AMINOACIDOS Y PROTENAS

AMINOCIDOS

Son las unidades estructurales de las protenas.

Grupo carboxilo Grupo amino Un tomo de hidrgeno Cadena lateral R caracterstica de cada AA

Grupo cido carboxlico

O H2N R OH

Grupo amino

AMINOCIDOS

Son 20 los aminocidos que constituyen a las protenas.

Se clasifican en: NO POLARES: Alanina (ala), Valina (val), Leucina (leu), Isoleucina (ile), Prolina (pro), Fenilalanina (phe), Triptfano (trp) y Metionina (met). POLARES (pero neutros a pH 7): Glicina (gly), Serina (ser), Treonina (thr), Cistena (cys), Tirosina (Tyr), Asparagina (asn) y Glutamina (gln). CIDOS (cargados negativamente a pH 7): c. asprtico (asp) y c. glutmico (glu). BSICOS (cargados positivamente a pH 7): Histidina (his), Lisina (lys) y Arginina (arg).

EL ENLACE PEPTDICO

La unin de dos o ms aminocidos (AA) Son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua.

DIPPTIDO: 2 AA OLIGOPPTIDO: Menos de 10 AA POLIPPTIDO: entre 10 y 100 AA PROTENA: ms de 100 AA

POLIPPTIDO Y PROTENA

Polipptido y protena no siempre son equivalentes, puesto que algunas protenas estn formadas por ms de una cadena polipeptdica. Es el caso de la hemoglobina
En este caso: Cada polipeptdo no se considera como una protena, sino como una subunidad de una protena. El trmino protena se refiere a la asociacin funcional de las 4 subunidades

CADENA POLIPEPTDICA

En un extremo de la cadena polipeptdica queda un grupo amino libre (extremo amino o extremo N-terminal) y en el extremo opuesto queda un carboxilo libre (extremo carboxilo o extremo C terminal).

La secuencia est determinada por dos factores: Nmero de AA que forman el pptido Orden en que estn ensamblados

FUNCIONES DE LOS PPTIDOS

AGENTES VASOACTIVOS: El agente hipertensor ms potente que se conoce es un octapptido llamado angiotensina II.
HORMONAS: La oxitocina (nonapptido que provoca la contraccin uterina y la secrecin de leche por la glndula mamaria), la vasopresina (nonapptido que induce la reabsorcin de agua en el rin), la somatostatina (tetradecapptido que inhibe la liberacin de la hormona del crecimiento). NEUROTRANSMISORES: Son neurotransmisores peptdicos las encefalinas (pentapptido), las endorfinas (pentapptido) y la sustancia P (undecapptido).

FUNCIONES DE LOS PPTIDOS

ANTIBITICOS: La valinomicina y la gramicidina son dos pptidos cclicos con accin antibitica. Los dos contienen aminocidos de la serie D, adems de otros aminocidos no proteicos.

COFACTORES ENZIMTICOS: El glutation (H-g-Glu-Cys-GlyOH)es un tripptido que acta como cofactor en algunas reacciones redox.

Estructuras pptidos

Vasopresina. ADH NH2-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-ArgGly-COOH.

Estructuras de pptidos
OXITOCINA cistena - tirosina - isoleucina - glutamina asparagina - cistena - prolina - leucina - glicina (CYIQNCPLG)

Vasopresina cistena - tirosina - fenilalanina - glutamina - asparagina - cistena - prolina - arginina - glicina)

Estructura de pptidos

b-endorfina Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-ValThr-Leu-Phe-Lys-Asn-Ala-Ile-Ile-Lys-Asn -Ala-Tyr-Lys-Lys-Gly-Glu. Met-encefalina Tyr-Gly-Gly-Phe-Met Leu-encefalina Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Estructura de pptidos
Sustancia P (SP) Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Las protenas son polmeros lineales de aminocidos con amplia variabilidad estructural y funciones biolgicas muy diversas.

La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin se suele recurrir a: CRITERIOS FSICOS CRITERIOS QUMICOS CRITERIOS ESTRUCTURALES CRITERIOS FUNCIONALES

CRITERIO FISICO
El criterio fsico ms utilizado es la solubilidad.

albminas: protenas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diludas globulinas: requieren concentraciones salinas ms elevadas para permanecer en disolucin prolaminas: solubles en alcohol glutelinas: slo se disuelven en disoluciones cidas o bsicas escleroprotenas: son insolubles en la gran mayora de los disolventes

CRITERIO QUMICO
Protena simple: ubiquitina

Protenas simples: formadas slo por -aminocidos, como ubiquitina.

