UNIDAD 6 Enzimas

6.1 Propiedades de las enzimas

CONTENIDO UNIDAD 6

6.2 Clasificacin de las enzimas

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martes, 10 de diciembre de 2013 5:58 p.m.

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6.1 Propiedades de las enzimas

Modelo espacial de la lisozima

La lisozima, una enzima que se encuentra en las lgrimas y en la saliva, destruye determinadas bacterias hidrolizando los polisacridos de la pared bacteriana. En este modelo espacial se muestra al polipptido con un segmento de polisacrido unido (verde).

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6.1 Propiedades de las enzimas

ENZIMAS
Son catalizadores (aceleradores) biolgicos que pueden ser de naturaleza proteica o nucleotdica

Modo de accin general: Estabilizan el estado de transicin Aceleran considerablemente las reacciones Algunas enzimas utilizan cofactores o coenzimas

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6.1 Propiedades de las enzimas

ASPECTOS GENERALES Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas. Los enzimas son especficos: cada enzima tipo de reaccin, y casi sobre un nico sustrato o muy reducido de ellos. catalizadores cataliza un solo siempre acta sobre un grupo

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6.1 Propiedades de las enzimas

ASPECTOS GENERALES

En una reaccin catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada sitio activo. El sitio activo comprende: (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

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ASPECTOS GENERALES
Enzima y sustrato Unin al sitio activo Formacin de productos

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6.1 Propiedades de las enzimas

T vibracin molculas A y B probabilidad choques.

Energa de Activacin. Cantidad mnima de energa (Ea) que poseen las molculas que chocan. Permite que ocurra una reaccin qumica. Se le conoce con mayor frecuencia en bioqumica, como energa libre de activacin (G). No todas las colisiones Rxns Qumicas Slo una fraccin de molculas posee
Energa suficiente o para reaccionar la orientacin correcta Ejemplos: para romper enlaces o para reagrupar tomos en molc. de producto.

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Temp. Rxn

o Concentracin de reactivos.

Proporcionar una superficie a la cual las molculas de reactivo puedan unirse en orientaciones favorables (p. ej., los catalizadores metlicos en condiciones de Iaboratorio e industriales).

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6.1 Propiedades de las enzimas

Temp. en sistemas vivos para facilitar Rxns es poco realista.

Temp. daaran la integridad de las estructuras

biomoleculares.

Los seres vivos utilizan catalizadores protenicos

(enzimas) para evitar esta sujecin fsica de la energa

cintica del sistema.

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6.1 Propiedades de las enzimas

Las enzimas: catalizadores biolgicos con propiedades notables:

Catalizan reacciones a velocidades extraordinariamente elevadas: 107 a 109 veces.

Son altamente especficas (rara vez forman productos secundarios).

Se pueden regular (estructuras grandes y complejas). Requieren temperaturas moderadas para realizar su funcin. Permanecen inalteradas al final de la reaccin.

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Catalizadores inorgnicos enzimas

ENZIMAS

ESTRUCTURA

SITIO ACTIVO : Superficie de unin especfica al SUSTRATO

SITIO ACTIVO
FORMA

CARGA

ESTRUCTURA DEL SITIO ACTIVO

ORIENTA DE FORMA OPTIMA AL SUSTRATO

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6.1 Propiedades de las enzimas

CATALIZADOR

Sustancia que la velocidad de una reaccin qumica.

No se altera de forma permanente por la reaccin. Disminuye la energa de activacin para las reacciones qumicas.

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6.1 Propiedades de las enzimas

FIGURA 6.1
Un catalizador reduce la energa de activacin de una reaccin Un catalizador altera la energa libre de activacin G y no la energa libre estndar G de la reaccin.

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6.1 Propiedades de las enzimas

Energa de libre de activacin. (G) Cantidad de energa requerida para convertir 1 mol de molculas de sustrato (reactante) desde el estado basal

al estado de transicin.
Reaccin de oxidacin del etanol

Etanol

Acetaldehdo

Estado de transicin

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6.1 Propiedades de las enzimas

Mecanismo de actuacin enzimtica: 1) Se forma un complejo enzimasubstrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminocidos que configuran el sitio activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reaccin qumica se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energa de activacin. 4) Los productos de la reaccin se separan del sitio activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catlisis.

productos

sustrato

Enzima

Enzima inactiva
Sitio activo

5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energa (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catlisis enzimtica

Coenzima

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6.1 Propiedades de las enzimas

Modelo comparativo de la disminucin de la energa de activacin por la accin de la enzima. 1) La enzima reaccin no se 2) La produce pues hace la disminuye o elimina falta una energa de energa de activacin activacin para necesaria y la que transcurra reaccin transcurre espontneamente. espontneamente.

