BIOQUMICA APLICADA

CAPITULO 3
PROTENAS

PPTIDOS

LOS AMINOCIDOS SE PUEDEN UNIR

POR ENLACES PEPTDICOS

Dos aminocidos

Eliminacin de una
molcula de agua

Enlace peptidico

... Formacin del

enlace CO-NH
Extremoamino

Extremocarboxilo

PEPTIDOS Y PROTEINAS
Pptido:hasta50aminocidos.
Oligopptido:pptidopequeo.
Polipptido:pptidogrande.

Oligmero:protenaformadaporsubunidades
idnticasllamadasprotmeros.
Protenassencillasyconjugadas (poseen
grupo prosttico).

PPTIDOS
Polmerosde
aminocidosdePM
menora6000daltons
(<50aa)
Dipptido:2aa
Tripptido:3aa
Tetrapptido:4aa
Pentapptido:5aa Extremo N-terminal:comienzodela

cadena
Extremo C-terminal:findelacadena

NOMENCLATURA
SenombrandesdeelextremoN-terminal
alC-terminal,usandolaterminacinil,
exceptoparaelltimoaa.

Ej:

ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

PEPTIDOS: EJEMPLOS
OCITOCINA:hormonaqueestimulala
contraccindeltero.
GLUCAGN:hormonaquetieneacciones
contrariasalaInsulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN:glu-cys-gli,participaen
reaccionesRedoxdelaclula.

GLUTATIN

Glu-Cys-Gly (L-glutamil-L-cisteinil-glicina)
Principal pptido de las clulas.
Papelesbiolgicos:
-Defensacelularcontracompuestosoxidantes:

H2O2+2GSH
GSSG+2H2O.
-Mantenimientodelasprotenasenestadoreducido.

PROTEINAS

QUE SON PROTENAS ?

Son biomleculas formadas bsicamente por
carbono,hidrgeno,oxgenoynitrgeno.
Conservansuactividadbiolgicasolamenteenun
intervalo relativamente limitado de pH y de
temperatura.
Lasunidadesmonomricassonlosaminocidosy
el tipo de unin que se establece entre ellos se
conocecomoenlacepeptdico.
Son macromolculas, de PM muy elevados,
masde6000daltons,

FUNCIONES BIOLOGICAS (I)

Rolcatalizadordelasreacciones
qumicascelulares
Rolestructural
Rolenergtico
Roleneltransporteintracelulary
extracelulardemetabolitos
Rolenlarespuestainmune

FUNCIONES BIOLOGICAS (II)

Roldemensajeroqumico
Rolenfuncionesespecializadas
Rolenelcrecimientoyproliferacin
celular
RolreguladordelpH
Nohayfuncioncelularquenoseamediadaporlas
proteinas

CLASIFICACIN DE PROTENAS SEGN SU

GRUPO PROSTTICO
CLASE
Lipoprotenas
Glucoprotenas

GRUPO PROSTTICO
Lpidos
Carbohidratos

EJEMPLO
B-Lipoprotena
Ig G

Fosfoprotenas

Fosfato

Casena leche

Hemoprotenas

Hemo

Hemoglobina

Flavoprotenas
Metaloprotenas

Nucletidos avina

Succinato DH

Hierro

Ferritina

Zinc

Alcohol DH

Calcio

Calmodulina

Molibdeno

Dinitrogenasa

COMPOSICINELEMENTAL
Carbono
Oxgeno

50%
23%

Nitrgeno

16 %

Hidrgeno
Azufre

7%
3%

(Vlidoparalasprotenassimples)

Ejemplos
PROTEINAS DE ESTRUCTURA
COLAGENO
(HUESOYPIEL)
KERATINA
(PELOYUNAS)
FIBRINA
(AYUDAALACOAGULACION)
ELASTINA
(LIGAMENTOS)

PROTEINAS DE FUNCION
HORMONAS
(CONTROLANFUNCIONESDELORGANISMO)
ANTICUERPOS
(LUCHANINFECCIONES)
ENZIMAS
(ACELERANREACCIONESENELORGANISMO)
HEMOGLOBINA
(LLEVANOXIGENO)

