LAS PROTEINAS

INTEGRANTES:
Ana Soriano
Ariana Alvarado
Johanna Bartolom
Georgi Snchez
Emilio Estacio

Curso intensivo: Qumica Orgnica I

Aminocidos
 Qu son los
aminocidos?
Son monmeros de una protena.
Los aminocidos se unen por medio de enlaces de amidas
llamados enlaces peptdicos.
El mas sencillo de los aminocidos es el acido amino actico
tambin llamado glicina
Todos los aminocidos son quirales excepto la glicina
Son molculas quirales constituidas por un tomo de carbono
central C
 El cuerpo humano utiliza aminocidos para
producir protenas con el fin de ayudar al cuerpo a:

Descomponer los alimentos

Crecer
Reparar tejidos corporales
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.
El cuerpo tambin puede usar los aminocidos como una fuente de energa.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo
(-COOH),un grupo amino (-NH2),un tomo de hidrgeno
(H)y una cadena lateral (R).
 Clasificacin
1. Segn las propiedades de su cadena lateral
A.A. con cadena lateral catinica (Bsicos)
A.A. con cadena lateral aninica (cidos)
A.A. con cadena lateral neutra polar
A.A. con cadena lateral no polar
2. Segn la naturaleza de su cadena lateral:
Alifticos
Aromticos
Heterocclicos
3. Segn la va de obtencin:
son 20 aminocidos comunes
que se encuentran en casi
todas las protenas. Los
aminocidos estndares
difieren entre si en la
estructura de las cadenas
laterales unidas a sus tomos
de carbono .

Aminocidos esenciales
Aminocidos no esenciales
Aminocidos condicionales
 Segn la va de obtencin:
Esenciales (los que necesitan ser ingeridos por el cuerpo)
No esenciales (los que pueden ser sintetizados por el cuerpo)
 LOS PPTIDOS
Son molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces
peptdicos.
Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son
responsables de un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no
se conocen.
Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos
 Clasificacin de los pptidos.
La unin de un bajo nmero de aminocidos que da lugar a un pptido, y
su clasificacin es la siguiente, los Pptidos que atiende al numero de
aminocidos enlazados.

Oligopptido: de 2 a 10 aminocidos.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4
Polipptido: entre 10 y 100 aminocidos.
Protena: ms de 100 aminocidos.
El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino (
NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo(COOH) de otro
aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin
de aminocidos mediante enlaces peptdicos.
El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la
formacin de un enlace covalente CO-NH.
 Son molculas
formadas por
aminocidos

Presentes en todas Estos unidos a enlaces

las clulas del Protenas peptdicos
cuerpo

Compuestas por C,
H, O, N y adems
S y P.
Son esenciales para el crecimiento

Aportan para la sntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes

del cuerpo.

Ayuda a transportar determinados gases a travs de la sangre como el O. y

CO2.

Mantienen el equilibrio cido-base y la presin onctica del plasma.

HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una hemoprotena de
la sangre, de color rojo caracterstico, que
transporta el oxgeno desde los rganos
respiratorios hasta los tejidos, el dixido de
carbono desde los tejidos hasta los
pulmones que lo eliminan y tambin
participa en la regulacin de pH de la
sangre, en vertebrados y
algunos invertebrados.
La hemoglobina es una protena de
estructura cuaternaria, que consta de cuatro
subunidades.
COLAGENO
El colgeno es una molcula proteica o protena que forma
fibras, las fibras colgenas. Estas se encuentran en todos los
animales. Son secretadas por las clulas del tejido
conjuntivo como los fibroblastos, as como por otros tipos
celulares. Es el componente ms abundante de la piel y de
los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de protenas
en los mamferos.
Cuando el colgeno se desnaturaliza por ebullicin y se deja
enfriar, mantenindolo en una solucin acuosa, se convierte
en una sustancia muy conocida, la gelatina.
ACTINA Y LA MIOSINA
La actina y la miosina son protenas
existentes en el msculo y se encargan de
su contraccin y relajacin.
El material activo bsico de las fibras
musculares es de dos tipos, la actina y
la miosina. Estimuladas por impulsos
nerviosos, se agrupan formando un
apretado haz, de tal manera que la fibra ( y
por tanto, todo el msculo) se contrae.
Protenas completas
son aquellas que proveen todos los aminocidos esenciales en
las proporciones casi correctas para la nutricin humana.
Protenas incompletas
son deficientes en uno o mas de los aminocidos esenciales.
Ej: El arroz, el maz, el trigo son deficientes en lisina. El arroz
carece de treonina. El maz carece de triptfano. El frijol, los
guisantes y otras leguminosas son las que tienen protenas
mas completas entre las plantas, pero carecen de metionina.
Propiedades de las Proteinas
SOLUBILIDAD: se mantiene siempre y cuando los enlaces
fuertes y dbiles estn presentes. Se se aumenta la
temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
CAPACIDAD ELECTROLITICA: se determina a travs de
la electrolisis, tcnica analtica en la cual si las protenas se
trasladan al polo positivo es por que su molcula tiene carga
negativa y viceversa.
AMORTIGUADORES DE pH actan como amortiguadores
de pH debido a su carcter anftero es decir pueden
comportarse como acidos (donando electrones) o como
bases (aceptando electrones).
Protenas estructurales
Forman parte de clulas y tejidos como el colgeno.
La queratinas de la piel, pelo y uas.

