Aminoacidet kane nje strukture te perbashket te perbere nga nje
grup bazik NH2 dhe nga nje grup acid COOH dhe plus nje radikal ose grup funksional zevendesues. Keto grupe jane te lidhura me te njejtin atom karboni qe quhet atomi alfa prandaj quhen edhe me emrin aminoacide alfa. Ndryshojne midis tyre nga prezenca e vargut te grupit R . Mund te ndahen ne aminoacide proteike, aminoacide proteike postsintetike, aminoacide joproteike. Atomet e karbonit te gjendura ne nje biomolekule mund te identifikohen me numra. Regulli I pergjithshem Grupet funksionale kane nje renditje ne baze te prioritetit acidet, anidridet, asteret, aldeidet, chetonet,alkolet dhe kjo renditje eshte ne duke filluar nga ata me prioriet me te madh tek ata me prioritet me te vogel. Grupit funksional I vihet nje numur duke filluar nga numri 1, ndersa shkronjat e alfabetit grek shenohen per te treguar numrin e karbonit prezent.
4 3 2 1 C C C C C C C COOH
Aminoacidet proteinike
Ne proteina jane prezente 20 tipe grupesh radikale R qe ndryshojne midis tyre nga: - Struktura - Permasa - Ngarkesa - Aftesia per te formuar lidhje hidrogjenore - Hidrofobia - Reaktiviteti kimik Dhe ne kete menyre u japin jete 20 tipeve te ndryshme aminoacide. Ne baze te grupit R mund te klasifikohen ne: - a.a me grup R alifatik, jopolar - A.a me grup R aromatik - A.a me grup R polar pa ngarkese - A.a me frup R te ngarkura pozitivisht - a.a me grup R te ngarkuar negativisht Aminoacide me grup R alifatik, jopolar Aminoacide me grup R aromatk Strukture ciklike (fenil) Hidroksifenil -Indol
Aminoacide me grupe R polare jo me ngarkese (hidrofile) Aminoacide me grup R te ngarkuar pozitivisht (bazike) Grup aminik grup guanidinik imidazolik Aminoacide me grup R te ngarkuar negativisht (acide) Aminoacidet proteike mund te klasifikohen ne esenciale , joesenciale dhe gjysemesenciale. Esenciale kur orgnizmi nuk eshte ne gjendje qe ti sintetizoje dhe duhet ti marre nepermjet ushqimit Jo esenciale qe organizmi eshte ne gjendje ti sintetizoje. Gjysemesenciale qe vetem nje organizem I rritur mund ti sintetizoje.
Aminoacidet posrsintetike Krijohen si derivate dhe modifikimi kimike te nje nga aminoacidet pasi jane futur ne proteine Aminoacide joproteinike Gjenden pothuajse gjithmone ne gjendje te lire Jane te quajtur ne kete menyre sepse nuk marrin pjese ne ndertimin e proteinave, por marrin pjese ne ndertimin e derivateve metabolike.
Kur folem per organizimin e aminoacideve thame qe kane nje grup acid dhe nje grup bazik. Acidet mund te quhen si dhurues se protoneve ndersa bazat si pranuese te protoneve. Dhe midis tyre krijohet nje kopje acid-baze.
Ph ne te cilin shperbehet grupi NH3+
ph ne te cilen disocohet grupi COOH
Gjithe aminoacidet pervec glicines, paraqesin atomin e karbonit alfa te lidhur me kater grupe te ndryshme. Qendra e karbonit C alfa eshte nje qender kirale ose asimetrike duke krijuar mundesine e formimit te dy enantiomereve.
Sipas numrit te aminoacideve te ndodhur ne strukture mund te kemi klasifikimin : 2-10 a.a -> quhet dipepid 10 e me shume -> polipetid 100 a.a quhet -> proteine Ne nje varg polipeptidik mund te identifikojme : nje varg kryesor dhe nje varg anesor. Vargu kryesor I cili ka ne perberje te gjitha atomet qe marrin pjese ne lidhje peptdike. Vargu anesor eshte I perbere nga atomet qe I perkasin grupeve R.
