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LOS AMINOACIDOS

Los aminocidos son compuestos orgnicos que tienen


presente en su molcula el grupo amino -NH2 y el
grupo carboxilo COOH. Estos compuestos son de
gran importancia por encontrarse en forma muy
abundante en los seres vivos, siendo algunos de ellos
indispensables para la vida .La mayor parte de los
aminocidos se pueden sintetizar en los organismos
vivos ,pero otros deben de ser proporcionados por la
dieta alimenticia. A estos se les llama aminocidos
esenciales.
Los aminocidos comunes son denominados Alfa aminocidos
debido a que el grupo -NH2 esta presente en el primer carbono
a partir del grupo COOH y los biolgicamente necesarios son
en numero de 20.Cada aminocido posee propiedades nicas
debido a la variacin en la estructura del grupo R. En el
siguiente slide veremos los diferente aminocidos.
Estructura del ion dipolar o zwitterion:
Como vemos a continuacin, los aminocidos se
presentan en forma de un ion dipolar, debido a la
reaccin interna entre el protn del grupo acido
atrado por el grupo bsico. Veamos el ejemplo de la
isoleucina :
D y L Aminoacidos

Desde el punto de la configuracin de los aminocidos


existen dos clases de aminocidos: los L- aminocidos que
tienen el grupo amino hacia la izquierda de la molcula y
los D- aminocidos los que son imgenes frente a un espejo
de los anteriores. Los L- aminocidos son los aminocidos
de inters biolgico, los cuales los encontramos
constituyendo los diferentes tipos de protenas de nuestro
organismo. Los aminocidos D y L , se presentan como una
pareja de enantiomeros, es decir imgenes frente a un
espejo y no superponibles.
Pptidos y protenas
Las protenas estn formadas por un elevado numero
de L-aminoacidos, los cuales se unen a travs de una
unin llamada Pepitica. Esta unin se verifica por
reaccin del grupo COOH de un aminocido con el
grupo NH2 de otro aminocido. En este momento se
forma un dipptido, y si se unen tres aminocidos se
forma un tripartido y con muchos aminocidos da
resultado un polipeptido. Ya un polipeptido de
aproximadamente 100 aminocidos, forman una
protena.
Unin peptidica entre dos aminocidos:
Estructuras de las protenas
Para poder estudiar con mayor facilidad a las protenas
, los cientficos han dividido a las protenas en cuatro
diferentes tipos de estructuras.
Estructura primaria
Representa la secuencia de los aminocidos en una
protena, es decir el orden en el que se encuentran, el
cual es invariable para una determinada protena.
Los aminocidos se representan mediante
abreviaturas, para facilitar la escritura de una
estructura primaria de una protena.
Estructura secundaria.
En esta estructura intervienen dos aspectos
importantes. Primero involucra la manera
en que la cadena de protena se pliega y se
curva; la segunda implica la naturaleza de
los enlaces que estabilizan esta estructura.
Por estudios realizados se ha establecido
que algunas protenas poseen forma de
espiral( o se tienen forma de hlice). Estas
formas se
Visualizan mejor como un resorte enrollado alrededor
de un cilindro imaginario. El resorte puede ser derecho
o izquierdo. La estructura espiral que toman las
protenas, contienen solo aminocidos L y es
invariablemente hacia la derecha. La espiral se
estabiliza mediante enlaces de hidrogeno entre el
grupo NH y el C=O de los enlaces peptidicos. No
todas las protenas adoptan una configuracin en
espiral, algunas se alinean en forma laminar.
Veamos ambas configuraciones.
Protena laminar
Estructura terciaria.
Es una forma tridimensional nica, que resulta del
plegamiento y flexin de la vuelta en espiral. Existen
enlaces de diferente ndole que atraen las cadenas,
adquiriendo la protena una forma compacta casi
esfrica. Estas atracciones pueden se de naturaleza
polar, por puentes de hidrogeno ,por puentes de
azufre , por fuerzas de van der Walls, o atracciones
electrostticas.
Estructura cuaternaria.
La hemoglobina es un ejemplo de esta estructura
Formada por dos pares de cadenas de protenas.
Clasificacin de las protenas
De acuerdo a su complejidad las proteinas se clasifican
en :
Monomericas. Son aquellas formadas por una sola
cadena de protena. Como ejemplo esta la mioglobina,
protena almacenadora de oxigeno, que se encuentra
en el musculo como reserva.
Oligomericas.Son las formadas por mas de una
cadena de protena. Como ejemplo tenemos la
hemoglobina,la cual esta formada por dos cadenas alfa
y dos cadenas beta de protena. Veamos:
Segn su solubilidad las protenas se clasifican en
Fibrosas .Son insolubles en agua, de estructura larga
en forma de hilos las cuales se asocian formando
fibras, son mucho mas resistentes a los agentes
desnaturalizantes y su funcin es bsicamente
estructural, de sostn y de proteccin de los tejidos.
Como ejemplos estn la queratina ( pelo, piel y uas ),
el colgeno (huesos tendones y cartlagos), etc.
Globulares. Sus cadenas se encuentran enrolladas
formando unidades compactas de naturaleza
esferoidal y se desnaturalizan con facilidad. Son
solubles en agua y su funcin es dentro del
metabolismo o funcionamiento del organismo
.Ejemplos son las albuminas de la sangre, enzimas,
anticuerpos defensoras para destruir todo material
extrao (antigeno),etc.
Protena globular
Protenas fibrosas
En base a su estructura qumica se clasifican
en :
Protenas simples.
Son aquellas que al hidrolizarse forman nicamente
alfa-aminoacidos perteneciendo la mayora a este
grupo. Como ejemplos estn las albuminas ( clara de
huevo) y en la sangre(sueroalbumina) y las globulinas
que se encuentran en forma de anticuerpos en el suero
sanguneo, etc.
Protenas conjugadas.
Son aquellas en la que la cadena proteica se encuentra
asociada a una molcula orgnica que no es protena
a la cual se le denomina grupo prosttico, que podra
ser por ejemplo un carbohidrato, originando una
glicoprotena, o un lpido formando una lipoprotena.
Otras se asocian a cidos nucleicos dando origen a una
nucleoprotena . Un ejemplo especifico es el de la
caseina, protena de la leche, la cual se asocia a un
grupo fosfato, formando una fosfoprotena.
Otro ejemplo es el de la hemoglobina la que posee un
pigmento que contiene hierro. Esta protena pertenece
a las cromoprotenas.
Funciones principales de las protenas en los
seres vivos.
El termino protena( del griego, proteios, primero),
resulta evidente que el nombre fue bien seleccionado.
Las protenas son los componentes estructurales mas
importantes del tejido animal, tal como la celulosa es
para la estructura de las plantas. Las protenas son
componentes de la piel, cabello, lana, plumas, uas
cuernos, pezuas, msculos, tendones, tejido
conectivo, tejido de sostn(cartilagos). Adems las
protenas intervienen en las comunicaciones (nervios),
defensas(anticuerpos), regulacin metablica como
las hormonas, catlisis (enzimas), y transporte de
oxigeno(hemoglobina). Se utilizan en la formacin de
un nuevo tejido y en el mantenimiento del tejido ya
desarrollado. En tanto que los lpidos y carbohidratos
sirven como fuente energtica, la funcin bsica de las
protenas es el desarrollo y mantenimiento del cuerpo.
Los lpidos y carbohidratos se almacenan en el cuerpo
como reserva de energa, las protenas no se
almacenan en cantidades apreciables para el mismo
fin.