LAS PORFIRINAS

INTEGRANTES:
• GIANELLA MARÍN CHÁVEZ
• CARMEN DELGADO PAZ
• ROSA BANCES SIESQUÉN

DOCENTE:
MANUEL AZAÑERO IZQUIERDO
 LAS PORFIRINAS

Compuestos cíclicos formados por la unión de cuatro anillos

pirrólicos enlazados por puentes metilo (-CH =). Existen moléculas
importantes que tienen biológicamente porfirianas:
• Hemoglobina.
• mioglobulina.
• Citocromos
• Clorofila.

Clorofila, vitamina B12 (cobalamina) y heme, cada uno está formado de un

tetrapirrol, la estructura es muy similar y sólo se diferencian porque cada una está
unida a un metal diferente.
 En la molécula de porfirina los anillos (pirrol) se designan con A,B, C, D. Las
posiciones en donde pueden efectuarse sustituciones en los anillos están
ESTRUCTURA numeradas por 1,2,3,4,5,6,7 y 8. Los puentes de metenilo se designan
como
 COMPUESTOS

Otro componente fundamental es la hemoglobina, que es una molécula

encargada de trasportar el oxígeno y dióxido de carbono. Está en los glóbulos
rojos y consta de cuatro unidades (cadenas polipeptídicas). Las cuatro cadenas
siempre están agrupadas en pares. En el humano adulto, hay dos cadenas
idénticas alfa, y dos cadenas beta. Cada una de las cuatro cadenas tiene un átomo
de Fe2+.Si las moléculas de hemoglobina se combinan con el oxígeno se produce
los que se denomina como oxihemoglobina, que es roja y pigmenta la sangre.
cuando la moléculas de oxígeno ingresan a los tejidos, la hemoglobina se torna
verdosa.
 CARACTERÍSTICAS FUNDAMENTALES

la estructura de la porfirina se encuentra un sistema de enlaces conjugados, aspecto

que la hace rígida sin permitirle cambiar de estado fácilmente, también permite la
intensa banda de absorción cerca de 400nm seguida por otra banda de absorción más
débil 450–700nm.

El anillo de pirrol es estable con ácidos concentrados. Las bases

fuertes tales como los alcóxidos pueden quitar los dos protones (pKa
~16) a los átomos internos del nitrógeno de una porfirina para
formar un di-anión.

Por otra parte, los dos átomos libres del nitrógeno

del porfirina (pKb ~9) pueden ser protonados
fácilmente con ácidos, tales como el ácido
trifluoroacético.
APLICACIONES
La terapia foto dinámica (TFD): Tratamiento para el cáncer
El mecanismo de captación celular parece estar relacionado con el receptor de la
lipoproteína de baja densidad (LDL). Al incidir la luz sobre el tumor, es absorbida por la
porfirina que se activa, traspasando energía luminosa a las moléculas de oxígeno y
creando con ello oxigeno monoatómico que reacciona con otras sustancias, iniciando una
serie de reacciones moleculares que conllevan a la destrucción de las células y los tejidos
que la componen produciendo radicales libres.
Electrónica molecular
Colorantes de porfirina sintéticos que se incorporan en el diseño de células solares son el
sujeto de la investigación en curso. Las recientes aplicaciones de colorantes de porfirina
para células solares sensibilizadas por colorante han demostrado una eficiencia de
conversión solar acercándose dispositivos fotovoltaicos basados en silicio.

Química supramolecular: estos sistemas se aprovechan de la acidez de lewis del metal,

típicamente de zinc. Un ejemplo de un complejo hospedador-huésped que fue construido
a partir de un macrociclo compuesta de cuatro porfirinas

Geoquímica orgánica: origen en el aislamiento de las porfirinas de petróleo.. Petróleo es

a veces "huellas dactilares" por el análisis de trazas de níquel y porfirinas de vanadilo.
La clorofila es una porfirina de magnesio, y hemo es una porfirina de hierro, pero ninguno
de porfirina está presente en el petróleo. Por otro lado, de níquel y de vanadio porfirinas
podrían estar relacionados con moléculas catalíticas de las bacterias que se alimentan de
hidrocarburos primordiales.
HEM
 EL GRUPO HEMO Grupo prostético que forma parte de diversas proteínas

