ENZIMAS

Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza geralmente protéica com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras de reações químicas que, sem a sua presença, aconteceriam a uma velocidade demasiado baixa. Isso é alcançado através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torná-as adequadas para aplicações industriais, sendo uma delas, na indústria alimentícia.

ADITIVOS & INGREDIENTES

AS ENZIMAS NOS ALIMENTOS

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2 é denominada sistematicamente de a-14-glucanmalto-hidrólise. Eduard Buchner (18601917) descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar em álcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas das células vivas. já em uso há muito tempo. a pepsina. lágrimas e na clara de ovo e destrói a parede celular de bactérias. metais. essas reações são muito rápidas. o que leva à conclusão de que existem nas células vivas substâncias catalisadoras que diferem dos catalisadores inorgânicos pelo fato de serem substâncias muito mais complexas. denominado apoenzima e. Dependendo do tipo de ligação. A prova final foi feita em 1930 com o estudo de três enzimas digestivas. James Batcheller Sumner (1887-1955) purificou e cristalizou a urease. ou íons metálicos. mas difíceis de serem cristalizadas devido à complexidade de suas estruturas químicas. formadas no interior das células vivas.ENZIMAS HISTóRIA E cLASSIfIcAçãO Em todas as células vivas ocorrem ininterruptamente reações que. As enzimas são proteínas com propriedades catalíticas. Começaram assim a bioquímica e biologia estruturais. As enzimas podem também ser designadas por nomes que obedecem a uma sistemática e são constituídos de duas partes: uma indicando o substrato e a outra indicando a natureza da reação. as enzimas são geralmente identificadas por nomes triviais. que se esforçam por compreender o funcionamento das enzimas a nível atômico. As enzimas foram descobertas no século XIX. Restava determinar qual a natureza das enzimas. associadas à atividade enzimática. lipídios. como por exemplo. que significa “levedar”. a diálise. mas capazes de agir também fora das células. devido à sua grande complexidade. As enzimas são substâncias sólidas. denominados co-fatores. quando em solução. Por exemplo. Como essa nomenclatura também é complexa. Pasteur postulou que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. um grupo não protéico. Cada classe é dividida em subclasses que identificam a enzima em termos mais específicos e que são representadas pelo segundo algarismo. seja a propriedade mais importante desses compostos em relação a tecnologia de alimentos. Com algumas exceções. em 1937.1. transferases. poderiam ser usadas para distorcer a molécula do substrato e catalisar a reação. talvez. as enzimas são proteínas com uma estrutura química especial. uma enzima que existe na saliva. Em alguns casos. Em 1878. Wilhelm Kühne (18371900) empregou pela primeira vez o termo “enzima” para descrever este fermento. Quimicamente. são precipitadas pela adição de sulfato de amônio. Algumas enzimas consistem apenas em proteína.2. usando a palavra grega ενζυμον. denominado coenzima. liases. para a catalase. A Tabela 1 mostra o número e a nomenclatura de algumas enzimas importantes em processamento de alimentos. John Burdon Sanderson Haldane (18921964) escreveu um tratado intitulado “Enzimas”. a tripsina e a quimotripsina. Esta descoberta valeu-lhe o Prêmio Nobel de Química em 1907. mostrando tratar-se de uma proteína pura. a enzima classificada como 3. Em 1926. álcool ou ácido tricloroacético. as enzimas podem estar ligadas a moléculas orgânicas de baixo peso molecular. São fatores importantes na tecnologia de alimentos pelo papel que desempenham no seu processamento e deterioração. As reações químicas que se processam no organismo são de diferentes tipos e necessitam de catalisadores diferentes. O termo passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica. apenas eram o suporte da verdadeira enzima e. isomerases e ligases. formadas pelo organismo vivo. São inativadas pelo calor e esta. enquanto que o termo “fermento” se referia à atividade exercida por organismos vivos. entre a enzima e seu substrato. agrupando enzimas que catalisam as mesmas reações em uma mesma classe. No entanto. As enzimas são classificadas em seis principais classes: oxidoredutases. hidrolases. deveriam ser muito lentas nas temperaturas em que essas reações se processam (ao redor de 37°C). declarando que “a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das células do fermento e não com a sua morte ou putrefação”. Essas substâncias são denominadas enzimas e podem ser definidas de um modo geral como substâncias orgânicas. incapazes de catálise. Alguns afirmavam que as proteínas. cuja função é ativar as enzimas a eles ligados. Essas reações são catalisadas por enzimas diferentes. Em 1897. fosfatos ou algum outro componente orgânico. A molécula toda (apoenzima e coenzima) é dado o nome de haloenzima. A cristalização de enzimas purificadas permitiu que as suas estruturas moleculares pudessem ser examinadas por cristalografia de raios X. o grupo prostético pode ser separado da proteína por métodos brandos. como carboidrato. 55 ADITIVOS & INGREDIENTES NATuREZA E fuNçãO DAS ENZIMAS . contendo um centro ativo. aparentemente por Louis Pasteur (1822-1895). mais comumente conhecida como a-amilase. e fez o mesmo. fato que serviu de base à classificação das enzimas. algumas vezes. que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. mas a maioria delas contém componentes não protéicos adicionais. por si próprias. o que aconteceu primeiro com a lisozima. O terceiro algarismo define com exatidão o tipo de atividade enzimática e o quarto é o número da enzima dentro da sua subclasse. são solúveis em água e álcool diluído e. onde continha a notável sugestão de que as interações por ligações fracas.

3.2. 1. 3.2. 3.9.4.4.4.6. 4-glucan-maltohidrolase a-1. 4-glucan-4-glucanohidrolase Amilopectin-6-glucanohidrolase Oligodextrinas-6-glucanohidrolase Poligalacturonídio glucano hidrolase a-D-glucosídio glucohidrolase b-D-glucosidio glucohidrolase b-D-galactosídio-galactohidrolase - Catecolmetíltransferase Sacarose-6-glucosiltransferase. colagenase 3. 3. 3. 3.3. 6-glucosidase.4.4. 3.4. 3.2. 3.19. 3. catecola.11.4.1.4. polifenol-oxidase.1.11.7. 1. pectase a-amilase b-amilase Glucoamilase.1.99. Isomerases 5.4.1.4.4.4. 3. 1. “protease bacteriana” Aspergilopeptidase A. Transferases 2.1.2.10. 4-glucan-glucohidrolase b-1.1.1. carotenase S-adenosilmetíonina: catecol-O-metíl-transferase a-1.4.1.2.transferase b-macerans Carboxilesterase.1. pectínametilesterase. 2. 2. 3.1.1. 6-glucosidase. 3.ENZIMAS TABELA 1 .1. 1.1.4.1.3. 3.4. 3.4.2.5. fenolase Catálase Peroxidase Lipoxigenase.19.1.4.1. glucose isomerase 56 . 3.se. lipoxidase. Hidrolases 3.4.15.4.1.21.19. 6-glucana: D-frutose a-1.1.1.7.2. 4-glícosiltransferase (ciclizante) ácido-carboxílico-hidrolase aril-ester-hidrolase Glicerol-ester hidrolase Pectína-pectíl-hidrolase a-1.16.4.4.2. 3.1. 3. 4-glucan-glicanohidrolase a-1.1.1. ADITIVOS & INGREDIENTES Nomes comuns b-D-Glucose: O2 oxidoredutase o-Difenol: O2 oxidoredutase H202: H2O2 oxidoredutase Doador: H2O2 oxidoredutase - Glucose-oxidase Catecol-oxidase. b-esterase Arilesterase.4.1.11.4.5.4. 4-glucana.NOMENCLATURA DE ENZIMAS IMPORTANTES NO PROCESSAMENTO DE ALIMENTOS Ec nº Oxidoredutases 1. 3.23.10. 3.3. -amiloglucosidase Celulase Amilopectina-1. R-enzima Oligo-1. 3.2.1.6.1.3.10.1. dextrinase limite Poligalacturonase. 3. 3. A esterase Lipase Pectínesterase.24.4.4. subtilisina.4.20. “protease fúngica” Clostrideopeptidase A.1.2.1. dextrana.3.11.2. ε-elastase Papaína Quimopapaína Ficina Bromelina Subtilipeptidase A. pectinase a-glucosidase b-glucosidase a-galactosidase lactase Pepsina Renina Tripsina Quimotripsina Pancreatopeptidase.4.12.17. 3.2.1.2. 3.1. D-glucose-6-fosfato cetol-isomerase Glucosefosfato isomerase.4.

