Instituto tecnolgico de Acapulco. Materia: Cintica, Biologa y Qumica Maestra: Dra.

Mara de los ngeles Gama Glvez Alumno: Gustavo Emigdio Snchez Mayo del 2013

 4.2.2. Modelo de una cintica enzimtica simple con la suposicin del estado pseudoestacionario.

Para muchas enzimas, la velocidad de catlisis, v, varia con la concentracin de sustrato, [s], en la formacin que muestra la figura 8-11. V se define como numero de moles de productos que forma por segundo. A una determinada concentracin de enzima, v es casi proporcional a [s], cuando [s] es pequea.

El modelo que propusieron es el ms sencillo de los que pueden explicar las propiedades cinticas de muchas enzimas: 1 + + 2 Una enzima E se combina con S para formar un complemento ES con una constante de velocidad K1. El complemento ES tiene dos destinos posibles. Puede disociarse hasta E y S con una constante de velocidad K2, o puede continuar hasta formar un producto P con una constante de velocidad K3. Se su pone que casi nada del producto revierte al sustrato inicial, una condicin que se cumple en el estado inicial de la reaccin.

Necesitamos una expresin que relacione la velocidad de catlisis con la concentraciones de sustrato y enzima y la velocidad de las etapas individuales. Se parte de la base de que la velocidad cataltica es igual al producto de la concentracin del complejo ES por K3: = 3,Ahora necesitamos expresar ES en funcin de magnitudes conocidas. Las velocidades de formacin y de destruccin de ES vienen dadas por: = 1 ,-, = 2 + 3 ,-

Esto ocurre cuando las velocidades de formacin y de destruccin del complejo ES son iguales. Igualando las ecuaciones, tenemos: 1 ,-,- = 2 + 3 ,-,Reagrupando la ecuacin ,- =
,(2+3)/1

La ecuacin puede simplificarse definiendo una nueva constante Km, denominada constante de michaelis:
=
2+3 1

Y sustituyendo en la ecuacin resultada ,,- =

Ahora examinaremos el numerador de la ecuacin la concentracin de sustrato no combinado, [S], es casi igual a la concentracin total de sustrato, suponiendo que la concentracin de enzimas no combinado, [E], es igual a la concentracin total de las enzimas Et tenemos la concentracin del complejo ES. = *+ *+

Sustituyendo [E] en la ecuacin por esta expresin

= Y reagrupando la ecuacin = O bien *+ = *+ + / 1 + / /

Sustituyendo en la ecuacin [ES] por esta expresin, obtenemos , = 3,,- + La velocidad mxima Vmax se obtiene cuando los centros del enzima esta saturado con sustrato ---esto es, cuando[S] es mucho mayor que Km--- es decir, que [S]/([S]+Km) se aproxima a 1. As pues = 3,-

Sustituyendo la ecuacin en la ecuacin se obtiene la ecuacin de michaelis-menten , = ,- +

Esta ecuacin justifica los datos cinticos que se representan el la figura 812. A concentracin baja de sustrato, cuando [S] es mucho menor que Km, V=[S] Vmax/Km; esto es la velocidades directamente proporcional a la concentracin de sustrato. A concentraciones elevadas de sustrato, cuando [S] es mucho mayor que Km, V=Vmax; esto es, la velocidad es mxima e independiente de la concentracin de sustrato.

El significado de Km es evidente en la ecuacin. Cuando [S]=Km, ENTONCES V=Vmax/2. As, Km es aquella concentracin de sustrato a la cual la velocidad de reaccin se hace la mitad de su valor mximo.