Nomenclatura

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima: Nombres particulares Nombre sistemtico Cdigo de la comisin enzimtica (enzyme comission)

Nombres particulares
Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

Nombre Sistematico
El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes: El sustrato preferente El tipo de reaccin realizado Terminacin "asa Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa. Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Adems de los nombre sistemticos, an persisten otros consagrados por el uso. As, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

Nomenclatura de la comisin enzimtica

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin. As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la Dglucosa el que acepta el grupo fosfato.

Regulacin Enzimatica
Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por: Cambios en el pH: La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. Cambios en la temperatura: Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima.

 Presencia de cofactores: A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. Las concentraciones del sustrato y de los productos finales: La velocidad de una reaccin enzimtica depende de la concentracin de sustrato.

 Presencia de inhibidores: Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformacin espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato (inhibidor no competitivo)

 Modulacin alostrica: Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms afinidad. Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las molculas que favorecen la forma R pero que actan sobre una regin del enzima distinta del centro activo son los activadores alostricos. Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimtica son los moduladores negativos. Si estos moduladores actan en lugares distintos del centro activo del enzima se llaman inhibidores alostricos.

 Modificacin covalente: Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra ms activa unindose covalentemente a un grupo qumico de pequeo tamao como el Pi o el AMP. Tambin se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algn grupo qumico.

Activacin por proteolisis: Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como protenas precursoras sin actividad enzimtica. Estas protenas se llaman proenzimas o zimgenos. Para activarse, los zimgenos sufren un ataque hidroltico que origina la liberacin de uno o varios pptidos. El resto de la molcula proteica adopta la conformacin y las propiedades del enzima activo.

Isoenzimas: Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su funcin biolgica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la funcin que debe realizar. As, podemos observar la existencia de isoenzimas en funcin de: el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en msculo y corazn. el compartimento celular donde acta: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria. el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.

Lactasa
La lactasa, un tipo de -galactosidasa, es una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza durante la infancia de todos los mamferos. Su accin es imprescindible en el proceso de conversin de la lactosa, azcar doble (disacrido), en sus componentes glucosa y galactosa. La lactasa se produce en el borde de cepillo de las clulas que recubren las microvellosidades intestinales. Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los disacridos en los monosacridos que los forman. La falta de lactasa origina intolerancia a la lactosa, que es una anomala relativamente frecuente, sobre todo en personas de avanzada edad. Se ha sugerido que la secrecin de lactasa en la etapa adulta humana es una adaptacin evolutiva que surgi hace ms de 7.500 aos.