ENZIMAS

ENZIMAS

RESULTADO DE APRENDIZAJE OBJETIVO DEL APRENDIZAJE

Interpretar conceptos, Analizar definiciones,
importancia biomédica, estructura, clasificación,
estructura general, clasificación, propiedades, importancia
distribución en la naturaleza y Biomédica y metabolismo de
metabolismo de Biomoléculas
Biomoléculas aminoácidos y
como hidratos de carbono,
enzimas
aminoácidos y proteínas.
 ENZIMAS
• La primera teoría general sobre la catálisis
química publicada por J.J. Berzelius incluía
un ejemplo de lo que hoy conocemos como
1835 un enzima: la diastasa de la malta, señalando
que la hidrólisis del almidón se catalizaba
más eficazmente por ésta que por el ácido
sulfúrico

• Louis Pasteur propuso que la fermentación

del azúcar para transformarse en alcohol era
inducida por ciertos catalizadores biológicos,
razón por la cual las enzimas fueron
1860 llamados inicialmente "fermentos". Pasteur
supuso que dichos catalizadores se hallaban
unidos de modo indisoluble a la estructura
de las células de la levadura por lo que no
podían actuar fuera de estas.
 ENZIMAS
• Se utiliza por primera vez la denominación
1877 "enzima"
levadura").
(etimológicamente "en la

• E. Büchner consiguió extraer de las células

de la levadura los enzimas que catalizan la
fermentación alcohólica, demostrando que
1897 éstos pueden actuar independientemente de
la estructura celular. Este hecho permitió
estudiar "in vitro" la actividad y propiedades
de los enzimas, aislarlos en estado puro y
analizar su composición.

• Sumner aisló un enzima, la ureasa, en forma

1926 cristalina pura y demostró que los cristales
estaban formados por proteínas.
 ENZIMAS
• Se descubrió que determinados tipos de
RNA pueden catalizar su propia síntesis,
1981 hecho este que obligó a revisar algunas de las
ideas preexistentes acerca de la naturaleza de
los biocatalizadores.

• Se considera que, con la excepción de un

reducido grupo de moléculas de RNA con
propiedades catalíticas, los enzimas son
Actualidad proteínas , y como tales, exhiben todas las
propiedades inherentes a este grupo de
biomoléculas.
Moléculas que aceleran la velocidad de una reacción sin
consumirse ni alterarse de forma permanente.
Los únicos Catalizadores biológicos son las ENZIMAS.
Un catalizador biológico es aquel que acelera una reacción
determinada, es decir solamente un SUSTRATO es capaz de
encajar en el sitio Activo que presenta una ENZIMA
DETERMINADA.
La catálisis es el proceso por el cual se aumenta o disminuye la
velocidad de una reacción química, debido a la participación de
una sustancia llamada catalizador.
 ENZIMAS

• Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural

que catalizan reacciones químicas.
• Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como
sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos
celulares.
• El nombre sistemático de una enzima consta de 3 partes:
1.- Sustrato Maltosa
2.- El tipo de reacción realizado Hidrólisis
3.- Terminación “asa” Maltasa
1. Las enzimas intervienen en reacciones del
metabolismo de células, tejidos y órganos
2. Catalizan reacciones químicas: metabolismo de los
hidratos de carbono, proteínas, aminoácidos, lípidos,
ácidos nucleicos, etc.
3. Las enzimas se encuentran disueltas en el citoplasma
de la célula, otras en las mitocondrias, ribosomas, etc.
• La enzima se combina con su substrato para formar un
complejo enzima-substrato que luego se descompone
para liberar la enzima y los productos de la reacción.

Poseen un centro activo. Zona de la molécula donde se une

el sustrato.
Al unirse enzima y sustrato forman el complejo enzima-
sustrato que luego se separará en enzima (listo para actuar
otra vez) y producto(s).
E+S ES E + P
1. Maltasa (hidroliza) la maltosa (sustrato) en dos
unidades de glucosa (producto)
Hidrolizar: romper enlaces con participación del agua
Por lo tanto la Maltasa es una hidrolasa, se encuentra
en el intestino delgado.

2. Amilasa (hidrolasa): la alfa amilasa actúa sobre los

enlaces de las unidades de glucosa que componen el
almidón.
sustrato el almidón -------> unidades libres de glucosa
• Temperaturas mayores a 50°C inactivan irreversiblemente la
mayor parte de las enzimas.
• La congelación no causa inactivación, la actividad catalítica
reaparece si la temperatura vuelve a la normal.
• Son sensibles a los cambios de pH.
La enzima se combina con su substrato para formar un
complejo enzima-substrato que luego se descompone para
liberar la enzima y los productos de la reacción.
Se puede apreciar el poder de la catálisis enzimática con un
ejemplo: la descomposición del peróxido de hidrógeno en
agua y oxígeno (2H2O2 → 2H2O + O2).

La enzima ejerce presión en los enlaces del substrato y

los hace propensos a romperse con mayor facilidad.
• Catalasa, es una enzima que tiene muchas células, aumenta la
velocidad de descomposición del H2O2 aproximadamente mil
millones de veces.

• Además, la catalasa cumple una función protectora contra

determinados microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios.

• Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto con oxígeno,

es por esta razón que el oxígeno producido por esta enzima tiene
efecto bactericida sobre estos microorganismos.
 CLASE DE ENZIMA FUNCIÓN
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción
Catalizan la transferencia de un grupo
Transferasas funcional de una molécula donadora a una
aceptora
Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis
Catalizan la conversión de una forma
Isomerasas
isomérica a otra de una molécula
Catalizan determinadas reacciones en las
Ligasas
cuales se unen dos moléculas
Catalizan determinadas reacciones en las
Liasas cuales se forman o se rompen enlaces
dobles
 ENZIMAS DIGESTIVAS

La reducción de los alimentos a unidades pequeñas y absorbibles

dependen principalmente de la fragmentación química que se
producen las enzimas.

LIPASA
• Las lipasas son enzimas específicas originadas en el páncreas que
poseen la función de disociar los enlaces covalentes entre lípidos
complejos llevándolos al estado de gliceroles y ácidos grasos
asimilables por el organismo.
PEPTIDASAS O PROTEASAS
Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o en el
páncreas, posee la capacidad de actuar sobre los enlaces
peptídicos de las macromoléculas proteicas reduciéndolas a
monómeros orgánicos denominados aminoácidos.

AMILASAS O PTIALINAS
• Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de
romper los enlaces glucosídicos entre monosacáridos dejándolos
de forma individual para ser asimilados. Hay tres tipos de
amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa
salival, amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).
• Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la
síntesis de antibióticos además, son ampliamente utilizadas en
diversos procesos industriales, como son la fabricación de
alimentos

• Aspartato aminotransferasa - (AST)

• Alanina aminotransferasa (ALT)
• Creatina-fosfocinasa (CK)
• Gamma glutamil transpeptidasa (GGT)