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Semana 30

Proteínas
Definición, clasificación
• Por su función biológica y su composición
Niveles de organización: Estructuras (1ª 2ª 3ª 4ª)
• Enlaces presentes y ejemplos
Desnaturalización por: calor, agitación,
solventes, cambio de pH y metales pesados
Estructura e importancia biológica de:
• Colágeno, Insulina, Mioglobina y Hemoglobina
Clasificación de las enzimas (según la Unión
Internacional de Bioquímica)
Importancia de las enzimas séricas en el diagnóstico
clínico
LABORATORIO 30: Desnaturalización de proteínas y
actividad enzimática
PROTEÍNAS
• Macromoléculas formadas por polímeros
lineales (cadenas polipeptídicas) de más de 50
alfa aminoácidos.
• Contienen C,H,O,N,S,P
• Tienen actividad biológica específica
• Se clasifican por:
Su composición química: Simples y conjugadas
Su función biológica.
COMPOSICION
Son las mas comúnes e importantes de las
proteínas simples. Ej: albumina y la
ALBUMINAS
seroalbumina. Son solubles en agua, soluciones
salinas diluidas.
S Anticuerpos en el suero sanguíneo y
I GLOBULINAS fibrinógeno sanguíneo.
M
Son proteínas básicas, ya que contienen
P aminoácidos básicos (lisina y/o arginina).
L HISTONAS
Se hallan asociadas con los ácidos nucleídos
E en las nucleoproteínas de la célula.
Tienen funciones estructurales y de protección.
S Ej: queratina (pelo, piel y uñas), el colágeno
ESCLERO-
(huesos, tendones, y cartílagos) y la elastina
PROTEINAS (fibras elásticas y tejido conectivo).
PROTEÍNAS CONJUGADAS formadas por dos partes:
apoproteina: porción protéica y
grupo prostético: porción no proteica

Proteinas con grupo prostético azúcar. Ej:


GLUCOPROTEINAS gamaglobulina.
C
O Proteinas con grupo prostético hemo . Ej:
CROMOPROTEINAS hemoglobina y mioglobina
N
J Proteínas con grupo prostético lípidos,
U LIPOPROTEINAS incluyendo el colesterol.
G Proteínas con grupo prostético ión metalico.
A METALOPROTEINAS
Ej: algunas enzimas.
D Proteínas con grupo prostético acidos
A NUCLEOPROTEINAS
nucleicos. Ej: en los ribosomas
S Proteínas con grupo prostético esterfosfato ,
FOSFOPROTEINAS
Ej: caseína
Catalizan las reacciones bioquímicas en las células.
F ENZIMAS Ej: TRIPSINA cataliza la hidrólisis de proteínas y la
U SACARASA la hidrólisis de la sacarosa
N Responsables de la contracción muscular. Ej:
CONTRACTIL MIOSINA y la ACTINA.
C
I Regulan el metabolismo corporal . Ej: HORMONA DEL
O HORMONAL CRECIMIENTO, que regula el crecimiento y la
INSULINA regula el nivel de glucosa en la sangre
N
Ayudan al cuerpo a defenderse de sustancias extrañas.
PROTECTORAS Ej: INMUNOGLOBULINAS y el FIBRINÓGENO.
B
I Almacenan los nutrientes . Ej: CASEÍNA almacena las
ALMACENAMIENTO proteínas de la leche y la FERRITINA almacena hierro
O en el hígado y bazo
L
Transportan sustancias esenciales en el cuerpo. Ej:
O TRANSPORTE HEMOGLOBINA transporta oxigeno y las
G LIPOPROTEINAS transportan lípidos
I Mantienen unidas estructuras del cuerpo. Ej:
C COLÁGENO forma tendones y cartílagos.
ESTRUCTURAL
A QUERATINA forma cabello, piel, unas y lana.
Niveles estructurales de las proteínas
Estructuras: 1ª,2ª,3ª y 4ª
ESTRUCTURA PRIMARIA:
• Se refiere al número y la secuencia específica
de los aminoácidos que forman la cadena
polipeptídica de una proteína.
• Se mantiene mediante enlaces peptídicos
que unen los aa desde el extremo N-terminal
hasta el extremo C-terminal. Ej: la insulina.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
• Se refiere a la forma que adquiere la cadena
polipeptídica de una proteína, cuando sus
aminoácidos forman puentes de Hidrógeno entre
sus grupos amino y carboxilo.
• Se mantiene mediante puentes de hidrógeno.
Tipos de estructuras secundarias que pueden
formarse en las proteínas:
• Alfa hélice
• Hoja plegada beta
• Triple hélice
Estruct. 2ª en alfa-hélice (α)
• Es cuando se enrolla la cadena polipeptídica
formando una espiral (α-hélice).
• Se debe a la formación de puentes de
Hidrógeno entre los -H del grupo amino (-NH2)
de un aa y el -O del carboxilo (-COOH) de otro
aa cada 4 aminoácidos de una cadena
peptídica.
Estructura 2ª,
forma de α-hélice
Estruct. 2ª en Hoja ó lámina plegada β
• Es cuando se mantienen capas enlazadas de
proteína. Forman estructuras fibrosas. Ej: la
seda.
• Se debe a enlaces por puentes de H que se
forman entre los grupos -NH2 y –COOH de
aminoácidos ubicados en secciones de una
misma cadena polipeptídicas ó en diferentes
cadenas.
Hoja plegada beta (lámina plegada β)
Estruct. 2ª en TRIPLE HELICE