Proteína importante: Hb, consiste en un ion

Fe2+ (Ferroso) contenido en el centro de un
gran heterociclo orgánico llamado porfirina,
hecho de cuatro grupos pirrólicos unidos
entre sí por medio de puentes metino.
TIPOS DE HEMOS
• complejo de coordinación formado por un ligando tetradentado
macrocíclicollamado porfirina que se encuentra quelando a un átomo de
hierro. El hemo A es una biomolécula y se produce naturalmente en muchos
Hemo A organismos.

• Los contienen: la hemoglobina, la mioglobina Las proteínas de la familia de

las peroxidasas, Las enzomas cicloxigenasas COX-1 y COX-2, también
Hemo B contienen hemo B en uno de sus dos sitios activos.

• Forma parte de importantes hemoproteínas, ejemplo: el citocromo c

Hemo C

• Difiere del hemo A en que posee un grupo metilo en la posición 8 del anillo en lugar
de poseer un grupo fornelo. La cadena isoprenoide en la posición 2 es la misma.
• Se encuentra en la bacteria escherichia coli, funciona en una forma similar al heme A
Hemo O en la reducción del oxígeno que ocurre en los mamíferos.
 LA HEMOGLOBINA
Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color
rojo característico.
Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.
 METABOLISMO

• La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente, incluso

en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos.
• Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.
• Continúan formando cantidades mínimas de Hb.
• Se convierten en Eritrocito maduro.

SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM

Acido Acético

Succinil-CoA
 1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina
4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina Completa

La parte Proteica (Globina) se sintetiza

igual que todas las proteínas.

El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido

en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
necesita por la Transferrina (Globulina Beta)

La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,

caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
con un contenido muy bajo de Hb.
CATABOLISMO DE LA HB

Periodo de vida de los eritrocitos  120 días

Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
Sufren Degradación por los Macrófagos.
COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.

Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
LA BILIRRUBINA
ALTERACIONES
La bilirrubina normal del adulto y del niño mayor es menor de 1 mg/dl. Cuando la cifra de
bilirrubina en la sangre excede de 1 mg/dl, existe hiperbilirrubinemia. La bilirrubina se
acumula en sangre, y cuando alcanza una cierta concentración difunde a los tejidos. Este
signo se denomina ICTERICIA y se evidencia por la coloración amarilla en piel y mucosas,
manifestación clínica muy común.
 TIPOS DE ICTERICIAS

El aumento de la bilirrubina sérica puede ocurrir por cuatro mecanismos:

- sobreproducción,
- disminución de captación hepática,
- disminución en la conjugación y
- disminución en la excreción de la bilis (intra o extrahepática).

Esto ha ayudado a clasificar las ictericias en:

- Pre-hepáticas o Hemolíticas,
- Hepáticas o Hepotocelulares y
- Post-hepáticas u Obstructivas o colestáticas
Ictericia pre-hepática: causa más común del exceso de bilirrubina indirecta.

Ictericia fisiológica neonatal:

Esta hiperbilirrubinemia resulta de una hemólisis acelerada y de un sistema
hepático inmaduro para la captación, conjugación y secreción de la bilirrubina.
Debido a que está elevada la bilirrubina no conjugada, esta puede penetrar la
barrera hemoencefálica. Esto puede resultar en un querníctero (encefalopatía tóxica
hiperbilirrubinémica
Ictericia Hepática: Este tipo de ictericia puede deberse a fallas en la captación, conjugación o
excreción de bilirrubina por el hígado.
Ictericia post-hepática: Se debe al fallo para excretar la bilirrubina desde el hepatocito al
duodeno. Se diagnostica por valores de bilirrubina directa mayores de 2 mg/dl o por una
bilirrubina directa mayor del 15% de la bilirrubina total. Es siempre patológica.
Se caracteriza porque la bilis no llega al duodeno. No hay coloración en materia fecal (acolia), hay
coloración excesiva en orina (coluria).