A velocidade das reações enzimáticas aumenta com o aumento da temperatura de modo semelhante ao das reações químicas. As enzimas são proteínas sintetizadas nas células de plantas. animais. a equação de Michaelis-Menten foi modificada. por exemplo. a atividade diminui rapidamente. que diminui com a concentração de aumentos do produto. S é o substrato e k° é a ordem zero constante da reação.5 a 8. Esta equação indica que quando v é igual a metade de V. A baixas temperaturas há um Q10 de cerca de 2. com o aumento de temperatura. e V é a velocidade máxima que pode ser atingida a uma concentração alta de substrato. A maioria das enzimas se encontra na gama de 4. Nas reações enzimáticas.ENZIMAS As enzimas apresentam a capacidade de reagir com determinados constituintes das células.0. Exemplos de ótimo pH podem ser encontrados na amilase. além da concentração de substrato e do pH. aumentando assim a formação do complexo enzimático. Em uma reação enzimática. o interceptor no eixo Y representa 1/V. O pH ótimo é nor- malmente bastante restrito.0. Vários fatores. a velocidade da reação duplica com o aumento de 10°C na temperatura da reação. 6. denominados substratos. substrato e complexo. e na a-amilase pancreática. freqüentemente. Quando a concentração do substrato é relativamente alta. A temperatura tem dois efeitos contrários na atividade enzimática. onde toda a enzima está na forma de complexo. e km é o constante de equilíbrio. porque a taxa de formação é uma função da reação da concentração de substrato. Isto ocorre. Cada enzima tem um ótimo valor de pH. Pode-se utilizar na reação uma taxa de concentração de substrato diferente para determinar o Km. o efeito da temperatura é um deles. Isto pode ser expresso na forma de equação de Michaelis-Menten: [S] v = V ———––— [S] + Km onde. 5. Algumas enzimas têm um pH ótimo a valores muito altos ou muito baixos.0. Reações enzimáticas não seguem nenhuma ordem ou a primeira ordem cinética. isto é. exemplos são o ácido tetrahidrofólico e o pirofosfato de tiamina. de calor estável. Km pode ser calculado. o substrato combina com a haloenzima. a velocidade aumenta com a temperatura.9. a quantidade de substrato convertida é proporcional a concentração de enzima. As reações cinéticas de primeira ordem seguem a equação. Uma reação enzimática envolve as seguintes equações: k1 → → k2 1 1 Km — = — + ——– v V V[S] Enzima + substrato complexo k3 → enzima + produto O equilíbrio para a formação do complexo é determinado por [E] [S] Km = —–—— [ES] Reações de 1/v como uma função de 1/[S] resultam em linhas diretas.5 a 8. Para uma reação relativamente curta. sendo liberado em uma forma modificada. usando formas recíprocas. porém. contêm vitamina B. Como não é sempre possível atingir o máximo de variadas taxas de concentração de substrato. que podem se dissociar prontamente da proteína e ser removidas freqüentemente através de diálise. mas a temperaturas acima de 40°C. Estas coenzimas. S e ES é a enzima. como a pepsina. Atualmente. sendo que umas têm mais e outras menos. ou microrganismos. Sob condições específicas. e o posterior.8. no entanto. até atingir uma velocidade máxima. devido a denaturação da proteína se separar da enzima. orgânicas. Inicialmente. E. a temperatura ótima para cada reação pode ser determinada.8. a 1. na invertase. O resultado destes fatores é uma curva de atividade campaniforme com uma temperatura distinta ótimo. respectivamente. a atividade molecular aumenta. com o aumento 57 ADITIVOS & INGREDIENTES . a concentração do complexo enzima-substrato é mantida a um nível constante e a quantidade de produto formado é uma função linear do intervalo de tempo.0. v é o tempo inicial da velocidade da reação da concentração do substrato (S). As coenzimas são moléculas pequenas. Reações cinéticas sem nenhuma ordem são características de reações catalisadas e podem ser descritas como: d[S] ——– = k° dt onde. a 10. e a arginase. O efeito da temperatura é muito complexo e pode ser devido a várias causas. como mostrado na Tabela 2. a partir da qual começa a decrescer. podem influenciar na velocidade das reações enzimáticas. P é o produto e K1 é a reação constante de primeira ordem. a maioria das enzimas usadas em aplicações industriais são obtidas de microrganismos (veja Tabela 3). o equilíbrio de Km constante se iguala numericamente a S. As reações cinéticas de primeira ordem são caracterizadas por um lento graduado abaixo da formação de produto. a pectina metil-esterase tem uma gama de 6. formando complexos. embora algumas enzimas tenham uma gama mais ampla. d[S] = k1 ([S] – [P]) —— dt onde. ou mesmo compostos com ligações covalentes. o declive iguala Km/V. sendo conhecida como a equação de Lineweaver-Burke: onde. 4.

em presença de teor de água muito baixo. A atividade de água é outro fator que influencia a velocidade das reações enzimáticas. prevenção de neblina em cerveja Tenderização de carne Idem a bromelaína e a papaína. causada pela desnaturação da proteína pelo calor. entretanto.ENZIMAS DERIVADAS DE ANIMAIS E PLANTAS USADAS NA INDÚSTRIA ALIMENTÍCIA Enzimas a-amilase b-amilase Papaína Bromelaína Ficina Origem Semente de cereal. antes do processamento desses alimentos.g. e a aplicação de pressão poderia. pouco empregada para o controle dessas reações. portanto. porém é pouco significativa e. tornando-se mais sensíveis à medida que o teor de umidade aumenta. No entanto. várias alterações são observadas no aroma de determinados alimentos desidratados. as enzimas também podem reagir com substratos secos. e a maneira como esses compostos se difundem no substrato vai influir. e. mas não usada extensamente devido ao custo Produção hidrolisada para condimentos alimentícios (atualmente substituído por proteinases microbianas) Coagulação de leite na fabricação de queijo Normalmente presente com a quimosina como parte de abomaso (bucho) Aroma em produtos de queijo. são mais estáveis ao calor. pâncreas de porco Oxidação de ácidos graxos não saturados Hidrólise de polissacarídeos da parede de células bacteriana Oxidação do íon de tiocianato para hipotiocianato bactericida Lipase/Esterase Garganta de cabra e cordeiro. mas também no modo como essa reação se processa. abomaso Grão de soja ovo de galinha branco Soro de queijo. até inativação total. modificação da função gordurosa por interesterificação Melhora da massa do pão em farinha Prevenção de defeitos no queijo por esporos formados de bactérias Esterilização do leite frio Tripsina Pâncreas bovino/suíno Proteína alimentícia hidrolisada Quimosina Pepsina Abomaso (bucho) de bezerro Abomaso (bucho) bovino kappa-caseína hidrolisada Idem a quimosina. muito mais importantes quando se considera a atividade enzimática em alimentos desidratados são a atividade da água (a. fossem inativas. reduzir a desnaturação pelo calor. Apesar da mobilidade do substrato ser muito importante. trigo. as enzimas existentes sejam inativadas. não só na velocidade da reação. poderá haver uma inativação gradativa da enzima. A pressão também tem influência na velocidade das reações enzimáticas. A quantidade absoluta de água. proteínas apresentam expansão do volume resultante do desdobramento da cadeia. em princípio. além das quais começa a sua inativação. Em geral as enzimas reagem muito lentamente nas temperaturas de subcongelamento e sua atividade aumenta com o aumento de temperatura até atingir uma atividade ótima em temperaturas ao redor de 45°C. em ausência de água.. cevada Batata doce Látex da fruta de mamão verde Suco do talo de abacaxi Látex do figo Ação nos alimentos Goma hidrolisada de oligossacarídeos Goma hidrolisada de maltose Proteína hidrolisada em alimentos e bebidas Proteína hidrolisada do músculo e tecido conjuntivo Idem a bromelaína Aplicação em alimentos Fabricação de pão Alta produção de xarope de malte Tenderização de carne. a menos que. colostro bovino Lipoxigenase Lisozima Lactope roxidase contínuo da temperatura. Na desnaturação. Enzimas.> e a umidade relativa. não é o fator decisivo nas reações enzimáticas. porém com mais caseína hidrolisada de queijo Hidrólise de triglicerídeo (gordura) (bucho) de bezerro.ENZIMAS TABELA 2 . ADITIVOS & INGREDIENTES 58 . Seria de se esperar que enzimas.

