UNIVERSIDAD NACIONAL

AUTÓNOMA DE MÉXICO

AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEINAS

BCT I (2453)

Catalina Cárdenas Ascención

 AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden

presentar otros elementos, como el S.

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un

grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono
α).

Las otras dos valencias del carbono se ocupan con un átomo de

H y con un grupo variable denominado radical R.

Este radical es el que determina las propiedades químicas y

biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20
tipos de aminoácidos.
 AMINOÁCIDOS
Grupo carboxilo
(disociado)

Grupo amino
(protonado)

Carbono a
Cadena
lateral
 CONFIGURACIÓN:
Hay dos tipos:
•d: dextrarotatorio
•L:levorotatorio

Rotan la luz polarizada a

la derecha y a la
izquierda
respectivamente.
 ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS

Representación de la observación de isómeros

ópticos en el polarímetro
 Los aminoácidos que conforman a las proteínas son del tipo
“l” (aminoácidos estándar) .
Los aminoácidos llamados no estándar, (que no forman parte
de las proteínas) son mayoritariamente del tipo “d”.
Aún cuando no forman parte de las proteínas, si presentan
actividad biológica.
Han sido encontrado en vertebrados superiores, invertebrados
y bacterias.

Imágenes especulares de la alanina

 AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR
Al menos 200 aminoácidos han sido reportados («d» y «l»).
Los aminoácidos no estándar presentan actividad biológica
importante pero no forman parte de las proteínas.
Ejemplos:
•D-Acido Glutamico: en polipéptidos presentes en pared
celular de microorganismos.
•L-homoserina: Presente en muchos tejidos,
intermediarios metabólicos, etc.
•Glutamato: Neurotransmisor γ-aminobutirato GABA.
•D Histidina: histamina, controla la constricción de vasos
sanguineos, secreción de HCl por el estomago.
•D Tirosina; precursor de epinefrina, hormona tiroidea,
tiroxina y triyodotropina.
 AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR

D Histidina
 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
Son 20 los aminoácidos estándar que conforman las
proteínas de la mayoría de los organismos.

Algunos microorganismo han evolucionado para usar

22 aminoácidos (selenocisteína y la pirrolisina).

La selenocisteína puede considerarse el aminoácido

21, aunque solo se ha encontrado en algunas enzimas
codificadas por Escherichia coli (formato
deshidrogenada).
AMINOÁCIDOS
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir
de otros, pero existen algunos , que no pueden ser sintetizados
y deben obtenerse a través de la dieta . Son los llamados
aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie.

En la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales
son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr
 El numero de aminoácidos esenciales es variable de un
organismo a otro.

Ejemplo:

Escherichia coli (es una bacteria) no tiene ningún

aminoácidos esencial (o sea que el puede sintetizar los 20
aminoácidos) a partir de lo que toma del ambiente): los seres
humanos requerimos de 10 aminoácidos esenciales.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES EN EL SER HUMANO
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Tirosina Serina
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Hidrófobos

Según la Hidrófilos
polaridad del
radical Ácidos

Básicos
Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos
Según la
estructura del Aromáticos Neutros
radical
Heterocíclicos
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

No polares polares Aromáticos Con carga Con caga

positiva negativa

Glicina Serina fenilalanina lisina Aspartato

Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato

valina cisteina Triptofano histidina

Leucina Prolina

metionina asparagina

isoleucina glutamina
 AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS
Su principal característica es la hidrofobicidad de la cadena
lateral (con excepción de G).
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la proteína debido al
efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
Reactividad química muy escasa.
Glicina tiene un destacado papel estructural: suele ser
invariante en series filogenéticas

Glicina
Glicina
Alanina
Alanina
Valina
Valina
Leucina
Leucina
Isoleucina
Isoleucina
Prolina
Prolina
(Gly,G)
(Gly, G) (Ala, A)
(Ala, A) (Val, V)
(Val, V) (Leu,
(Leu, L) L) (Ile,
(Ile, I) I) (Pro,
(Pro, P) P)
 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
La presencia de estructuras aromáticas hace que
absorban luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de
las proteínas se debe a su contenido en estos
aminoácidos.
F y W son hidrofóbicos

Fenilalanina Tirosina Triptofano

(Phe, F) (Tyr, Y) (Trp, W)
 HIDROXIAMINOÁCIDOS

El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro

activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.).

Es capaz de formar enlaces glicosídicos con

oligosacáridos en ciertas glicoproteínas.