Enzima

Substrato

Producto

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6.1 Propiedades de las enzimas

Modelo de Llave y cerradura Especificidad enzimtica = propiedad enzimtica que se explica en parte por el modelo de LLAVE Y CERRADURA

(Fisher, 1890)
Cada enzima se une a un nico tipo de sustrato (complementariedad estructural:

SITIO ACTIVO y SUSTRATO)

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Modelo del Ajuste inducido Considera la estructura flexible de las protenas. El sustrato no se ajusta con precisin a un sitio activo rgido. Interacciones no covalentes ENZIMA SUSTRATO

Modificacin tridimensional del SITIO ACTIVO

se modifica conformacionalmente y adopta la forma del sustrato (conformacin del estado de transicin)

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FIGURA 6.2 Modelo del ajuste inducido

La unin del sustrato produce un cambio conformacional de la enzima Hexocinasa, un polipptido con dos dominios (a) antes y (b) despus de la unin a la glucosa. Los dominios se mueven uno con relacin al otro para acercarse alrededor de la molcula de glucosa (no se muestran).

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6.1 Propiedades de las enzimas

Actividad cataltica de una enzima depende de la interaccin entre:

Aminocidos del sitio activo y el sustrato.
Aminocidos del sitio activo, el sustrato + cofactor
orgnicos inorgnicos Iones metlicos

coenzima

Apoenzima Holoenzima Cofactor

Enzima intacta con sus cofactores unidos

parte proteica de una enzima desprovista de los cofactores o coenzimas

componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la accin de una enzima

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6.1 Propiedades de las enzimas

La actividad cataltica de una enzima puede regularse:

Ello permite a clulas adaptarse eficazmente a cambios de ambiente

Control de la actividad enzimtica por los organismos vivos:

Activadores

En forma directa
Inhibidores

Modificacin covalente de la enzima

En forma indirecta

regulacin de la sntesis de la enzima: cambios en expresin gnica

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6.1 Clasificacin de las enzimas

Nomenclatura de las Enzimas Primera poca de la Bioqumica

Nombres triviales o acuados x el investigador (tripsina, pepsina, etc.) No informaban acerca de la funcin desempeada x la enzima. Desorden.

Unin Internacional de bioqumica Nomenclatura sistemtica Se nombran de acuerdo a la reaccin que catalizan

A cada enzima se le asigna una clasificacin de:

- 4 nmeros y un nombre c/2 partes: nombre sistemtico

Sustrato preferente

Tipo de Rxn catalizada

Terminacin asa

- Sugiere usar para uso diario una versin corta del nombre sistemtico, denominado nombre recomendado

NOMENCLATURA
Nombre sistemtico: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Grupo

Nmero sistemtico Enzyme Comission

Subgrupo Enzima

EC 2.7.1.1
Sub-subgrupo

Nombre comn:

Hexokinasa

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Ejemplos:

Nombre sistemtico
Alcohol:NAD+ oxidorrecluctasa (E.C.* 1.1.1.1) ATP:glucosa fosfotransferasa (E.C. 2.7.1.2.)

Nombre recomendado
Deshidrogenasa alcohlica.
ATP:glucosa fosfotransferasa

* E.C. = abreviatura de Enzyme Commission, Comisin de enzimas.)

En el Ej. 2 el nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

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6.1 Clasificacin de las enzimas

Clasificacin de las Enzimas

En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se
clasifican en 6 principales categoras (E.C.*)

1. 2.
CLASIFICACION DE ENZIMAS

Oxidorreductasas Transferasas

3.
4.

Hidrolasas
Liasas

5.
6.

Isomerasas
Ligasas

* E.C. = abreviatura de Enzyme Commission, Comisin de enzimas.)