Organizimi struktural I proteinave Struktura primare eshte nje sekuence aminoacidesh te lidhura me lidhje kovalente Struktura dytesore eshte e perbere nga perthyerje te vargjjeve ne zona te caktuara te aminoacideve te lidhura ne afersi me njera tjetren. Struktura terziare eshte e perbere nga palosje te metejme te struktures sekondare. Struktura kauternare eshte e perbere nga agregate katenash identike ose te ndryshme.
Strukture sekondare Ne forme elikeje alfa, strukture beta , ose trefishe me elike te zgjatuar te cilat jane pjese perberese e proteinave fibroze. Alfa elika eshte palosja e nje vargu perreth nje aksi .
Struktura beta Ka nje konformacion me te shtrire. Vargu beta merr nje drejtim zig- zag Beta mund te jete ne forme paralele dhe antiparalele.
Struktura beta e perzjere.
Strukture supersekondare Kombinimi I strukturave dytesore per te dhene forma me te qendrueshem.
Struktura kuatenare Bashkimi I shume vargjeve polipetidike ne baze te nje gjeometrie te caktuar nepermjet lidhjeve jo kovalente : - Lidhje elektrostatike - Lidhje hidrogjenore - Lidhje hidrofobike
- Nennjesi homogjene -> te perbera nga struktura homogjene. - Nennjesi te ndryshme -> te perber nga struktura heterogjene. Klasifikimi I proteinave 1. Perberja 2. Struktura 3. Funksioni
Perberja
Proteina te thjeshta -> te perbera nga vetem aminoacide Proteina te koniuguara -> te perberenga aminoacide dhe molekula te tjera si psh lipoproteina, glikoproteina, nukleoproteina, metaloproteina, kromoproteina.
Struktura Proteina fibroze -> forma molekulare te zgjatuara me sasi te madhe te prezences te strukturave dytesore. Proteina globulare -> forme molekulare sferoide, me struktura terziare dhe kuatenare. Funksioni Enzimatik Rrit shpejtesine e reaksionit Transporti Nepermjet indeve ose nepermjet membranave qelizore ( albumina, emoglobulina) Depozite Forma depozite pak a shume specifike Mbrojtese Psh kundertrupat Kontraktil Kontraktimi ndodh fale proteinave fibroze. Rregullim hormonal Psh insulina Struktura Psh kolagjeni ose elastina Receptorial Lejojne kapjen e nje enjali ose trasmetojne nje pergjigje qelizore.
Protenat globulare Mioglobina e ndertuar nga 1 njesi Emoglobina e ndertuar nga 4 njesi. proteina te koniugurar -> cdo nenjesi eshte formuar nga nje pjese proteinke dhe nje pjese prostetike Kromoproteine -> proteina qe permbajne pigment
Mioglobulina Proteina globulare te formuara nga 153 aminoacide, 75% prej te cilave me konformim alfa elike. E ndertuar mga 8 segmente elikoidale te bashkuar midis tyre me palosje te rastesishme .
Hemoglobina Hemoglobina mund te modifikoje afinitetin e saj per oksigjenin ne baze te disa faktoeve:
Presioni I CO2 Perqendrimi I H+ Temperatura duke rritur perqendrimin e CO2 ulet afiniteti I hemoglobines per oksigjenin. Duke ulur ph, ulet afiniteti I HG per oksigjenin. Duke rritur temperaturen, ulet afiniteti per oksigjenin.
Derivate te hemoglobines
Metaemoglobina -> eshte emoglobina e oksiduar e paafte per te lidhur oksigjenin Karboksiemoglobina -> emoglobina lidh CO me hekurin 2+ dhe ka afinitet 200 her me te madhe lidhjeje sesa me oksigjenin.