modificação da função de gordura por interesterificação. hidrólise de proteínas de animais e vegetais. hidrólise de glúten de trigo Usado com pectinase na tecnologia Rase de depectinização Parte da tecnologia de melhoria do pão Sacarificação de goma (melhora da eficiência) Coagulação do leite para fabricação (proteinase) de queijo. Conversão de glucose em frutose Isomerase Oxidação de glucose em ácido glucônico Hidrólise de hemicelulose (insolúvel em estrutura do miolo em farinha) Hidrólise de triglicerídeos em ácidos graxos e esterase de éster Glucose Oxidase Hemicelulase Lipase Pectinase PectinestePentosanase Pululanase Protease Hidrólise de pectina depectinização Remove grupos de metil de unidades De galactose em Pectina Hidrólise de pentosanas (solúvel em goma de polissacarídeo em farinhas de trigo Hidrólise da ligação 1-6 que forma na estrutura da goma Hidrólise de kappa-caseína. Bacillus subtilis Aspergillus spp. Humicola insolens Trichoderma reesei Bacillus spp.ENZIMAS TABELA 3 . Hidrólise de goma de dextrina em glucose (sacarificação) Liberação de amino-ácidos livres no final N de proteínas e peptídios Quebra do peróxido de hidrogênio e oxigênio em água Hidrólise de celulose Hidrólise de kappa-caseína Sínteses da goma ciclodextrina Hidrólise da lactose do leite em glicose e lactose Amino-Peptidase Catalase Celulase Quimosina Ciclodextrina Glucano-Transferase b-galactosidase Glucose Actinplanes missouriensis Bacillus coagulans Sreptomyces lividans Sterptomyces rubiginous Aspergillus niger Penicillium chrysogenum Aspergillus spp. Aspergillus niger Microccocus luteus Aspergillus niger Trichoderma spp. combinado com oxidase de glucose Liquefação de frutas para produção de sucos Coagulação do leite para fabricação de queijo Ciclodextrinas são alimentos encapsulados e vitaminas Leite adocicado e soro. redução da cristalização em sorvetes que contêm soro. hidrólise de sínteses éster alquil em ácidos graxos e álcool Clarificação de sucos de frutas por (poligalacto-Ronase) ADITIVOS & INGREDIENTES 59 a-acetolactato decarboxilase Amilo-Glucosidase Conversão de acetolactato em acetoína Aspergillus niger Rhizopus spp. aumento do volume do pão. Aspergillus spp. Bacillus spp. Klebsiella spp. Penicillium funiculosum Aspergillus spp. Bacillus subtilis Trichoderma reesei aspergillus spp. remoção da glicose do ovo branco Melhoria do pão pelo aprimoramento da goma de polissacarídeo e xilanase Tempero em produtos de queijo. Rhizomucor miehei Cryphomectria parasitica Penicillum citrinum Rhizopus niveus Bacillus spp. produção de hidrolisados para sopas. produtos para pessoas com intolerância a (lactase) lactose. fabricação de lactulose Produção de frutose em xarope de milho (bebidas doces) Remoção de oxigênio da embalagem de alimentos. Lactococcus lactis Aspergillus spp. auxiliar na produção de açúcares para fermentação Redução do tempo de maturação do vinho. Microbacterium imperiale Bacillus subtilis Ação nos alimentos Hidrólise de goma de trigo Aplicação em alimentos Amolecimento da massa. Candida spp. produção de cervejas com maior vida útil Proteínas hidrolisadas para acelerar a maturação de queijo Tecnologia de remoção de oxigênio. Kluyveromyces spp.ENZIMAS DERIVADAS DE MICRORGANISMOS UTILIZADAS EM APLICAÇÕES ALIMENTÍCIAS INDUSTRIAIS Enzimas a-amilase Origem Aspergillus spp. evitando a necessidade de maturação secundária de diacetil para acetoína Uma das fases da frutose para produção de xarope de milho. Aspergillus awamori Kluyveromyces lactis Bacillus spp. Rhizomucor michei Penicillium roqueforti Rhizopus spp. melhoria da massa do pão . melhora da funcionalidade da proteína concentrada de soro. Aspergillus spp. e glicerol.