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1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidoreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general: AH2 + B Ared + Box A + BH2 Aox + Bred

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6.1 Clasificacin de las enzimas

1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones redox (el estado de oxidacin de uno de ms tomos cambia en una molcula). Sistemas biolgicos
oxidacin-reduccin 1-2 Reacciones de Transferencia de

Cambio compensatorio de H2 y O2 en la molcula

Ejs.: reacciones redox facilitadas x deshidrogenasas y por reductasas.

OXIDASA
Deshidrogenasa alcohlica Reductasa

REACCION CATALIZADA
oxidacin de etanol y otros alcoholes reduccin de ribonucletidos (DNA)

Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 Como aceptor de electrones.

1.- OXIDORREDUCTASAS

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2. Transferasas Transfieren grupos moleculares:

Transferencia de grupos moleculares Molcula donadora amino carboxilo carbonilo metilo fosforilo y acilo (RC=0) Molcula aceptora

Los nombres triviales comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans: Ej. transcarboxilasas, transmetilasas (DNA metiltransferasa) y transaminasas.

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3. Hidrolasas.
Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura de enlaces por la adicin de agua (hidrlisis).
+ H2O Molcula blanco HIDROLASAS: Esterasas Peptidadas Fosfatasas Rotura de enlaces: CO CN OP

No se suelen utilizar nombres sistemticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan su nombre primitivo: Tripsina, Pepsina,
Quimotripsina, Papana, etc. (enzimas digestivas) y nucleasas de c. Nucleico.

3. HIDROLASAS

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4. Liasas Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej. H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se aaden a un doble enlace (y lo rompen). Descarboxilasas
Hidratasas
EJEMPLOS DE LIASAS

Deshidratasas
Desaminasas Sintasas

4. LIASAS

ATP AMPc + PPi

adenilato ciclasa

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5. Isomerasas Grupo heterogneo de enzimas. Catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares:

Ejemplos de Isomerasas . Epimerasas Reaccin Cataliza Inversin de tomos de carbono asimtricos .

Mutasas

Transferencia intramolecular de grupos funcionales.

5. ISOMERASAS

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6.1 Clasificacin de las enzimas

6. Ligasas.

Catalizan formacin de enlaces entre 2 molculas de sustrato.

La energa para estas reacciones la aporta siempre la hidrlisis del ATP. Ejemplo: la ligasa de DNA une entre s fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas incluyen el trmino sintetasa. Varias ligasas se denominan sintetasas. otras ligasas se denominan carboxilasas.

6. LIGASAS

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6.1 Clasificacin de las enzimas

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6.1 Clasificacin de las enzimas

EJERCICIOS

Diga el tipo de enzima que cataliza cada una de las siguiente reacciones:

Inciso a)
Respuesta: Transferasa Liasa Oxidorreductasa isomerasa

EJERCICIOS

Diga el tipo de enzima que cataliza cada una de las siguientes reacciones:

Inciso b)
Respuesta: Ligasa transferasa Oxidorreductasa Hidrolasa

EJERCICIOS

Diga el tipo de enzima que cataliza cada una de las siguientes reacciones:

Inciso c)
Respuesta: Transferasa liasa Oxidorreductasa Hidrolasa

EJERCICIOS

Diga el tipo de enzima que cataliza cada una de las siguientes reacciones:

Inciso d)
Respuesta: Transferasa Liasa oxidorreductasa Isomerasa

EJERCICIOS

Diga el tipo de enzima que cataliza cada una de las siguientes reacciones:

Inciso e)
Respuesta: Transferasa Liasa Oxidorreductasa ligasa

EJERCICIOS

Diga el tipo de enzima que cataliza cada una de las siguiente reacciones:

Inciso f)
Respuesta: Transferasa Oxidorreductasa hidrolasa Ligasa

UNIDAD 7 Carbohidratos
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7.1 Monosacridos

a) b)

Respuesta ERRONEA, vuelve a intentarlo !

c) d) e) f)

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7.1 Monosacridos

a) b) c) d) e) f)

Respuesta CORRECTA, Felicidades, muy bien contestado !

OJALA LES HAYAN SERVIDO ESTOS EJERCICIOS

FIN DE LA CLASE !
martes, 10 de diciembre de 2013 5:58 p.m.