Protena de transporte
Transporta sustancias como el Oxgeno.
O un transporte transmembrana en ambos sentidos

Protena de defensa
Protege al organismo de agentes extraos.
Inhibe la proliferacin de virus en clulas infectadas.
Protenas Hormonales
Sintetizan un tipo particular de clulas .
Como la INSULINA

Protenas como factor de crecimiento

Estimula la velocidad de crecimiento y la divisin celular
Como el factor de crecimiento derivado de plaquetas

Protenas catalticas o enzimas

Permite aumentar las reacciones metablicas
Degradacin de otras protenas , lipasas, amilasas, etc.
Protenas simples u Holo protenas
Formadas por aminocidos

Protenas conjugadas
Poseen un componente llamado grupo prosttico

Glicoprotenas
Poseen azcares en su estructura
Ejemplo de ellas es la inmunoglobinas
Globulinas
Escasamente solubles en agua pura.
Aqu se encuentra la seroglobulinas (sangre)

Glutelinas
Solubles en cidos y bases diluidos

Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en alcohol
Ejemplo de ellas es la Gliadina del trigo
La estructura primaria es la forma de organizacin ms bsica de las protenas.
Este tipo de estructura de las protenas est determinada por la secuencia de
aminocidos de la cadena proteica, es decir, por el nmero de aminocidos
presentes y por el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA de
las protenas es el plegamiento regular
local entre residuos aminoacdicos
cercanos de la cadena polipeptdica. Este
tipo de estructura de las protenas se
adopta gracias a la formacin de enlaces
de hidrgeno entre los grupos carbonilo (-
CO-) y amino (-NH-) de los carbonos
involucrados en los enlaces peptdicos de
aminocidos cercanos en la cadena. Estos
tambin se los encuentra en forma de
espiral aplana
LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA
PROTENA' es la distribucin tridimensional
de todos los tomos que constituyen la protena.
De la estructura terciaria derivan las
propiedades biolgicas de stas, puesto que la
disposicin en el espacio de los diferentes grupos
funcionales de la protena, condiciona su
capacidad de interaccin con otros grupos y
ligandos. De esta manera, la estructura
primaria (secuencia de aminocidos) de la
protena determina la estructura terciaria.
La estructura terciaria de una protena est
generalmente conformada por varios tramos con
estructuras secundarias.
Propiedades fsicas:
Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima
con el disolvente, por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
VALOR BIOLOGICO
El conjunto de los aminocidos esenciales slo est
presente en las protenas de origen animal. En la
mayora de los vegetales siempre hay alguno que no
est presente en cantidades suficientes. Se define el
valor o calidad biolgica de una determinada
protena por su capacidad de aportar todos los
aminocidos necesarios para los seres
CASEINA
humanos. La calidad biolgica de una protena ser
Protena de la leche de los
mayor cuanto ms similar sea su composicin a la mamferos que contiene gran
de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la cantidad de fosfato y que se emplea
leche materna es el patrn con el que se compara el en la industria del papel, de pieles,
valor biolgico de las dems protenas de la dieta de pintura, en medicina y en
alimentacin
Cada pptido o polipptido se suele escribir,
convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que
posee un grupo amino libre y finalizando por
el extremo C-terminal en el que se encuentra
un grupo carboxilo libre, de tal manera que
el eje o esqueleto del pptido, formado por
una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-),
es idntico a todos ellos.
Para nombrar un pptido se empieza por el aminocido que
porta el grupo NH2 terminal, y se termina por el
aminocido que porta el grupo -COOH.
En el sistema clsico cada aminocido se representa por tres
letras, y en el moderno, impuesto por la gentica molecular,
por una letra. Si el primer aminocido de nuestro pptido
fuera alanina y el segundo serina tendramos el pptido
alanil-serina, Ala-Ser, o AS.
 Los nombres de los pptidos reflejan los nombres de
los residuos de aminocidos involucrados en los
enlaces de amida, comenzando en el N terminal. Con el
sufijo il del grupo acilo. Ej. Este pptido se nombra:
alanilserina. El residuo de alanina tiene el sufijo il
debido a que tiene acilado el nitrgeno de la serina.
EJEMPLO
Estructura del nanopptido BRADICININA( hormona que ayuda a
controlar la presin arterial)
La bradicinina se nombra:
Arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil arginina.
El nombre abreviado de la bradicinina es:.
Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg
La bradicinina se nombra:
Arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil arginina.
Los aminocidos se acomodan del N terminal a la izquierda, al C terminal a la
derecha.
El nombre abreviado de la bradicinina es:.
Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg
Los smbolos de una sola letra.
La bradicinina se nombra:
RPPGFSPFR
Ejercicio
Respuesta