El grupo -OH tanto de S (serina) como de T (treonina)

es susceptible de fosforilación: importante
modificación postraduccional que regula la actividad
de muchas proteínas
 TIOAMINOÁCIDOS
Cisteína (C) y Metionina (M).
Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de
formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína.

La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas.

La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de

proteínas (codón AUG).

Cisteína Metionina
(Cys, C) (Met, M)
La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede
oxidarse y formar PUENTES S-S
 PROLINA
Aminoácido alifático polar.

Importante papel estructural: su presencia dificulta la formación

de estructura secundaria

Por esa misma razón suele ser invariante en series filogenéticas

Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es

muy abundante en el colágeno
 AMINOÁCIDOS DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS
Todos ellos son importantísimos intermediarios en el
metabolismo nitrogenado, sobre todo E (Glutamato)y
Q(Glutamina).

Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de

las serin enzimas, tríada SHD (Serina, Histidina, Ác.
aspártico)

Proveen a la proteína de superficies aniónicas que

sirven para fijar cationes (p.e., Ca++)
 AMINOÁCIDOS DIBÁSICOS
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en catálisis
enzimática (bases de Schiff)

Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimas a la

estructura de la proteína

Arginina es un importante intermediario en el ciclo de la urea

Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,

debido al carácter nucleófilo del imidazol

Histidina contribuye al amortiguamiento de los medios

biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular
 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
SEGÚN POLARIDAD
Aminoácidos apolares o hidrofóbicos: A, V, L, I, F, W, M, P
(Alanina, Valina, Leucina, isoleucina, Fenilalanina, Triptófano,
Metionina y Prolina).
Aminoácidos polares sin carga eléctrica: G, Y, S, T, C, N, Q:
(Glicina, Tirosina, Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina y
Glutamina).

Aminoácidos polares con carga eléctrica: Aniónicos (-): D, E (Ác.

Aspártico y Ác. glutámico).

Catiónicos (+): K, R, H (Lisina, Arginina y Histidina)

 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
SEGÚN POLARIDAD

Lisina Arginina Histidina

(Lys, K) (Arg, R) (His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

Aspartato Glutamato
(Asp, D) (Glu, E)
 CARGAS EN LOS AMINOÁCIDOS
FORMACIÓN ZWITTERIÓN (estructura dipolar)
 A pesar de que generalmente los aminoácidos se
escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un
grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y
depende del Ph del medio.

 El grupo carboxílico pierde un protón, dando

lugar a un ión carboxilato, y el grupo amino se
protona y da lugar a un ión amonio. A esta
estructura se le denomina ión dipolar o zwitterión.
 CURVA DE VALORACIÓN DE LA GLICINA
El pH controla la carga de
la glicina: catiónica por
debajo de pH = 2.3;
aniónica por encima de
pH = 9.6 y zwitteriónica
entre pH = 2.3 y 9.6. El
pH isoeléctrico es 6.0.

El punto isoeléctrico es el
pH al que el aminoácido
se encuentra en equilibrio
entre las dos formas,
como el zwitterión dipolar
con una carga neta de
cero.
 EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente que se

establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno.

Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el

gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a

la conclusión de que el enlace C-N del enlace
peptídico se comporta en cierto modo como un doble
enlace, ya que no es posible el libre giro alrededor de
él.
 ENLACE
PEPTIDICO
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

carácter de doble enlace dipolo eléctrico posición trans

Los 6 átomos están en el mismo plano

 Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus
extremos un aminoácido con el grupo amino libre.
Este será el extremo amino terminal (H2N-).
En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del
último aminoácido, generando el extremo carboxilo
terminal (-COOH).
Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad
indicada mediante una H2N- y un -COOH.
Ejemplo:
H2N-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-COOH.
 PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace
peptídico se forma un dipéptido.
A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les
queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido
formándose un tripéptido.
Si el proceso se repite sucesivamente se formará un
polipéptido.
Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, a
partir de 100 en promedio, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
de 4 a 10 aa Oligopéptido
de 10 a 100 aa Polipéptido
más de 100 aa Proteína
 PEPTIDOS
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;
por ejemplo:

•ciertas hormonas, como la insulina, producida por células

del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la
sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30
aminoácidos unidas por puentes disulfuro
•la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las
neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor
•las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis:
vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las
contracciones del útero durante el parto
•también son péptidos algunos antibióticos como la
gramicidina.
 PROTEINAS
Las proteínas se pueden definir como polímeros
formados por la unión, mediante enlaces peptídicos de
unidades de menor masa molecular llamados
aminoácidos.

