Enzimas

ENZIMAS
Son protenas especializadas en la catlisis de reacciones
biolgicas.
permiten que las reacciones metablicas ocurran a gran
velocidad en condiciones compatibles con la vida.
Protenas altamente especializadas que tienen como funcin
la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones
qumicas que se llevan a cabo en los seres vivos.
Hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requeriran condiciones
extremas de presin, temperatura o

IMPORTANCIA DE LOS
ENZIMAS
Cada paso de una va metablica est
catalizado por un enzima.
La medida de la actividad enzimtica
en uidos biolgicos o tejidos es
importante para el diagnstico de
muchas enfermedades.
Muchas frmacos son inhibidores de la
actividad enzimtica.
Importancia en la industria de
alimentacin y agricultura.

Modo de accin de
las enzimas

La accin de los catalizadores consiste en disminuir la

Energa de activacin
Por ej, la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) puede
ocurrir
sin catalizador
E a= 18
Kcal/mol
con un catalizador inorgnico (platino) E a= 12 Kcal/mol
con una enzima especfico (catalasa)
E a= 6 Kcal/mol
As, el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la
catalasa la acelera 370.000 veces.

 Para que puedan reaccionar, las molculas deben

contener suficiente energa para sobrepasar la barrera
que impone el alcanzar el estado de transicin.
En ausencia de un catalizador, en nuestro caso en
ausencia de una enzima, la cantidad de molculas en
una poblacin de reactivos que pueden poseer esta
energa es muy pequea y la capacidad de formar
producto es igualmente demasiado pequea.
Por lo tanto la velocidad de la reaccin esta determinada
por el nmero de molculas con energa suficiente para
alcanzar el estado de transicin.
En general, mientras menor sea la energa de activacin
y ms molculas puedan alcanzarla, la velocidad de la
reaccin ser mayor. De esto depende el enorme valor
que tienen las enzimas en los sistemas biolgicos.

PROPIEDADES GENERALES
ESTRUCTURA GLOBULAR.
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

De 106 to 1012 veces vs sin enzima.

An ms rpido que los catalizadores qumicos.

CONDICIONES DE REACCIN

Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)

pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5
Presin atmosfrica normal

CAPACIDAD DE REGULACIN

Por concentracin de sustrato

Por concentracin de enzima
Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificacin covalente de la
enzima)
Por regulacin alostrica

ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIN

Interaccin estereoespecfica con el sustrato

No hay productos colaterales

CAPACIDAD DE REGULACION

a.- Estructura globular

b.- Alto poder catalitico

Catalizadores inorganicos. 102-103 veces
Enzimas. 106-1020
Ejplo.catalaza (hidratacion del CO 2)
CO3NH2.
107 veces
Actividad in-vitro

c.- Accin a condiciones

ambientales

Produccin de NH3

Fijacion biolgica de nitrgeno.

Proceso enzimatico

Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)

pH neutro (5-9), la mayora 6.5 7.5
Presin atmosfrica normal

d.- Especificidad.
Solo catalizan reacciones especficas.
Ejplo. Accin de enzimas amilasas.
La regin de la enzima que se une al sustrato recibe el
nombre de centro activo.
Las enzimas poseen uno o ms sitios especficos donde
se une el o los sustratos de una reaccin.
En l se encuentran los residuos catalticos que
participan en la reaccin enzimtica.

Accin del sitio

activo

Caractersticas del centro activo

Es una parte muy pequea del volumen total de la
enzima.
Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco
que facilita encajar al sustrato.
Estn formados por aminocidos lejanos en la
secuencia polipeptdica, que debido a los repliegues de
sta, quedan prximos.
Los radicales de estos aminocidos presentan afinidad
por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces dbiles
con l.
Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los
productos resultantes se puedan separar con facilidad
del centro activo.

Aminocidos comunes, en sitios activos de

enzimas

MODO DE ACCIN
DE LAS ENZIMAS

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las

molculas de los reactantes deben
chocar con una energa y una orientacin adecuadas.
La actuacin de la enzima
aumenta la concentracin efectiva de los sustratos (aumenta
la probabilidad de choque)
permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro
activo con una orientacin ptima para que la reaccin se
produzca y
modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su
centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando
la formacin de otros nuevos

En una enzima se pueden distinguir tres

tipos de aminocidos
Aminocidos estructurales.
Son los ms abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
Por ejemplo, en la lisozima de 129
aminocidos, 124 son estructurales y slo
5 no lo son.