SIMPLES

Por su naturaleza
qumica

CONJUGADAS

FIBROSA

CLASIFICACIN DE LAS
PROTEINAS

Por la forma que

adopta

GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su Solubilidad:
EUGLOBULINAS:
insolubles en agua
PSEUDOGLOBULINA
S:
solubles en agua

Por su funcin
Biolgica

DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

Tipos
Enzimas
Reserva
Transportadoras

Ejemplos
cido-grasosintetosa

Ovoalbmina
Hemoglobina
Anticuerpos

Protectoras en la
sangre
Insulina

Hormonas

Estructurales
Contrctiles

Colgeno
Miosina

Localizacin o funcin
Cataliza la sntesis de cidos
grasos.

Clara de huevo.
Transporta el oxgeno en la
sangre.
Bloquean a sustancias
extraas.
Regula el metabolismo de la
glucosa.

Tendones, cartlagos,
pelos.

EL ENLACE PEPTDICO ES PLANO Y RGIDO

Losseistomosdelgrupopeptdicoestnenelmismoplano
debidoalcarcterdedobleenlaceparcialdelenlace
peptdico.

LA RESONANCIA
DE ELECTRONES
CONFIERE AL
ENLACE
PEPTDICO
CARCTER DE
DOBLE ENLACE
PARCIAL

Un doble enlace puro C-O

permitira la rotacin alrededor
del C-N.

Un doble enlace C=N impedira la

rotacin pero en ese caso habra
una carga neta negativa en el O

La verdadera densidad electrnica es intermedia. La

barrera para la rotacin C-N es de unos 88 kJ/mol, que
es suciente para mantener el grupo amido en un plano.

Las protenas son polmeros de aminocidos

Elenlacepeptdicotienecarcterdedobleenlacey
unarotacinrestringida

Elenlacepeptdicodefineaunpptido,ytienecarcter
parcialdedobleenlace.Porello,elenlacepeptdicoes
planoynopermitelalibrerotacindesussustituyentes.

LosngulosdetorsinentornoalCarbonoalfapermitenflexibilidad
conformacionalalacadenaprincipal(cadenapolipeptdica,sin
considerarlosgruposdecadenalateral,carctersticosdecada
aminocido.

CLASIFICACIN DE LOS ENLACES PEPTDICO SEGN EL

NUMERO DE AMINOCIDOS.

Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de 10.

Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.
Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de
aminocidos es mayor de 10.

Polipptidos
Pptidos.Menosde50AA

Ej.Glutatin.Esuntripptidoconstituidoportresaminocidos:
glicina, cistena y cido glutmico.
Esunantioxidanteintracelularparalocualusaelgrupotioldela
cistenacomoagentereductor.Actareduciendoespeciesreactivas
deloxgenocomoperxidodehidrgenograciasalaenzima
glutatinperoxidasalacualcatalizalasiguientereaccin:
H2O2+2GSH-------GSSG+2H2O.

ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

Estruct.
Primaria

Aminocidos

Estruct.
secundaria

Hlicealfa

Estruct.terciaria

Cadenapolipeptidica

Estruct.Cuaternaria

Subunidadesensambladas

FACTORES QUE DETERMINAN LA

CONFORMACIN PROTEICA
Ademsdelaestructuraprimaria,las
condicionesfsico-qumicasdelentorno:elpH,

concentracinsalina,temperaturayotros
factoresambientales.
Desnaturalizacineslaprdidadela
conformacindeunaprotena.
Unaprotenadesnaturalizadapierdesu
actividadbiolgica.

CARACTERIZACIN DE UNA PROTENA

Composicindeaminocidos.
Cargaelctrica(pI).
Estructuraprimaria,secundaria,terciaria,
yenlasprotenasmultimricas,su
estructuracuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuenciadeaminocidos,
Sirveparaentendersuspropiedadesfuncionales,identicarla
familiaalaqueperteneceydescribirlospolimorsmosy
lasprotenasmutantesquecausanenfermedades
moleculares.
Sedeterminaapartirdelasecuenciadelgeno
secuenciandolaprotena.

