LA NUTRICION COMPRENDE TRES TIEMPOS

1. La alimentacin o aporte de materia, que comprende desde el momento en que se elige un alimento hasta que ste se absorbe por las vellosidades intestinales.

2. El metabolismo o recambio de materia y energa, que comienza a partir del momento en que los nutrimentos han sido absorbidos hasta el momento en que el organismo los utiliza como fuente de energa, para construir materiales constitutivos de las clulas o para depositarlos en calidad de reserva.

LA NUTRICION COMPRENDE TRES TIEMPOS

3. La excrecin que comprende la eliminacin al exterior de parte de lo utilizado y de lo no utilizado. Esta eliminacin se efecta por el tuvo digestivo, los riones la piel y los pulmones.

ALIMENTO Y NUTRIMENTO

Escudero denomina alimento a toda sustancia que ncorporada o no al organismo llena una funcin de nutricin, s por ejemplo las protenas, los hidratos de carbono, las rasas, despus de haber sido digeridas, suministran ustancias que integran el organismo: aminocidos, lucgeno, cidos grasos y gricerol. Claudio Bernard llama a stas sustancias nutrimentos, por cuanto son capaces de er absorvidas directamente. En la actualidad se entiende por utrimentos todas las sustancias qumicas indispensables ara la salud y la actividad del organismo, y por alimentos a as sustancias naturales dotadas de ciertas cualidades ensoriales (gusto, sabor, aroma), de un cierto tono emocional, ue excitan nuestro apetito y encierran una variedad de utrimentos segn su composicin qumica.

CUADRO 1. PROCESOS DE LA NUTRICION

Procesos formativos de sntesis o anabolismo Crecimiento Reparacin de tejidos Formacin de reservas Reposicin de reservas Liberacin de energa y trabajo. De regulacin Mantenimiento de la homeostasis. Concentracin hidrogeniones. Concentracin osmtica Hidratacin Isoternia. de

Procesos energticos de anlisis o catabolismo.

Formacin y eliminacin de los productos finales del metabolismo

FINALIDAD DE LA ALIMENTACION
De acuerdo con los conceptos expresados, la alimentacin tiene por finalidad:

Aporte de energa potencial.

Aporte de nutrimentos para los procesos de crecimiento mantenimiento y para los requerimientos propios del embarazo. En el proceso de construccin de tejidos se incluye a reparacin de las prdidas sufridas y la reposicin de las reservas movilizadas.

Aporte de agua y electrlitos necesarios para la regulacin homeosttica del medio interno expresados por las constantes fisicoqumicas, de concentracin y de hidratacin.

REGIMEN NORMAL

El rgimen normal expresa el conjunto de ecesidades adecuadas para una situacin biolgica eterminada. Las necesidades normales particulares e un rgimen se refieren a las necesidades en uncin de la cantidad, del valor energtico y de los istintos nutrimentos expresadas como Cantidades Recomendadas. Por lo tanto, las cantidades ecomendadas o aconsejadas no significan lo mismo ue requerimientos; pero con las cantidades consejadas se sta en la seguridad de cubrir los erdaderos requerimientos y por ello la primera enominacin es desde todo punto de vista ms orrecta.

LEYES FUNDAMENTALES DE LA ALIMENTACION

La alimentacin debe ser suficiente, completa, rmnica y adecuada.

Primera Ley: La Cantidad de la alimentacin debe er suficiente para cubrir las exigencias energticas del organismo y mantener el equilibrio de su balance.

Segunda Ley: El rgimen de limen/home/uladech/Desktop/vitaminas.ppttacin debe ser completo en su composicin para ofrecer al organismo, que es una unidad indivisible, todas las ustancias que lo integran.

LEYES FUNDAMENTALES DE LA ALIMENTACION

Tercera Ley: Las cantidades de los diversos nutrimentos que integran la alimentacin deben guardar una relacin de proporciones entre si.

Cuarta Ley: La finalidad de la alimentacin est upeditada a su adecuacin al organismo. No puede prescindirse de la aplicacin de esta ley; para prescribir un rgimen de alimentacin es necesario primeramente tener conciencia de la finalidad:

LEYES FUNDAMENTALES DE LA ALIMENTACION

En el individuo sano, conservar la salud. En el nio, asegurar el crecimiento y el desarrollo. Igualmente, la alimentacin debe adecuarse: A los hbitos individuales.

