Rigor mortis

Después Del sacrificio del animal, la carne esta sujeta a cambios

bioquímicos. Los cambios se dan en la contracción muscular, este
pierde su flexibilidad y la canal se va tornando rígida. Este proceso
dura entre uno o dos días posteriores al del sacrificio. Va
desapareciendo progresivamente, permitiendo que la carne a la
fina sea tierna.
Al ser sacrificado el animal, el ciclo aerobio termina y es reemplazado por la glicolisis
anaerobia, donde se realiza la conversión de glucógeno que se encuentra en los
músculos en acido láctico. La acumulación de este acido hace que el pH de la carne
descienda, inhibiendo a las enzimas glicolíticas y las reservas de energías se agotan
formando la actomiosina (Unión de la actina y la misiona) Al desaparecer el Rigor
Mortis, se da el inicio de la maduración de la carne.
El pH del musculo cuando el animal esta aun vivo, oscila entre
7.3 y 7.5, en la etapa del rigor mortis alcanza un pH mínimo
entre 5.3. La temperatura del ambiente influye notablemente
en la velocidad en q desciende el pH del musculo, la
temperatura y el pH están directamente relacionados, entre
mayor sea la temperatura el pH desciende mas rápido y entre
más baja la temperatura el pH desciende lentamente (Bate-
Smith y Bendall, 1949). La temperatura es una variable
sumamente importante sobre la velocidad de la glucolisis y la
aparición del rigor mortis.
Bandall (1960) clasifico en tipos la etapa de Rigor Mortis:

1.Rigor Acido: Caracterizado en los animales fatigados por un largo periodo de

demora y una incluso a la temperatura ambiente.

2.Rigor Alcalino: Caracterizado por la rápida aparición del endurecimiento y

por marcada retracción, incluso a la temperatura ambiente.

3.Tipo intermedio: Caracterizado en los animales sometidos a ayuno por el

acortamiento del periodo de demora, pero no de la fase rápida.
 SACRIFICIO Y CONVERSIÓN DE MÚSCULO DE POLLO EN CARNE

Durante el sacrificio del pollo se desencadenan una serie de acontecimientos que finalizarán con la
instauración del ” rigor mortis” y posterior maduración de la carne:
1. Interrupción del riego sanguíneo y, por tanto, del aporte de oxígeno al músculo. El músculo
trata de mantener su temperatura y la contracción muscular normal consumiendoATP.
2. Anaerobiosis y obtención de ATP vía glucólisis & descenso del pH por acumulación de ácido
láctico. El valor normal de pH “in vivo” es cercano a la neutralidad –de 7.0 a 7.2-. En las 3-4 primeras
horas desciende a cifras de 6.15 (pechuga) y 6.40 (contramuslo), llegando a valores finales de 5.70
(pechuga) y 5.90 (contramuslo) a las 24 horas post-mortem.
3. Descenso del pH. Dado que se acerca al punto isoeléctrico de las proteínas (pH =5.1-5.5), inactivará la enzima
responsablede la glucólisis-
4. Descenso de niveles de ATP. Comienza a impedir la relajación muscular, debido al aumento de Ca2+ en el retículo
sarcoplásmico. La temperatura baja, limita además la eficacia de la bomba de Ca2+, como consecuencia las uniones de
actina-miosinase estableceninstaurándose el estadode “rigormortis”
RIGOR MORTIS
El “rigor mortis” es muy rápido en las aves, como promedio en 1-2 horas, y es máxima entre 2 y 8 horas post-mortem. Hacia
las 8 horas post-mortem el descenso del pH produce en último término la liberación de enzimas lisosómicas,
fundamentalmente proteolíticas, que actuarán en la maduración de la carne. Se consigue un ablandamiento adecuado en las
primeras 24 horas. Sin embargo no todos los músculos siguen el mismo patrón. La pechuga se hace tierna antes -en 10 a 12
horas- que el muslo y contramuslo– en 2 a 5 días más tarde a temperatura de refrigeración.
 Luego del sacrificio del
animal,
la carne sufre variosprocesos
bioquímicos,
que afectan distintas
características de la misma
Fuentes de Energía‐ATP
Creatina Fosfato
Glucosa
Cambios post mortem
Procesos post mortem
Rigor mortis
•Cesa el aporte deoxígeno
•Cesa la fosforilación oxidativa y con ello
el aporte de ATPaerobio
•Se activa la glucolisis y se
acumula piruvato
• Desciende pH, inactiva E.metabólicas.
• Se agota ATP, actomiosina (irreversible)
Rigor mortis
Rigor mortis
Glucolisis Postmortem
Continúa hasta que las enzimasson
inactivadas a pH 5.4‐5.5; pIproteínas.
La velocidad de caída varía con la
especie y con el tipo de músculo.
La velocidad de glucolisis postmortem
aumenta al aumentar la temperatura
externa por encima de laambiental.
Rigor mortis
Glucolisis postmortem
diferentes músculos
diferente velocidad glucolisis
diferente velocidad caída deT°
Velocidad glucolisis mayor en
músculos que se enfríanlentamente
La aparición del RM va
acompañada por una disminución
dela CRA
Rigor mortis
El tiempo depende de laT(°C)