LA FUNCIN DE UNA PROTENA DEPENDE DE SU

SECUENCIA DE AMINOCIDOS

Cadaprotenatieneunnmeroderesiduosy
secuenciacarctersticos.
Lasprotenascontienenregionesesencialespara
sufuncin,cuyasecuenciaseencuentra
conservada.
Laestructuraprimariadeunaprotenapuedevariar
endiferentesespeciesydentrodelamisma
especieentreindividuos,tejidosdelmismo
individuoyfasedeldesarrollo

QU INFORMACIN PROPORCIONA LA
SECUENCIA DE AMINOCIDOS?
Prediccindesuestructura3D,sufuncin,
localizacincelularysuevolucin.
Clasicacindelasprotenasenfamilias
(25%deidentidadmnimaparapertenecera
lamismafamilia).
Deteccindemotivosrelacionadoscon
funcionesimportantes(localizacincelular,
modicacinqumicayvidamedia).

Estructura Primaria:secuencia de aminocidos en una expresin lineal con

enlace pptidico

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Patronesrepetitivosqueseformanal
plegarselospolipptidos.
Puedepredecirseconbastante
abilidadapartirdelasecuencia.
Tiposdeestructurasecundariams
frecuentes:
Hlicealfa,
lminaplegada.

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
LARESTRICCIONENLASROTACIONESDELENLACE
PEPTIDICOFAVORECEALGUNASCONFORMACIONES
DELACADENAPOLIPEPTIDICA

-hlice

lmina plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA
-hlice

HLICE ALFA:estructurargidaenformadevarillaqueseformacuando
unacadenapolipeptdicaseretuerceenunaconformacinhelicoidala
derechas
La -hlice se estabiliza a travs de puentes de hidrgeno que se
forman entre el grupo >C=O de un enlace peptdico y el grupo >NH de
otro

Se forma un puente de H entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto

aminocido por detrs.

HLICE ALFA
UnpuentedeHentreelCO
deunaminocidoyelNHdel
cuartoaa.pordetrs.

3,6aacsporvueltadehlice.

5,4Amstrong(0,15nm)de
distanciaentrevueltayvuelta.

Dextrgira.

-hlice
lospuentesde
hidrgeno
sonparalelosaleje
central
delahlice
Losradicalesvan
dirigidos
haciaafuera

3,6aminocidos/vuelta

Lascadenaslaterales
sobresalendemanera
perpendicularalejede
lahlice.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ESTABILIDAD DE LA HELICE ALFA

Repulsinoatraccinelectrostticaentre
residuos.

Impedimentoestrico(entreresiduos
adyacentesyentreresiduosseparadospor3
4aminocidos).

LaprolinaylaglicinaTienenunefecto
desestabilizadordelaalfahlice.

LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA HELICE

COLAGENO
Triplehlice
Cadahlice
poseela
secuencia
prolina-glicina,
hidroxiprolina.

COLAGENO

triplehlice
cadahliceposeelasecuencia
(glicina-aminocidox-prolina/hidroxiprolina)n
3aa/vuelta
lashlicesNOson-hlices

CONFORMACIN EN LMINA BETA

Seformancuandosealineandeladodosoms
segmentosdecadenaspolipeptdicas.
Esqueletodelacadenapolipeptdicaextendidoen
zig-zag.

Lascadenaspolipeptdicasenzig-zagse

disponendemaneraadyacenteformandouna
lminaestabilizadaporpuentesdeH.
Lminas beta paralelas (cadenas orientadas en
la misma direccin) y antiparalelas (orientadas
en direcciones opuestas).

Hoja beta paralela

Hoja beta antiparalela

LAS LMINAS se estabilizan por puentes de H entre los

grupos>C=Oy>NHdeenlacespeptdicosdecadenas
diferentes
A. lmina
antiparalela

vista
desde
arriba

vista
lateral

Losradicalesdelos
aminocidosvan
sobreybajoel
planomediodela
lmina,enforma
alternada.
Esmsestableen
aminocidos
conRpequeos.

