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Prof.: Vanessa C.

de Almeida
vancalmeida@hotmail.com
So compostos
orgnicos de alto peso
molecular, so formadas
pelo encadeamento de
aminocidos.
Representam cerca do 50 a
80% do peso seco da clula
sendo, portanto, o
composto orgnico mais
abundante de matria viva.
Propriedades
Monmeros das protenas;

Combinaes 20 aminocidos

Asparagina: (1806) primeiro aminocido
identificado;

Treonina: (1938) dos vinte aminocidos foi o
ltimo identificado.

Propriedades
So -aminocidos (possuem grupo carboxila e
grupo amino ligados);

Radical diferentes (estrutura, tamanho e carga
eltrica);

So identificados por abreviaes.


Frmula Geral














Em pH fisiolgico (7,4), o grupo carboxila
disociado, formando (-COO
-
) e (-NH
3
+
).












+
Em solues aquosas e neutras os -aminocidos tornam-se
totalmente ionizados e so chamados de Zwitterion (ons
hbridos)

Grupo amino est protonado e o carboxila no, deixando a
molcula eletricamente neutra com carga positiva em um
plo e negativa em outro

- nico dos 20 aminocidos que possui
amina secundria
- nico dos 20 aminocidos que no possui
carbono quiral
- Nas protenas so encontrados L-aminocidos;
- D-aminocidos so encontrados na parede
celular de bactrias e em antibiticos peptdicos.


Classificao dos aminocidos

Em funo das propriedades do radical, podem ser:
Aminocidos apolares
Aminocidos polares:
radicais neutros
radicais cidos
radicais bsicos

Do ponto de vista nutricional:
Aminocidos essenciais
Aminocidos no-essenciais

Aminocidos hidrofbicos (radicais no
interagem com gua);

Protenas em solues aquosas: aminocidos
se agrupam no interior;

Protenas em ambiente hidrofbico (protenas
de membrana), agrupam-se na superfcie;



Aminocidos hidroflicos;

Cadeias laterais polares eletricamente
neutras;





cido asprtico e glutmico;

Doadores de prtons;

Cadeias laterais ionizadas, contendo grupo
carboxilato negativamente carregado (-
COO
-
), em pH neutro.
Lisina e arginina;

Lisina e arginina possuem cadeias laterais que
aceitam prtons, tornando-se positivamente
carregadas em pH neutro;

Histidina fracamente bsica, quando
incorporada uma protena, a cadeia lateral
pode ser neutra ou carregada positivamente.
No-essenciais: Aminocidos que o homem
consegue sintetizar, no sendo
nutricionalmente essenciais;

Valina, leucina, isoleucina, lisina, treonina,
metionina, histidina, fenilalanina, triptofano.

Essencias: aminocidos que o homem no
consegue sintetizar em quantidades adequadas
para o crescimento (infncia) e a manuteno
da sade (adulto);

Glicina, alanina, prolina, serina, cistena,
arginina, tirosina, asparagina, glutamina, cido
asprtico e cido glutmico
Ligaes covalentes que unem os
aminocidos;

Grupo carboxila de um aminocido com grupo
amina de outro, formando ligao amida e
eliminando uma molcula de gua.
Dipeptdeos Tripeptdeos
Oligopeptdeos at 30 aas
Polipeptdeos mais que 30 aas
Protenas simples
Somente aminocidos
Protenas conjugadas
(protenas ligadas a outras
substncias grupos
prostticos)
Nucleoprotenas
Glicoprotenas
Metaloprotenas
Lipoprotenas
Sequncia de aminocidos
Disposio dos aminocidos entre si
Cargas das cadeias
Polaridade
Presena ou no de cadeias interligadas


Dada pela seqncia de
aminocidos e ligaes
peptdicas da molcula.

o nvel estrutural mais
simples e mais importante,
pois dele deriva todo o
arranjo espacial da
molcula.

Estrutura primria





Sequncia de aminocidos, determina a
estrutura tridimensional, determinando suas
propriedades

A sequncia linear dos aminocidos ligados
contm a informao da protena.