pasado el RM, comienza lamaduración:

resolución del RM
Rigor mortis
Aumenta la dureza de lacarne
El tiempo en que se produce varia
Baja del pH postmortem
DFD: *Malas condicionesprefaena
*Agotamiento glucóg., pHf>6.0
* Carne oscura, elevada CRA,
sensibles a microorganismos, difícil
conservación bajo refrigeración.
PSE: * pH muy bajo en la 1erah
cuando la carne aún estacaliente.
* bajo rendimiento
tecnológ. altas
mermas en productos
Procesos postmortem
Pre Rigor: (0‐12h pm)
contracción de los músculos
salida parcial del agua
cambio de color

aspecto seco
Procesos postmortem
Pre Rigor: (0‐12h pm)
Rigor – Mortis: (12‐72h pm)
músculo rígido
pérdida de agua
oscurecimiento
mayor acidez
poco digerible
baja calidad y valor nutritivo
Procesos postmortem
Pre Rigor: (0‐12h pm)
Rigor – Mortis: (12‐72h pm)
Maduración (72‐*h pm)
 Procesos postmortem
• Sacrificio del animal
• Metabolismo O2 aO 2
• Glucógeno a Ácido láctico
• Baja pH 7 a5,6
• Baja Creatina Fosfato yATP
• Falta ATP para relajación,Actomiosina
• Rigor Mortis
• Proteólisis
 Maduración de la carne
Combinación de transformaciones
que se originan en el músculo de un
animal de abasto, posterior al
sacrificio y faenado,proporcionándole
a la carne propiedades de color,
terneza, desarrollo del aroma y
cambios de textura
 Maduración
"CARNE FRESCA“(carne madurada o bien envejecida)

terneza, nutrición, digestibilidad

sabor, aroma y textura (ventajas
nutricionales)
 PROCESOS
BIOQUÍMICOS QUE OCURREN
DURANTE LA MADURACIÓN DE
LA CARNE
TERNEZA
 Proceso de contracción
Mg 2+
Miosina + ATP ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐ Miosina–
ADP +
Pi Actina + Ca 2+ ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐
ActinaM

Miosina–ADP + ActinaM ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐ Actomiosina + ADP

Actomiosina + ATP Mg 2+
 Actina + Pi +Miosna–ADP
‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐
 Primeras 24h pm

• dureza aumenta 71%

• acortamiento sarcómero 25%

 Entre las 24 y 72hpm

•terneza aumenta

•largo sarcómero no cambia

la proteólisis pm es relevante en la
determinación de laterneza
 Maduración
Terneza Inicial Terneza
Final
Largo sarcómero
Tejido Conectivo Grado de Proteólisis
Grasa Intramuscular
Diferencias entre terneza final einicial
“tiempo de almacenamiento”
 Maduración
(tiernización pm)

• Degradación proteínas miofibrilares

• Acción sistemas enzimáticos
• Desnat. tejido conect. intram.

