FORMACION DE ENLACE PEPTDICO

mediante sntesis por deshidratacin

L - serina (izquierdo)
 LOS 20 AMINOCIDOS ESTNDAR DE LAS PROTENAS.
Los grupos amino y carboxilo ionizados, como se presentan a pH 7,0
PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS ESTNDAR
(aa. Esenciales: Lis, Trp, Phe, Met, Thr, Leu, Ile, Val,/ Arg, His/Tyr
,Cys, Gly, Ser).
 PROTENAS

Las protenas mantienen la estructura y funcin de los organismos vivos,

son imprescindibles para el crecimiento del organismo e indispensables
para la vida
Se clasifican en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan
solo aminocidos o sus derivados y protenas conjugadas
(heteroproteidos); porque adems de aa presentan por un grupo
prosttico (glucoprotenas, lipoprotenas, nucleoprotenas,
metaloprotenas.
Funcin:
1. Estructural. funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno,
contrctil: actina y miosina)
2. Inmunolgica (anticuerpos: IgG, IgM, IgD, IgA, IgE),
3. Cataltica (enzimas: lactasa, pepsina, NADH deshidrogenasa,
citocromos),
4. Transporte (Ej. Albmina, hemoglobina).
5. Hormonal (EJ: insulina y glucagn)
6. Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (tampn qumico),
7. Transduccin de seales (Ej: rodopsina).
8. Protectora (Ej: trombina y fibringeno)
9. Toxina (Ej.: veneno de vvora, enterotoxina de E. coli)
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
 EJEMPLOS DE ESTRUCTURA DE PROTENAS

INSULI
NA
ESTRUCTURAS TRIDIMENCIONALES DE TRES PROTENAS:
Citocromo C, Lisozima y Ribonucleasa.

La protena se desnaturaliza cuando pierde sus diversos niveles de

organizacin estructural, debido a la ruptura de los enlaces; como
enlaces de hidrgeno, enlaces inicos y de las interacciones hidrofbicas,
etc., sin cambio en la estructura primaria; pero en algunos casos pueden
recuperar su conformacin original. (renaturalizacin)
la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene
una clula, un tejido y un organismo; y se sintetizan dependiendo de
cmo se encuentren regulados los genes que las codifican.
la protemica identifica el complemento entero de protenas elaboradas
por una clula en diversas condiciones.
 ENZIMAS
Son protenas especializadas en la actividad cataltica, algunas estn
formadas solo por aminocidos otras presentan algn componente de
naturaleza no proteica.
La parte proteica se denomina apoenzima y la parte no proteica se
denomina coenzima. Una protena funcional se denomina Holoenzima.
Caractersticas:
- Su sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.
- Pueden alcanzar velocidades de reaccin de 107 hasta 1014 veces
mayor.
- Las condiciones de reaccin; son ms suaves, temperatura, presin, pH
neutro.
- Mayor especificidad de reaccin . Capacidad de regulacin
- Disminuyen la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma
que aceleran sustancialmente la tasa de reaccin.
- No alteran el balance energtico de las reacciones.
- Su mecanismo de accin consiste en la formacin de un complejo entre
la enzima y el sustrato. El sustrato se une a la enzima por medio del sitio
activo.
- Algunas enzimas presentan diferentes sitios activos, a estas de denominan
enzimas alostricas.
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una

nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Nmeros EC.
(EC), Enzyme Commission numbers son un esquema de clasificacin, basado en las
reacciones qumicas que catalizan:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la

colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
molculas) a otras sustancias receptoras. etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de
monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace.descarboxilasas, liasas.
EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de
ellas sus ismeros funcionales o de posicin, Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP.
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
 COFACTORES
Los cofactores pueden ser un in metlico. Enzimas que requieren de
cofactores:
- Zn++: La deshidrogenasa alcohlica, la anhidrasa carbnica y la
carboxipeptidasa.
- Mn2+ o Mg2+ : arginasa, fosfotransferas fosfohidrolasas.
- Fe2+, Fe3+: citocromos catalasa peroxidasa y ferrodoxina.
- Cu2+: Tirosinasa y citocromo oxidasa.
- K+ Y Mg2+: Piruvato quinasa.
- NA+, K+,Y Mg2+: ATPasa.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
 CINTICA ENZIMATICA

la cintica de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo

caracterstico que no se observa en las reacciones no enzimticas: ( Figura 14.4).
Cuando se mide la velocidad inicial de una reaccin catalizada
enzimticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la
velocidad de reaccin es proporcional a dicha concentracin. A medida que la
concentracin de sustrato aumenta la velocidad de reaccin deja de ser
proporcional a sta.

Con un aumento posterior la velocidad de reaccin llega a ser totalmente

independiente de la concentracin del sustrato y se aproxima asintticamente
a un valor mximo que es caracterstico de cada enzima y que se conoce
como velocidad mxima. Se dice entonces que el enzima se halla saturado
por el sustrato.

La concentracin de sustrato a la cual la reaccin alcanza la mitad de su

velocidad mxima se conoce con el nombre de KM (constante de Michaelis-
Menten). KM es un valor caracterstico de cada enzima y constituye una medida
de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM indican una alta
afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad.