrair ons isolados das microgotas. O tempo (indicado pelo cronmetro na Figura 4) que cada on leva para atingir o detetor depende das suas massa molecular (m) e carga (z), sendo proporcional razo m/z; portanto, possvel determinar a massa molecular do composto. O uso da ESI permite a ionizao de macromolculas que tm papel destacado nos processos biolgicos, como peptdeos, protenas, polissacardeos e cidos nuclicos. A presena de uma grande quantidade de cargas em diferentes molculas de um mesmo tipo gera diversos picos (ver Figura 4).

Os diversos sinais do espectro inicialmente confundiram os pesquisadores, mas Fenn usou essa complexidade para melhorar a preciso das determinaes de massa e desenvolveu a teoria de cargas mltiplas. Hoje existem programas de computador baseados nessa teoria que ajudam na anlise desses grficos e, assim, permitem que se determine a massa molecular com grande preciso.

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Contribuio de Koichi Tanaka


Durante a dcada de 80 vrios grupos tentaram resolver o problema da volatilizao/ionizao de macromolculas usando laser. Achava-se que era possvel vaporizar com laser uma pequena parte de uma amostra slida ou lquida sem sua degradao. Em Moscou, V.S. Letokov demonstrou que o mtodo poderia ser usado em pequenas molculas polares como os aminocidos. Em 1985, essa metodologia foi aperfeioada por M. Karas e F. Hillenkamp, que demonstraram que se poderia volatilizar molculas pequenas usando uma matriz capaz de absorver a energia do laser. Em 1987, em um simpsio de EM, em Osaka (Japo), Tanaka apresentou os primeiros resultados da aplicao da tcnica de dessoro suave por laser (SLD) na anlise de protenas intactas, o que foi um grande avano
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Espectrometria de massa e RMN no estudo de macromolculas biolgicas

a massa da protena inteira, mas tambm a dos fragmentos gerados. Hoje tem-se genomas completamente seqenciados. A pergunta a ser ento respondida quando e em que condies as clulas expressam certas protenas. Sabe-se que as clulas apresentam mecanismos intricados de controle. Esse controle normalmente feito por protenas que se expressam nos diferentes estgios do desenvolvimento de um organismo. Com a espectrometria de massa possvel identificar as protenas em baixa concentrao e em poucos dias. Com os mtodos bioqumicos tradicionais podese levar meses ou anos.

Espetroscopia de ressonncia magntica nuclear (RMN)


O fenmeno da RMN foi observado experimentalmente pela primeira vez em 1946, por F. Bloch e E. Purcell (Prmio Nobel de Fsica de 1952). A RMN observada quando se incide ondas de rdio-freqncia em uma amostra que tem istopos com spin nuclear maior que zero (por exemplo, 1H) na presena de um campo magntico. A RMN passou a ser de grande importncia para anlises qumicas j na dcada de 50, com a descoberta de que seu sinal reflete o ambiente qumico em que o ncleo se encontra em uma molcula. Esse fenmeno, denominado deslocamento qumico, permitiu um grande avano na rea de determinao estrutural de molculas pequenas e/ou de mdia massa molecular. At o final da dcada de 60, a RMN se restringia praticamente s anlises baseadas no 1H, devido baixa sensibilidade da tcnica. Esse problema foi superado com a introduo da tcnica de pulsos e o uso da transformada de Fourier (TF), iniciado por Ernst e Andrew, em 1966. O uso da tcnica de pulso e da TF tambm permitiu a R. Ernst o desenvolvimento das tcnicas de RMN multidimensional, pelo que recebeu o Prmio Nobel de Qumica de 1991. Na RMN multidimensional, alm de se obter um aumento da resoluo espectral, foram automatizadas as medidas de vrios parmetros de RMN, como o efeito Overhauser nuclear (NOE), o acoplamento spin-spin etc. Esses desenvolvimentos e o uso de ms supercondutores de alto campo
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Figura 5: Diagrama de um espectrmetro de massa com dessoro/ionizao por laser.

