Bioingenieria

AMINOACIDOS y PROTEINAS

Solanlle Perez

EL AMINOACIDO La formula general de un aminocido es

tomo carbono

H
grupo amino

NH2

C R

COOH

grupo carboxilo

grupo cadena lateral

GENERALIDADES Naturalmente son -amino cidos

Son 20 -amino cidos -12 Esenciales - 8 No esenciales

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales. Se nombran con abreviaciones de tres letras (Cis; Cys)

PROPIEDADES FISICAS

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

R sin carga, alifticos

GLICINA

ALANINA

PROLINA**

VALINA

LEUCINA

ISO LEUCINA

METIONINA

R aromticos

FENILALANINA

TIROSINA

TRIPTOFANO

R sin carga, polares

SERINA

TREONINA

CISTEINA

ASPARRAGINA

GLUTAMINA

PROPIEDADES FISICAS Masa Molar apreciable Solidos Cristalinos Solubles en agua Son Ismeros pticamente Activos

Tipo L Naturalmente

ESTEREOISOMERIA

L-alanina

D-alanina

Las protenas estn formadas por L-aminocidos

Estereoismeros de los -aminocidos

PROPIEDADES QUIMICAS - NEUTRALIZACION ACIDO BASE Los -amino cidos poseen grupo ACIDO (-COOH) + NH3 Y H C R COO BASICO (-NH2)

Ion Zwiterion

y pueden tener cadenas R con grupos funcionales

ACIDOS

BASICOS

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

grupo -amino

grupo carboxilo

C
Forma Inica (Ion Dipolar)

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo estn ionizados R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO (cido asprtico)

GLUTAMATO (cido glutmico)

R con carga (+) a pH celular

H+

LISINA

ARGININA

HISTIDINA

PROPIEDADES QUIMICAS - SUSTITUCION NUCLEOFILICA (POLIMERIZACION)

REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS : FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Aminocido Aminocido

enlace peptdico : enlace amida

aa1

aa2

aa3

aa4

enlaces peptdicos

extremo amino libre N terminal Se cumple la secuencia

extremo carboxilo libre C-terminal N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C- C R R R R

CLASIFICACION -amino cidos Dipptidos Oligopptidos Polipptidos Unidad Estructural Unin de 2 -amino cidos Unin de 3 -amino cidos Unin de 9 o mas -aa

Las protenas son polipptidos estn formadas por unidades bsicas que corresponden a los aminocidos, los cuales se unen entre s para formar una estructura en cadena. Son macromolculas, de PM muy elevados.

Rotacin alrededor de los enlaces en una cadena polipeptdica

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura primaria

estructura secundaria

estructura terciaria

estructura cuaternaria

secuencia de aminocidos

-hlice

plegamiento tridimensional

ensamblaje de subunidades

ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena y es mantenida por los enlaces peptdicos

amino terminal

carboxilo terminal

ESTRUCTURA PRIMARIA

El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace y una rotacin restringida

El enlace peptdico tiene una geometra plana

slo existe libre rotacin en torno al C

LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS estructuras peridicas, con ngulos y que se repiten

a lo largo de la estructura.

-hlice

lmina plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA -hlice

La -hlice se estabiliza a travs de puentes de hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro

residuo i con i + 4

 -hlice
los puentes de hidrgeno son paralelos al eje central de la hlice Los radicales van dirigidos hacia afuera
3,6 aminocidos / vuelta

la -hlice es right-handed

ESTRUCTURA SECUNDARIA estructura : es una forma extendida de la cadena polipeptdica

Estas formas extendidas se asocian formando lminas

Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas diferentes A. lmina antiparalela
vista desde arriba

vista lateral

Los radicales de los aminocidos van sobre y bajo el plano medio de la lmina, en forma alternada. Es ms estable con aminocidos con R pequeos.

B. paralela

vista desde arriba

vista lateral

Colgeno

triple hlice cada hlice posee la secuencia (glicinaaminocidoxprolina/hidroxiprol ina)n 3 aa / vuelta

ESTRUCTURA TERCIARIA
La ESTRUCTURA TERCIARIA corresponde a plegamientos tridimensionales. La protena se pliega sobre s misma y tiende a una forma globular

En su mantencin participan los grupos radicales de los aminocidos.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina

Protena ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA TERCIARIA

segmentos con -hlice y otros con estructura

PUENTE DE HIDROGENO

INTERACCION HIDROFOBICA

ENLACE IONICO

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde a la asociacion de cadenas polipeptdicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria. Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro.

HEMOGLOBINA

dmero

TBP

tetrmero

HEMOGLOBINA

Lmina plegada entre segmentos de una misma cadena ( en verde )

En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos apolares (amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la protena

mioglobina

seccin transversal de la mioglobina

FORMACION DE PUENTES DISULFURO

DENATURACION

PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA DE UNA PROTEINA NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA!

DENATURACION

DENATURACION PUEDE SER REVERSIBLE O IRREVERSIBLE

DENATURACION PUEDE SER TOTAL O PARCIAL

puentes disulfuro

DENATURACIN urea + mercaptoetanol PLEGAMIENTO

(se retiran los

agentes denaturantes)

cistenas

puentes disulfuro

DENATURACION DENATURACION IRREVERSIBLE 1. CALOR: ROMPE TODAS LAS INTERACCIONES DEBILES. 2. pH EXTREMOS: CAMBIA LA CARGA DE LOS RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.

DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS PM

nmero nmero de de cadenas aminocidos polipeptdicas