‡ É o composto mais importante nas células, podendo atingir entre 75% a 90% do total da sua massa.

‡ Constitui o meio onde ocorrem todas as reacções celulares, intervindo em numerosas reacções químicas vitais. ‡ As propriedades da água residem no facto desta molécula, apesar de electronicamente neutra, apresentar polaridade. Esta polaridade permite a ligação entre as moléculas de água e também entre estas moléculas e outras substâncias polares. ‡ Quando os átomos de hidrogénio da molécula de água (com carga positiva) se colocam próximos ao átomo de oxigénio de outra molécula de água (com carga negativa), estabelece-se uma ligação entre eles, denominada ponte de hidrogénio. Ligação por ponte de hidrogénio

Molécula de água

Propriedades da Água
1. Elevada coesão molecular 2. Ponto de ebulição elevado 3. Elevada condutibilidade eléctrica 4. Calor específico (calor necessário para mudar a temperatura) é o mais elevado de todos os líquidos vulgares; 5. Elevada capilaridade (tendência a subir por paredes de tubos finos ou de espaços existentes nos materiais porosos); 6. Apresenta tensão superficial ± concentração de ligações hidrogénio na interface ar-água.

Intervém nas reacções químicas ± Actua como meio de difusão de muitas substâncias ± Regulador de temperatura ± Intervém em reacções de hidrólise ± Solvente ± As reacções catalisadas por enzimas só ocorrem na água.
±

Funções da Água

NaCl .

aniões ± carga negativa ). .Existem em reduzida quantidade no organismo ( cerca de 1 % ). Quando se encontram dissolvidos na água surgem sob a forma de iões ( catiões ± carga positiva. Funções: essencialmente estrutural e reguladora. Podem ser solúveis ou insolúveis na água.

‡ Ferro. . ‡ Sódio. ‡ Magnésio.Sais Minerais Principais: ‡ Potássio. ‡ Fósforo. ‡ Cálcio.

fósforo. fósforo. potássio. magnésio sistema nervoso ( impulso nervoso ) Ferro Cloro constituinte da hemoglobina ( transporta O2 ) formação do suco gástrico funcionamento da tiróide regula o equilíbrio de líquidos no organismo Iodo Potássio. magnésio contracção muscular funcionamento do Cálcio. fósforo e flúor formação de ossos e dentes Cálcio.Cálcio. sódio. sódio .

Os organismos vivos são estruturalmente complicados e altamente organizados. Quando estas moléculas são isoladas e examinadas individualmente. A última grande característica dos seres vivos.1. Os seres vivos são capazes de extrair. Em contraste. rochas etc. e talvez a mais significativa. possuindo muitas espécies de moléculas complexas.) usualmente consiste de misturas de compostos químicos relativamente simples. Esta energia torna os seres vivos capazes de construir e manter as suas próprias estruturas internas. areia. A LÓGICA DA VIDA 1. e de realizar trabalho químico. O que distingue todos os organismos vivos de todos os objectos inanimados? Os organismos vivos são compostos de moléculas destituídas de vida. transformar e usar a energia que encontram no meio ambiente. é a capacidade de auto-replicação. obedecem a todas as leis físicas e químicas que descrevem o comportamento da matéria inanimada. osmótico e de vários outros tipos. auto- .1. usualmente na forma de nutrientes químicos ou da energia radiante da luz solar. a matéria inanimada (terra.

.

Monómero Polímero Monómeros (unidade básica estrutural) .

originando polímeros. POLIMERIZAÇÃO Quando dois monómeros se ligam forma-se uma molécula de água DESPOLIMERIZAÇÃO ou HIDRÓLISE Ruptura dos polímeros com desdobramento em monómeros devido à reacção do composto com a água. .Os monómeros unem-se e formam cadeias.

por cada ligação de 2 monómeros é removida uma molécula de água. Reacções de hidrólise ± ocorre a ruptura das ligações existentes num polímero. separando-se os monómeros que o constituem. É necessário a adição de moléculas de água.Reacções de condensação / polimerização ± os monómeros ligam-se e formam cadeias cada vez maiores. . originando polímeros.

POLIMERIZAÇÃO / SÌNTESE / CONDENSAÇÃO/ ANABOLISMO .

DESPOLIMERIZAÇÃO / HIDRÓLISE / CATABOLISMO .

.

.

.

a) Cisteína Serina Leucina Tirosina Triptofano .Alguns exemplos de aminoácidos ( a.

Famílias de aminoácidos Apolares Não carregados polares Ácidos Básicos .

Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. pela ingestão de alimentos ricos em proteínas. havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais. proteínas. Tem então de os obter através da dieta.Aminoácidos essenciais Um aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente. determinados metabolitos. Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo. Esta lista é válida para a maioria dos mamíferos . A estes convencionouconvencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". A lista abaixo mostra os aminoácidos comuns classificados quanto à sua essencialidade para o organismo humano. o humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. mas podem ser sintetizados in vivo a partir de metabolitos. Estes aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas.