EspEcificidadE Existe uma correlação estreita entre a estrutura das proteínas ou peptídios que fazem parte da molécula enzimática e suas propriedades biológicas.ENZIMAS Pressões muito altas. e irreversível quando inibidor e enzima formarem um composto estabilizado pela formação de ligações covalentes. e catalisam a reação de catálise da enzima. em geral íons inorgânicos que levam à formação do complexo ativado sem participarem da reação. Existe ainda a especificidade de grupo. Rb+. como a urease. São classificadas em dois grupos: as coenzimas específicas. essa propriedade leva a uma especificidade extraordinariamente alta a reproduzível. e a reação entre enzima e inibidor é medida por uma constante k de velocidade de reação. e especificidade absoluta. mas essas pressões são muito mais altas do que as geralmente empregadas no processamento. Além da especificidade em relação a funções e configurações. causando também desnaturação e conseqüente desnaturação da enzima. os cátions Na+. ou seja. o que deveria ser esperado. Pertencem a este grupo. ATIVADORES E INIbIDORES DE ENZIMAS Além da enzima e do substrato. Em geral estes inibidores têm estruturas químicas semelhantes às estruturas químicas do substrato e inibições desse tipo podem ser evitadas com o aumento da concentração de substrato. Mg2+. Em 1894. em geral transportando determinados grupos químicos. pelo centro ativo da enzima. que hidrolisa ligações peptídicas formadas pelos grupos carboxílicos da metionina. ou a quimotripsina. Esta enzima é de importância extraordinária na determinação da seqüência de aminoácidos em proteínas. durante um intervalo de tempo que varia de dois a cinco minutos. sendo que essa fração determina a especificidade enzimática. como a leucina-aminopeptidase. entretanto. as enzimas apresentam também espe- ADITIVOS & INGREDIENTES 60 . que é o tipo de especificidade exclusiva. Além dos ativadores citados. Existem compostos que competem com o substrato. como por exemplo. já que as proteínas enzimáticas são constituídas por L-aminoácido e têm conformações determinadas. a maioria das enzimas hidrolisa apenas ligações peptídicas de L-aminoácido. K+. onde a chave (o substrato) deve se ajustar à fechadura (a enzima). outras substâncias podem ser necessárias para a completa atividade da enzima. denominada lugar ativo. glutamina e leucina. Zn2+. A especificidade das enzimas varia muito de uma enzima para outra. quando uma enzima atua somente sobre um determinado composto. ou a tripsina. neste caso a enzima é inativada e o composto é denominado um inibidor competitivo. e os ativadores. e a relação entre atividade enzimática e valência está indicada pelo fato de que só íons monovalentes são ativos. por isso têm pouca importância para a indústria de alimentos. Estas substâncias são denominadas co fatores. quando essa propriedade existe apenas em relação a tipos de ligação. compostos orgânicos de baixo peso molecular e estrutura complexa e que participam da reação. Como acontece com todas as proteínas. E chamada especificidade baixa. estabelecendo que existe uma relação estérica entre enzima e substrato. Al3+ e NH4+. asparagina. como aldoses. Todos os metais têm número atômico entre 11 e 50. terá uma especificidade denominada especificidade relativa de grupo. Outro aspecto importante da especificidade das enzimas é a sua estéreo especificidade com relação ao substrato. as enzimas também podem ser desnaturadas por diferentes métodos. Provavelmente apenas uma fração da molécula. A inibição é dita reversível quando entre a enzima e a substância inibidora existir um equilíbrio caracterizado por uma constante de equilíbrio K que mede a afinidade da enzima pelo inibidor. O principal anion é o cloreto. podem modificar a estrutura molecular. impedindo a transformação desse complexo em enzima e produto final. Cr3+. inclusive mudança do pH da reação ou calor. a lipase que hidrolisa ligações ácido-álcool de quase todos os ésteres orgânicos. Se uma enzima é capaz de atuar sobre uma série homóloga de compostos orgânicos. o que leva a crer que um dos fatores que determinam a ação ativadora seja o tamanho do íon. Mn2+. Neste caso a enzima não pode ser separada da substância inibidora por métodos como diálise ou diluição. Grande parte das enzimas são destruídas por aquecimento entre 70°C e 80°C. que hidrolisa a uréia. Uma enzima pode ter uma especificidade ótica em relação aos isômeros D e L dos aminoácidos. com determinadas enzimas. quando a enzima é capaz de atuar sobre substratos com uma ligação química específica. de modo reversível. inibindo a sua ação enzimática. Cs+. Fe2+. íons lipofílicos carregados negativamente ativam determinadas enzimas em reações com moléculas neutras insolúveis em água. que catalisa a hidrólise de ligações peptídicas muito diferentes. Alguns compostos denominados inibidores têm a capacidade de se combinar. ou então se combina cm o complexo ativado. enunciou a sua teoria na qual a especificidade enzimática é comparada a um conjunto de chave e fechadura (key and lock). perdendo assim a sua atividade. Um inibidor é não competitivo quando ele se combina com os grupos ativos da enzima. Ni2+. Cu2+. Cd2+. Ca2+. mas nenhum de seus derivados. é a responsável pela ligação da enzima ao substrato ou substratos. que hidrolisa apenas ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dos aminoácidos básicos. Co2+. sendo muito baixa para algumas enzimas e muito alta para outras. O químico alemão Hermann Emil Fischer (1852-1919) desenvolveu no século passado o conceito de especificidade enzimática. impedindo a formação do complexo ativado.

as oxiredutases intramoleculares. que desidratam hidroxiaminoácidos. O carboxilesterase são enzimas que hidrolisam triglicérides. com os processos de respiração e fermentação. A transalciolase e transcetolase transferem glicolaldido e 1. Assim. como também podem ter conseqüências indesejáveis. As esterases estão envolvidas na hidrólise de acoplamentos de éster de vários tipos. por exemplo. oxidando uma hidroxila desses compostos e reduzindo a carbonila adjacente. Pertencem também às hidrolases. A metilação em sistemas biológicos é realizada pelas transferases. porque hidrolisam substratos solúveis.3-di-hidroacetona. essa diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam o composto. Enzimas com o mesmo tipo de atividade. pode haver também uma especificidade posicional. como o nome indica. mas diferente da a-amilase hepática. Outras enzimas apresentam especificidade em relação a isômeros eis . Outras enzimas pertencentes a esta classe transferem nitratos e fosfatos. Esta é a razão pela qual a atividade da lipase é muito maior na homogeneização (não pasteurização) do leite do que no produto não homogeneizado. e enzimas de especificidade muito alta. a partir de 02. e a transferência de acetilas e alquilas é feita pelas acetiltransferases e alquiltransferases. que oxidam o substrato. considerando que as lipases só agem nas interfaces de lipídio de água de emulsões. cindindo compostos ou removendo grupos da molécula de substrato. por exemplo. porque os ácidos gordurosos livres provocam o ranço. mas também as peroxidases. podem diferir entre si. As oxidoredutases. o que é denominada especificidade orgânica. reação para a síntese de novos compostos. Está presente em plantas e em animais. a a-amilase do pâncreas do porco é idêntica a encontrada na saliva. adiciona facilmente água apenas com a configuração cis. unindo duas moléculas. As lipases são produzidas através de microrganismos. com posterior rearranjo da molécula e formação de novos compostos. e as hidroliases. Por exemplo. sendo produzida intencionalmente. ou seja. Racemização e epimerização são causadas pelas racemases e epimerases e cistransisomerases mudam a configuração das duplas ligações. Já as transferases são enzimas que catalisam. qualquer condição que resulta no aumento da área de superfície da interface do lipídio de água. As isomerases são enzimas que catalisam reações de isomerização. Estas enzimas podem hidrolisar triglicérides e incluem várias lipases. a transferência de grupos de um composto para outro. Podem causar desperdício de alimentos. embora com velocidades diferentes. no caso de ésteres de álcoois polihídricos. as cetoácidoliases. Os produtos formados são ácidos e álcool. aumentará a atividade da enzima. como as glicosilfosfatases (enzimas glicosílicas) e as peptidases (enzimas proteolíticas). por exemplo. como esterases e tioesterases. As ligases são enzimas que causam a degradação da molécula de ATP usando a energia liberada nesta . como bactérias e moldes. As hidrolases incluem enzimas de baixa especificidade. portanto. O limite entre o sabor e o sem sabor freqüentemente apresenta uma gama muito estreita. são enzimas relacionadas com as reações de óxido-redução em sistemas biológicos e. Em outros casos. cuja principal função é a síntese de ácidos di. fosfolipídios são hidrolisados através de fosfolipases e ésteres de colesterol são hidrolisados através de esterase de colesterol. As reações enzimáticas ocorrem não somente no alimento natural. As liases modificam o substrato.trans. A fumarase. também denominadas mutases. a hidrólise de gordura 61 ADITIVOS & INGREDIENTES . que hidrolisam um número muito grande de ésteres e tioésteres. especialmente no pâncreas. e as transferases intramoleculares. Pertencem a esta classe as descarboxilases. Por exemplo. que transferem resíduos de açúcar. que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas. Podem ser distinguidos das lipases. as hidroxilases. AS ENZIMAS E SuAS ApLIcAçõES As reações enzimáticas são muito importantes em alimentos. a ação das lipases é desejável. e no leite. Outras enzimas pertencentes às transferases são as glicosiltransferases. que interconvertem aldoses em cetoses. e as oxigenases. como o tributirin. mas também durante o seu processamento e armazenamento. dependendo da origem. Pertencem ainda às isomerases. Estão incluídas nesta classe não somente as hidrogenases e oxidases. ácido maléico. dependendo delas não só a formação de compostos altamente desejáveis. A maioria das enzimas lipolíticas são específicas para o ácido ou o componente de álcool do substrato e. que apenas mudam a posição de determinados grupos da molécula de substrato. que usam o peróxido de hidrogênio como agente oxidante.ENZIMAS cificidade com relação à sua origem.e tri-carboxílicos. as fosfatases e as pirofosfatases.

