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2014-15
Tema 3
Protenas
Protenas
PROTENAS
- Son polmeros de aminocidos.
- Formadas principalmente por combinacin
de 20 aminocidos distintos.
- Tamaos, formas y funciones diversas.
N Residuos
N Cadenas
Citocromo c (humano)
13.000
104
Quimiotripsina
21.600
241
Hemoglobina (humana)
64.500
574
Apolipoprotena B
513.000
4.536
619.000
5.628
12
2.993.000
26.926
(pncreas bovino)
(humana)
Glutamina sintetasa
(E. Coli)
Titina (humana)
Aminocidos
Cadena lateral
L-Alanina
D-Alanina
Nonpolar
,
(N-H+)
Grupo polar
(O-H+)
Nonpolar
Phe F
Tyr T
Nonpolar
Trp W
(S-H+)
+
H
A pH 7 este
grupo puede
estar cargado
Puede actuar
como dador o
aceptor de H+
Propiedades cido-base
de los aminocidos
Algunos R pueden
tambin ionizarse
Forma no inica
Forma inica
(sin carga neta:zwiterion)
Ecuacin Henderson-Hassenbalch
AH Ka
A- + H+
Absorbancia
Triptfano
Tirosina
Cistena
Cistina
Cistena
Pptidos:
el enlace peptdico
..
Reaccin de condensacindeshidratacin que requiere
energa.
Pptidos
Metionina (Met)
Leucina (Leu)
Acido asprtico
(Asp)
Esqueleto polipeptdico
Tirosina
(Tyr)
Cadenas
laterales
Extremo
amino o Nterminal
Extremo
carboxilo o Cterminal
Enlaces
peptdicos
Enlace
peptdico
Extremo aminoterminal o
N-terminal (izda.)
Extremo carboxiloterminal o
C-terminal (dcha.)
Pptidos importantes
Encefalinas: pptidos opiceos,
percepcin del dolor (5 Aa)
controlan
la
Secuencia de
aminocidos
Estructura
secundaria
Conformacin espacial
que adoptan porciones
concretas de esos Aas
dentro de la cadena
polipeptdica: hlice ,
hebra-, etc
Estructura
terciaria
Conformacin espacial
que adopta la cadena
polipeptdica completa.
Funcin biolgica
en protenas
monomricas
Estructura
cuaternaria
Conformacin espacial
de
una
protena
compuesta por varias
cadenas polipeptdicas.
Funcin biolgica
en protenas
oligomricas
Estructura primaria
Secuencia de aminocidos de una protena
El enlace peptdico
C
C
O
H
N
C
-
H
N+
Extremo
carboxilo
Extremo
amino
H
N
O
C
R2
Prolina
H
C
H
N
C
R1
N
C
C
R2
Estructuras secundarias
- Hlice-
- Hebra : Lminas
- Giros
- Hlice del colgeno
Estructura secundaria
Hlice
Extremo amino
Dextrgira
R
Puente H
Extremo carboxilo
Estructura secundaria
Hlice
Estructura secundaria
Vista superior
Hlice
R: en el exterior
no es hueca
Las interacciones, inicas o van
der Waals, entre las cadenas
laterales R de los aminocidos
tambin contribuyen a estabilizar
Asp
100 -
la hlice
No todos los Aa son igualmente
Arg103 +
Estructura secundaria
Hebra
Estructura secundaria
A) Antiparalela
Lmina
B) Paralela
Estructura secundaria
Giros
En
Estructuras supersecundarias o
motivos estructurales:
una misma cadena polipeptdica pueden aparecer
diversas
Todo
Todo
Estructura terciaria
Estructura 1
Estructura 3
Actividad
Estructura cuaternaria
Disposicin espacial en protenas
formadas
por
varias
cadenas
polipeptdicas (oligomricas).
La
estructura
estabilizada
cuaternaria
por
est
interacciones
casos
interacciones
covalentes intercatenarias.
Actividad
2. Conjugadas:
lbmina
Hemo
Mb
Colgeno
2. Protenas globulares:
De forma ms o menos esfrica realizan
otros tipos de funciones ms dinmicas
(catlisis, transporte, etc): Mioglobina,
Hemoglobina, Lisozima, etc
Mb
1. Protenas fibrosas
Estructuras secundarias y propiedades de las protenas fibrosas
Estructura
Caractersticas
Ejemplos
Hlices , entrecruzadas
por puentes disulfuro
Lminas
Filamentos flexibles
Fibrona de la seda
4.- Protofibrilla
Abundan los Aa
hidrofbicos
Clulas
Filamento
intermedio
Protofibrilla
Protofilamento
Superhlice
(2 cadenas)
Hlice
Protenas
fibrosas:
Fibrona
Fibrona de la seda
producida por
araas e insectos.
Estructuras de lmina .
Muy ricas en Ala-Gly
Estabilizada por:
- Puentes de hidrgeno
- Interacciones de van der Waals
Filamentos resistentes
pero flexibles.
250 nm
Estriaciones
Estriaciones
Tropocolgeno
Hlice de
colgeno
levgira
dextrgiro
Qu estabiliza el colgeno?
Enlaces por puentes de hidrgeno.
Enlaces
cruzados
(covalentes).
de
lisina
2. Protenas globulares
Estructura compacta
Protenas globulares
Citocromo c
Lisozima
Ribonucleasa
PROTENA
MONODOMINIO
PROTENA CON
2 DOMINIOS
Temperatura:
afecta
a
interacciones dbiles.
pH: afectan a interacciones
inicas y puentes hidrgeno.
Agentes
desnaturalizantes:
urea, cloruro de guanidinio,
detergentes, etc: afectan a
interacciones hidrofbicas.
Agentes reductores: rompen los
puentes disulfuro.
Ribonucleasa A
Apomioglobina
Temperatura (C)
Porcentaje de protena
desnaturalizada
Porcentaje de protena
desnaturalizada
Desnaturalizacin y plegamiento
de protenas
Ribonucleasa A
Cloruro de Guanidinio, M
es
el
resultado
de
la
interaccin
de
la secuencia
Desnaturalizacin y plegamiento
de protenas
8 M urea y
-mercaptoetanol
INACTIVA
Ribonucleasa reducida desnaturalizada
ACTIVA
8 M urea
Elimina
-mercaptoetanol
Elimina ambos
simltaneamente
Elimina urea
-mercaptoetanol
(trazas)
ACTIVA
INACTIVA
Ribonucleasa desordenada
Ribonucleasa nativa
Chaperonas
Polipptido desplegado
Chaperona
Polipptido plegado
Placas amiloides
SNDROME DE CREUTZFELDT-JACOB
( enfermedad de las vacas locas):
Una mutacin en una protena (PrP, un prin) genera una
protena mal plegada (PrPs) que induce el mal
plegamiento de otras molculas de la protena. La
protena mutada se comporta como una partcula
infecciosa: infeccin por priones.
Protenas globulares:
MIOGLOBINA
Hemoprotena:
1 cadena polipeptdica:153 aminocidos
(Aa) y Pm: 16700
1 grupo prosttico Hemo (Fe++) que fija
1 molcula de O2
Almacena oxgeno en el msculo
HEMOGLOBINA
Hemoprotena:
4 cadenas polipeptdicas:2 (141 Aa c.u) y
2 (146 Aa c.u) y Pm: 64500
Cada cadena: 1 grupo prosttico Hemo
(Fe++) que fija 1 molcula de O2
Presenta estructura cuaternaria
Transportador de oxgeno (eritrocitos)
Mioglobina, Mb
Histidina 93
(proximal)
Histidina 64
(distal)
Curva de fijacin
de oxgeno
Hemoglobina, Hb
pO2
tejidos
pO2
pulmones
2 2
Curva de fijacin
de oxgeno
Curva de fijacin
de oxgeno
Menor afinidad
por el O2
Mayor afinidad
por el O2
Curva de fijacin
de oxgeno
Curva de fijacin
de oxgeno
Defectos en la Hemoglobina:
anemia falciforme
Fibras de
Hemoglobina
cambio en la posicin 6
de un Glu por una Val
Glbulos rojos
daados
4 cadenas polipeptdicas:
- 2 cadenas pesadas
- 2 cadenas ligeras
Glicoprotena
Puentes disulfuro
(CL)