Ana Katherine Castro , biloga .

Programa de ingeniera ambiental Facultad de ingeniera Universidad corhuila

Para entender cuales son los mecanismos de control o regulacin de la actividad enzimtica, debemos primero conocer el concepto de enzima.

Las enzimas son protenas globulares compuestas por polmeros de aminocidos, que regulan actuando como catalizadores en la mayor parte de las reacciones metablicas de los seres vivos. Con su accin, regulan la velocidad de muchas reacciones qumicas implicadas en este proceso.

Segn sea su composicin molecular, se distinguen dos tipos de enzimas: uno estrictamente proteico y otro constituido por la unin, de una molcula proteica o apoenzima y de una parte no proteica o cofactor; este tipo recibe el nombre de holoenzima. Las enzimas se requieren en pequeas cantidades, ya que estas son solo un soporte a la reaccin, para eso existen los mecanismos de control de la actividad enzimtica.

La temperatura: Si se suministra a una reaccin enzimtica energa en forma de calor, al ser captada por las molculas es transformada en energa cintica. Ello favorece la movilidad de estas. Si la temperatura es excesiva, la enzima, cuya estructura es protenica, se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades, de forma que la actividad enzimtica cesa.

pH: Todas las enzimas tienen dos valores limite de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos dos valores extremos se sita un pH en el cual la enzima alcanza una efectividad mxima: Es el llamado pH ptimo. El pH ptimo est condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionizacin de los radicales del sustrato.

En toda reaccin enzimtica, si se incrementa la concentracin del sustrato se produce un aumento de la velocidad de formacin del producto. Se puede explicar considerando que, al abundar mas las molculas del sustrato, son mas probables los encuentros o choques entre estas molculas y la enzima. Si la concentracin del sustrato es excesiva, la velocidad de reaccin no aumentar. En ciertos casos se producir un tipo se inhibicin enzimtica en la que dos sustratos se unen a la vez a la enzima, inutilizndola.

Activadores: Algunos iones favorecen la unin de la enzima con el sustrato; por ejemplo, la enzima fosforilasa, que regula la formacin de ATP a partir de ADP y un grupo fosfato(H3PO4) y que se suele representar como Pi (Fosfato orgnico), se ve activada por la presencia de iones magnesio Mg+ 2. Inhibidores: Hay inhibicin cuando disminuye la actividad y la eficacia de una enzima. Las sustancias distintas del sustrato que tienen este efecto se denominan inhibidores . La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que solo se impide su normal funcionamiento.