B. paralela

vista
desde
arriba

vista
lateral

Lmina plegada entre

segmentos
de una misma cadena

GIROS BETA
Son elementos de conexin entre hlices alfa y/o
lminas beta.

Determinanuncambiodedireccindelascadenas
polipeptidicas.

Seformaunpuentedehidrgenoentreunresiduo
(n)yelsituadotresaminocidosdespus(n+3).

Laprolinaylaglicinaabundanenlosgirosbeta.

GIROS BETA
Antiparalela

Paralela

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Cadaprotenaposeeunanicaestructura3D.

Laestructura3Ddeunaprotenadependedelasecuencia
deaacs.

Lafuncindeunaprotenadependedesuestructura3D.

La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces

disulfuro y fuerzas no covalentes.

Dentrodelagranvariedaddelasprotenassereconocen
algunospatronesestructuralescomunes.

LA ESTRUCTURA TERCIARIA
Eslaformaquese
manifiestaenel
espaciouna
protena.
Puedeser
redondeaday
compacta,
adquiriendoun
aspectoglobular.
Tambinpuedeser
unaestructura
fibrosayalargada.
Laconformacin
espacialdela
protena
condicionasu
funcinbiolgica.

Mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA
LaESTRUCTURATERCIARIA
correspondeaplegamientostridimensionales.
Laprotenasepliegasobresmismay
tiendeaunaformaglobular
Tambin puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
Ensumantencinparticipanlosgrupos
radicales delosaminocidos.

Laestructuraterciaria
La conformacin espacial de la protena
condicionasufuncinbiolgica.

Estructura terciaria

PUENTEDEINTERACCIONENLACEIONICO
HIDROGENOHIDROFOBICA

PUENTEDISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURATERCIARIA

Mioglobina

Protena ligante de ac. grasos

Enlasprotenasenunmedioacuoso,losaminocidos
apolares(amarillos)selocalizanpreferentemente
haciaelinteriordelaprotena

mioglobina

seccintransversalde
lamioglobina

FORMACIONDEPUENTESDISULFURO

Puentesdisulfuro

La oxidacin de 2 cistenas vecinas permite formar puentes

dislfuro. Estos enlaces pueden unir covalentemente cadenas poli
peptdicas diferentes o tambin imponerle restricciones espaciales a
una misma cadena poli peptdica.

Fuerzas que conforman a las protenas

Enlacepeptdico:
Launindelospptidosseproducenporcondensacinentredos
aminocidos.Estaesunaunincovalentefuerte,resistentesal
calor,alosextremosdepHyalosdetergentes,conunaenerga
deenlacede380KJ/molyunalongitudde0.15nm.Altenerun
dobleenlaceparcialelgrupopeptdicoesaplanado.
Consecuenciasdelenlacepeptdico:
-lacadenadepolipptidoposeeunaflexibilidadrestringidaenlos
enlacespeptdicosquevanseguidosporunionesflexibles.
-lacargaparcialpresenteeneloxgenoyenelnitrgenodel
enlacepermitelaatraccinentredosunionespeptdicas,formando
unenlacehidrgenodbilconunaenergadeenlacede5KJ/mol
-confrecuencia,losaa.deunpolipptidosedenominanresiduos

Enlacesdehidrgeno:
Seproducenentretomosdelenlacepptidicoygrupospolares
colaterales,dondeuntomodehidrgenoescompartidopordos
tomoselectronegativos,ysonimportantesparalaformacindelos
buclesenlasestructurassecundariasyparaelplegamientodelas
estructurasterciarias.
Tienenunaenergadeenlacede20KJ/molyunalongitudde0,3nm.
Interaccioneshidrfobas:
Losresiduoshidrfobosproduceninteracciones,msque
verdaderosenlaces,alldondeformanagrupamientosmuy
compactos.Laenergadelenlacevienedeldesplazamientodelagua
Interaccionesinicas:
Sonelresultadodelasfuertesatraccionesentretomospositivosy
negativos.Estasunionesseobservanenlasestructurasterciariasy
tienenunaenergadeenlacede335KJ/molyunalongitudde
0,25nm