para a rea. A descoberta de Tanaka, que fez que a dessoro suave por laser funcionasse para macromolculas, foi uma combinao adequada da energia e do comprimento de onda do laser com as propriedades de absoro/transferncia de calor de uma matriz e a estrutura molecular do analito depositado nessa matriz. A matriz usada por Tanaka foi glicerol contendo partculas coloidais. Tanaka demonstrou que, ao se usar um laser de baixa energia (laser de nitrognio - 330 nm), ons de macromolculas biolgicas so formados, fato que no era esperado na poca. O princpio da tcnica de SLD apresentado na Figura 5, na qual, no grfico intensidade em funo de m/z, mostrada a separao de ons de uma molcula de protena com uma e duas cargas e de um agregado da mesma protena com uma carga. Nessa figura, tambm so destacados o sistema de acelerao por campo eltrico (placa negativa), a disperso dos ons em funo da razo m/z (resultando nos seus diferentes tempos de vo, TOF do ingls time of flight, indicados pelo cronmetro) e o detector.
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O tipo de espectrometria de massa mais usado hoje em dia para anlise de macromolculas biolgicas o com dessoro/ionizao por laser assistida por matriz - tempo de vo, conhecido pela sigla MALDI-TOF/MS (do ingls, matrix-assisted laser desorption/ ionization-time of flight mass spectrometry) e a ferramenta bsica para a anlise de proteomas.

Aplicaes da espectrometria de massa


Os espectrmetros de massa revolucionaram o campo das cincias conhecido como Qumica de Protenas, pois permitem a identificao de protenas com relativa facilidade. Mas como se faz isto? Ao se conhecer uma massa molecular com grande preciso (1/ 40000), torna-se possvel compar-la com as seqncias das ORF conhecidas do genoma e, assim, identificar qual ORF geraria protena com aquela massa molecular. Esse procedimento bastante preciso, mas nem sempre suficiente. Os equipamentos com ESI geram fragmentos das molculas; assim, com o auxlio de softwares adequados, compara-se no somente

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Figura 6: Diagrama de um espectrmetro de RMN.

permitiram a aplicao da RMN na determinao das estruturas de macromolculas biolgicas, principalmente protenas, que foi a principal contribuio de Wthrich. Na Figura 6 apresentada um diagrama de um espectrmetro de RMN com m supercondutor. A amostra colocada dentro da sonda de RMN que fica no centro de uma bobina supercondutora, resfriada por nitrognio e hlio lquidos. Um computador central comanda o equipamento, enviando, captando e processando os sinais de RMN.

Contribuies de Kurt Wthrich


A primeira estrutura tridimensional de uma protena (a mioglobina) com

resoluo atmica foi determinada por difrao de raios X, em 1957, por M. Perutz, que dividiu com J. Kendrew o Prmio Nobel de Qumica de 1962. Para essas anlises, as protenas eram cristalizadas. Embora houvesse evidncias de que o meio cristalino tinha muita gua e algumas enzimas eram at ativas nesse meio, alguns pesquisadores consideravam-no muito distante do meio onde a protena exerce sua funo (clulas). Em 1986, Wthrich e colaboradores demonstraram que a RMN multidimensional poderia determinar a estrutura tridimensional, com resoluo atmica, de uma protena em soluo, que um
professor titular de 1967 a 1987, quando se aposentou como professor emrito. Desde 1994, professor titular de Qumica Analtica na Universidade Comunidade das Naes de Virgnia, em Richmond (EUA). Koichi Tanaka nasceu em 1959, na cidade de Toyama, no Japo. Formouse em Engenharia na Universidade Tohoku, em 1983. Desde abril de 1983 trabalha na Shimadzu Corp., sendo que atualmente engenhei-

