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o Componente ms abundante de los seres vivos (70%). o Sustancia ms importante de la mayora de los alimentos al estado natural. o Sus propiedades fisicoqumicas se relacionan con los cambios de estado y las transferencias de calor y materia. o Amplia influencia en los caracteres de los alimentos. o Disolvente de numerosas sustancias qumicas.
Propiedades de la molcula
Tetraedro irregular, con el O2 en el centro.
Los dos enlaces con el hidrgeno se dirigen hacia los dos vrtices del tetraedro, y los electrones no compartidos de O2 ocupan los vrtices restantes.
Propiedades de la molcula
Las molculas de agua forman Dipolos La carga elctrica no se distribuye uniformemente, debido a su estructura. El lado del O2 opuesto a los hidrgenos muestra cierta electronegatividad.
Los ncleos de hidrgeno escasos en electrones forman una regin de carga positiva.
Propiedades de la molcula
Cada tomo de hidrogeno comparte un par electrnico con el tomo de oxigeno. El oxigeno atrae electrones con ms fuerza (ms electronegativo) El H y el O2 comparten electrones de manera desigual (dipolaridad) La atraccin electroesttica resultante entre el tomo de O2 de una molcula y el hidrgeno de otra, constituye un Puente de hidrgeno.
Puentes de Hidrgeno
Son ms largos y dbiles que los enlaces covalentes. Aportan las fuerzas de cohesin que hacen que el agua sea liquida a temperatura ambiente. Favorecen el ordenamiento de molculas de agua cristalina (hielo) y tambin de vapor de agua.
Disponibilidad de agua
El agua de constitucin de los tejidos vegetales o animales, puede separarse del mismo con facilidad o no. Ms o menos disponible
Disponibilidad de agua
Agua Ligada: o No acta como disolvente de sales, azucares y cidos. o Puede congelarse a temperaturas muy bajas. o No revela presin de vapor. o Densidad mayor que el agua libre.
Disponibilidad de agua
La medida de mayor o menor disponibilidad de agua de un alimento es la:
Actividad de Agua Relacin parcial de vapor de agua de una solucin y la presin parcial de vapor del agua Aw = Ps / Pw pura.
Disponibilidad de agua
La fijacin de agua varia segn el alimentos: o Constituyentes qumicos. o Estado fsico (cristalino, amorfo, intermedio) o Almidones y protenas retienen ms agua que las grasas y azucares. o Almidones: al aplicarle calentamiento: gelificacin agua en estado amorfo fcil de retener.
Disponibilidad de agua
La fijacin de agua varia segn el alimentos:
o Azucares: responsables del deterioro. (pasan de la condicin amorfa a la condicin cristalina) o Condicin amorfa: inestable, cristaliza y cede agua.
o Esta transferencia se acenta cuando se eleva la temperatura.
o Escorrenta.
AGUA: Principal componente de los tejidos de los productos agroindustriales (60 70% en algunos casos, 85-95% en productos frescos) El agua en productos naturales se encuentra en dos formas: a) Agua ligada b) Agua libre
H2O LIGADA:
Est unida de diversas formas a otras molculas como protenas, gomas, pectinas y sales minerales (no puede ser utilizada por microorganismos).
H2O LIBRE:
Est contenida dentro de las clulas y entre los tejidos, es lo que permite el crecimiento de microorganismos de todo tipo en los productos.
Es una medicin del agua libre que existe en un producto y que por lo tanto, es la que importa en trminos de conservacin.
La velocidad de reacciones enzimticas y de pardeamiento, la degradacin de antocianinas (color rojo) y la oxidacin de cidos grasos libres aumentan conforme aumentan la actividad de agua y son bastante reducidos despreciables para actividades de agua inferiores a 0.20 (20% HR).
La actividad del H2O de productos deshidratados debe ser de 0.20 o menos para asegurar la estabilidad del producto. Las temperaturas de secado no son lo suficientemente altas para matar los microorganismos por lo que en una rehidratacin actan sobre el producto.
Los productos frescos contienen 85 95% de humedad distribuida a travs de la estructura del producto. Durante el secado, la evaporacin o paso del agua del producto hacia el aire se da en la superficie del producto. (migracin del H2O de la parte interna de la estructura hacia la superficie).
Un aumento de temperatura produce un aumento de gradiente de humedad relativa provocando a su vez un aumento de flujo de masa (evaporacin).
Compuestos orgnicos formados por C, H, O y N algunas veces otros elementos en sus molcula. Pueden desnaturalizarse o degradarse perdiendo su actividad biolgica por agentes tan diversos como: - Calor - Acidos - Sales
PROTEINAS:
PROTEINAS:
Estn constituidas por unidades pequeas de aminocidos (estos se polimerizan para formar cadenas largas). Los aminocidos contienen 2 grupos de tomos especiales, el grupo amino NH2 que es bsico y el grupo carboxido COOH que es cido. Estos grupos son qumicamente activos y se pueden combinar con cidos, bases, y otros reactivos.