Aminocidos de fijacin.
Son los que establecen enlaces dbiles
con el sustrato y lo fijan.
Se encuentran en el centro activo de la
enzima
Aminocidos catalizadores.
Son los que al establecer enlaces, con el
sustrato, provocan la reaccin.
Son
los
responsables
de
su
transformacin.
Tambin estn en el centro activo

Centro activo

MODELOS DE INTERACCION
(Especificidad)
Hay dos modelos
sobre la forma en
que el sustrato se
une al centro activo
del enzima:
el modelo llavecerradura
el modelo del
ajuste inducido

Modelo llave-cerradura
La estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias
Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es
siempre correcto

Modelo del ajuste inducido

el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del
sustrato.
La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena un
cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto.

Modelo del ajuste inducido

el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del
sustrato.
La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena un
cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto.

e.- Capacidad de regulacin

Por inhibidores competitivos (semejantes al
sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificacin
covalente de la enzima)
Por regulacin alostrica

Reguladores alostericos
Es un modo de regulacin de las enzimas por el que la
unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico)
modifica las condiciones de unin de otra molcula, en
otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima.

Cofactores - coenzimas
Muchas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima.
La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prosttico= holoenzima
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de
sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis:
los cofactores. Pueden ser iones inorgnicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama
coenzima.

Cofactores enzimticos

HOLOENZIMA: Enzima completa activa junto con su

cofactor o coenzima.

APOENZIMA O APOPROTENA: parte proteica de una

enzima

MUCHAS VITAMINAS SON

COFACTORES O
PRECURSORES DE COFACTORES DE
ENZIMAS

Coenzima: NAD+
Deriva de la Vitamina B5
(cido nicotnico)

Coenzima:

FAD
Es grupo prosttico

Deriva de la Vitamina B2 (flavina)

FAD

forma oxidada

FADH2 forma reducida

NOMENCLATURA
Hay varias formas de nombrar una enzima:
Nombres particulares
Nombre sistemtico
Cdigo de la comisin de enzimas
NOMBRES PARTICULARES.
Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares,
asignados por su descubridor.
Ejemplos:

amilasa, pepsina.

Nomenclatura: nombre sistemtico

Consta de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reaccin realizado
terminacin "asa"
ejemplo: la glucoquinasa
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP Glc-6P + ADP

Nomenclatura: Comisin de enzimas

El nombre es identificado por un cdigo numrico:
Encabezado por las letras EC (enzyme commission)
Seguidas de cuatro nmeros separados por puntos.
el primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece
la enzima,
el segundo se refiere a distintas subclases.
el tercero se refiere al grupo qumico especfico que
interviene en la reaccin.
El cuarto al orden de descubrimiento.

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir,
transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e -) de un
sustrato a otro, segn la reaccin general:
AH2 + B

Ared + Box

A + BH2

Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la

citocromo c oxidasa.

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reduccin).

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:
No.

Clase

Tipo de reaccin
que catalizan

Oxidorreductasas De xido reduccin

(transferencia de e-)

Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa
Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reduccin: ganancia de electrones (hidrgeno o prdida de

oxgeno)
Oxidacin: prdida de electrones (hidrgeno o ganancia de
oxgeno).
La Oxidacin y la Reduccin son reacciones acopladas (REDOX)

CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del
hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:
A-B + C

A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin

siguiente:
glucosa + ATP

ADP + glucosa-6-fosfato
grupos aldehdos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos
(kinasas)

Ejemplo de la glucoquinasa

Enzimas:
No.

Clase

Tipo de reaccin que

catalizan

Oxidorreductasas

De xido reduccin (transferencia de

e-)

Transferasas

Transferencia de grupos

Ejemplo

Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Kinasas
Transaminasas

Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis:
A-B + H2O
AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:
lactosa + agua
glucosa + galactosa
Transforman polmeros en monmeros.
Actan sobre:
enlace ster
enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N

ENZIMAS:
No.