meio similar ao de uma protena na clula. A primeira a ser estudada foi uma pequena protena chamada BPTI (inibidor de tripsina pancretica bovina), de massa molecular aproximadamente 5000 u (5 ku)1. Junto com a primeira estrutura, no laboratrio de Wthrich foram desenvolvidas as bases de toda a metodologia usada at hoje para a determinao da estrutura de protenas. Essa metodologia se baseia na atribuio dos sinais de RMN aos tomos de hidrognio na macromolcula, na medida de grande nmero de parmetros espectrais relacionados estrutura, como o efeito Overhauser nuclear, e no uso de mtodos computacionais que transformam os dados estruturais em uma estrutura tridimensional. O efeito Overhauser nuclear um parmetro que permite determinar distncias interatmicas de at cerca de 5 ngstrons. Hoje mais de 2500 protenas (cerca de 20% do total) tiveram suas estruturas determinadas por esse mtodo. Com o passar dos anos, o tamanho mximo das estruturas de protenas determinadas por RMN aumentou bastante, passando-se de massas moleculares de 5 ku para 20-30 ku. Para isso foi preciso incorporar medidas de 15 N e 13C e, em alguns casos, 2H (deutrio). No entanto, h um limite fsico no tamanho de protenas para a RMN multidimensional, difcil de ser superado, pois o tempo de relaxao dos
ro de pesquisa e desenvolvimento na Unidade de Negcios em Cincias da Vida, da Diviso de Instrumentos Analticos e de Medida, da Shimadzu, em Quioto (Japo). Kurt Wthrich nasceu em 1938, em Aarberg, na Sua. Doutorou-se em Qumica Inorgnica na Universidade de Basel, em 1964. Desde 1980, professor titular de Biofsica Molecular no Instituto de Biologia e Biofsica Molecular, do Instituto Federal Suo de Tecnologia (ETH), em Zurique (Sua). Tambm professor visitante de Biologia Estrutural no Instituto de Pesquisas Scripps, em La Jolla, Califrnia (EUA).

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Os laureados de 2002
O Prmio Nobel de Qumica de 2002 foi outorgado pela Academia Real Sueca de Cincias para o desenvolvimento de mtodos para identificao e anlise estrutural de macromolculas biolgicas. Metade foi outorgada conjuntamente a John B. Fenn e Koichi Tanaka pelo desenvolvimento de mtodos de ionizao por dessoro suave para anlise de macomolculas biolgicas por espectrometria de massa e a outra metade para Kurt Wthrich pelo desenvolvimento de espectroscopia de ressonncia magntica nuclear para determinao da estrutura tridimensional de macromolculas biolgicas em soluo. John B. Fenn nasceu em 1917, na cidade de Nova Iorque, nos Estados Unidos da Amrica. Obteve seu doutorado em 1940, na Universidade Yale, da qual foi

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spins nucleares vai diminuindo com o aumento do tamanho da protena, o que dificulta a observao e a resoluo espectral. Protenas grandes passam a no gerar nenhum sinal nas medidas de RMN. Esse foi um outro desafio enfrentado por Wthrich e colaboradores. Em 1998, eles publicaram um trabalho usando um efeito chamado de correlao cruzada entre a anisotropia do deslocamento qumico e o acoplamento dipolar. Esse efeito faz que cada hidrognio amdico da protena aparea em duas freqncias diferentes (dubleto), sendo que cada um dos componentes do dupleto tem relaxao diferente: um deles relaxa rapidamente, enquanto o outro mais lentamente. A nova tcnica, conhecida como espectroscopia otimizada de relaxao transversa (sigla inglesa TROSY, de transverse relaxation optimized spectroscopy), faz uso desse sinal de RMN que relaxa mais lentamente. Essa outra grande contribuio do laboratrio de Wthrich possibilitou que fosse possvel se trabalhar com protenas com massa superior a 40 ku, j tendo sido determinadas estruturas de protenas de at 100 ku.

Figura 7: Estrutura da protena PSD1 obtida em soluo por RMN (http://cnrmn.bioqmed. ufrj.br). esquerda, tem-se a sobreposio das diversas possveis estruturas em soluo obtidas por RMN. Observe que em certas regies a protena apresenta vrias estruturas possveis. Estas so provavelmente as regies da protena com grande flexibilidade. Todas as estruturas determinadas em soluo tm regies flexveis e regies rgidas. direita, h um diagrama onde se observa a hlice , em vermelho/amarelo, e as folhas , em azul. As ligaes de dissulfeto esto representadas em laranja.