Protenas conjugadas: adems de la cadena polipeptdica tienen un componente no aminoacdico llamado grupo prosttico (puede ser un azcar, un lpido, etc).
Protena conjugada: citocromo c

CRITERIO FUNCIONAL
Protena monomrica: mioglobina

Protenas monomricas: constan de una sola cadena polipeptdica.

Protenas oligomricas: constan de varias cadenas polipeptdicas.

Protena oligomrica: hemoglobina

CRITERIO ESTRUCTURAL
Protenas globulares: la cadena polipeptdica aparece enrollada sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos esfrica y compacta.
triosafosfato isomerasa

Protenas fibrosas: si hay una dimensin que predomina sobre las dems, se dice que la protena es fibrosa. Las protenas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.

colgeno

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas asumen funciones muy variadas gracias a su gran hetereogeneidad estructural. Entre las principales funciones se encuentran:

ENZIMTICA HORMONAL RECONOCIMIENTO DE SEALES TRANSPORTE ESTRUCTURAL DEFENSA MOVIMIENTO RESERVA TRANSDUCCIN DE SEALES REGULADORA

FUNCIN ENZIMTICA

FUNCIN HORMONAL
Accin hormonal en clulas adyacentes

Accin hormonal en clulas lejanas

RECONOCIMIENTO DE SEALES QUMICAS

FUNCIN DE TRANSPORTE

Transporte de protones a travs de membranas

transporte a travs de membranas (cotransporte)

FUNCIN ESTRUCTURAL
Matriz extracelular Componentes del citoesqueleto

FUNCIN DE DEFENSA

FUNCIN DE MOVIMIENTO

FUNCIN DE RESERVA

TRANSDUCCIN DE SEALES

Accin hormonal mediada por receptor

FUNCIN REGULADORA

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

Las cadenas adoptan formas tridimiensionales a travs de cinco niveles de estructuracin:

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA QUINARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria est determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica.

Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: los enlaces peptdicos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una protena: CONFORMACIN AL AZAR HLICE HOJAS GIROS CONFORMACIN DEL COLGENO ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

CONFORMACIN AL AZAR
Dedos de zinc, muy comn en protenas que interaccionan con el DNA.

HLICE
Cada vuelta presenta 3.6 residuos con una distancia de 0.54 nm (1.5 a por residuo).

HOJAS
Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es paralela

Si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

Esta conformacin es tpica de protenas fibrosas como la fibrona de la seda pero tambin aparece en protenas globulares como las inmunoglobulinas.

GIROS
Giros : Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 a la cadena principal de un polipptido. Son giros de 4 residuos y pueden dar la vuelta completa.

La conformacin de los giros est estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro .

Giros : Son vueltas estrechas de 3 residuos que contienen prolina.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena. Es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos.

Triosafosfato isomerasa

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Tipo fibroso Principalmente desempea funciones estructurales. Son ejemplos el colgeno, la queratina del cabello.

Queratina

Tipo globular, ms frecuentes y su forma es aproximadamente esfrica. Funciones metblicas, de sntesis y de transporte. Se pueden dar estructuras al azar, hlice hoja y acodamientos.

Mioglobina

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una protena consta varias cadenas polipeptdicas (oligomrica) tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

Hemoglobina.

ESTRUCTURA QUINARIA
Agrupaciones entre protenas o con otras biomolculas. ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular (cogulo sanguneo).

Las protenas y -tubulina forman unos dmeros que se ensamblan formando los microtbulos (citoesqueleto)

ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y OTRAS BIOMOLCULAS Las protenas se pueden asociar con azcares: Glicoprotenas Proteoglicanos Peptidoglicanos Peptidoglicano de la pared celular bacteriana Con lpidos: Lipoprotenas del plasma sanguneo Membranas biolgicas.

PROTEINAS INTEGRADAS Con otras molculas: Virus HIV (SIDA)

Ribosomas

Nucleosoma