Clase

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Tipo de reaccin que

catalizan
De xido reduccin (transferencia de e-)

Transferencia de grupos

Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Kinasas
Transaminasas

Hidrlisis, con transferencia Pirofosfatasa

de grupos funcionales del
Tripsina
agua
Aldolasa

4. Liasas
(adicin o ruptura de dobles
enlaces)

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

Enzimas:
No. Clase

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Tipo de reaccin que

catalizan
De xido reduccin (transferencia de e-)

Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Transferencia de grupos

Kinasas
Transaminasas

Hidrlisis, con transferencia de grupos

funcionales del agua

Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa

Lisis de un substrato,
(Sintasas)
generando un doble enlace, o
Adicin de un substrato a un
Descarboxilasa
doble enlace de un 2o.
pirvica
substrato

Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros:
A
B
Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa que
cataliza las reaccin representada:
gliceraldehdo-3-fosfato
dihidroxiacetona-fosfato

Enzimas:
No.

Clase

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Isomerasas

Tipo de reaccin que

catalizan
De xido reduccin (transferencia de
e-)

Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Transferencia de grupos

Kinasas
Transaminasas

Hidrlisis, con transferencia de grupos

funcionales del agua

Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa

Lisis de un substrato, generando un

doble enlace, o
Adicin de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

(Sintasas)
Descarboxilasa
pirvica

Transferencia de grupos en
el interior de las molculas
para dar formas ismeras

Mutasas
Epimerasas
Racemasas

Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis
simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP

A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa

Enzimas:
No.

Clase

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Tipo de reaccin que

catalizan
De xido reduccin (transferencia de e-)

Ejemplo
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Transferencia de grupos

Kinasas
Transaminasas

Hidrlisis, con transferencia de grupos

funcionales del agua

Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa

Lisis de un substrato, generando un

doble enlace, o
Adicin de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

(Sintasas)
Descarboxilasa pirvica

Isomerasas

Transferencia de grupos en el
interior de las molculas para
dar formas ismeras

Mutasas
Epimerasas
Racemasas

Ligasas

Formacin de enlaces C-C,

C-S, C-O y C-N. Mediante
reacciones de condensacin,
acopladas a la ruptura del ATP

Sintetasas

Clases E. C. para enzimas

1. XIDORREDUCTASAS
(Reacciones de oxidacin-reduccin)
1. Actan sobre CH-OH
2. Actan sobre C=O
3. Actan sobre CH=CH
4. Actan sobre CH-NH2
5. Actan sobre CH-NH
6. Actan sobre NADH o NADPH
7. Actan sobre otros compuestos nitrogenados
8. Actan sobre un grupo sulfuro
9. Actan sobre un grupo hemo
10. Actan sobre difenoles
11. Actan sobre perxido de hidrgeno
12. Actan sobre hidrgeno
13. Actan sobre donadores sencillos con incorporacin de 0, (oxigenasas)
14. Actan sobre donadores complejos con incorporacin de 02
15. Actan sobre radicales superxido
16. Oxidan iones metlicos
17. Actan sobre CH2
18. Actan sobre ferredoxina reducida
19. Actan sobre flavodoxina reducida Otras xidorreductasas

2.TRANSFERASAS
(Transferencia de grupos
funcionales)
1. Grupos con un carbono
2. Grupos aldehdo o cetona
3. Grupos acilo
4. Grupos glicoxilo
5. Grupos alquilo o arilo
6. Grupos nitrogenados
7. Grupos que contienen
fsforo
8. Grupos que contienen
azufre

3.HIDROLASAS
(Reacciones de hidrlisis)
1. steres
2. Enlaces glucosdicos
3. Enlaces ter
4. Enlaces peptdicos
5. Otros enlaces C-N
(diferentes del peptdico)
6. Anhdridos de cido
7. Enlaces C-C
8. Enlaces haluro
9. Enlaces P-N
10. Enlaces S-N
11. Enlaces C-P

4.LIASAS
(Adicin a dobles enlaces)
1. Liasas C-C
2. Liasas C-O
3. Liasas C-N
4. Liasas C-S
5. Liasas C-haluro
6. Liasas P-O
5.ISOMERASAS
1. Racemosas y epimerasas
2. Isomerasas cis-trans
3. Oxidorreductasas
intramoleculares
4. Transferasas
intramoleculares
5. Liasas intramoleculares

6.LIGASAS
(Formacin de enlaces acoplados
con la transformacin de
substancias como ATP o
nuclesidos)
Enlaces C-O
Enlaces C-S
Enlaces C-N
Enlaces C-C
Enlaces ster fosfrico

Nomenclatura: Comisin de enzimas

Ej.: la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa)
Glc + ATP Glc-6P + ADP
EC. 2..7..1..2.
2: transferasa
7: fosfotransferasa
1: el aceptor es un grupo OH
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
fosfato.