La magnitud de la proteólisis pm es el
mayor responsablede la variación de la
terneza de la carne
 Sistemas enzimáticos
Proteínas miofibrilares
• Catepsinas lisosomales
• Ubiquitina proteosomal
• Enzimas activadas por Ca
(calpaínas/ calpastatina)
Proteínas del tejido conectivo
• Metalo‐proteinasas de M.E.
Familia de la calpaínas
 Enzimas activadas por calcio
(cys‐proteasas)
Proteínas endógenas del músculo:
Calp I, Calp II, Calpastatina
Isoformas ubicuas: ‐Calp. y m‐Calp.
y otras específicas detejido
(p94 ó Calp III en músculo esquelét.)
Asociaciones entre terneza y nivel de
expresión del gen dep94
(escasa información sobre el rol de p94 en la
proteólisis pm)
 Degradación de proteínas
miofibrilares
Comienza 12 hpm ([Ca2+] intracel.)
La terneza aumenta 24 y 29% a los 10 y
14 días pmrespectivamente
*aumento rápid
primeros o 10 días
* aumento gradual, hasta
56% del original a los 35 días p.m.
 Degradación de proteínas
miofibrilares
3‐4 días pm => degradación de proteínas
• Intramiofibrilares
• Intermiofibrilares
• Costámeras (miofibrillas‐sarcolema)
 Degradación de proteínas
miofibrilares
A nivel de discoZ
• sin cambios antes de 16 días pm
(degradación en banda I, cerca de disco Z)
 Degradación de proteínas
miofibrilares
A nivel de costámeras
• vinculina degradada por calp. (24hpm)
• desmina y troponina T (24 ‐ 72h pm)
• distrofina (24h pm), desaparece 6d.pm
• titina y nebulina (72hpm)
La proteólisis de titina y nebulinaexplica
aumento de fragilidad de la bandaI
Desnaturalización tejido conectivo
•28d. pm (4°C) degrada proteoglicano
asociado a colágeno (β‐glucoronidasa), siendo
susceptible a (MMPs)
•[Ca2+]=0,1mM provoca destrucción de
perimisio y endomisio
MMPs: colagenasas (MMP‐1 y MMP‐13),
gelatinasa (MMP‐2ó MMP‐9)
factores de activación /inhibición
 Micrografía electrónica

1 h pm 2 días pm 7 días pm
miofibrillas intactas membranas gran cantidad de
bien conservadas celulares dañadas membranas
celulares dañadas
Maduración
Proceso por el cual el músculo se
va ablandando y se mejora la retención
de agua.
15 días a 0ºC ‐ 2 días a 20ºC
La maduración no es el proceso
contrario al que origina larigidez.
Maduración
Colágeno no sufre modificaciones
importantes.
Ablandamiento debido a calpaínas
I y II, se hacen mas proteolíticas a
medida que baja el pH ya que su
inhibidor (calpastatina) no actúa, al
final se autolisan.
Catepsinas B,D,H y L(lisosomales)
L importante (actomiosina y troponinas)
COLOR
Color: oxidación de Mb.
 Bonds Compound Color Name
Fe++Ferrous
:H2O Purple Reduced myoglobin
(covalent)
:O2 Red Oxymyoglobin
:NO Cured pink Nitric oxide myoglobin

:CO Red Carboxymyoglobin

Fe+++ Ferric(ionic) ‐CN Red Cyanmetmyoglobin
‐OH Brown Metmyoglobin
‐SH Green Sulfmyoglobin
‐H2O2 Green Choleglobin
SABOR
Maduración

Textura: Incremento CRA (exud.jugo)

Color: oxid. Mb.

Aroma: hipoxantina, (en el tpo. off

flavor); enranciamiento de grasas
Cambios químicos
ADP resultante desamina y da IMP,
se desfosforila y daInosina.
La Ribosa se separa de ésta y se
forma la Hipoxantina.
Liberación de amoníaco.
ATP ADP IMP Inosina Hipoxantina

Pi Pi + NH3 Pi Ribosa
 Monitoreo de la maduración
• Actividad enzimática Calp./Calpast.
• Microscopía miofibrillas
• Resistencia al corte (WB)
• Electroforesis proteínas miofibrilares
• Aminoácidos libres, Ác.Glutámico
• Perfil lipídico‐ Compuestos volátiles
• Color
Acortamiento por frio
Velocidad caída de pH segúnT°C
Efecto especie en la caída delpH
Estimulación eléctrica
Aplicación de corriente eléctrica,
favorece el sangrado, acelerar R.M.,
evitándose contracción por frío.
Alto voltaje (300‐700 V), antes de
30´pm (actúa directamente sobre los músculos)
Bajo voltaje (80‐100 V) sangrado
(estimula el sistema nervioso)
Estimulación eléctrica
Descarga eléctrica  contración
muscular, consumo ATP y glucógeno,
se acelera la glucólisis anaerobia, baja
pH, se acelera elRM.
Permite enfriamiento rápido (2hpm)
pH baja a 6‐6,3 en la 1era hora.
Pérdida de jugo, color más pálido,
carne más tierna, menor contracción en
el rigor.
Estimulación eléctrica
•Prevención del cold‐shortening
(acelerada glucolisis; RM a altas T)
• Actividad proteolítica acelerada
(Ca++)
•Ruptura de estructura fibrilar por
contracciones extremas y liberación de
catepsinas.
Tenderstretching
•Músculos del cuarto trasero más
estirados

Tendercut
•Peso la canal, estiramiento
de
muscular
Aumento de la ternezapm
Métodos mecánicos(picado)
Marinación (vinagre, vino, sales, fosfatos)
Enzimas
CaCl2
Altas presiones
Combinaciones