o nível de b-amilase muda e o conteúdo de a -amilase pode aumentar para 1. O fermento de maltose. esta enzima também pode atacar os acoplamentos a-1. que hidrolisa lentamente. as lipases podem hidrolisar gordura. embora a uma taxa mais lenta.6glucosídeo não pode ser quebrado pela a-amilase. e as enzimas que quebram os 1. Tecnologicamente. bactérias. No trigo. mas níveis relativamente altos de b-amilase. com muito baixa concentração de ácido gordurosa livre. A enzima é amplamente distribuída e encontrada em animais. Também são encontrados tais problemas de desperdício em grãos e na farinha. O óleo de palma produzido por métodos primitivos na África. é caracterizada por uma ausência de lactase. A ação é interrompida no ponto onde o acoplamento a -1. Uma mistura de amilase e amilopectina será hidrolisada em uma mistura de dextrina. onde a goma é convertida em maltose de açúcar de fermentação. Grãos não danificados. como trigo e cevada. A glucoamilase é uma exoenzima que remove unidades de glicose de uma maneira sucessiva. Quando estes grãos germinam. Em sementes. maltose.4-glucan-4-glucanohidrolase) é uma endoenzima que hidrolisa o a-1 -4-glucosídico. sacarose. Esta ação conduz a uma rápida diminuição na viscosidade e pequena formação de monossacarídeos. Isto significa que a goma pode ser completamente degradada à glicose. conduz a um desagradável “sem sabor”. em pontos ao longo das cadeias. fermentos e plantas. A amilase é completamente hidrolisada por maltose.4. Esta diferença está relacionada ao uso no qual estes ácidos gordurosos são sobrepostos e a especificidade para grupos particulares de ácidos gordurosos de cada enzima. Já a hidrólise de gordura de leite. É mais conhecida por sua ação de hidrolização em lactose. glicose e oligossacarídeos. do que a 8. no queijo. A b-amilase só é encontrada em plantas mais altas. Um problema na conversão da enzima de goma de milho para glicose é a presença de enzima de transglucosidase em preparações de a-amilase e glucoamilase. que especificamente hidrolisam 1. inverte açúcar e glicose. batata-doce e feijão de soja são boas fontes de b-amilase. A b-galactosidade é uma enzima que catalisa a hidrolise de b-Dgalactosides e a-L -arabinosides. embora normalmente haja alguma maltotriose formado. a atividade da lipase é cinco vezes. A b-amilase é uma exoenzima que remove unidades de maltose sucessivas de não redução das cadeias de glucídios.6 acoplamentos entre cadeias. e isto diferencia esta enzima da alfa e beta-amilase. contribui para um sabor desejável. por exemplo. O produto formado é apenas glicose.4 acoplamentos entre unidades de glicose das cadeias diretas. A b-galactosidase ou lactase é encontrada em humanos nas células da membrana mucosa intestinal. As amilases são as mais importantes enzimas do grupo de glicídios hidrolisados. mas não fermenta dextrinas ou oligossacarídeos que contêm mais de duas unidades de hexose. bem como no preparo e destilação. sendo também conhecida como lactase. grandemente. que é uma inabilidade para digerir leite corretamente. Uma condição ampla em adultos não caucasianos. consistia em mais do que 10% de ácidos gordurosos livres. Contém 1 grama-átomo de cálcio por mole. Além da hidrolização dos acoplamentos a-1. unida fortuitamente ao longo da cadeia.1%. Este último grupo consiste em endoenzi- mas que partem os laços ao acaso. Estas enzimas degradantes podem ser divididas em dois grupos. Estas amilopectina de hidrolise e oligossacarídeo. A atividade da lípase em trigo e outros grãos é altamente dependente do conteúdo de água. contém muito pouco a-amilase. a produção de açúcar fermentado. trigo. reduzindo o rendimento de glicose. As combinações resultantes são nomeadas dextrina de limite.000. a menos que as enzimas sejam destruídas pelo calor. contendo duas a seis unidades de glicose. Está presente em bactérias e moldes e é industrialmente usada na produção de xaropes de milho e glicose. Tais indivíduos tem intolerância a lactose. Malte de cevada. As a-amilases são enzimas distribuídas amplamente nos reinos animal e vegetal. as enzimas de denominadas de branching. A atividade lipolítica de aveias é mais alta do que a maioria dos outros grãos. 15.ENZIMAS de leite. 62 . A ação combinada de alfa e beta-amilase no grão germinado aumenta. e exoenzimas que partem pontos específicos nos fins de cadeia.8% de umidade.6. A transglucosidase catalisa a formação de oligossacarídeos de glicose. A a-amilase (a-1. no leite. é importante na indústria alimentício no processo de ADITIVOS & INGREDIENTES assar. sem redução da cadeia de substrato.

a enzima é ligada a uma matriz. considerando que outros agem em substratos com grupos de ácidos carboxílicos livres (ácidos pépticos). A presença de enzimas pépticas em frutas e legumes pode resultar em amolecimento excessivo.ENZIMAS 63 ADITIVOS & INGREDIENTES A presença de galactose inibe a hidrolise de lactose. como já foi visto. a partir resistentes a temperaturas elevadas do que as naturais. quando. sendo denominados precursores de aroma. Uma divisão adicional pode ser feita devido ao fato que alguma poligalacturonase age principalmente em substratos metilados (pectinas). delas dependem não só a formação de compostos altamente desejáveis. As enzimas imobilizadas são mais . pectina metil esterase e pectina demetilase. agindo em compostos tioglucosídicos existentes no repolho e outros vegetais pertencentes à mesma família produzem compostos voláteis que dão a esses vegetais o cheiro característico. cuja função é a de fixar as enzimas. mas não em fermento ou bactéria. ou apenas presas em micro cápsulas semipermeáveis ou em membranas semipermeáveis. Estas enzimas são nomeadas galacturonases de polimetil e poligalacturonases. através da lactase. A pectinesterase pode ser encontrada em bactérias. Como exemplo. incluindo pectase. Uma reação enzimática muito importante. como podem ter conseqüências indesejáveis. tanto na degradação da cadeia poligalacturônica (poligalacturonase) como na desmetoxilação dos compostos (pectinametilesterase) e entre outras aplicações. hidrolisa os acoplamentos de glicídios em substâncias pépticas. permitindo o uso de processos contínuos. As poligalacturonases podem ser divididos em endoenzimas. neste último caso. A enzima se refere a vários outros nomes. em quantidades elevadas em frutas cítricas e tomates. A enzima é específica para ésteres de galacturonide e não ataca galacturonide metil ésteres em qualquer extensão. formando um composto relativamente estável. cenouras e pêssegos). e o aroma da cebola é devido à ação de alinase sobre os sulfóxidos existentes. Aromas de vegetais e frutas. A glicose não tem este efeito. que agem dentro da molécula em acoplamentos de a -1.ou polissacarídios formados por unidades de glucose. essas enzimas são empregadas na clarificação de sucos de frutas. moléculas ácidas de não redução no término da cadeia. a pectinesterase. inclusive. uma enzima que se agrupa e hidrolisa metoxil. inativos. Enzimas proteolíticas como paroamna e bromelina são empregadas no amaciamento de carnes. Amiloglucosidase hidrolisa ligações glicosídicas 14 de oligo. em exoenzimas. As enzimas pépticas são capazes de degradar substâncias pépticas e ocorrem em plantas mais altas e em microrganismos. podemos citar os xaropes ricos em glicose e maltose que podem ser preparados passandose uma solução de amino através de uma coluna contendo b-amilase e glucoamilase. durante a fermentação. auxiliando na filtração e clarificação e em proporcionar rendimentos crescentes. que são polímeros insolúveis em água. que catalisam a hidrólise de galacturônicos. com liberação desse monossacarídio. As enzimas imobilizadas foram empregadas apenas na sua forma solúvel. Neste processo. A pectinesterase remove os grupos metoxil da pectina. as enzimas seriam absorvidas na matriz. Frutas e vegetais que contêm polifenóis na sua composi- As reações enzimáticas são muito importantes em alimentos. As ligações enzima-matriz podem se dar por ligações covalentes e não covalentes. AS ENZIMAS NOS ALIMENTOS As reações enzimáticas são muito importantes em alimentos. respectivamente. também é conhecida como pectinase. Amilases são enzimas importantes principalmente na produção de xaropes de milho e de Dglucose pela sua capacidade de. são devidos pela ação de determinadas enzimas sobre substratos específicos. Enzimas pécticas têm ação sobre pectinas. As exopoligalacturonases estão presentes em plantas (por exemplo. As enzimas também podem ser usadas para a produção de baixas pectinas de metoxil e ácidos galacturônicos. e a poligalacturonase. enzimas de polimerização e liase péptica. A poligalacturonase. Amilases são adicionadas a massas de pão para suplementar o efeito de enzimas naturais. mas também durante o seu processamento e armazenamento. com resultados não desejáveis é a reação de escurecimento enzimático. até 1973. Estas enzimas são comercialmente importantes no tratamento de sucos de frutas e bebidas. fungos e bactérias. fungos e plantas altas. As reações enzimáticas ocorrem não só no alimento natural. romper as ligações glicosídicas no amido. As endopoligalacturonases estão presentes em frutas e em fungos filamentosos. como podem ter conseqüências indesejáveis.4 e. as enzimas pépticas podem causar separação de “nuvem”. por exemplo. Em tomate e suco de frutas. surgiu a possibilidade de enzimas serem ligadas a compostos insolúveis. delas dependem não só a formação de compostos altamente desejáveis. de trabalhos de Katchalsk e colaboradores. pectina metoxilase. As tioglucosidases. Existem vários grupos de enzimas pépticas.