A alterao por adio, eliminao ou troca na
posio dos aminocidos: alterao funcional da
protena







Anemia Falciforme: alterao da estrutura
primria

Substituio da valina na posio 6 por cido
glutmico da hemoglobina;

Agregao da hemoglobina, determinando
deformao das hemcias;

A hemcias no conseguem ligar o oxignio
eficiente.



Descreve a estrutura bidimensional dos
segmentos da cadeia polipeptdica

Organizaes estveis
Alfa Hlice
Enrolamento da cadeia em um eixo
Folha beta pregueada
Interao lateral segmentar ou entre cadeias

Pontes de hidrognio
Ligao fraca
Elevado nmero confere estabilidade
Alfa Hlice
Folha betaPregueada
Alfa Hlice
Folha beta Pregueada

As protinas possuem nmero variado
de -hlices;

Folha pregueada paralela: cadeias peptdicas
em um mesma direo;
Folha pregueada antiparalela: cadeias
alternadas em direes opostas

Dobramento final da cadeia (sobre si mesmo)
Segmentos distantes podem interagir
Ligaes covalentes e no-covalentes
a forma tridimensional de como a protena se
"enrola".

Interao entre duas ou mais subunidades
Subunidades semelhantes ou no
Hemoglobinas (4 subunidades iguais 2 a 2)
PROTENAS
FIBROSAS
PROTENAS
GLOBULARES
Forma alongada
Insolvel
Funes estruturais
Ex.: queratina e
colgeno
Forma final esfrica
Solveis
Funes dinmicas
Ex.: Albuminas e
globulinas
Carga eltrica total
Somatrio das cargas das cadeias laterais
Dependem do pH da soluo
Ponto isoeltrico (pI)
pH onde o nmero de cargas (+ / ) equivalem-se
Molcula eletricamente neutra
Determinao experimental
Valor de pH onde a protena no migra frente a um campo
eltrico
Reflete a proporo dos aminocidos bsicos e cidos
Separao de protenas
baseados na migrao
de protenas
carregadas em um
campo eltrico
eletroforese.

Gis de poliacrilamida
polmero ligaes
cruzadas peneira
molecular.
Colorao trata o gel com um
corante como o coomassie
blue ou azul de bromofenol
(se liga as protenas, mas
no ao gel).
Estimativa do peso molecular de uma protena padres proticos de
pesos moleculares conhecidos so submetidos eletroforese
Essas protenas marcadoras podem ser usadas para estimar o peso
molecular
Quase todas, exceto Hereditariedade
1) Ptns ESTRUTURAIS na membrana suporte,
reconhecimento, adeso
1) Ptns ESTRUTURAIS de sustentao e proteo
Queratina
Colgeno
Elastina
1) Ptns ESTRUTURAIS citoesqueleto e matriz
extracelular

2) Ptns CONTRTEIS E DE MOTILIDADE
actina, miosina

3) Ptns de ARMAZENAMENTO ferritina,
ovoalbumina, casena

4) Ptns de DEFESA anticorpos, fibrinognio,
trombina

Anticorpos
Fibrinognio
5) Ptns TRANSPORTADORAS gases, ons,
lipdios

Mioglobina
Hemoglobina
6) Ptns REGULADORAS HORMNIOS
Regulam atividade celular ou fisiolgica
Insulina, GH, ocitocina

6) Ptns CATALISADORAS Enzimas
Aceleram a velocidade das reaes
Elas esto entre as biomolculas mais notveis
devido a sua extraordinria especificidade e poder
cataltico
As enzimas so consideradas as unidades
funcionais do metabolismo celular.

Modelo de Chave-Fechadura
Ribozimas: catalisadores no-proticos

As enzimas aumentam a velocidade da
reao, geralmente, de 10
3
a 10
8
vezes.

Turnover: nmero de molculas de
substrato convertidas em produto por
segundo, atravs das enzimas

Stio ativo: fenda especial ou bolso da
superfcie da protena complementar ao
substrato

Ligao do substrato enzima

Especificidade: as enzimas so altamente
especficas



Regulao: ativadas ou inibidas
necessidade celular.

Localizao: compartimentalizadas.



