SECRETARIA DE EDUCACION PUBLICA

SUBSECRETARIA DE EDUCACION SUPERIOR

DIRECCION GENERAL DE EDUCACION SUPERIOR
TECNOLOGICA

INSTITUTO TECNOLOGICO DEL ALTIPLANO DE TLAXCALA

PROTEINAS
ING. RODRIGO HERRERA CARRERA

Email: titulacion_it@hotmail.com

XOCOYUCAN TLAX., ENERO DEL 2008.

Protenas
El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"),
que significa "lo primero" o de el dios proteo, por la cantidad de
formas que pueden tomar. Este nombre est bastante bien
elegido ya que las protenas son uno de los compuestos
qumicos esenciales para la vida.

Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia

entre las molculas constituyentes de los seres vivos.
Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de
la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.

 Las protenas son molculas de enorme

tamao; pertenecen a la categora de
macromolculas, constituidas por gran
nmero de unidades estructurales. Entre
otros trminos, se trata de polmeros.
Debido a su gran tamao, cuando estas
molculas se dispersan en un solvente
adecuado, forman obligatoriamente
soluciones coloidales, con caractersticas
que las distinguen de las soluciones de
molculas ms pequeas.

 Todas las protenas contienen carbono,

hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y casi todas
poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras
variaciones en diferentes protenas, el
contenido de nitrgeno representa, trmino
medio, 16% de la masa total de la molcula;
es decir, cada 6,25g de protenas contienen 1
g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de protena existente en una muestra
a partir de la medicin de N de la misma.

Segn su forma
Su hi Fibrosas: presentan cadenas
polipptidas largas y una atpica
estructura secundaria. Son insolubles en
agua y en soluciones acuosas. Algunos
ejemplos de estas son la queratina y
colgeno

 Globulares: se caracterizan por doblar sus

cadenas en una forma esfrica apretada o
compacta. La mayora de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas, protenas de
transporte, son ejemplo de protenas globulares y
tambin poseen aminoopeptidiosis al 5% para
hacer simbiosis.
Segn su composicin qumica
Simples u holoprotenas su hidrlisis slo produce
aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colgeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis
produce aminocidos y otras sustancias no
proteicas llamado grupo prosttico (slo globulares
Estructura

La Determinacin de la Estabilidad proteca

La determinacin de la estabilidad
proteca, es un proceso mediante el
cual se sabe la resistencia de
desnaturalizacin de una protena. La
desnaturalizacin es un proceso
que sufre la protena al someterse a
determinadas temperaturas y
cambios de ph en la cual se pierde su
estructura espacial y, por tanto, su
funcin.

 Para esto es necesario utilizar alcohol al

68% o 68GL (es decir, de cada 100gr de
solucin, slo 68gr son alcohol). Al diluir
alcohol en una muestra del producto, no
debe generar grumos de ningn tipo. Si
los hay, se dice que la prueba es positiva
(+) y se indica que no se puede calentar,
si no hay, se dice que es negativa (-) y se
puede someter a un tratamiento trmico.

Propiedades de las Protenas

Estas son macromolculas
compuestas por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. La mayora
tambin contienen azufre y fsforo.
Las mismas estn formadas por la
unin de varios aminocidos, unidos
mediante enlaces peptdicos. El
orden y disposicin de los
aminocidos en una protena
depende del cdigo gentico, ADN,

 Las protenas constituyen alrededor

del 50% del peso seco de los tejidos
y no existe proceso biolgico alguno
que no dependa de la participacin
de este tipo de sustancias.

Las funciones principales de las

protenas son

Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las

pueden sustituir, por no contener nitrgeno.
Proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la
sntesis tisular.
Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos,
hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin
de diversos medios como el plasma.
Actan como catalizadores biolgicos acelerando la velocidad de las
reacciones qumicas del metabolismo. Son las enzimas.
Actan como transporte de gases como oxgeno y dixido de
carbono en sangre. (hemoglobina).
Actan como defensa, los anticuerpos son protenas de defensa
natural contra infecciones o agentes extraos.
Permiten el movimiento celular a travs de la miosina y actina
(protenas contrctiles musculares).
Resistencia. El colgeno es la principal protena integrante de los
tejidos de sostn.

Las protenas se clasifican segn su estructura

qumica en:
Protenas simples: Producen solo aminocidos al
ser hidrolizados.
Albminas y globulinas: Son solubles en agua y
soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la
leche).
Glutelinas y prolaninas: Son solubles en cidos y
lcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente
el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de
gluteninas y gliadinas con agua.
Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas,
incluyen la queratina del cabello, el colgeno del
tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguneo.
Protenas conjugadas: Son las que contienen
partes no proteicas. Ej.: nucleoprotenas.
Protenas derivadas: Son producto de la hidrlisis.

 Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes

en las clulas; constituyen ms de el 50 % de su peso seco.
Cada protena tiene funciones diferentes dentro de la clula.
Adems la mayor parte de la informacin gentica
transmitida por las protenas.
Las protenas son verdaderas macromolculas que alcanzan
dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La
estructura de tamao micelar con cargas elctricas en su
superficie les confiere propiedades de absorcin.
Las macromolculas protenicas en ocasiones estn
compuestas por una sola cadena polipeptdica; en tal caso
reciben el nombre de monomricas. Cuando la protena esta
formada por varias cadenas polipeptdicas que pueden o no
ser idnticas entre s, reciben el nombre de oligomricas.
Las protenas son macromolculas por lo cual poseen pesos
moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis
-aminocidos.
Existen 20 -aminocidos, como sillares para la formacin
de protenas, enlazados por uniones cabeza-cola ,
llamadas : Enlace Polipeptdico.