quando a técnica enzimática tornou possível a produção de xaropes tão doces quanto a sucrose. a amiloglucosidase pode. Uma a-amilase fúngica pode ser utilizada para produzir xarope com maior 64 . Na prática. tornando totalmente previsível o processo completo de uma fermentação (o que não ocorre no uso do malte. A enzima pululase pode ser usada para ajudar na sacarificação. e sendo extremamente termoestáveis. a serem utilizados numa grande variedade de alimentos e bebidas. à facilidade e à superioridade de se trabalhar com enzimas industriais. tais como refrigerantes. as melaninas. principalmente. uma a-amilase bacteriana leva a obtenção de maltodextrina. em muitos países. Por estes motivos. o químico alemão Kirchoff descobriu que fervendo amido com um ácido. alimentos infantis. . o amido é o ingrediente básico. No início do século XIX. os cereais. houve uma mudança drástica e.Óleos e gorduras.Cervejaria.Panificação e biscoitaria. em falta no mercado europeu. Álcool e derivados. O produto descoberto por Kirchoff não resolveu o problema do açúcar. quando as enzimas do malte já foram totalmente destruídas. O processo de conversão enzimática dos amidos compreende três fases distintas: a liquefação. enquanto que da dextrose é 100. Os xaropes com DE de 35 a 43 ainda são produzidos a partir do processo da hidrólise ácida. são usados para a produção da famosa akvavit. teoricamente.Amidos e açúcares. assim como de uma remessa para outra!). enquanto que na Inglaterra usa-se a cevada maltada para o uísque e os outros cereais para as bebidas espirituosas. como bananas. Os HFS contribuíram de maneira significativa para o desenvolvimento da indústria de amidos em vários países. enquanto que a tequila mexicana é feita a partir do agave! Qualquer que seja a matéria-prima. que contém diferentes oligossacarídeos e dextrinas. enquanto que outros álcoois têm por base a batata e outros cereais. Em termos de custo das matérias-primas pode haver uma economia de 20% a 30%. Neste processo. a polifenoloxidase sobre os fenóis existentes. utilizado no processamento dos amidos. desde o final dos anos 60. o kornbranntwein é feito de trigo. após o surgimento dos HFS (High Fructose Syrupos) nos anos 70. e em escala menor. Nos Estados Unidos. sorvetes. no decorrer dos últimos 30 anos. mudando o grau de hidrólise) e a necessidade de equipamentos capazes de resistir aos ácidos e a temperatura de 140°C a 150°C. pois as enzimas industriais são fornecidas com uma qualidade constante. Alguns litros de uma preparação enzimática podem substituir 100 kg de malte. molhos. maçãs. Tradicionalmente. determina os tipos de xaropes com diferentes composições e propriedades físicas. O tipo de enzima. desde então. pois sua qualidade pode variar de uma safra para a outra. chamado de sacarificação. os ácidos têm sido utilizados na transformação de amido em glicose. um pouco de maltose e isomaltose também são produzidos. Em contraste. frutas em conservas. .Sucos de frutas. . com grandes vantagens no processo. A produção de bebidas alcoólicas fermentadas a partir de matérias-primas ricas em amidos existe há muitos séculos. ligeiramente adocicadas e normalmente sujeitas a novo processo de conversão. quando cortadas e expostas ao ar sofrem escurecimento. o malte foi totalmente substituído por enzimas industriais de origem microbiana. as principais aplicações das enzimas no setor alimentício. No Extremo Oriente. encontrados no mosto. . Este processo é efetuado por enzimas e consiste em duas etapas: a liquefação e a sacarificação. etc. Na Escandinávia a batata. O DE do amido é zero. As enzimas microbianas também apresentam uma performance melhor do que suas similares encontradas no malte. assim como os rendimentos desta técnica não eram satisfatórios. produtos de panificação e assemelhados. Kirchoff procurava um substituto para a cana-de-açúcar. carnes. Estes últimos compostos polimerizam facilmente formando compostos escuros. quase todos os processos de fabricação das hidrólises de amido são efetuadas por meio de enzimas. como a formação de subprodutos indesejáveis. causado pela ação de uma enzima. batatas. pouca flexibilidade (o produto final somente pode ser alterado. as enzimas estavam presentes no processo de fermentação pela simples adição de malte. . com o desenvolvimento de novos tipos de enzimas.ENZIMAS ADITIVOS & INGREDIENTES ção química. devido ao embargo decorrente das guerras napoleônicas. que são oxidados a ortoquinonas.Vinicultura. doces e balas. Ele é composto de uma longa cadeia de moléculas de glicose e estas devem ser quebradas em moléculas menores para que a levedura possa transformá-las em álcool. usa-se o milho e o centeio para fazer o uísque. porque ele não era tão doce quanto o açúcar de cana ou de beterraba. que basicamente consistia em glicose. As amilases microbianas se comportam melhor em baixo pH. hidrolisar completamente o amido. Na Alemanha. são nos setores de: . No processo de liquefação. Esta técnica apresenta vários pontos negativos. e são mais fáceis de manusear e estocar. Não obstante. a sacarificação e a isomerização. poderia convertê-lo em uma substância de gosto doce. De forma geral. . . Essas reações de escurecimento enzimático podem ser mais facilmente observadas em vegetais de cores claras. Mas.Álcool e derivados. Mas.Laticínios e derivados. O índice DE (dextrose equivalent) é utilizado como indicador do grau de hidrólise de um xarope. o arroz serve para fazer o sake. A escolha da matéria-prima varia em função das disponibilidades locais e dos hábitos alimentares de cada país. continuam atuando na liquefação dos amidos à temperatura de 100° C. é facilmente compreensível que as enzimas industriais tenham substituído o malte em muitas empresas tradicionais no mundo dos destilados! Amidos & Açúcares. transformando-o em glicose.