•Las proteínas son macromoléculas

•Después del agua, son los compuestos más
abundantes en la materia viva.
•Son específicas de cada especie.
•A través de ellas se expresa la información
genética.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 NIVELES ESTRUCTURALES EN LAS PROTEÍNAS

•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la

cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO-
y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la

proteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintas

subunidades, siendo cada una un polipéptido.
 ESTRUCTURA PRIMARIA

5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’
3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’
DNA

5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’ RNA

N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C Proteína
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Mioglobina

Proteína globular con

alto contenido en
a-hélice
N
Fibrinógeno

Proteína fibrosa
con alto contenido
en a-hélice
Proteína fibrosa con
estructura b: Fibroína
 NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

TERCIARIA: configuración tridimensional,

determinada por plegamientos entre regiones
alfa y beta de los polipéptidos.
Estructura
terciaria
FUERZAS QUE MANTIENEN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

- Interacciones hidrofóbicas

- Enlaces de hidrógeno

- Interacciones iónicas o salinas

- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria

Hemoglobina
Glucógeno fosforilasa
(homotetrámero)
La secuencia de aminoácidos de una
proteína están determinadas
genéticamente

La secuencia de nucleótidos del DNA codifica una

secuencia complementaria de nucleótidos en el RNA

determina la secuencia de aminoácidos de la proteína

mutaciones
estructura espacial función alteraciones genéticas
Las proteínas disueltas en solución acuosa en su
estructura terciaria ocultan en su interior la parte
hidrofobica de estas.
 Aspartame

Es un endulcolorante formado por la unión de dos aminoácidos

(Acido aspartico y fenilalanina) unidos por enlace peptídico. Es
200 veces mas dulce que el azúcar de caña (sacarosa). Los dos
aminoácidos que forman el aspartame se encuentran de
manera natural en muchos alimentos como las frutas y
verduras.
 Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero sin función
biológica.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Estado nativo Estado desnaturalizado
 Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor
2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la
proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
 renaturalización
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible.

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada

recupera su estructura nativa se llama renaturalización.

La estructura primaria la que contiene la información

necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de
estructuración.

Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de

aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la
proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el
medio donde se encuentra disuelta.
 renaturalización
En algunos casos, la desnaturalización conduce a la
pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína
precipita.

La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos

impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea
irreversible.
 Plegamiento o ensamblamiento de proteínas

Una proteína recién sintetizada posee solamente su

estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha
de plegarse correctamente en una forma tridimensional
única.

1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas
FUNCION ENZIMÁTICA

Las enzimas son biocatalizadores , quienes

permiten la producción de las reacciones
metabólicas
Son especificas para cada reacción
 FUNCIÓN HORMONAL

Las hormonas son sustancias producidas por

una célula y que una vez secretadas ejercen su
acción sobre otras células dotadas de un
receptor adecuado.
Sólo algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo :
Insulina
glucagón
hormona del crecimiento
calcitonina
RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS

La superficie celular alberga un gran número de

proteínas encargadas del reconocimiento de señales
químicas llamados receptores los que son de muy
diversos tipos .
Existen receptores , por ejemplo
•Hormonales
•de neurotransmisores
•de anticuerpos
•de virus
•de bacterias
 FUNCIÓN DE TRANSPORTE

Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Por

ejemplo:
Transportadores de membrana
Transportadores sanguíneos
Transportadores intracelulares
 FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Son aquellas que frman parte de citoesqueleto, de matriz

extracelular , citoplamáticas , de membrana etc.

Proteínas de
citoesqueleto
 FUNCIÓN DE DEFENSA

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la

de discriminar lo propio de lo extraño.

En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se

encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se
unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del
sistema inmunitario
 FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están
relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del
músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la
actina y la miosina.
El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

I. Según presencia o no de un grupo prostético:

Proteínas simples
Solo están formadas por proteína
Proteínas conjugadas
Están formadas por proteína mas un grupo no
proteico llamado grupo prostético

III. Según estructura global:

Proteínas fibrosas y proteínas globulares
 DESNATURALIZACIÓN

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por

ruptura de los puentes que forman dicha estructura.
Todas las mismas proteínas desnaturalizadas tienen la
misma conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente.
Se puede producir por:
•Cambios de temperatura, (huevo cocido o frito)
•Variaciones de pH

En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una

proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se conoce
como renaturalización.