*
Medicin de la Aw
Son mtodos orientados a la determinacin de isotermas de sorcin. Las tcnicas de anlisis se basan en conceptos de psicrometra, higrometra mecnica, mediciones del punto de roco, higrometra elctrica, hidrometra gravimtrica, conductividad trmica, ndice de refraccin, mediciones de presin y volumen y de constantes dielctricas.
Procesos Alimentos; Prof. M. Bez 2011
AGUA LIBRE
ESTE TIPO DE AGUA MANTIENE SUS PROPIEDADES FSICAS Y, AS, ACTA COMO EL AGENTE DISPERSANTE PARA COLOIDES Y EL SOLVENTE DE LAS SALES.
AGUA ADSORBIDA
ESTE TIPO DE AGUA SE ENCUENTRA FUERTEMENTE ADHERIDA U OCLUDA EN LAS PARDES CELULARES O CITOPLASMA Y TAMBIN EST FUERTEMENTE ADHERIDA A LAS PROTENAS
ESTE TIPO DE AGUA EST LIGADA QUMICAMENTE, POR EJEMPLO, ALGUNAS SALES COMO: Na2SO4 10H2O LACTOSA MONOHIDRATADA
IMPORTANCIA
LA HUMEDAD ES UN FACTOR DE CALIDAD EN LA CONSERVACIN DE ALGUNOS PRODUCTOS Y AFECTA LA ESTABILIDAD DE: VEGETALES, FRUTAS, LECHES, HUEVOS, HIERBAS Y ESPECIAS DESHIDRATADOS.
IMPORTANCIA
LA HUEMEDAD ES UTILIZADA COMO FACTOR DE CALIDAD EN: JALEAS, MERMELADAS, PARA EVITAR SU CRISTALIZACIN. JARABES AZUCARADOS CEREALES PREPARADOS.
IMPORTANCIA
LA REDUCCIN DE LA HUMEDAD ES IMPORTANTE PARA EL EMPACADO CONVENIENTE DE: LECHES CONCENTRADAS. EDULCORANTES LQUIDOS. JUGOS DE FRUTAS CONCENTRADOS.
IMPORTANCIA
EL CONTENIDO DE SLIDOS ES ESPECIFICADO A MENUDO EN CONTENIDO DE HUMEDAD O DE SLIDOS EN ESTNDARES COMPOSICIONALES: QUESO CHEDDAR (39%) HARINA ENRIQUECIDA (15%)
CLCULOS
% DE HUMEDAD = Peso del H2O en muestraX100 (peso/peso) Peso de la muestra hmeda
% HUMEDAD = Peso de la muestra hmeda (peso/peso) Peso de la muestra seca X 100 Peso de la muestra hmeda
% Slidos Totales = Peso de la muestra seca X 100 (peso/peso) Peso de la muestra hmeda
1.-FUNCION ENZIMTICA
Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la produccin de las reacciones metablicas Son especificas para cada reaccin
Protenas de citoesqueleto
Protenas simples Solo estan formadas por proteina Protenas conjugadas Estan fromadas por proteina mas un grupo no proteico llamado grupo prosttico III. Segn estructura global: Protenas fibrosas y protenas globulares
Protenas conjugadas
Aminocidos
Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Algunos de ellos son proteicos ( estn en las protenas) y otros son no proteicos (no estn presentes en ellas ) A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). En la frmula general de la figura., R representa el resto de la molcula. R puede ser desde un simple H , como en el aminocido glicina, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos diferentes, por lo que habr nicamente 20 restos distintos (ver diagrama).
Aminocidos: estructura
Grupo amino (protonado)
COO H 3N
Cadena Lateral variable
C H R
Carbono a
aminocidos esenciales
La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminocidos esenciales
Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr
ENLACE PEPTIDICO
A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena.
2 aa 3 aa de 4 a 10 aa de 10 a 100 aa ms de 100 aa Dipptido Tripptido Oligopptido Polipptido Protena
Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
PEPTIDOS
Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del tero durante el parto tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina.
Estructura secundaria: Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de hidrgeno entre grupos -CO- y -NHde la unin peptdica: hlices, lminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la protena
Estructura cuaternaria: Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una un polipptido.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
- Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin - Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas
Estado nativo
Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor 2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH
1. Autoensamblamiento
La protena se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La protena se pliega gracias a la accin de otras protenas
PROTENAS
ESTRUCTURA
20 se distinguen Aminocidos (segn R)
unidos por
FUNCIONES Contrctil
CLASIFICACIN Fibrosas
Ej
Estructural
Enlace peptdico
formando
Pptidos o protenas
tienen
Organizacin estructural
Secuencia de es la E. primaria aminocidos a hlice definida por
Proteinas conjugadas
E. secundaria
Conformacin Plegamiento espacial
Glucoprotenas
Ej.
E. terciaria
Lipoprotenas
Ej.
HDL, LDL