A la situacin econmico social del individuo.

En el enfermo, al aparato digestivo y al rgano o stemas alterados por la enfermedad.

PROTEINA

Modelo de una protena en 3D

Las protenas (del griego proteion, primero) son macromolculas de masa molecular elevada, formadas por aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas. Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Suelen adems contener azufre y algunas protenas contienen adems fsforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos. La unin de un nmero pequeo de aminocidos da lugar a un pptido: oligopptido: nmero de aminocidos <10 polipptido: nmero de aminocidos > 10 protena: nmero de aminocidos > 50 Son las ms abundantes de las biomolculas, pues constituyen ms del 50 por ciento del peso seco de las clulas. Son sustancias muy verstiles. Se forman en el ribosoma a partir de la informacin suministrada por los genes.:

FUNCIONES
Transporte de: Dixido de Carbono y Oxgeno (Hemoglobina y la Mioglobina); Hierro (Ferritina y Transferrina); Cobre (Celuloplasmina).

Proteccin inmunolgica a travs de: IgA, IgD, IgC, IgM. Intervienen en la coagulacin sangunea: Fibringeno y Trombina. Intervienen en los procesos de relajacin y contraccin muscular: Miosina, Tropomiosina, Actina. Transmisin de conocimientos a travs de los neuropptidos y neurotransmisores: Acetilcolina, Gaba. Para la determinacin cualitativa de protenas por la reaccin del Biuret. Reaccin de biuret:cuando se calienta la urea a 180 celsius, se descompone transformndose en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+ en solucin alcalina forma u complejo color violceo ya que reconoce los enlaces peptdicos de las protenas, no es especfico`para identificacin de protenas con dos

CLASIFICACION
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios Segn su forma Fibrosas: presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colgeno Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas globulares. Segn su composicin qumica Simples u holoprotenas: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares). Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas (slo globulares).

ESTRUCTURA
Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambia la presin, temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS

La estructura primaria de las protenas, se refiere a la secuencia de aminocidos, al orden de estos. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos que son los nicos que se dan en este nivel. El orden de aminocidos le da su especificidad y tambin influye en la conformacin final y en su funcin. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico (ADN).

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los estables.
Hlice alfa: En esta estructura la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intercatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue(Informacin detallada pinchando en el ttulo) Hlice de colgeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria es la que forma el colgeno, que esta presente en tendones y tejidos conectivos, y posee una estructura particularmente rgida. Beta laminas o de lminas plegadas: Algunas protenas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en este enlace cruzado, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de

NIVEL DE DOMINIO DE LAS PROTEINAS

Se define como una unidad compacta, de caractersticas globulares, que suele comprender entre 30-150 aminocidos y se considera que esta conformacin est determinada por la secuencia de aminocidos. Es una ordenacin de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria y se estabiliza por enlaces de hidrgeno entre cadenas.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS

Es el modo en que esa cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, a como se arrolla una determinada protena globular. Es la disposicin de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Est estabilizada por enlaces covalentes entre Cys, puentes de hidrgeno entre cadenas laterales, interacciones inicas entre cadenas laterales, interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales y las interacciones de Vander Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS

Es el nivel que afecta a la disposicin de varias cadenas polipeptdicas en el espacio. Afecta solo a la relacin entre cadenas. Es similar a la terciaria. Generalmente est dado por interaccin de las cadenas de protenas con iones metlicos como en la hemoglobina. Es el nivel ms complejo, por lo cual lo tienen las protenas complejas como las enzimas y los anticuerpos.

DESNATURALIZACION

En bioqumica, la desnaturalizacin es un cambio estructural de las protenas o cidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su ptimo funcionamiento y a veces tambin cambian sus propiedades fsicas.

DESNATURALIZACION DE UNA PROTEINA

Las protenas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformacin qumica) y as su caracterstico plegamiento de su estructura. Las protenas son filamentos largos de aminocidos unidos en una secuencia especfica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinacin requerida de aminocidos por la instruccin gentica. Las protenas recin creadas experimentan una modificacin en la que se agregan tomos o molculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la protena comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los elementos hidrofbicos de la protena son encerrados dentro de su estructura y los elementos hidroflicos son llevados al exterior. La forma final de la protena determina cmo interaccionar con el entorno.

Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole calor, cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso

COMO LA DESNATURALIZACION AFECTA A LOS DISTINTOS NIVELES

En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de protenas se separan o su posicin espacial se corrompe. La desnaturalizacin de la estrucutra terciaria implica la interrupcin de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los puentes disulfuros entre las cistenas). Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminocidos. Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminocidos. En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden todos los patrones de repeticin regulares como las alfahlices y adoptan formas aleatorias. La estrucutra primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces peptdicos, no es interrumpida por las desnaturalizacin.

PERDIDA DE SU FUNCION

La mayora de las protenas biolgicas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al sitio activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.

REVERSIBILIDAD E IRREVERSIBILIDAD

En muchas protenas (distinto a lo que pasa con la protena de la clara de huevo), la desnaturalizacin es reversible (las protenas pueden recuperar su estado nativo cuando se quita la influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante histricamente, porque condujo a la nocin que toda la informacin necesaria por la protena para asumir su forma nativa, se encuentra codificada en la estructura primaria de la protena, y por lo tanto en el ADN que la codifica.

ALGUNOS EJEMPLOS COMUNES

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus protenas se desnaturalizan. Esta es la razn por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. Un ejemplo clsico de desnaturalizacin de protenas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y lquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa slida intercomunicada. Esa misma desnaturalizacin puede producirse a travs de una desnaturalizacin qumica, por ejemplo volcndola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalizacin), que se produce por calentamiento de la lactoalbmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema).

DESNATURALIZACION DE ACIDOS NUCLEICOS La desnaturalizacin de cidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas, produce una separacin de la doble hlice, que ocurre porque los enlaces de puente hidrgeno se rompen. Esto puede ocurrir durante la reaccin en cadena de la polimerasa; las cadenas del cido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas demasiado rpidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente.

FACTORES DESNATURALIZANTES
Factores desnaturalizantes Puede darse por uno o varios de los siguientes motivos: Presencia de agentes desnaturalizantes. Exceso de temperatura (por ejemplo en el caso de la nata). Cambio de pH a uno fuera del rango de accin.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el PH, se pierde la solubilidad. Capacidad Electroltica: Se determina a travs de la electrlisis, en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que esta determinada por su estructura primaria. Desnaturalizacin: Las protenas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una protena, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalizacin se produce por cambios de temperatura o variaciones de PH. En algunos casos, las protenas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a travs de un proceso llamado renaturalizacin.

HOLOPROTEINA

Son protenas que slo presentan aminocidos en su composicin. Clasificaciones: Globulares. Protaminas. Son pequeas protenas ricas en arginina y lisina, bsicas. No se encuentran libres sino unidas a cidos nucleicos (nucleoprotenas) y slo se detectan en el ncleo celular.
Histonas. Son bsicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los cidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentracin de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.

 Albminas. Presentan todos los aminocidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempean funciones nutritivas. Globulinas. Son ricas en cido asprtico y cido glutmico, por tanto cidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas. Fibrilares. Slo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos. Insolubles o escleroprotenas. Destacan:

 Alfa-queratinas. Tienen funcin protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uas. Tienen composicin rica en cistena. Beta-queratinas. No poseen tanta cistena y son menos resistentes. Colgeno. Es la protena ms abundante en mamferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Est formada por unidades de tropocolgeno y presenta estructura secundaria caracterstica (hlice de colgeno). Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elsticas. Est formada por unidades bsicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias. Solubles. Fibringeno. Su polimerizacin forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulacin sangunea. Miosina y actina. Son responsables de la contraccin muscular.

PROTEINA CONJUGADA Las heteroprotenas presentan parte proteica y parte no proteica. Todas son globulares, y se clasifican en funcin del grupo prosttico.
Fosfoprotenas.
Presentan cido fosfrico y son de carcter cido. Enzimas. (casena alfa, beta y gamma).

Glucoprotenas.
Glcido unido covalentemente a la protena. Desempean funciones enzimticas, hormonales, de coagulacin etc. Destacan las inmunoglobulinas.

Lipoprotenas. Lpido ms protena. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.
Nucleoprotenas. ADN ms protena. Hay dos tipos, los que presentan cido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).

Cromoprotenas. Se caracterizan porque la fraccin no proteica presenta coloracin debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxgeno (mioglobina), protenas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoprotenas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).