 Un zimógeno o proenzima es un precursor

enzimático inactivo, es decir, no cataliza

ninguna reacción como hacen las enzimas.
 Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleve a
conformar un centro activo donde pueda
realizar la catálisis.
 En ese momento, el zimógeno pasa a ser una
enzima activa.
 El cambio bioquímico suele ocurrir en
un lisosoma, donde una parte específica de
la enzima precursora se escinde del resto
para activarla. La cadena
de aminoácidos que se libera por la
activación se llama péptido de activación.
Función:
 Los zimógenos proenzimas son utilizados en
muchas reacciones biológicas, como en
la digestión o en la coagulación sanguínea.
 Son un brillante ejemplo de regulación
endógena de las enzimas, de cómo controlar su
función.
 Las modificaciones que sufren los zimógenos son
irreversibles, por lo que para poder detener las
reacciones que llevan a cabo es necesario
un inhibidor de la enzima a la que dan lugar.
 Cabe destacar el ejemplo
del tripsinógeno (zimógeno), que da lugar a
la tripsina (enzima), que a su vez activa otros
zimógenos o proenzimas.
 Para poder detener la activación de los
zimógenos, la tripsina no se puede volver a
convertir en tripsinógeno, sino que debe
secretarse un inhibidor de la tripsina para detener
su acción.
Ejemplos:
A continuación se indican algunos de los
zimógenos más conocidos:
 Angiotensinógeno.

 Tripsinógeno.
 Quimotripsinógeno.
 Pepsinógeno.
 La mayor parte de las proteínas del sistema
de coagulación.
 Algunas de las proteínas del sistema del
complendo.
 Procaspasas.
 Proeleastasa.
 Prolipasa.
 Procarboxipeptidasas.
 Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en
la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la
misma reacción química.
 Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros
cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o
propiedades de regulación diferentes.
 La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del
metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del
desarrollo.
 En bioquímica, las isoenzimas son isoformas (variantes
estrechamente relacionadas) de las enzimas. En
muchos casos, son codificadas por
genes homólogos que han divergido con el tiempo.
Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan
enzimas de diferentes alelos de un mismo gen y las
isoenzimas representan enzimas de diferentes genes
cuyos productos catalizan la misma reacción, los dos
términos se suelen usar indistintamente.
 Las isoenzimas pueden ser el resultado de la
duplicación de genes, pero también pueden
derivarse de la poliploidía o de
la hibridación del ácido nucleico.
 En el tiempo evolutivo, si la función de la nueva
variante sigue siendo idéntica a la original,
entonces es probable que uno u otro se pierda
con la acumulación de mutaciones, resultando
en un seudogen.
 Sin embargo, si las mutaciones no impiden el
funcionamiento de la enzima pero modifican su
función o su patrón de expresión génica, las dos
variantes podrían ser favorecidas por la selección
natural y se especializarían en diferentes
funciones.
 Por ejemplo, puede que se expresen en
Ejemplo de Isoenzima:
 Un ejemplo de una isoenzima es
la glucoquinasa, una variante
de hexoquinasa que no es inhibida por
la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones
de regulación y su menor afinidad por
la glucosa (en comparación con otros
hexoquinasas), le permiten tener diferentes
funciones en las células de determinados
órganos, como el control de la liberación
de insulina por las células beta del páncreas,
o la iniciación de la síntesis de glucógeno por
las células del hígado. Ambos procesos
deben ocurrir solamente cuando la glucosa
es abundante, u ocurre algún problema.