pode levar a uma economia considerável. neste último caso são chamados de HFS (HFCS). por exemplo. Eles são tão doces quanto o açúcar de cana ou de beterraba e possuem o mesmo conteúdo energético. Tradicionalmente. a pepsina de porco é largamente utilizada. o fermento cervejeiro desencadeia o verdadeiro processo de fermentação. Após o resfriamento a estadia em cubas de fermentação. A quimosina produzida por fer- . que ocorre geralmente entre 3 e 7 dias. cervejas com baixo teor de calorias. As principais aplicações para as enzimas industriais em cervejarias incluem substituição do malte por cevada.ENZIMAS conteúdo de maltose. Uma forma bastante cara de produzir enzimas. Este mosto é filtrado e colocado em cubas de cobre e. A pepsina bovina não tem a mesma especificidade e. com aproximadamente 42% de frutose. já mencionava o uso das enzimas na produção de queijo. os quais contém as mesmas enzimas que o estômago do vitelo. repousando a baixa temperatura. no processo de brassagem. permitem uma total substituição dos açúcares tradicionais sem que seja percebida nenhuma alteração no caráter do produto final. A fermentação industrial divide-se em principal e secundária. Nos Estados Unidos. produtos de panificação e alimentos enlatados. o que significa maior fermentabilidade e maior grau de doçura. Trata-se provavelmente de uma das mais antigas aplicações conhecidas para as enzimas! Homero. 54% de glicose ou 55% de frutose e 41 % de glicose. tem um tipo de atuação diferente quando utilizada no leite. A cerveja bruta ainda passa por um processo de filtragem e clarificação para a eliminação dos resíduos em suspensão no líquido. Estas enzimas de coagulação são conhecidas hoje como sendo a quimosina e a pepsina. duas vezes mais doce que a glicose. é fervido por cerca de uma hora. isoglicose ou açúcar de amido. Laticínios e derivados. Pode-se adicionar também matériasprimas auxiliares. fermento cervejeiro) é adicionada. que terá um sabor e um aroma mais apurados. ela depende da qualidade da cevada utilizada e da técnica de maltagem aplicada.. então. Inicia-se a produção da cerveja propriamente dita. Neste processo tradicional. aveia. permitindo um amadurecimento da cerveja. a produção de cerveja começa a partir de uma mistura de malte de cevada e água quente. onde a cerveja permanece por 12 a 20 dias. maior liquefação das matérias-primas auxiliares. Na fermentação principal. como a própria cevada. poeta épico grego considerado autor da Ilíada e da Odisséia. com a liberação de calorias. Um maior conteúdo de maltose também pode ser obtido pela utilização de b-amilase em combinação com uma pululase. O processo pode ser controlado com maior precisão devido a qualidade e a performance constante das enzimas industriais. quando liberará as substâncias aromáticas e o princípio amargo contido nas folhas. passando-se. Nas suas obras encontram-se trechos mencionando que os estômagos de cordeiros e cabritos. O malte é um ingrediente cuja performance está sujeita a variações. A substituição de parte deste malte. dando-lhe o brilho e a translucidez exigidos pelo consumidor. Uma parte da glicose pode ser isomerizada em frutose.C. A quimosina do vitelo é conhecida como a enzima ideal para a fabricação do queijo. datando de 800 a. devido a sua atividade de coagulação do leite altamente específica. Cervejaria. proteína e fonte de enzimas. melhoria dos processos de filtração. os HFS já substituíram os açúcares usados na produção de bebidas. para a fer- 65 ADITIVOS & INGREDIENTES mentação secundária ou maturação. e redução do tempo de maturação. após adição de lúpulo. com altos rendimentos e poucos subprodutos. como milho. dependendo da sua utilização final. eram utilizados na produção de queijos. que consiste na ação desses microorganismos naturais na transformação das moléculas de açúcar em álcool e CO2. trigo ou arroz. utilizandose uma glicose isomerase. por enzimas industriais e cereais não maltadas. forne- cendo amido. onde a levedura (Saccharomyces cerevisiae. Nos Estados Unidos. Ela é mais sensível às variações da qualidade do leite. em mistura 50/50. Em muitos casos. O produto é transferido para tanques de maturação. o malte é a matéria-prima. laticínios e derivados. Os produtos desta isomerização tem hoje grande importância no mercado. por isso.

freqüentemente em falta no mercado e. cujo principal problema é a de eliminar ou minimizar a ocorrência de subprodutos indesejáveis.a produção de leite e derivados com baixo teor de lactose (para as populações deficientes em lactase ou para aumentar o gosto açucarado de certos produtos). A tecnologia enzimática permite aos processadores de óleos e gorduras produzir alguns produtos interessantes.no caso da manteiga de cacau. Enzimas como as hemicelulases ou xilanases. a vida útil e as propriedades nutricionais podem ser modificadas pelo uso de enzimas. Elas são muito usadas na fabricação dos queijos “azuis” e italianos (romano. Óleos e gorduras. organolépticos (baixo poder adoçante da lactose). assim como poder levar a novos produtos. Se as proteases agem principalmente na textura. proteases. um processo lento e custoso em imobilização de capital. água. As aplicações de enzimas industriais neste setor ainda estão engatinhando. A adição ao leite é a mais fácil. . o poder de dispersão. um leite com lactose hidrolisada já é comercializado e vendido mais caro que o leite normal.preparação de leite em pó para sorvetes e produtos cozidos. transformando-os em álcool e dióxido de carbono. . a utilização de um óleo de palma em uma reação química com ácido esteárico.é uma alternativa com características semelhantes às da quimosina do vitelo. tais como: . No mundo inteiro o pão é um dos alimentos básicos mais comuns e de menor custo. sal e algum outro ingrediente. o ponto de fusão. A massa para pão é normalmente composta de farinha. leva a uma gordura com propriedades similares as da manteiga de cacau! . A adição destas enzimas em pequenas quantidades pode melhorar o gosto e acelerar a cura do coalho. lipídios e traços de minerais. fizeram com que as enzimas ganhassem uma grande importância na formulação de produtos de panificação.aceleração na fabricação de queijo e iogurtes pelo aumento do As enzimas podem ser definidas de um modo geral como substâncias orgânicas. ou decarboxilases? Trata-se de um problema complexo que esbarra em duas dúvidas básicas: a quantidade de enzimas e a técnica de adição. A resistência desta cadeia entrelaçada é. muito importante para a qualidade final de qualquer pão.ENZIMAS ADITIVOS & INGREDIENTES mentação . lipases e oxidases podem melhorar. O gosto picante característico provém da presença de ácidos graxos de cadeia curta. As mudanças no setor de panificação e a demanda cada vez maior por produtos naturais. utilizando enzimas exógenas. É este entrelaçamento de cadeias que segura os gases dentro da massa durante o seu crescimento e a assadura no forno. ou tecnológicos (baixa solubilidade deste açúcar em meio aquoso.protease de origem microbiana proveniente do fungo Mucor miehei . e a massa começa a crescer. Tão logo a mistura de ingredientes forme a massa. usando interesterificação enzimática. os pesquisadores trabalham ativamente em enzimas para ajudar na cura dos queijos. que possui propriedades emulsificantes superiores a da lecitina normal. como açúcar e/ou gordura. Nos Estados Unidos e na Itália. A solução ideal parece estar no encapsulamento das enzimas e pode ser que a utilização de liposomas seja a resposta. alguns produtos já são utilizados comercialmente. A segunda escola. A aplicação de uma enzima específica no processo de fabricação da lecitina leva a liso-lecitina. gerando um mau rendimento de coagulação e. o fermento começa a agir sobre os açúcares fermentáveis. lipases. a baixa taxa de retenção de enzimas de cura no coalho pode não ser satisfatória do ponto de vista econômico. polissacarídeos não amiláceos. então. O glúten é uma combinação de proteínas que formam uma ampla cadeia entrelaçada durante a formação da massa. liberados pelas lipases. as lipases atuam essencialmente no gosto. fermento. mas capazes de agir também fora das células poder de fermentação e/ou modificação do pH. O uso de lipases intensifica a lipólise durante a maturação de queijos. Panificação e biscoitaria. Diversos problemas de ordem nutricional (deficiência em lactase intestinal em certos indivíduos). O uso de enzima pode também ser feito em tratamentos visando hidrolisar a lactosa do leite e de seus subprodutos. Os principais campos de atuação desta tecnologia são: . cuja massa cresce usando fermento.na produção de margarina. com seu preço oscilando muito. parmesão. . necessária para a produção de chocolate. porém ela leva a uma desestabilização das caseínas. Como acelerar a cura.produção de xaropes e edulcorantes para a indústria alimentícia. conseqüentemente. A enzimologia pode trazer soluções diversas para este setor. amido. A farinha é composta de glúten. Nas técnicas de adição existem duas escolas. o aumento da concentração em enzimas leva a defeitos na textura e no sabor e a uma maior amargura. encontra o problema que o fenômeno de difusão no coalho pode gerar desigualdades geográficas na hidrólise da massa. que é a favor da adição de enzimas de cura no coalho. direta 66 . sua propensão a cristalizar-se) podem ser solucionados pela sua hidrólise por meio de uma b-galactosidase. O amido é o maior componente da farinha de trigo. por outro lado. por outro lado. provolone). formadas no interior das células vivas. Ao lado destas enzimas utilizadas para o processo de coagulação.

