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BIOQUMICA

PROTENAS.

Prof
Gonzaga

Protenas Caractersticas:
As protenas so macromolculas
(polmeros) encontradas em todos os
seres vivos de diversas dimenses,
formadas por unidades menores, os
aminocidos (monmeros).
As protenas so formadas por um
conjunto de vinte tipos de
aminocidos, que se organizam em
uma imensa variedade de cadeias
polipeptdicas.
A biodiversidade estrutural ocupa uma
posio de destaque na teia evolutiva
de acordo com o arranjo dessas
unidades e do que elas representaro
nos processos metablicos.

Aminocidos:
Os aminocidos so
compostos qumicos
fundamentais na formao das
protenas.
So formados por trs radicais
constantes e um Radical
varivel (mvel) ligados a um
Carbono central chamado alfa
().
Os radicais constantes so:
Um radical amina,
um radical cido carboxlico e
um hidrognio.

Analisando os radicais mveis dos aminocidos, pode-se


observar sua diversidade em vinte variveis, veja na tabela a
seguir:

DIFERENTES
RADICAIS

DIFERENTES
AMINOCIDOS

Os aminocidos so classificados:
De acordo com sua ocorrncia, em:
Naturais (no essencial) so aqueles
que podem ser produzidos pelo
organismo a partir de outras substncias
celulares
Essenciais (no natural) aqueles que
precisam ser adquiridos pela alimentao.

Os vegetais tm a capacidade de
fabricar os vinte aminocidos.
importante ressaltar que, para os
vegetais, todos os aminocidos so
naturais.
Quando estudamos a espcie humana
podemos dividi-los em doze naturais e
oito essenciais .

CLASSIFICAO DOS AMINOCIDOS


ENTRE OS 20 AMINOCIDOS
CONHECIDOS

08 - ESSENCIAS Obteno atravs


dos alimentos.
12- NO ESSENCIAIS As clulas
produzem.
A histidina no sintetizado
pelos recm-nascidos, portanto
de acordo com a idade
biolgica do indivduo, pode ser
natural ou essencial.

Aminocidos Naturais

Aminocidos Essenciais

Como os aminocidos se ligam?


A unio entre dois
aminocidos ocorre
atravs de uma reao
de sntese
desidratao,
conseqentemente com
a perda de uma
molcula de gua (H2O).

Como os aminocidos se ligam?


Esse mecanismo ocorre
quando radical amina
perde um hidrognio (H) e
o radical carboxlico
perde uma hidroxila (OH).
As ligaes livres
deixadas nesses radicais
permitem a formao de
uma ponte chamada
ligao peptdica e seu
produto um peptdeo.

Como os aminocidos se ligam?


Observao: a ligao
entre dois aminocidos
considerada um
dipeptdeo; entre trs,
um tripeptdeo; e entre
vrios peptdeos um
polipeptdeo.

- CONSTITUIO QUMICA DAS PROTENAS OS AMINOCIDOS

GRUPO
AMINA

GRUPO
CARBOXILA

H2 O

LIGAO PEPTDICA

POLIPEPTDEOS
2aa DIPEPTDEO 3aa TRIPEPTDEO 4aa,5aa..

nmero de ligaes peptdicas + 1 = nmero de aminocido no polipeptdio


PROTENAS SO CADEIAS POLIPEPTDICAS COM 51 AMINOCIDOS OU MAIS

A formao desses compostos ocorre no


interior das clulas em estruturas
especiais, os ribossomos, que realizam a
sntese protica.

Quais fatores que modificam a


natureza das protenas?
O metabolismo celular depende das
protenas para manter-se funcional.Ex:
respirao celular, digesto, etc.
E o arranjo molecular protico depende,
necessariamente, dos seus aminocidos
formadores. Sendo assim, pode-se
concluir que, existem trs fatores:
A quantidade de aminocidos da
cadeia polipeptdica;
Os tipos de aminocidos formadores
da cadeia;
A seqncia em que os aminocidos
esto dispostos na cadeia.

Pro

A histria das Protenas:


O incio da histria das protenas acontece no sculo
XIX:
o estudo de uma substncia comum presente na clara do
ovo, no sangue e no leite, que depois de aquecida
coagulava, esta foi chamada de albuminide.
Em 1838, o qumico holands Gerardus Johannes Mulder
(1802 1880) usou o termo protena pela primeira vez.
Em 1902, o qumico alemo Franz Hofmeister (1850
1922) sugeriu que as protenas eram formadas por
aminocidos unidos entre si.

