• P fibrosas

• P globulares
• P conjugadas.
 PRIMARIA: Comprende la secuencia de los aminoácidos
que forman la cadena proteica. Tal secuencia determina
los niveles de organización de la molécula.
 SECUNDARIA: es la dirección de los aminoácidos que
componen una proteína. Hay dos tipos fundamentales: la
hélice y la hoja plegada.
 TERCIARIA: Determinada por la aparición de
plegamientos entre las regiones hélice a y hoja plegada
b de la cadena polipeptídica, lo que da lugar a la
configuración tridimensional de la proteína.
 CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas,
para formar moléculas de gran complejidad.Es la
estructura más completa de todas. Por ejemplo: La
molécula de la hemoglobina.
ENLACE COVALENTE: Se encuentran las uniones peptídicas y los puentes disulfuro, que se
van a originar al estar en contacto con dos aminoácidos del tipo cisteína en cuyo interior
encontramos átomos de azufre.
ENLACES NO COVALENTES: No son netamente un tipo de enlace: sino una atracción entre
moléculas que tengan distintas cargas, entre ellas tenemos:
 Puentes de hidrógeno
 Puentes electrostático
 Interacciones hidrofóbicas
 Interacciones de van der Walls

LAS UNIONES COVALENTES SE ROMPEN POR

LA INTERVENCIÓN DE ENZIMAS, MIENTRAS
QUE LAS NO COVALENTE SE DISOCIAN POR
FUERZAS FÍSICOQUÍMICAS.
LAS PROTEÍNAS TIENEN CARGAS POSITIVAS Y
NEGATIVAS, PERO EN EL PUNTO ISOELÉCTRICO SU
CARGA ES IGUAL A CERO.