Aplicaes de RMN
Trabalhar na determinao de estruturas de protenas no tarefa fcil, pois resolver a estrutura de uma protena em soluo pode levar de um a quatro anos, dependendo de como esta se comporta em soluo. Porm esse trabalho recompensado. A partir da estrutura de uma protena pode-se entender mecanismos das reaes biolgicas e, assim, desenvolver novas drogas que bloqueiem processos biolgicos indesejveis. Diversas drogas esto sendo desenvolvidas usando-se essa metodologia, sendo que indstrias farmacuticas tm investido milhes de dlares montando centros de RMN para essa finalidade. Uma outra aplicao importante da tcnica na determinao dos chamados proteomas estruturais. Hoje, 40% dos ORF obtidos da anlise dos geno-

mas so protenas com funo completamente desconhecidas. A resoluo da estrutura das protenas resultantes desses ORF tem possibilitado atribuir funo a elas. Assim, pode-se antever um futuro no to longnquo em que se saber a funo de quase 100% das protenas codificadas no DNA humano. Conseqentemente, ser muito mais fcil desenvolver a cura para as doenas que atualmente nos afligem. No Brasil h uma sociedade cientfica que se dedica somente ao uso da RMN, a Associao de Usurios de RMN - AUREMN (http://www.auremn. org.br) - e existem dois centros que trabalham com ressonncia magntica nuclear de protenas em soluo: o Centro Nacional de Ressonncia Magntica Nuclear - CNRMN (http:// cnrmn.bioqmed.ufrj.br) e o Laboratrio Nacional de Luz Sncroton - LNLS (http://www.lnls.br). A Figura 7 mostra a estrutura tridimensional da protena PSD1, uma protena com atividade antifngica, a primeira estrutura de uma protena totalmente resolvida no Brasil.

mente utiliza-se a unidade dalton (Da) como sinnimo da unidade de massa atmica (u). Entretanto, o dalton e seu smbolo no foram aceitos pela Conferncia Geral de Pesos e Medidas.
Luiz Alberto Colnago (colnago@cnpdia.embrapa.br), bacharel em Farmcia pela Faculdade de Farmcia e Bioqumica do Esprito Santo, mestre em Qumica e doutor em Fsico-Qumica pelo Instituto Militar de Engenharia, pesquisador da Embrapa Instrumentao Agropecuria, em So Carlos - SP Fbio C.L. . Almeida (falmeida@cnrmn.bioqmed.ufrj.br), bacharel em Cincias Farmacuticas e doutor em Cincias Biolgicas (Bioqumica) pela USP docente do De, partamento de Bioqumica Mdica do Instituto de Cincias Biomdicas da UFRJ (DBM/ICB/UFRJ) e pesquisador do Centro Nacional de Ressonncia Magntica Nuclear, na UFRJ (CNRMN/UFRJ). Ana Paula Valente (valente@cnrmn.bioqmed.ufrj.br), bacharel em Farmcia e mestre em Cincias Biolgicas (Biofsica) pela UFRJ, doutora em Cincias Biolgicas (Bioqumica) pela USP docente do DBM/ICB/UFRJ e pesqui, sadora do CNRMN/UFRJ.

Para saber mais


CHAPMAN, J.R. (Ed.). Mass spectrometry of proteins and peptides. Totowa: Humana Press, 2000. Fundao Nobel: http://www.nobel.se WTHTRICH, K. NMR of proteins and nucleic acids. Nova Iorque: John Wiley & Sons, 1986.

Nota
1. Na rea de Bioqumica, comu-

Abstract: Mass Spectrometry and Multidimensional and Multinuclear NMR: Revolution in the Study of Biological Macromolecules - The Nobel Prize in Chemistry 2002 was awarded to chemist John B. Fenn and to engineer Koichi Tanaka for the development of mass spectrometry for the analysis of biological macromolecules and to chemist Kurt Wthrich for the development of multidimensional and multinuclear nuclear magnetic resonance (NMR) for determining the three-dimensional structure of proteins. The contributions of these researchers made Biochemistry the great science of our times, allowing the fast identification of proteins present in a sample in solution, as well as their three-dimensional structures. Keywords: Nobel Prize, nuclear magnetic resonance, mass spectrometry, proteins, biological macromolecules

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