• Estructura formada por tres cadenas de α


hélice que se enrollan como trenza y se
mantienen unidas mediante puentes de
hidrógeno. Ej: las fibras de Colágeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
• Se refiere a la forma tridimensional específica
(propia de cada proteína) que adquiere la
cadena peptídica de una proteína.
• Se estabiliza mediante interacciones como
atracciones ó repulsiones entre los grupos –R
de los aminoácidos de la cadena, formando
dobleces ó estiramientos en la estructura.
• Ej: la mioglobina
Interacciones que estabilizan la estructura
terciaria
TIPOS DE INTERACCIONES TIPOS DE GRUPOS -R
Interacciones hidrofóbicas Atracciones entre grupos –R no polares.

Atracciones entre grupos -R polares o


Interacciones hidrofílicas ionizados y el agua .
Interacciones iónicas entre aminoacidos ácidos
Puentes salinos y básicos ionizados.
Puentes de hidrógeno Interacciones entre H y O ó N

Puentes disulfuro (ÚNICO Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de


ENLACE COVALENTE) S de aminoácidos azufrados.
Formas de la estructura 3ª
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
• Se refiere a la unión de 2 ó más cadenas
peptídicas para formar una proteína compleja.
• Se estabiliza por las mismas interacciones de
la estructura 3ª. Ej: la hemoglobina.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
Importancia de algunas proteínas
Insulina
• Hormona que regula el
nivel de glucosa en la
sangre.
• Su estructura es 1ª y
consiste es dos cadenas
polipeptídicas unidas
por enlaces disulfuro.
Colágeno
• Es la proteína más abundante del cuerpo,
forma el tejido conjuntivo, vasos sanguíneos,
tendones, ligamentos, córnea y cartílago.
• Su estructura es 2ª, es de triple hélice.
• Forma fibrillas.
Mioglobina
• Es una proteína globular
que almacena oxígeno en el
músculo.
• Su estructura es 3ª,
formada por 1 sola cadena,
es compacta y enlaza a un
grupo HEMO que contiene
hierro en el centro.
• No tiene estructura 4ª.
• Su estructura y función se
parece a la hemoglobina.
Hemoglobina
• Es una proteína globular que transporta
oxígeno en la sangre.
• Su estructura es 4ª y consta de 4 subunidades
ó 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos
beta).
• Contiene 4 grupos HEMO (1 en cada
subunidad) por lo que puede transportar
hasta 4 moléculas de oxígeno.
Estructura 4ª de la hemoglobina
Desnaturalización de las proteínas
• Se le llama así a la alteración ó rompimiento
de las estructuras 2ª, 3ª ó 4ª de una proteína,
sin causar daño ó ruptura de la estructura 1ª.
• Se mantienen los enlaces peptídicos (amida).
• La proteína desnaturalizada pierde su
actividad biológica. Precipita ó coagula.
• Es causada por: temperaturas elevadas, ácidos
y bases, alcoholes, metales pesados, agitación.
Desnaturalización de las proteínas
ENZIMAS: son proteínas que catalizan
reacciones biológicas. CLASIFICACIÓN
REACCION
CLASE EJEMPLOS
CATALIZADA
Reacciones de Las oxidasas oxida,
oxidación- las reductasas reducen,
OXIDO-REDUCTASAS las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble
reducción
enlace
Transferencia de Las transaminasas transfiere grupos amino,
TRANSFERASAS un grupo entre 2 las quinasas transfieren grupos fosfato
compuestos
Las proteasas hidrolizan enlaces peptidicos
Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los
lípidos
Reacciones de Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los
HIDROLASAS carbohidratos.
hidrólisis
Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico
Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos
REACCION
CLASE EJEMPLOS
CATALIZADA
Adición o eliminación Las carboxilasas añaden CO2
LIASAS de grupos a un doble Las desaminasas eliminan NH3
enlace sin hidrolisis
Reorganización de los Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a
átomos de una la inversa,
ISOMERASAS molécula formar un Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa
isomero
Forman enlaces entre Las sintetasas enlazan 2 moléculas
las moléculas
LIGASAS empleando la energia
del ATP
Enzimas séricas para Diagnóstico clínico

ENZIMA ELEVADAS EN

Transaminasas Hepatitis
CK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazón
Lipasa y amilasa Pancreatitis
Alanina transaminasa Hepatitis
Fosfatasa acida Cáncer de próstata
Antígeno prostático especifico
Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad
pancreática