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Aparato de Golgi

Equipo #1:
Mónica Jazmín Martínez de la Cruz
José Manuel Tovar González
Camillo Golgi
• Nacido: 7 de julio de 1843 ,
Corteno, Italia.
• Murió: 21 de enero de
1926 , Pavia, Italia.
• La motivación del
premio(1906): «en
reconocimiento de su
trabajo sobre la estructura
del sistema nervioso».
• Campo: neuroanatomía,
neurofisiología.
Camillo Golgi
http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1906/golgi-bio.html
Microfotografía donde se puede observar el aparato de Golgi como una serie de
anillos negros semicirculares apilados cerca de la base
Historia
• En los últimos años del siglo XIX el biólogo italiano
Camillo Golgi desarrolla un nuevo método de tinción
• En 1898 Golgi aplica tinción metálica
• Descubre una red teñida de oscuro cerca del núcleo
• En 1910 se comenzó a hablar de él
• Se comprobó su existencia con el microscopio
electrónico en 1945.
¿Qué es?
Es un orgánulo de las células que suele estar cerca del
R.E.
Está compuesto por una serie de sacos membranosos
aplanados que reciben el nombre de cisternas, las cuales
se disponen formando pilas llamadas dictiosomas. Tres
partes lo integran: el lado cis por donde entran las
moléculas provenientes del retículo endoplásmico, las
cisternas intermedias donde se procesan dichas moléculas
y el lado trans desde donde se reparten a otros
compartimientos.
Lado Cis
Cisternas

Dictiosoma

Vesículas

Lado Trans

Aparato de Golgi
http://portalacademico.cch.unam.mx/
Estructura
• Los diámetros típicos de las cisternas oscilan entre 0.5
y 1 μm. Por lo general, una pila de Golgi contiene
menos de ocho cisternas.
• El aparato de Golgi se divide en varios
compartimientos con funciones diferentes dispuestos
a lo largo de un eje, desde la cara cis, o de entrada más
cercana al R.E., hasta la cara trans o de salida, en el
lado opuesto de la pila.
• La cara más cercana al R. E. es conocida como red cis de
Golgi. Esta es capaz de clasificar las proteínas que deben
regresarse al R. E. y las que continuarán el proceso.
• Después tenemos una serie de cisternas largas y
aplanadas que se dividen en cis, mediales, y trans.
• La cara más alejada, cerca de la membrana plasmática es
la red trans de Golgi. Aquí se clasifica el destino de las
vesículas, ya sea para uso interno o hacia la membrana
plasmática.
Composición
• 60% lípidos y 40% proteínas
• Las proteínas son en su mayoría enzimas
• Los más importantes: fosfatasas, manosidasas, N-
acetil-glucosaminatransferasas, galactosiltransferasas y
sialiltransferasa (N-acetil-neuroamina).
Funciones
• Es el orgánulo responsable de la mayor parte de las
modificaciones que sufren los lípidos y las proteínas una vez
finalizada su síntesis en el RE.
• Se producen procesos de fosforilación que son esenciales
para el envío correcto de ciertas proteínas solubles al interior
de los lisosomas, procesos de sulfatación de proteoglicanos y
de ciertos aminoácidos.
• Así como de reacciones de proteólisis esenciales para la
activación de ciertas hormonas.
• Además se encarga de la secreción de proteínas ya que se
forman vesículas que salen de la red trans-Golgi y están
destinadas ya sea a la membrana plasmática o a otros
organelos tales como los lisosomas.
Existen dos tipos de secreción:
o Secreción constitutiva: Salen todas las proteínas que no
están señalizadas.
o Secreción Regulada: Realizada por células especializadas,
no por todas las células. Antes de salir al exterior las
proteínas se acumulan en gránulos de secreción.
Flujo de sustancias
Existen dos teorías:
• Modelo de cisterna estacionaria: cada compartimento es
estable y el tráfico es por vesículas de transporte
• Modelo de maduración cisternal: cada compartimento
es transitorio y cambia gradualmente

Las que fueron fosforiladas irán a los lisosomas


Investigación del Alzhéimer
La acumulación de las proteínas beta-amiloide
en las células es una de las causas más conocidas
de esta enfermedad.
Estas proteínas al acumularse en el cerebro tiene
como consecuencia la destrucción de un
elemento indispensable para la célula. El
Aparato de Golgi.
Conclusión Alzhéimer
• El equipo de la Universidad de Michigan descubrió
que la acumulación de la proteína beta-amiloide
segrega una enzima llamada cdk5 que modifica
algunas proteínas del Aparato de Golgi como la
GRASP65. Para contrarrestar su acción trataron de
frenar el proceso mediante la inhibición de la enzima
cdk5 por un lado y por otro creando una proteína
mutante GRASP65 que no podía ser modificada por
el cdk5. Los dos métodos funcionaron tal y como los
investigadores esperaban, logrando una reducción de
un 80% en la secreción de la proteína beta-amiloide.
Referencias
Español Inglés
• http://www.teknlife.com/noticia/un • http://www.ns.umich.edu/new
-camino-para-contener-el-alzheimer/ /multimedia/videos/22044-u-
• http://portalacademico.cch.unam.mx m-scientists-slow-development-
/alumno/biologia1/unidad1/estruct of-alzheimer-s-trademark-cell-
uraseucariotas/estructurasorganelos killing-plaques
• http://www.asturnatura.com/articul • http://vcell.ndsu.nodak.edu/an
os/ribosomas-membranas/golgi.php imations/proteintrafficking/ind
• Gerald Karp. (2010). El Aparato de ex.htm
Golgi. En Biología Celular y
Molecular(284-287). México, D.F.:
McGraw Hill.
• https://www.youtube.com/watch?v=
t3vdsfjqCAQ

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