HEMOGLOBINA Y

MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA
Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas
concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de
los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en
sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. Las
hemoglobinas estn presentes en todos los reinos de la naturaleza con particulares
especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada organismo.



Estructura

La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta. La
hemoglobina A la forma ms frecuente en el adulto- es una combinacin de
dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un
grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada molcula de
hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molcula de oxgeno,
siendo pues un total de 4 molculas de oxgeno las que pueden transportar
cada molcula de hemoglobina.
MIOGLOBINA
Caractersticas
La mioglobina es una hemoprotena encontrada principalmente en el tejido
muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el
oxgeno. Es una protena relativamente pequea que contiene un grupo hemo
con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar
oxgeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el
msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes
cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones.


Estructura

La mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoaciso
(PM 17.000 daltons). Es una protena globular con la superficie polar (rojo) y el
interior apolar (amarrillo), patrn caracterstico de las protenas globulares. Sin
contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijacin del
oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene residuos no polares (por
ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas entre la hemoglobina y
mioglobina
Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro.
Tienen la misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes estructurales.
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y de la presin
parcial de O2
Tambin ligan molculas como CO o NO
Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrlicos que complejan a un
in hierro divalente Fe+2


EL TRANSPORTE DE OXIGENO POR LA
SANGRE
Todos los organismos superiores son
aerobicos ya que necesitan
indispensablemente el oxigeno.
El oxigeno molecular se emplea para
reoxidar coenzimas, es un proceso
que solo los organismos eucarioticos
tienen lugar en la mitocondria a esto
es conocido como cadena
respiratoriael balance

BALANCE DE OXIDACION = COBUSTION

C6H12O6 + 6O2 -> 6CH2O
La molcula de dioxgeno, O2, es muy apolar y como el 79% de la sangre es agua, la
cantidad de oxgeno que se puede transportar disuelto en la sangre representa slo
el 2% del requerido.
De estas, las ms abundantes son los eritrocitos o hemates, vulgarmente conocidos
como glbulos rojos, de los que hay entre 4,7 y 6,1 millones por mm3 en los
varones y entre 4,2 y 5,4 en las mujeres, con lo que, si se tiene en cuenta que el
volumen de sangre en un adulto ronda los 5 l, resulta la fabulosa cantidad de unos
25 billones de eritrocitos por persona adulta. Los eritrocitos son unas clulas de
apariencia discoidal, algo hundidas por su regin central y con un dimetro de unos
7,1 um.
ERITROCITOS
Los eritrocitos son unas clulas de apariencia discoidal.
Diametro de 7.1 um.
Son capaces de realizar glicolisis.
Funcin: almacenar hemoglobina (6750 trillones).
DIFERENCIAS ENTRE MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA
La mioglobina aparece en el tejido muscular , mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
La funcin principal de la Hemoglobina es transportar por la sangre el oxigeno capturado por los
pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxigeno superior a la hemoglobina, se lo
quita cuando la sangre llega al musculo, actuando como aceptor y reserva de oxigeno en el
msculo.
Forma muy diferente de ligar el oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una absorcin
hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoidea.
La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
La funcin principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxgeno capturado en los
pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxgeno superior a la hemoglobina, se lo
quita cuando la sangre llega al msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del msculo.
Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una
adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.

Integrantes
Palacios Parra Luciana
Tafur Manco Maryuri
Salinas Salcedo Christiam