LA INFORMACIN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE AMINOCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTENA SE PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, LA CUAL A SU VEZ DETERMINA

LA FUNCIN DE LA PROTENA

TEMA 4
DISPOSICIN ESPACIAL DE LOS TOMOS DE UNA PROTENA

CONFORMACIN PROTEICA:

La cadena de aminocidos se encuentra parcialmente enrollada en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta especfica. Este nivel superior de plegado es la ESTRUCTURA TERCIARIA

MIOGLOBINA
(153 aa)

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

LAS PROTENAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIN

ESTRUCTURAL:

PRIMARIA: Secuencia de aminocidos. Enlaces covalentes (enlaces peptdicos y localizacin de puentes disulfuro)
SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales) TERCIARIA: Plegado global CUATERNARIA: Asociacin de cadenas

2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES:

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

DOMINIO

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES

Diferentes tipos de hlices (Hlice a)

Fi () C-N = - 57
Psi () C-C = - 47

Dos tipos de lmina plegada (Lmina b)

Fi () C-N = - 119, -139 Psi () C-C = 113, 135
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

DISPOSICIN EN HLICE-a
El esqueleto polipeptdico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molcula Los grupos R de los aminocidos sobresalen hacia el exterior
Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

Es dextrgira

Tiene 3,6 residuos/vuelta Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta

ESTABILIZACIN DE LA HLICE-a

Enlaces de hidrgeno paralelos al eje: entre el O del carbonilo (C=O) y el H de la amida (NH) del 4 residuo hacia adelante de la hlice (n y n + 4) 3,613
Interacciones entre cadenas laterales Estabilizan: Q+ prximas (3 residuos) a Q Aminocidos aromticos prximos (3-4) Aminocidos pequeos sin carga (Ala, Leu) Desestabilizan: Grupos R voluminosos Secuencias con densidad de carga del mismo signo Prolina (es rara)

PUENTES DE HIDRGENO PARA UNA HLICE a

Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

PATRONES DE ENLACES DE HIDRGENO PARA 4 HLICES

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Protena principalmente en hlice a

Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

DISPOSICIN EN LMINA PLEGADA b U HOJA b El esqueleto de la cadena polipeptdica se encuentra extendido y dispuesto en zig-zag
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN
Puentes de hidrgeno intercatenarios entre cadenas distintas o regiones alejadas de una misma cadena que se pliega Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena Las cadenas implicadas forman una hoja o plano plegado como un acorden Los grupos R de los aminocidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y abajo

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS QUE FAVORECEN LAS ESTRUCTURAS b

Secuencias con restos poco voluminosos (Gly, Ala) TIPOS DE LMINA b
PARALELAS: las cadenas estn en el mismo sentido ANTIPARALELAS: las cadenas estn en sentido inverso

CODOS O GIROS b
Se encuentran en lugares en que la cadena plipeptdica cambia bruscamente de direccin Suelen conectar segmentos de hoja plegada b antiparalela, permitiendo la formacin de hojas mediante inversin repetida de la cadena polipeptdica Forma un giro cerrado (180) Participan 4 aminocidos (el 1 y el 4 unidos por enlaces de hidrgeno) Suelen contener Gly y Pro

Suelen encontrarse en la superficie de las protenas