FuerzasdeVanderWaals:
(dipolos inducidos por dipolos) son fuerzas de atraccin dbiles
entredostomoscuandolosorbitalesdesuselectronesseacercan
unoalotro.Laenergadeenlaceesmuydbil,de0,8KJ/molyla
longitudde0,35nm.Colectivamente,estosenlacesseaadenala
importante energa contenida en la estructura terciaria de los
grandespolipptidos
Interaccionesdelascadenaslaterales:
Formanenlaces,siendolosmsimportanteslosproducidosentre
los grupos tiol de los residuos de cistena, que forman una unin
covalente de 210 KJ/mol llamada puente disulfuro. Los puentes
disulfuro son importantes en las estructuras terciarias y en la
estructuctura secundaria de la elastina, y se encuentran
habitualmenteenprotenasdiseadasparalaexportacin,porejm:
- Laenzimadigestivaribonucleasatienecuatropuentesdisulfuro.
- Laprotenaplasmticainsulinatienetrespuentesdisulfuro

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Corresponde a la asociacin de cadenas polipeptdicas o
SUBUNIDADES,cadaunadeellaconsuestructuraterciaria.
Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas
diferentes.

La hemoglobina est formada por dos cadenas

alfa y dos beta que pueden disociarse.

HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINA

dmero

TBP

tetrmero

HEMOGLOBINA

Nivelesdelaestructuradeprotenas

I:secuenciade
aminocidos

II:Estructura3D
Estabilizadapor
PuentesdeHidrgeno
Decadenaprincipal
(establecidosporel
Grupoamidaformado
Porelenlacepeptdico.
Puentes hidrgeno
intramoleculares(alfa
hlice);Puentes
hidrgeno
intermoleculares
(lmina beta plegada

III:Estructura3Ddeuna
Cadenapolipeptdica
Completa.Involucraarreglosde
EstructuraII(estructurasuper-II)
einteraccionesdecadena
lateral,
mediantepuentesdeHidrgeno,
interaccioneshidrofbicas,
interaccionesinicas(puentes
salinos)yeventualmente,
puentesdislfuro.

IV:Ensambledecadenas
Polipeptdicasenuncomplejo
Funcional.Todaslasinteracciones
PresentesenIIIpuedenestar
PresentesenIV

PROPIEDADES CIDO-BASE

Lasprotenastienenuncomportamientoanfteroyestolashace
capacesdeneutralizarlasvariacionesdepHdelmedio,yaque
puedencomportarsecomouncidoounabaseyportanto
liberaroretirarprotones(H+)delmediodondeseencuentran

Solubilidadyfuerzainica

Lasprotenassonsolublesenagua
cuandoadoptanunaconformacin
globular.
Lasolubilidadesdebidaalos
radicales(-R)libresdelos
aminocidosque,alionizarse,
establecenenlacesdbiles(puentes
dehidrgeno)conlasmolculasde
agua.
As,cuandounaprotenase
solubilizaquedarecubiertadeuna
capademolculasdeagua(capa
desolvatacin)queimpidequese
puedauniraotrasprotenaslocual
provocarasuprecipitacin
(insolubilizacin).Estapropiedades
laquehaceposiblelahidratacinde
lostejidosdelosseresvivos.

Precipitacinporsalado.
Elexcesodesal
secuestraelaguade
hidratacin

Salting-In, y Salting-out
Enunmedio poco salino,lasolubilidaddelasprotenas
aumentaalincrementarlaconcentracindesales.
Esteefectoseconocecomosalting in yseexplicamediante
lateoradeDebye-Hckel.
Segnseaadensalesalmedio(oloqueeslomismo,
segnaumentamoslafuerzainicadelmedio),losionesen
questassedisocianrodeanalasprotenas,interaccionando
consusgruposionizables,evitandoasqueseestablezcan
interaccionesatractivasentrelascadenaslateraleso
extremoscargadosdelasprotenas;esdecir,sedificultala
aglomeracindelasprotenasyportantosuprecipitacin.
Enestascondiciones,lasolubilidadaumentaal
incrementarselafuerzainicadelmedio.

