UNIVERSIDAD

TECNOLÓGICA DEL PERU

AMINOÁCIDOS -
PROTEINAS

PROF: ING. ENCARNACION V. SANCHEZ CURI

vicsancu5@yahoo.es

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IMPORTANCIA

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 AMINOACIDOS
 Son las unidades fundamentales de las proteínas y tiene
como mínimo, un grupo amino y un grupo carboxílico
(bifuncionales), de bajo peso molecular (75 - 204) y que
pueden obtenerse mediante una hidrólisis de las proteínas.
 Se han encontrado unos 100 a.a. de las fuentes naturales;
de los cuales 20 a.a. son los que se presentan con mayor
frecuencia en las proteínas (a-aminoácidos proteicos).

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ESTRUCTURA DE LOS
AMINOÁCIDOS

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 PROPIEDADES

 Con ciertas excepciones son solubles en agua y posee

elevado punto de fusión, generalmente se descomponen
antes de llegar a él. El punto de fusión es más alto que los
ácidos carboxílicos y aminas, debido a la interacción entre
sus iones NH3+ y -COO- (Forma dipolar o zwitterion).

IÓN DIPOLAR

ANIÓN CATIÓN
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 Los aminoácidos son compuestos anfotéricos, debido a sus
grupos NH2 tiene comportamiento básico y el COOH es ácido.
En soluciones ácidas, por debajo de su punto isoeléctrico, todos
los aminoácidos se encontrarán en su forma catiónica. En
soluciones básicas, por encima de su punto isoeléctrico, se
encontrarán en la forma aniónica.

 Punto isoeléctrico (P.I.) → es una constante física y se define

como el pH en el cual el aminoácido se encuentra en la máxima
concentración en su forma dipolar. Las cargas iónicas quedan
balanceadas en el P.I. y la solubilidad en agua es mínima.

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CLASIFICACIÓN DE
AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS APOLARES
(HIDROFÓBICOS)

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AMINOÁCIDOS POLARES (SÍN
CARGA)

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 AMINOÁCIDOS
ESENCIALES Proteínas Completas:
Poseen todos los aminoácidos
esenciales: carne, leche,
huevo.

Proteínas incompletas:
vegetales, cereales,
leguminosas.

*Esenciales en ciertas condiciones (entrenamiento, competición, etc.).

1 Considerado esencial durante la infancia.
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ENLACE PEPTÍDICO: FORMACIÓN DE
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

• Péptido: Unión de 2 o más aa a través

de enlaces amida, que se forma entre el
grupo amino de uno y el grupo carboxilo
de otro.
• Dipéptido: 2 aa.
• Oligopéptido: 3-10 aa.
• Polipéptido: Más de 10 aa: PM < 5000.
• Proteína: Más de 50 aa: PM 6000-
40millones.

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 CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Criterio Químico:
• Simples
• Conjugadas

Criterio Funcional:
• Catalizador Criterio Estructural:
• Transporte • Globular
• Estructural • Fibrosa
• Hormonal
• Anticuerpos

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PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS

1. Amortiguamiento
2. Especificidad
3. Desnaturalización

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ESTRUCTURA DE
PROTEINAS

1. Estructura Primaria:

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2. Estructura Secundaria:

-plegada
-Hélice
Fibroína de
Miosina, la seda
Queratina

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3. Estructura Terciaria:

Ejemplo: Colágeno, mioglobina

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4. Estructura Cuaternaria:

Ejemplo: Hemoglobina

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5. Estructura Quinaria:

Fibrina: Entre proteínas Peptidoglicano: Con azúcares

Lipoproteínas: Con lípidos Virus: Con ác. nucleicos

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SECUENCIA DE ESTRUCTURAS
PROTEICAS

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 PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA Y ALIMENTARIA

Gluten: Proteínas del Caseína y fabricación de

trigo (elasticidad) Queso

Actina y miosina: Intervienen

en la contracción muscular

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