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Sin las reacciones en los organismos vivos en sus condiciones fisiolgicas normales o de estrs podran no ocurrir, a la velocidad necesaria para que generen y mantengan procesos vitales, es decir seria incompatibles con la dinmica de los seres vivos, Generalmente cada reaccin en la clula tiene una enzima asociada E. coli : potencial 4288 protenas 2656 estn caracterizadas (62%) 1701 (64%) son enzimas 1632 son hipotticas, funcin desconocida
Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas, haciendo que la vida que conocemos sea posible.
Un catalizador es una sustancia que entra en una reaccin, aportando la energa necesaria para que una reaccin pueda ocurrir, pero esta no se desgasta, es decir, tan como entra en la reaccin sale.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.
E+S
ES
EP
E+P
El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constitudo por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.
Consta actualmente de 3 partes: El sustrato preferente El tipo de reaccin realizado Terminacin "asa" Cdigo numrico nombre de cada enzima Encabezado por las letras EC seguidas de cuatro nmeros separados por puntos
(enzyme commission),: El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin.
Transforman polmmeros en monsmeros. Actuan sobre: enlace ister enlace glucosmdico enlace peptmdico enlace C-N
Entre C y C Entre C y O
Entre C y N
Ejemplo de nomenclatura
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, El 7 que es una fosfotransferasa
Enzimas digestivas
Las enzimas y la digestin
Enzima Acta sobre Proporciona Se produce en
Ptialina
Los almidones.
Mono y disacridos.
Amilasa
El estmago y pncreas.
Pepsina
El estmago.
Lipasa
Las grasas.
Lactasa
La lactosa de la leche.
Glucosa y galactosa.
Funcionalidad
Inhibicin Enzimtica
La actividad enzimtica puede ser disminuida o
enzimticos.
La caracterstica principal de los lpidos de membrana es que tienen una alta fluidez que les permite mucho movimiento
INHIB. COMPETITIVA El inhibidor compite con el substrato por la unin con el centro
activo de la enzima.
Este tipo de inhibicin puede reducirse si se aumenta la concentracin de substrato. Un ejemplo clsico lo constituye la inhibicin del malonato sobre la enzima succinato deshidrogenasa quecataliza la
INHIB. NO COMPETITIVA
El inhibidor forma un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo sin modificarla irreversiblemente. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato de di isopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa. Los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.
Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo
C (acido ascsrbico)
B1 (tiamina)
Escorbuto
Constituyente de la CoA
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Anemia perniciosa
Biotina
Fatiga, dermatitis...
Por la grfica de Lineweaver Burk observamos que, como la inhibicin competitiva no afecta la Vmax: el intercepto en "y" (1/Vmax) es identico para todas las posibles concentraciones del inhibidor competitivo; todas la lneas intersectan el el mismo punto en el eje de "y":
Las lneas de diferentes [ I ] intersectan en puntos distintos en "y". Sus pendientes son diferentes, pero es el mismo Km en todos los casos (intersectan el mismo punto en "x").
Michaelis y Menten En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo para una molcula de sustrato se muestra a continuacin:
S es el substrato E es la enzima ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reaccin. TRANSPORTE : Pasivo o tambin llamado a favor del gradiente, este ocurre en diferentes concentraciones, es decir si tienen una concentracin mayor dentro... el transporte se realizara de adentro hacia afuera... estabilizando el sistema. Por otro lado esta el transporte activo que va encontra de la concentracin, este se lleba a cabo con Bombas (La bomba sodio-Potasio la ms famosa) que permiten la entrada a el interior de la celula. En el primer caso no se realiza gasto de ATP mierntras que el es segundo si... espero te sirva de algo, adios.
en donde:
uniporte, un soluto en particular se mueve directamente a travs de la membrana en una direccin. En el tipo de cotransporte conocido como simporte dos solutos diferentes se mueven a travs de la membrana, simultneamente y en el mismo sentido. Frecuentemente, un gradiente de concentracin, que involucra a uno de los solutos transportados, impulsa el transporte del otro; por ejemplo, un gradiente de concentracin de iones Na+ frecuentemente impulsa el cotransporte de molculas de glucosa. En otro tipo de sistema de cotransporte, conocido como antiporte, dos solutos diferentes se mueven a travs de la membrana, simultnea o secuencialmente en sentidos opuestos. La bomba Na+ - K+ es un ejemplo de sistema de cotransporte que implica un antiporte.
las membranas celulares estn formadas por lpidos, principalmente fosfolpidos y colesterol; y por distintos tipos de protenas. cada una de esas macromolculas son compuestos orgnicos. si lo que necesitas son los elementos qumicos que los forman; son carbono (C) e hidrgeno (H), fundamentalmente; tambin oxgeno (O), azufre (S), fsforo (P) y nitrgeno (N).