Cofatores: grupos no proticos que se
associam s enzimas para que ocorra a
reao, podem ser:

ons metlicos: Mg
2+
, Fe
2+
, Zn
2+

Molculas orgnicas: NAD e FAD



Holoenzima: associao entre enzima e
cofator

Apoenzima: poro protica da
holoenzima (sem atividade biolgica)

Grupo prosttico: poro no-protica
ligada a enzima
So especficas aos seus substratos.

Nomenclatura
Nome recomendado
- Sufixo ase unido ao nome do substrato da
reao;
- Ex.: glicosidase, sacarase, urease
- Algumas retm os nomes triviais originais:
tripsina e pepsina


As enzimas so classificadas segundo os
compostos nos quais elas agem:
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em
glicerol e cidos graxos;
catalases decompem a gua oxigenada;
amilases decompem os amidos em acares mais
simples;
proteases decompem as protenas;
celulases decompem a celulose;
pectinases decompem a pectina;
isomerases catalizam a converso da glicose em
frutose;


Nome sistemtico
- Unio Internacional de Bioqumica e
Biologia Molecular (IUBMB);
- 6 classes principais, cada uma com vrios
subgrupos
1. Oxidorredutases: catalisam reaes de
oxidao-reduo
ex,: lactato desidrogenase

2. Transferases: catalisam a transferncia de
grupos contendo C, N ou P
-

ex.: serina hidroxi-metil transferase

3. Hidrolases: catalisam a clivagem das
ligaes contendo gua
ex.: urease

4. Liases: catalisam a clivagem de C-C, C-S
e C-N
ex.: piruvato descarboxilase
5. Isomerases: catalisam reaes de
isomerizao
ex.: fosfoexose isomerase

6. Ligases: catalisam a formao de pontes
entre o carbono e o O, S, N acoplados
hidrlise de fosfatos de alta energia
ex.: piruvato carboxilase
Classe Tipo de reao Sub-classes
TEMPERATURA:

temperatura atividade enzimtica / at certo limite.
agitao molculas possibilidades de choques , mas
rompimento de ligaes / perda da conformao, isto , ocorre
desnaturao e inativao da enzima.
Temperatura tima / HOMEM ~ 35 E 40 C
CONCENTRAO DO SUBSTRATO:

Quanto maior a concentrao do substrato, maior a velocidade da
reao, at o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas.
No adianta aumentar a concentrao do substrato porque a
velocidade da reao no aumentar.
pH:

Cada enzima tem uma ao tima de acordo com um determinado pH.
Ex: a pepsina (protease do suco digestrio do estmago) tem um pH
timo ao redor de 2,0 (cido).
So compostos que podem diminuir a
atividade de uma enzima.
A inibio enzimtica pode ser reversvel ou
irreversvel.

Existem 2 tipos de inibio enzimtica reversvel:
Inibio Enzimtica Reversvel Competitiva:

Inibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva:
Inibio Enzimtica Reversvel
Competitiva:

Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo
stio de ligao do substrato;

O efeito revertido aumentando-se a concentrao
de substrato

Este tipo de inibio depende das concentraes de
substrato e de inibidor.



Inibio Enzimtica Reversvel No-
Competitiva:

Quando o inibidor liga-se reversivelmente enzima
em um stio prprio de ligao, podendo estar ligado
mesma ao mesmo tempo que o substrato;

Este tipo de inibio depende apenas da concentrao
do inibidor.


Quebra das ligaes no covalentes

Maneiras de provocar desnaturao
Aumentar temperatura abaixo de 100C
Fora inica aumentar ou diminuir pH
Solventes orgnicos
Detergentes e sabes
TEMPERATURA / agitao
das molculas
rompimento de ligaes /
Ex: ovo cozido

GRAU DE ACIDEZ / meios
cidos ou bsicos
rompimento de atraes
eltricas que ajudam manter
a configurao espacial /
fabricao de queijos e
coalhadas
Renaturao: casos raros (condies de remoo
dos agentes desnaturantes)

Maioria quando desnaturadas ficam
permanentemente alteradas

Pode ser atribudo ao dobramento comear logo
aps a sntese proteca
Prof.: Vanessa C. de Almeida
vancalmeida@hotmail.com