LA QUMICA

Y LA VIDA

AMINOCIDOS

Unaminocidoes unamolcula
orgnica con ungrupo amino(-NH2) y
ungrupo carboxilo
(-COOH)
Los aminocidos ms frecuentes y de
mayor inters son aquellos que forman
parte de lasprotenas
Cuando las
protenas se
digieren o se
descomponen, los
aminocidos se
acaban

El cuerpo humano
utiliza aminocidos
para producir protenas
con el fin de ayudar al
cuerpo a:

Los aminocidos y
las protenas son
los pilares
fundamentales de
la vida.
-Descomponer los
alimentos.
-Crecer
-Reparar tejidos
corporales.
-Llevar a cabo muchas
otras funciones
corporales.

Los aminocidos tambin se pueden

usar como una fuente de energa por
parte del cuerpo.
Los
aminocidos se clasifican en tres
Aminocidos
Aminocidos no
esenciales:
grupos:
esenciales:
Aminocidos
Los aminocidos
esenciales no los
puede producir el
cuerpo. En
consecuencia, deben
provenir de los
alimentos.
Los nueve aminocidos
esenciales son:
histidina, isoleucina,
leucina, lisina,
metionina, fenilalanina,
treonina,triptfano y
valina.

condicionales:
"No esencial" significa
que nuestros cuerpos
producen un
aminocido, aun
cuando no lo
obtengamos de los
alimentos que
consumimos.
Estos aminocidos
abarcan: alanina,
asparagina, cido
asprtico y cido
glutmico.

Los aminocidos
condicionales por lo
regular no son
esenciales, excepto
en momentos de
enfermedad y estrs.
Ellos abarcan:
arginina, cistena,
glutamina, tirosina,
glicina, ornitina,
prolina y serina.

ESTRUCTURA GENERAL DE UN
AMINOCIDO
La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa lacadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo como el
amino songrupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios depH, por
eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada en la
figura, sino que se encuentraionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su formacatinica(con

carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su formaaninica(con carga
negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biolgicos, los
aminocidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar ozwitterin(con un
grupo catinico y otro aninico).

PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO

Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por
enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denominaEnlace
Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van
enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia
variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de

aminocidos es mayor 10.

El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el

grupo carboxilo
(-COOH) de un aminocido y el grupo amino (NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molcula de agua

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace

peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un
mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el
enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
tomos que lo forman.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL.

La estructura tridimensional
de una protena es un factor
determinante en su actividad
biolgica. Tiene un carcter
jerarquizado, es decir, implica
unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4
tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y
cuaternaria.

Cada uno de estos niveles se

construye a partir del anterior.

LaESTRUCTURA PRIMARIAesta representada por la sucesin lineal de

aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu
aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El
ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es
arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.

Esta estructura define la especificidad de

cada protena.

LaESTRUCTURA SECUNDARIAest representada por la disposicin

espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida
que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos
que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbonoy
de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno).

Las formas que

pueden adoptar son:

a) Disposicin espacial
estable determina formas
en espiral (configuracinhelicoidal y las hlices de
colgeno)

c) Tambin existen
secuencias en el polipptido
que no alcanzan una
estructura secundaria bien
definida y se dice que
forman enroscamientos
aleatorios. Por ejemplo, ver
en las figuras anteriores los
lazos que unen entre shojas plegadas.

b) Formas plegadas
(configuracino de hoja
plegada).

LaESTRUCTURA TERCIARIAesta representada por los

superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas
que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos
cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der
Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms

importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las
proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin.

Muchas protenas tienen estructura

terciariaglobularcaracterizadas por ser solubles en disoluciones
acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

LaESTRUCTURA CUATERNARIAest representada por el

acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o
diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan
autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta
estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas
que s la presentan son: la hemoglobina y los enzimas
alostricos.

PROPIEDADES DE LAS
PROTENAS
SOLUBILIDAD
Las protenas son solubles en
agua cuando adoptan una
conformacin globular. La
solubilidad es debida a los
radicales (-R) libres de los
aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles
(puentes de hidrgeno) con las
molculas de agua. As, cuando
una protena se solubiliza queda
recubierta de una capa de
molculas de agua (capa de
solvatacin) que impide que se
pueda unir a otras protenas lo
cual provocara su precipitacin
(insolubilizacin). Esta propiedad
es la que hace posible la
hidratacin de los tejidos de los
seres vivos.

CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un
comportamiento anftero y esto
las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse
como un cido o una base y por
tanto liberar o retirar protones
(H+) del medio donde se
encuentran.

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura
de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservndose solamente la
primaria. En estos casos las protenas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin
molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es
que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biolgica.
La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C;
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por
debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible (re
ESPECIFICIDAD
naturalizacin) pero
en muchos casos es irreversible.
Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere
a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras
especies) y, an, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no
ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos
los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e
intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las protenas explica algunos
fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de
trasplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros
sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso
algunas infecciones.

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas
determinan la forma y
la estructura de las
clulas y dirigen casi
todos los procesos
vitales. Las funciones
de las protenas son
especficas de cada
una de ellas y
permiten a las clulas
mantener su
integridad, defenderse
de agentes externos,
reparar daos,
controlar y regular
funciones, etc...

Todas las protenas

realizan su funcin de
la misma manera: por
unin selectiva a
molculas. Las
protenas estructurales
se agregan a otras
molculas de la misma
protena para originar
una estructura mayor.

Sin embargo, otras

protenas se unen a
molculas distintas: los
anticuerpos a los
antgenos especficos,
la hemoglobina al
oxgeno, las enzimas a
sus sustratos, los
reguladores de la
expresin gnica al
ADN, las hormonas a
sus receptores
especficos, etc...

Funcin ESTRUCTURAL
-Algunas protenas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glicoprotenas forman parte de las membranas
celulares y actan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresin de los genes.
-Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a
rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Funcin REGULADORA
-Algunas protenas regulan la expresin de
ciertos genes y otras regulan la divisin celular
(como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y
actan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio
interno.

Funcin ENZIMATICA
-Las protenas con funcin enzimtica son las
ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas del
metabolismo celular.
Funcin HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protica,
como la insulina y el glucagn (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipfisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula
la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina
(que regula el metabolismo del calcio).

Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos
frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la
formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen
a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la
sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la
sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los
msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la
sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las
miofibrillas responsables de la contraccin
muscular.
La dineina est relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordeina de
la cebada, constituyen la reserva de
aminocidos para el desarrollo del
embrin.
La lactoalbmina de la leche.