5% a 3. Cada uma das enzimas mencionadas acima tem o seu próprio substrato específico na massa feita de farinha de trigo. assim. melhorar a qualidade do produto final. podem substituir parcialmente o uso destes oxidantes quí- micos. são ligados ao glúten. que são polímeros (na maior parte pentosanas). Como a interação desses substratos na massa e no pão é bastante complexa. as lipases os lipídios. que tem um papel importante na qualidade do pão. permitindo ao fermento agir de maneira mais constante durante a fermentação da massa. melhora a maleabilidade da massa. Acredita-se que o endurecimento da crosta e a perda de elasticidade do miolo se devem a uma mudança na estrutura dos amidos. Os oxidantes químicos. por exemplo.5% de polissacarídeos não amiláceos. com maior elasticidade durante a assadura. resultando um volume maior e melhor textura do miolo. Hoje. tanto para os consumidores quanto para os panificadores. 67 ADITIVOS & INGREDIENTES . devido a capacidade de absorção da água e interação com o glúten. as amilases e os amidos. com qualidade de pão ou usar a-amilase maltogênica em combinação com a-amilase fúngica e xilanase ou lipase para assegurar um miolo macio num pão de ótima qualidade em termos de estrutura de miolo. ele perde a crocância e o miolo endurece. impedindo sua funcionabilidade. volume. a resistência da malha do glúten e assim. são amplamente utilizados para reforçar o glúten. e os pequenos oligossacarídeos e açúcares como a glicose e maltose.ENZIMAS ou indiretamente. Quando o pão não é mais fresco. a utilização de combinações de enzimas deve ser criteriosa. aumentam as reações de Maillard. uma cadeia entrelaçada de glúten com maior resistência. em dosagens corretas. Muitas vezes. A adição de certos tipos de pentosanase ou xilanase. como os triglicérides. A farinha contém 2. como os bromatos. etc. perde-se mais de US$ 1 bilhão por ano com pão velho. dando-lhe maior flexibilidade. azodicarbonamida e ácido ascórbico. responsáveis pelo dourado da crosta e pelo aroma de pão quente. Alguns deles. A adição de lipases funcionais modifica os triglicérides. alterando conseqüentemente sua interação com o glúten. Este fenômeno de pão amanhecido é responsável por perdas significativas. A farinha de trigo comum contém 1% a 1. As a-amilases transformam os amidos da farinha de trigo em pequenas dextrinas. as xilanases. As enzimas oxidativas. o pão. um excesso de a-amilase fúngica ou hemicelulase/xilanase pode resultar em uma massa demasiadamente grudenta para ser manuseada pelo padeiro ou a masseira. já se produzem enzimas que prolongam o tempo e a conservação do pão. Nos Estados Unidos. Por exemplo. com melhoria da qualidade do produto final. um maior volume do pão e uma melhor estrutura do miolo. seu crescimento e nos primeiros momentos no forno. O resultado é um produto final com maior volume e uma melhor textura do miolo. produzidos por estas enzimas. Consegue-se. como a glicose oxidase. especialmente os não polares. propiciando uma massa mais estável. Por exemplo. mais estabilidade. Assim seria benéfico para certos tipos de formulação usar uma combinação de enzimas com menor dosagem de a-amilases e xilanase e menor dosagem de lipases ou glicose oxidases para conseguir uma massa de consistência ótima.5% de lipídios. estável. os pentosanos. uma dosagem excessiva de uma enzima pode ter efeito prejudicial sobre a massa ou o pão.

quando a fruta for espremida. dificultando o rendimento. A despectinização dos sucos após a prensagem é necessária para se obter um suco com baixa viscosidade. podem levar a um melhor rendimento e melhor coloração do extrato. no mosto. Na fruta verde. um dos maiores desafios é a extração do maior volume possível de componentes aromáticos. como as celulases. segurando as paredes celulares das frutas. com alto índice de turbidez. aumentando consideravelmente o rendimento em suco e o rendimento na prensagem. Na fabricação de vinhos. que age como uma cola. que pode ser tratado com a adição de uma enzima. mas ainda. Novas enzimas ajudam a liberação de aromas. a extração da cor também é de grande importância. bem como maior estabilidade do concentrado de suco produzido. tal processo não existe e conseqüentemente. Quando a fruta amadurece. Na produção de sucos concentrados a despectinização é obrigatória para evitar a geleificação durante a concentração ou a estocagem dos concentrados. Os terpenos assim liberados são um dos importantes componentes do famoso bouquet. um antigo processo utilizando soda cáustica! Na indústria de sucos de frutas. facilitando a futura extração. a protopectina é parcialmente transformada na forma solúvel. com algum valor nutricional e processamento industrial significativo. a fase de pasteurização desativa as enzimas pouco após elas terem efetuado o seu trabalho. para aplicação na indústria de refrigerantes. que passam para o vinho estas macromoléculas prejudicam a clarificação e entopem rapidamente os filtros. a pectina está presente na forma insolúvel. Todos os tipos de frutas e especialmente as bagas. como no caso das frutas vermelhas. Outras enzimas pectoliticas são utilizadas na clarificação. que são facilmente removidos pela adição ao vinho de uma enzima betaglucanase altamente específica. a cor é uma qualidade importante. neste estágio. a partir da casca. Estas dificuldades podem ser superadas pela adição de preparações enzimáticas especiais. que produz beta-glucanos (polímeros de glicose com alto peso molecular). tornando este mais viscoso. por exemplo. antes da prensagem. por exemplo . a adição de preparações enzimáticas. O suco de maçã é um exemplo de suco que pode conter uma grande quantidade de amido. Nas frutas cítricas são utilizadas enzimas pectolíticas. com pouca cor e aroma e sua clarificação e filtração são difíceis. A completa despectinização pelo uso de enzimas pectinases propicia uma boa clarificação e filtração do suco. A adição de enzimas no mosto é hoje uma prática normal nos grandes processadores.ENZIMAS Vinicultura e sucos de frutas. contém em quantidades variáveis. Um problema específico dos vitivinicultores reside na extrema dificuldade de clarificar e filtrar vinhos produzidos a partir de cachos atacados pelo fungo Botrytis cinerea. na recuperação de óleos essenciais ou na produção de extrato. ADITIVOS & INGREDIENTES 68 . assim. responsável pela relativa dureza ou firmeza da fruta. Para as frutas vermelhas. a atividade enzimática pode manter-se durante um longo período de tempo. Nas vinícolas. Uma aplicação bastante recente permite a pelagem perfeita da fruta .mediante a utilização de enzimas. umas nas outras.para utilizar em saladas de frutas em conserva. substituindo. chamada protopectina. No processo de lavagem da polpa usa-se uma enzima para reduzir a viscosidade e evitar geleificação das pectinas durante a fase de concentração. É o caso das glicosidases que hidrolisam os terpenil glicosídeos. No vinho tinto. somente algumas das pectinas passam para o suco. uma substância chamada pectina.

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