J em 1940 eram conhecidos os vinte tipos de


aminocidos formadores da matria viva.

As protenas so os
constituintes bsicos da vida,
seu nome deriva da palavra
grega "proteios", que significa
"em primeiro lugar".
Uma molcula protica contm
desde algumas dezenas at
mais de 1.000 aminocidos
(polipeptdeo).
So encontradas em todas as partes das clulas, uma vez
que so fundamentais no seu metabolismo.
Nos animais correspondem a cerca de 80% do peso dos
msculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do
sangue seco.
A importncia das protenas,
entretanto, est relacionada com suas
funes no organismo, e no com sua
quantidade.

Funes
Funesdas
dasProtenas:
Protenas:
Estrutural ou
Estrutural ou
plstica
plstica
Transporte
Transporte
Hormonal
Hormonal
Defesa
Defesa
Catalisadora
Catalisadora

Participam da constituio de inmeras estruturas como


membranas,
Participam organelas
da constituio
de inmeras
estruturas
comoEx.:
e compostos
orgnicos
na clula.
membranas,
organelas
e compostos
orgnicos
na clula. Ex.:
Tubulina,
colgeno,
miosina,
actina, albumina,
histona,
Tubulina,
colgeno,
miosina, actina, albumina, histona,
ossena,
queratina
e casena.
ossena, queratina e casena.
Ocorre quando a protena carrega algum composto qumico de
um
Ocorre
a protena
carrega algum
composto qumico de
lugar quando
para outro.
Ex.: Hemoglobina
e mioglobina.
um lugar para outro. Ex.: Hemoglobina e mioglobina.

A protena est associada regulao dos processos


metablicos.
A protena est
regulao dos processos
Ex.:associada
Insulina e glucagon.
metablicos. Ex.: Insulina e glucagon.
Essas protenas desempenham um papel de combate a
substncias
Essas protenas
desempenham
um papel
de combate a
estranhas
ao organismo.
Ex.: Anticorpos.
substncias estranhas ao organismo. Ex.: Anticorpos.
A protena altera, acelera e facilita as reaes bioqumicas, sem
ser
A protena
altera,
e facilita
as reaes
consumida
peloacelera
processo,
utilizando
pouca bioqumicas,
energia de sem
ser consumida
processo,
utilizando
pouca
energia
de
ativao
(energiapelo
necessria
para
que a reao
ocorra).
Ex.:
ativao (energia necessria para que a reao ocorra). Ex.:
Enzimas.
Enzimas.

Classificao qumica e estrutural.


Qumica = Trata-se dos tipos de aminocidos
que formam a cadeia e que compem a
protena..
Estrutural = As protenas no so fios esticados,
na verdade so formadas por um filamento
torcido como um fio de telefone. Resumindo:
Primria a seqncia de aminocidos de uma
protena.
Secundria ocorre quando a cadeia polipeptdica
forma uma espiral;
Terciria quando esta espiral se dobra sobre si
mesma devido a atrao qumica entre os
aminocidos;
Quartenria quando duas ou mais
cadeias(espirais) se juntam.

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTENAS

ESTRUTURA TERCIRIA

ESTRUTURA
ESTRUTURA

SECUNDRIA

PRIMRIA

ESTRUTURA QUATERNRIA

As protenas podem ser


classificadas ainda:
Protenas conjugadas Algumas protenas podem se
associar a outras substncias:
com os glicdios formando uma glicoproteina;
quando se associam com lipdios formam uma
lipoprotena;
na hemoglobina a molcula se associa a um radical
heme (metal ferro). A parte no protica desta
protena chamada de grupamento prosttico.
Protenas simples por oposio as protenas
conjugadas so as que s possuem apenas aminocidos.

ENZIMAS
- biocatalisadoras - diminuem a energia para que ocorra a reao
- alta especificidade - reagem com uma substncia especfica chamada substrato
- stios ativos local da enzima onde ocorre a reao com o substrato
- modelo chave-fechadura cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima
- catabolismo e anabolismo

PEPSINA
ENZIMA

protena
substrato

stios ativos
peptdeos - catabolismo
produtos

chave
alta
especificidade
fechadura

FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS

APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA

CLASSIFICAO
utilizao do sufixo ASE ao substrato -

AMIDO AMILASE
LACTOSE LACTASE
SACAROSE - SACARASE

VITAMINAS
ENZIMA ATIVA

PARTE PROTICA

ONS

PEPSINA - PROTENAS
TRIPSINA - PROTENAS

COFATOR