 Composicin de las protenas

Todas las protenas contienen :
Carbono
Hidrgeno
Nitrgeno
Oxgeno
Y otros elementos tales como :
Azufre
Hierro
Fsforo
Cinc

 Segn su composicin, las protenas se clasifican

en :
Protenas Simples : Son aquellas que por hidrolisis,
producen solamente -aminocidos.
Protenas Conjugadas : Son aquellas que por
hidrolisis, producen -amino-cidos y adems una
serie de compuestos orgnicos e inorgnicos
llamados : Grupo Prosttico.
Las protenas conjugadas pueden clasificarse de
acuerdo a su grupo prosttico :
Nucleoprotenas (Ac. Nucleco)
Metaloprotenas (Metal)
Fosfoprotenas (Fosfato)
Glucoprotenas (Glucosa)

 Estructura de las protenas

Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptdica, y establece la secuencia de aminocidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptdico.
Estructura Secundaria : Ordenacin regular y peridica de la cadena
polopeptdica en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptdica en el espacio.
Arreglos : Hlice-a , Hlice-b , Hlice Colgeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptdica se
curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y
compactas como la de las protenas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones
intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrgeno,
Puentes disulfuro, etc)
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de
una protenas, para conformar la estructura global.
Es el acompaamiento paralelo de las cadenas polipeptdicas,
responsable de las funciones de las protenas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las protenas asociadas
a otras molculas se ensamblan formando estructuras ms
complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de
una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad
intermedia entre la conformacin cuaternaria de las protenas
oligomricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientacin a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer
su carcter ptimo.

 Hidrlisis de las protenas

La hidrolisis de las protenas termina por fragmentarlas
en a -aminocidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :
Hidrolisis cida : Se basa en la ebullicin prolongada
de la protena con soluciones cida fuertes (HCl y
H2SO4). Este mtodo destruye completamente el
triptfano y parte de la serina y la treonina.
Hidrolisis bsica : Respeta los aminocidos que se
destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran
facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza
(NaOH e BaOH).
Hidrolisis enzimtica : Se utilizan enzimas proteolticas
cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin
embargo no se produce racemizacin y no se
destruyen los aminocidos; por lo tanto es muy
especfica.

CONCEPTO DE PROTENA
Las protenas son biomleculas formadas
bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems
contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos.

 Pueden considerarse polmeros de unas

pequeas molculas que reciben el
nombre de aminocidos y seran por tanto
los monmeros unidad. Los aminocidos
estn unidos mediante enlaces peptdicos.
La unin de un bajo nmero de
aminocidos da lugar a un pptido; si el n:
de aa. que forma la molcula no es mayor
de 10, se denomina oligopptido, si es
superior a 10 se llama polipptido y si el n:
es superior a 50 aa. se habla ya de
protena.

LOS AMINOCIDOS
Los aminocidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Segn ste se distinguen
20 tipos de aminocidos.

COMPORTAMIENTO QUMICO
En disolucin acuosa, los aminocidos
muestran un comportamiento anftero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH,
como un cido liberando protones y
quedando (-COO'), o como base , los grupos
-NH2 captan protones, quedando como (NH3+ ), o pueden aparecer como cido y
base a la vez. En este caso los aminocidos
se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar inica llamada

EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos estn formados por la unin de
aminocidos mediante un enlace peptdico. Es
un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molcula de agua.

El enlace peptdico tiene un comportamiento

similar al de un enlace doble, es decir, presenta
una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los
tomos que lo forman. Si pinchas aqu podrs ver
en animacin la formacin del enlace peptdico

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria
y estructura cuaternaria. Cada una de
estas estructuras informa de la
disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la
secuencia de aa. de la protena. Nos
indica qu aas. componen la cadena
polipeptdica y el orden en que
dichos aas. se encuentran. La funcin
de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta
adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de
la secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aas., a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a
la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable,
la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hlice
la conformacin beta

 Esta estructura se forma al

enrollarse helicoidalmente sobre
s misma la estructura primaria.
Se debe a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre el
-C=O de un aminocido y el -NHdel cuarto aminocido que le
sigue.

 En esta disposicin los aas. no

forman una hlice sino una
cadena en forma de zigzag,
denominada disposicin en
lmina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la
seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la
disposicin de la estructura secundaria de
un polipptido al plegarse sobre s misma
originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la
que determina cul ser la secundaria y
por tanto la terciaria..
Esta conformacin globular facilita la
solubilidad en agua y as realizar funciones
de transporte , enzimticas , hormonales,
etc.

 Esta conformacin globular se mantiene

estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los
aminocidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales
de aminocidos que tiene azufre.
los puentes de hidrgeno
los puentes elctricos
las interacciones hifrfobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin ,
mediante enlaces dbiles ( no
covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura
terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de
protmero.

 El nmero de protmeros vara desde

dos como en la hexoquinasa,
cuatro como en la hemoglobina, o
muchos como la cpsida del virus de
la poliomielitis, que consta de 60
unidades protecas.

PROPIEDADES DE PROTEINAS
Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una
lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria
y una conformacin espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la protena puede
significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las proteinas son iguales en
todos los organismos, cada individuo posee
protenas especficas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de rganos
transplantados. La semejanza entre protenas son
un grado de parentesco entre individuos, por lo que
sirve para la construccin de "rboles
filogenticos"

Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria,
por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas desnaturalizadas
tienen la misma conformacin, muy abierta y con
una interaccin mxima con el disolvente, por lo
que una protena soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una protena
desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformacin, proceso que se
denomina renaturalizacin.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en :
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica y
por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS
Globulares
Prolaminas:
Zeina (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS
Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos
en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxgeno
Citocromos, que transportan electrones

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

Estructural
Como las glucoprotenas que forman
parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los
cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo
fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo
elstico.
La queratina de la epidermis.

 Enzimatica
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas.
Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
Defensiva
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
Transporte
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche