UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS FACULTAD DE QUIMICA, ING QUIMICA E INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

ASIGNATURA CIENCIA DE ALIMENTOS

SEMANA 3 SEMESTRE 2013-I

PROFESORA ROSARIO CALIXTO COTOS Anlisis de alimentos Sabdo 13 ABRIL DE 2013

Contenido PROTEINAS DESNATURALIZACION

Aminocidos y sus propiedades fisicoqumicas. Protenas estructuras y su relacin con el procesamiento Desnaturalizacin proteica Agentes desnaturalizantes Protenas de origen animal (leche, huevo, carne)

CLASIFICAICION DE AMINOACIDOS

PROPIEDADES FISICOQUIMICAS
PROPIEDADES QUIMICAS
Tienen puntos isoelctrico distintos a diferentes pH (igual numero de cargas + y -) Son anfteros ya que en una disolucin acuosa los aminocidos pueden ceder o captar protones al medio dependiendo del pH Son susceptibles a cambios de pH debido a la presencia de hidrogeno por ello el pH en la clula esta ionizada Los AA a pH celular se comportan como iones bipolares El grupo NH2 acepta un protn hasta convertirlos en NH3+ y el -COOH dona un protn hasta convertirse en -COO- disociado Estos grupos funcionales al estar en una solucin resisten cambios de

LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LA PROTEINA

Elaborado Rosario calixto

Estructura Secundaria
El Alfa Helice
Es una configuracin enrollada hacia la derecha. Los planos peptdicos estn girados Estabilidad: Puentes de H intracatenarios lineales que se establecen: grupo C=O (dirig hacia abajo) y los grupos N-H (dirig.hacia arriba ) Los R estn orientados hacia el exterior de la hlice.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena al plegarse la cadena peptidica sobre si misma.

Conjunto de todas las interacciones, covalentes y de otro tipo; que gobiernan el plegamiento. Dos tipos de estructura terciaria: Fibroso y Globular
FIBROSO Alargadas, insolubles, resistentes, funcin estructural Colgeno, queratina, fibroina seda

GLOBULAR

Forma esfrica, flexibles, dinmicas y tiene mltiples funciones Fcil de solubilizar. Hemoglobina, globulinas, mioglobina

Elaborado Mg Rosario calixto

ESTRUCTURA TERCIARIA: Enlaces que la

estabilizan

Mathews, Van Holde. Bioquimica Ed. Addison Wesley ,3edicin,2002 p. 198

Elaborado Rosario calixto

TIPOS DE PROTEINAS
HOLOPROTENAS Globulares

Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

Elaborado Rosario calixto

DESNATURALIZACION PROTEICA

Estado desnaturalizado

Estado Nativo

Presenta estructura primaria Prdida de la E 2 y 3 Conformacin abierta Es irreversible

Elaborado Mg Rosario Calixto Cotos

Secuencia de Aminocido de Ribonucleasa bovina. Los cuatro enlaces disulfuro son mostradas en color. [Segun C. H. W. Hirs, S. Moore, and W. H. Stein, J. Biol. Chem. 235 (1960):633.]

Reduccin y Desnaturalizacion de Ribonucleasa.

El Reestablecimiento del Apareamiento correcto de enlaces Disulfuro . La Ribonucleasa nativa puede ser reformado de ribonucleasa revuelto en la presencia de trazas de b-mercaptoetanol.

Transicin desde el Estado Doblado al Desplegado. La mayor parte de las protenas muestran una transicin aguda de la forma doblada a la desplegada en el tratamiento con concentraciones crecientes de agentes desnaturalizantes.

PRINCIPALES PROPIEDADES TECNOFUNCIONALES DE LAS PROTEINAS ALIMENTICIAS

ABSORCION Y RETENCIN DE AGUA

SOLUBILIDAD

DISPERSIBILIDAD

HINCHAMIENTO

POLIMERIZACION

FLOCULACION

COAGULACION

EMULSIFICACION

VOLUMEN Y ESTABILIDAD E LA ESPUMA

GELIFICACION

FIJACION DE AROMAS

RETENCION DE GRASAS

VISCOSIDAD

Desnaturalizacin proteica
Transicin abrupta de un estado nativo Reduccin de enlaces no covalentes La entropa confor. de la cadena polipeptidica aumenta a medida que se eleva la T, lo que favorece el desplegamiento. La estabilidad neta de una protena es la suma total de estas interacciones.

Temperatura de desnaturalizacin
Protena Tripsingeno Carboxipeptidasa Lizosima Ovoalbmina Mioglobina Proteina 11S de la haba Td 55 63 72 76 79 83 94 Hidrofobia media Kcal/mol 0.89 -0.90 0.97 1.05 1.06 --

Globulina de avena

108

--

PROTEINAS EN ALIMENTOS

 Tiene lugar en el intervalo de 40 -80C a presion de 1 atm

Relacin: Desnaturalizacin y Restos de aminocidos

La composicin de a.a afecta la estabilidad trmica de las protenas. Las Protenas con A.a hidrfobos son ms estables que las hidrfilas : Val. Leu. Ile,Phe
Td esta relacionada + con el % numrico Asp, Cys,Glu, Lys, Leu Arg, Trp y Tyr Td esta relacionada con el % numrico

Ala, Asp, Gly, Gln, Ser, Thr, Val y tyr

Estabilidad trmica en los microorg termfilos e hipertermfilos

Los termofilos e hipertermfilos -- Resisten extremadamente elevadas, porqu contiene % que los microorg mesfilos Asn y Gln -- Sufren desaminaciones a T elevadas --Elevadas en mesofilos inestabilidad de estos grmenes a T elevadas Hipertermoestables -- Bajos Cys, Met y Trp, estos a.a se oxidan a T elevadas -- Altos de Ile y Pro, la Ele ayuda a una estructura mas compacta en el ncleo interior de la protena, lo que reduce los espacios vacos.

Estabilidad trmica en los microorg termfilos e hipertermfilos

Las interacciones polares en las PR apolares son las responsables de la termoestabilidad de las PR en MT e MHT por la elevada Ile. La ausencia de espacios vacos: -- < movilidad de la cad. polipep a T elevadas -- Disminuye el incremento de la S

Desnaturalizacin y PR globulares monomricas

Es reversible Calentados > a Td o a 100C Recuperan su actividad cuando se enfran de inmediato a la T ambiente. Es Irreversible Calentados a periodos prolongados a pH neutro Sufre modif., desaminacin de Asn y Gln , destruccin de Cys.

La desnaturalizacin y el agua
PR secas son mas estables Agua facilita el aumento de S
En estado seco estructura esttica . Movilidad muy limitada

DESNAT CALOR

El valor de Td disminuye a medida que aumenta el agua

El hinchamiento de las PR aumenta la movilidad y la flexibilidad de la cadena La sacarosa, lactosa, gluc, glicerol estabilizan las PR por este efecto

 Tiene lugar a 25C a presin alta, entre 1 -12 kbar

Desnaturalizacin de PR globulares y la presin

Se debe a que las PR son flexibles y compresibles, por los espacios vacos El vol. especifico parcial de las PR globulares hidratado es aprox. 0.74 ml/g. Las PR fibrosas carecen de espacios vacos, son mas estables a la presin hidrosttica de la PR globulares. Es muy reversible En caso de enzimas recuperan su actividad LA REDUCCIN DE volumen SE DEBE A DOS FACTORES: La eliminacin de espacios vacos Hidratacin de los Aa apolares expuestos durante el desplegamiento.

Ventajas del uso de presiones

Inactivacin microbiana Las presiones altas 2 a 10 kbar daan irreversible las Memb C y disocian sus organelos de los microog. Gelificacin Clara de huevo, PR de soja, a P= 7 KBAR x 30 Geles mas blandos que por calentamiento Met. util para ablandar carnes, frag de miofibrillas No hay dao de Aa esenciales, no cambio de color ni genera compuestos txicos.

Desnaturalizacin por agitacin

Las PR se desnat por la incorporacin de burbujas de aire y la adsorcin de las molculas de PR en la interfase aire-liquido. Las PR muy flexibles se desnat mas fcilmente en la interfase aire liquido que las rigidas. Desnat por batido y elevadas temperaturas

El pH y la desnaturalizacin
Las PR son mas estables en su PI que a ningn otro pH Neutro: La mayor parte de PR tienen carga Unas pocas son +, asi son estables a pHs cercanos a la neutralidad Extremos: Aumenta la fza de repulsiones electrostticas causada por la > carga neta, >> hinchamiento y desplegamiento. El grado de desplegamiento es mayor a pHs extremos alcalinos se hidrolizan, se desaminan los restos Asn y Gln, destruccin de S-S, es irreversible, A pHs extremos cidos es < efecto.

Desnaturalizacin y solutos de bajo PM

Los azucares estabilizan las PR Sales neutras, sales como fosfatos, sulfatos,y las sales de fluoruro denominados cosmotropos estbilizan la estruct PR y los bromuros, yoduros, tiocinatos (caotropos) desestabilizan Hay interacciones entre los aditivos y la superficie de las PR de carcter apolar que favorece desplegamiento y asi las reg. No polares se exponen a las interacciones con los aditivos.