ENZIMOLOGÍA

CINETICA ENZIMATICA

INTEGRANTES:
Sivisapa Karen
Tigre Ximena
Chica Francisco
 Eficiencia catalítica

 La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y

transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción
no catalizada.

La velocidad de la reacción va aumentando a

medida que aumenta la concentración de sustrato
hasta que la enzima se satura.
 Cada molécula de enzima es capaz de transformar cada
segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en
producto.
 El número de estas moléculas transformadas a producto
por molécula de enzima en cada segundo, se conoce
como el número de recambio o kcat.
 Efecto del pH
 La concentración de H+, afecta la velocidad de la
reacción.
 Usualmente se requiere que la enzima y el sustrato
tengan grupos químicos específicos en estado ionizado o
no ionizado para interactuar.
 El efecto del pH afecta al estado de disociación de los
grupos, aunque todas las proteínas no se ven afectadas
de igual forma porque algunas no tienen grupos
disociables. La mayor parte de los enzimas tienen un pH
óptimo.
 Si hay pequeños cambios de pH no se desnaturaliza el
enzima.
 El pH determina la carga de los residuos de aminoácidos en
el sitio activo.
 La carga neta de la enzima influye en la unión del sustrato y
la actividad catalítica.

El pH puede afectar de dos maneras:

1. La unión del sustrato es mejor o peor que antes.
2. Que afecte a la velocidad catalítica de la reacción.
Ejemplo: Pepsina pH óptimo 1-
2.
 Efecto de la temperatura

 La velocidad de la reacción
enzimática aumenta cuando la
temperatura del medio es
aumentada.
 Alcanza un máximo y luego un
mínimo (curva en forma de
campana).
 En la medida que la temperatura aumenta, más moléculas
tienen energía de activación o las moléculas aumentan la
velocidad de movimiento.
 Aumentado las probabilidades de colisión causando que la
velocidad de la reacción sea mayor.
 La temperatura a la cual una máxima cantidad de sustrato
es convertida en producto por unidad de tiempo es llamada
temperatura óptima.
 El coeficiente de temperatura (Q10) es el factor por el cual la
tasa de catálisis es aumentada por un aumento de 10°C.
 Generalmente la velocidad de reacción de las enzimas se
duplicara por un aumento en 10°C.
 Pero cuando la temperatura es mas de 50°C, ocurre
desnaturalización por calor con la consecuente perdida de la
estructura terciaria de la proteína. Disminuyendo la atividad
enzimática.
 La temperatura optima de la mayor parte de enzimas humnas es
alrededor de 37°C.
 Ciertas bacterias en fuentes termales tiene enzimas con una
temperatura optima cercana a 100°C.
 Efecto de la concentración del
sustrato
 La velocidad (Vo) de una reacción es el numero de
moléculas de substrato convertidas en producto por
unidad de tiempo (µmol/min).
 La velocidad se incrementa con la concentración del
sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmáx).
 La velocidad de la reacción se detiene a altas
concentraciones de sustrato y es el reflejo de la
saturación de todos los sitos activos de las moléculas de
enzima presentes en ese momento.
 En una reacción reversible SP, cuando el equilibrio es alcanzado
la velocidad de la reacción disminuye.
 Cuando la concentración del producto aumenta la reacción se
desacelera, detenida, o incluso revertida.
Bibliografía:

 Texto de bioquímica. Cinética enzimática. Escrito por: DM

Vasudevan, S Sreekumari. En línea. Disponible en:
https://books.google.com.ec/books/about/Texto_de_Bioquimica
_para_Estudiantes_de.html?id=IklSdcwT5lsC&printsec=frontcov
er&source=kp_read_button&redir_esc=y#v=onepage&q&f=false

 Enzimas. Escrito por: Paola Hoyos. En línea. Disponible en:

https://es.slideshare.net/PaoladeHoyos/enzimas-14990888