Salting-In, y Salting-out
Consideremosahoraunmedio con altas

concentraciones de sal.
Enestascondiciones,larepulsinentrecargasdelmismo
signosereduceylasprotenassesolvatanmuchopeoralir
aumentandolaconcentracindesal.
Alsolubilizarlasal,susionesserodeandemolculasde
agua,limitandolasmolculasdeaguadisponibles
parasolubilizarlasprotenas.
As,alpotenciarselasinteraccionesprotena-protenafrente
alasinteraccionesprotena-disolvente,lasprotenas
precipitarnsegnaumentelafuerzainicadelmedio
(disminuyesusolubilidad).
Aesteefectoseledenominaefecto salino o salting out.

Salting-In, y Salting-out

DESNATURALIZACIN DE
PROTENAS
Prdidadelaestructura3Ddeuna
protena.
Cambianlaspropiedadesfsicas,qumicas
ybiolgicas.
Seproduceportratamientoconagentes
fsicosyagentesqumicos.

Desnaturalizacin
de la RNasa

Renaturalizacin
de la RNasa

Denaturacin.
perdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y
secundariadeunaprotena
no se altera la estructura primaria
Ejplo.huevoduro
HIDROLISIS. escisin en aminocidos (ruptura de un
enlacecovalenteporadicindeagua).

AGENTES DESNATURALIZANTES

Acidosybasesfuertes.
Disolventesorgnicos(alcoholes,
cetonas,cloroformo).
Detergentes(SDS).
Agentesreductores(mercaptoetanol).
Compuestospolaresneutros(urea,
guanidina).
Salesaelevadaconcentracin.
Aumentodetemperatura.
Agresinmecnica(agitacin,
trituracin).

PROCESOS REVERSIBLE
puentes disulfuro

DENATURACIN
urea + mercaptoetanol

PLEGAMIENTO o
RENATURACION
(se retiran los

agentes
denaturantes)

cistenas

puentes disulfuro

DENATURACION IRREVERSIBLE

1. CALOR:
Rompetodaslasinteraccionesdbiles.
2.pHEXTREMOS:
Cambialacargadelosradicalesde
aminoacidosionizables,alterndoselosenlaces
enqueparticipan.

MTODOS DE SEPARACIN DE
PROTENAS.
Porsutamao:dialisisy
ultrafiltracin.
Porsusolubilidad:precipitacin.
Porsucargaelctrica:Electroforesis,
Cromatografa

a. Por su tamao

a)Dilisis

b) Ultracentrifugacin

Dilisis
Procesodeseparar molculas de una solucin por
diferencia del ndice de difusin a travs de una
membrana semipermeable.
Unasolucindevariostiposdemolculasespuestaenun
bolsosemipermeablededilisis(acetatodecelulosauotro).
Elbolsodedilisisselladosecolocaenunenvaseconuna
solucindiferente,oaguapura.
Lasmolculaslosuficientementepequeascomopara
pasaratravsdelosporos(amenudoagua,salesyotras
molculaspequeas)tiendenamoverseenladireccindela
concentracinmsbaja.
Molculas ms grandes (amenudoprotenas,ADN,o
polisacridos)quetienedimensionessignificativamente
mayoresqueeldimetrodelporosonretenidasdentrodel
bolsodedilisis.

Dilisis

Separation por su tamao

b. Por su solubilidad
Precipitacin Salina.
Sonsolublesenaguaconconformacinglobular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de aminocidos que,
establecenenlaces(puentesdehidrgeno)conmolculasdeagua.

curva de solubilidad de una protena.

Aumentan solubilidad a concentraciones bajas y precipitan a altas
concentraciones salinas

Separacinporsupuntoisoelctrico

c. Por su carga electrica

a)Cromatografa de intercambio
inico
b)Electroforesis

Cromatografa de intercambio catinico.

