ENZIMAS

Protenas ESPECIFICAS que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos.

CATALIZADOR sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumenta la velocidad de una reaccin al disminuir la energa de activacion.

ESTRUCTURA

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

Holoenzima.

COFACTOR: favorecen la actividad cataltica general de la enzima. *Iones metlicos (activadores): Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

COENZIMA: cofactores orgnicos, aceptan o donan electrones y/o grupos funcionales *compuestos orgnicos de bajo peso molecular (p.e:vitaminas del complejo B;respiracin celular adecuada).

Clasificacin de las Enzimas segn su Actividad

HIDROLASAS: rompen enlaces entre las molculas agregando agua (hidrolisis).

A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Transforman polmeros en monmeros. Actan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

 ISOMERASAS: convierten los ismeros (misma sustancia, distinta estructura)

LIASAS: modifican los

enlaces quimicos del sustrato.

Entre C y C; C y O; C y N Forman C=C

 LIGASAS: Catalizan la unin de molculas con aporte de ATP. C-O;C-S; C-N; C-C.

TRANSFERASAS: transfieren grupos qumicos o radicales de una molcula a otra.

Grupos: Aldehidos acilos glucosilos fosfatos (kinasas)

 OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones de xidoreduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra.

ACTIVIDAD ENZIMTICA
La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad: al sustrato y a su accin. Sustrato: molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

Mecanismo General: El sustrato se une a una regin concreta del enzima (sitio activo, formado por la unin de los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y un sitio cataltico (aminocidos implicados en el mecanismo de la reaccin)

2.- Unin al centro activo

1.- El enzima y su sustrato

3.- Formacin de productos

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Modelos del Complejo Enzima-Sustrato

LLAVE-CERRADURA (Fischer-1890) Sitio activo y sustrato son complementarios (reconocimiento molecular)

AJUSTE INDUCIDO (Koshland-1958) la union del sustrato induce un cambio en el centro activo, que aumenta la complementariedad (reconocimiento molecular dinamico)

DESPIERTEN!!
Preguntas?

Transformaciones a la Ecuacin de Michaelis-Menten

Efecto del pH sobre la Actividad Enzimtica

La mayora de las enzimas poseen un pH caracterstico al cual su actividad es mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye. La relacin entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento acido-base del enzima y del sustrato. El pH ptimo de una enzima no es necesariamente idntico al pH de su entorno intracelular normal, el cual puede hallarse a su vez en la pendiente ascendente o descendente de su curva de pH-actividad.

 La forma de la curva de actividad-pH vara con la concentracin del sustrato.

Efecto de la Temperatura Sobre las Reacciones Enzimticas

La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa en general con la temperatura. La velocidad de muchas reacciones enzimticas se duplica, aproximadamente por cada 10C de aumento de la temperatura (Q102.0). El coeficiente de temperatura Q10 vara algo de una enzima a otra segn la energa de activacin de la reaccin catalizada.

 Aunque las reacciones catalizadas por las enzimas parecen poseer una temperatura ptima, el pico que se observa al representar la actividad cataltica frente a la temperatura se produce por que las enzimas se desnaturalizan por la accin del calor y se inactivan cuando la elevacin de temperatura sobrepasa un cierto punto.

La aparente temperatura <<ptima>> es la resultante de: 1) El incremento habitual de la velocidad de reaccin con la temperatura. 2) El incremento en la velocidad de desnaturalizacin trmica del enzima al sobrepasar una temperatura crtica.