Las protenas son Bio-molculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno.

Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama poli pptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.

Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las Bio-molculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora...

Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de -L-aminocidos o de -Daminocidos respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.

Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R:

Los aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales: O Fenilalanina O Isoleucina O Leucina O Lisina O Metionina O Treonina O Triptfano O Valina O Arginina O Histidina

Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo aminocido. La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

Definicin de protenas.

Las protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros) llamados aminocidos (aa). La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aa que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido; si es superior a 10, se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aa, se habla ya de protena.

funciones generales e importancia y Criterios de clasificacin.

(Con los cuadros se explica me encontr las imgenes por ah) tienen una funcin meramente estructural o plstica, esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos. (mas cortito) ayudar al cuerpo a reparar clulas y producir clulas nuevas. importante para el crecimiento y el desarrollo durante la infancia, la adolescencia y el embarazo.

Funcin estructural

Algunas protenas constituyen estructuras celulares.

Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.

Funcin hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipfisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Funcin enzimtica

Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

Funcin reguladora

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

Funcin defensiva Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de transporte

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.
Funcin contrctil La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin de reserva La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.

Estructura de las protenas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)hlice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le sigue.

2.- La conformacin beta En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

Estructura cuaternaria Esta conformacin globular se mantiene

estable gracias a la existencia de enlaces entre losradicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrgeno. 3.- los puentes elctricos. 4.- las interacciones hidrfobas.

Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos, como en lahexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...

Tipos de enlaces que intervienen en cada uno de ellos

El enlace caracteristico de las proteinas es el peptidico.Se forma al unirse el grupo amino(NH2) de un aminoacido con el grupo carboxilo(COOH) de otro, en el proceso se libera una molecula de agua(agua metabolica). Otros enlaces: En la estructura primaria: solo enlaces peptidicos En la estructura secundaria: fuerzas puentes de hidrogeno En la estructura terciaria: enlace disulfuro(S-S) En la estructura cuaternaria: interacciones hidrofbicas o puentes salinos

Propiedades de protenas
Especificidad La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de filogenticos"

Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

PROTEINAS
O Las protenas son biomolecular formadas

bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Protenas
O Clasifican en:
O SIMPLES (Holoprotenas): son aquellas que al

hidrolizarse producen nicamente aminocidos

O CONJUGADAS (Heteroprotenas):son protenas que

al hidrolizarse producen aminocidos y otros componentes orgnicos o inorgnicos

CONJUGADAS

NOMBRE

COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoprotenas

cidos nucleicos

Lipoprotenas

Lpidos

Fosfoprotenas

Grupos fosfato

Metaloprotenas

Metales

Glucoprotenas

Monosacridos

as Hemoglobina, s hemocianina, Nucleosomas Ribonucleasa de la cromatina mioglobina, que transportan Mucoprotenas Ribosoma oxgeno Anticuerpos Citocromos, Hormona que transportan luteinizante electrones O Lipoprotenas SIMPLES De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. O Cromoprotena s O Nucleoproten
O Glucoprotena

O Se entiende como conformacin, la orientacin

tridimensional que adquieren los grupos caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de stos sobre los ejes de sus enlaces .

O Existen dos clases de protenas que difieren en

sus conformaciones caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas globulares".

PROTENAS FIBROSAS
O Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas

polipeptdicas alineadas en forma paralela. Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colgeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas como en el caso de las bqueratinas de las sedas naturales.

Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general ms resistentes a los factores que las desnaturalizan.

PROTENAS GLOBULARES
O Las protenas globulares son conformaciones de

cadenas polipeptdicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macroestructura de tipo esfrico.

O La mayora de estas protenas son solubles en

agua y por lo general desempean funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares

TECNICAS DE SEPARACION
O Las separaciones cromatografas se basan en las

diferencias de carga, tamao o afinidad de las diferentes protenas. Uno de los mtodos ms habitualmente utilizados para la separacin de protenas es la cromatografa en columna, aunque tambin existe la cromatografa en papel y en placa.

O La columna est rellena con un material slido con

las caractersticas qumicas adecuadas (fase estacionaria), y una solucin tamponada se hace pasar a travs de la columna (fase mvil). El extracto crudo se aplica en la parte superior de la columna y va poco a poco entrando en la columna con la fase mvil. Cada protena migrar a distinta velocidad segn su grado de afinidad por la fase estacionaria.

O Generalmente estas cromatografas se realizan de

una forma semiautomtica, la fase mvil se hace pasar a la columna a travs de una bomba peristltica y un colector de fracciones va recogiendo el eluyente que sale de columna. Este colector hace que el tubo vaya cambiando cada cierto nmero de gotas o de volumen. Despus hay que localizar en que tubo o tubos est la protena que se pretende purificar.

O Existen distintos tipos de cromatografas en O O O O

tres ellos: La filtracin o exclusin molecular El cromatografa de intercambio inico La cromatografa hidrofbica La cromatografa de afinidad

IDENTIFICACIN DE PROTENAS
O Las protenas de inters en un experimento de

protemica pueden ser analizadas directamente mediante espectrometra de masas. El punto de partida ser diferente.

TECNICAS DE CUANTIFICACION
O Determinar la concentracin de protenas en una

muestra biolgica es una tcnica de rutina bsica cuando se aborda un esquema de purificacin de una protena concreta, cuando se quiere conocer la actividad especfica de una preparacin enzimtica, para el diagnstico de enfermedades, as como para otros muchos propsitos.