Lamatrizslidaestcargadanegativamente
Demodoqueinteractaconcationes(cationesson
retardadosenlacolumna,mientrasquelosanionesson
repelidosyeluyeninmediatamente).
Loscationespuedensereluidosdespusdeadicionar
cationes,queinteractenconlamatriz,permitiendola
elucindeprotenasbsicas.Estoes,cargadas
positivamente.

Ambossoncasosdecromatografas
deintercambioinico.

PROCESOSCONPROTEINAS

Curtido
Queratina.

Curtiembre.

Elcurtidoeselprocesoqumico
medianteelcualseconviertenlos
pellejosdeanimalesencuero.
Elproceso consiste en reforzar la
estructura proteica del cuero
creando un enlace entre las cadenas
de ppticos.
Lapielanimalsecomponedetres
capasdiferenciadas:laepidermis
(capaexterior),eltejidoconjuntivo
(capaderms)yeltejidosubcutneo.
Duranteeltratamientodelapiella
dermisdebesepararsedelasotras

ETAPAS:
Derivera.
curtido

A.- Preparacin.
(procesos de rivera)
EnlaetapadeRivera
serecibelapiel(en
sangreoseca), se
hidrata, se le quita
el pelo y la
endodermis,
formada por
protenas y grasa;
se aumenta el
espacio
interfibrilar y se
eliminan las
impurezas
presentes.

B.- Curtido
Enestasegundaetapaelobjetivoesevitar que las
protenas de la piel se pudran.
Comprende:desencalado,purga,piqueladoycurtido.
El desencalado.preparacindelaspielesparala
curticin,mediantelavadosconagualimpia,tratandode
reducirlaalcalinidadyremoviendolosresiduosdecaly
sulfurodesodio.Seutilizanaguasquecontienensulfato
deamonioycidos.

Piquelado.
Enelpiqueladoloscuerosseponenenunentornoacido
formadoporclorurosdicoyacidosulfrico,hastapH3.5-1.8
.
Elacido es necesario por que los agentes curtientes de
cromo no son solubles en condiciones alcalinas, al
contrario,ensolucionesalcalinaslassalesdecromo
reaccionanrpidamenteconlasfibrasdelcolgeno,porlo
quepodraproducirseunasobrecurticinenlasetapas
externasdificultandoladifusinalascapazinternas.
(Germillac,2004).
Lavelocidaddedifusindeloscomponentesdelpiquelado
puedeaumentarseincrementadolatemperaturadelsistema,
perohayriesgodeprovocarlahidrlisisacidadelaprotena
(a36C).Estasoperacionesnoseaplicanenelcurtido
vegetal(contanino).

El curtido.
Seadicionansustanciasorgnicas(sintticasonaturales);
oinorgnicas(minerales)paraquereaccionenconlas
protenasdelapiel.
Loscurtientesorgnicosmsusadosson:acacia,
mimosa,quebracho,castao,ycascalote.Todosellos
contienencompuestosorgnicosaromticos,conocidos
comotaninos.
Loscurtientesinorgnicossonsalesqueliberanmetales
solublesquesehidrolizanysemantienenensolucin.

 Elcurtidomineraleselmasusadoytpicamentese
usasalesdecromotrivalente(porejemplo:sulfatode
cromoy/oxidocrmico,Cr2O3)conuna
concentracinquevarade1,5a8porcientodeCr2O3.

Elinsumoseagregaenformadesulfatodecromo
hastacompletarelcurtido,enelqueseprovocala
reaccinentrelosgruposcarboxilo(-COOH)del
colgenoconelcromo
Cuandoelcromoseintroduceenlapiel,reaccionacon
lasprotenasformandocompuestosdecoordinacin
muyestablesylatemperaturadecontraccindelapiel
aumenta.

Estructura del colgeno

Sulfato de cromo

Cuero: Wet Blue

Acabado. Elacabadodelcuerowetblue,incluyeoperaciones
mecnicasyaplicacindeunacapadecubricinalasuperficiedel
cuero.
Elablandadoesunaoperacinmecnicadebatidoqueseutiliza
parahacerelcueromssuave.
Paramejorarelaspectofinal,elladodeflordelcueroseesmerila
utilizandouncilindrodeesmerilado