Aminoácidos condicionalmente essenciais Arginina Glutamina Glicina Prolina Tirosina Cisteína Aminoácidos essenciais Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina .

Polimerização .

A variedade dos polipéptidos depende: ‡ Do tipo de aa presentes ‡ Do número de aa presentes ‡ Da combinação entre os aa presentes .

. tipo e sequência dos aminoácidos nas suas estruturas. As proteínas diferem entre si pelo número.Resultam da ligação de mais de 100 aminoácidos.

Estrutura das proteínas Níveis de estrutura das proteínas Primária (cadeia de a.a.) ‡ Secundária (conformação espacial da cadeia de a.a.) ‡ Terciária ‡ Quaternária y .

Sequência linear de aminoácidos O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra .

formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice. . É uma estrutura estável.O filamento de aminoácidos enrola-se ao redor de um eixo.

. ‡A folha F pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente a espinha dorsal.Estrutura Secundária ‡ A E-hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.

Estrutura Secundária A folha F pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente a espinha dorsal. .

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato Isomerase .

adquirindo uma configuração espacial tridimensional chamada estrutura terciária. . Essa configuração pode ser filamentar como no colágenio. como nas enzimas.. ou globular. dissulfureto As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre as suas partes. As estruturas secundárias podem dobrar sobre si mesmas.

Estrutura Terciária ‡ Resulta de dobras na estrutura da proteína provocadas por interações entre os radicais dos aminoácidos. (Contém átomos de enxofre que formam as pontes dissulfeto) .

Ligações que mantém a Estrutura Terciária ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ Ligações iónicas ou salinas Ligações covalentes Pontes de hidrogénio Ligações hidrofóbicas Forças de Van der Waals .

.

Estrutura Quaternária ‡ Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. ‡ Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados (1ária. subunidades Proteína dimérica . 2ária e 3ária). pontes de hidrogénio e por interacções do tipo hidrofóbico. ‡ É mantida principalmente por ligações iónicas.

Estrutura quaternária da Hemoglobina .

Estrutura de proteínas Secundária Terciária Quaternária .

cujo grupo prostético é o ácido fosfórico ± cromoproteínas. albuminas (ovo). cujo grupo prostético é um glícido ± fosfoproteínas. cujo grupo prostético é um ácido nucléico .Holoproteínas: hemoglobinas (sangue). queratinas (cabelo) e elastina (tendões). Heteroproteínas: possuem aminoácidos com outros compostos ± glicoproteínas.

Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária .

se torna sólida. Ao romper as ligações originais. A clara do ovo solidifica-se. nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH. podem retomar a sua configuração espacial natural. nas sua estrutura tridimensional. ao ser cozida. embora esta seja o determinante da sua configuração espacial. Todavia. . na maioria dos casos. ao ser cozida. É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que. Na desnaturação. ao serem devolvidas ao seu meio original. as modificações são irreversíveis. a proteína sofre novas dobras ao acaso. a variações de pH ou a certos solutos como a ureia. e a sua actividade biológica é perdida. mas não se liquefaz quando arrefece. as proteínas tornam-se insolúveis quando se desnaturam. Isto demonstra que a actividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária. a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Este processo denomina-se DESNATURAÇÃO.Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura. Geralmente. sofrem alterações na sua configuração espacial. Algumas proteínas desnaturadas.

Desnaturação das Proteínas É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas Proteína nativa Proteína desnaturada .

Agentes Desnaturantes y Físicos Alterações de temperatura Raio X UltraUltra-som y Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes Ureia Mercaptoetanol .

.

radiações rompem ligações entre os aminoácidos proteína perde a sua estrutura tridimensional perda da sua função biológica fenómeno de desnaturação da proteína. .Calor. agitação. variações de pH.

etc. hormonas. anticorpos. membranas.) ..Alterações das propriedades de uma proteína desnaturada ‡ Redução da solubilidade ‡ Aumento da digestibilidade (facilidade de degradação) ‡ Perda da actividade biológica (enzimas..

cartilagens. membrana celular Pepsina ± suco gástrico Hemoglobina .sangue Insulina ± pâncreas ± controla a glicémia Imunoglobulinas (anticorpos) Miosina ± tecido muscular . tendões. unhas.IMPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS presentes em estruturas esqueléticas. como ossos.

Função enzimática ± actuam como enzimas. garras. .membranas.Função estrutural ± proteínas fazem parte de todos os constituintes celulares (ex. cromossomas. queratina das unhas. Outros ex. pêlos. Colagénio da pele. acelerando as reacções químicas.etc ). hemoglobina transporta O2. Função de transporte ± micromoléculas e iões transportados por proteínas. Ex.

bem como energia (ex. adrenalina. . insulina. albumina do ovo ).Função imunológica ( defesa ) ± anticorpos neutralizam substâncias estranhas. Função motora ± componentes dos músculos. Função hormonal ± certas hormonas têm constituição proteica ( ex. etc ). Função de reserva alimentar ± proteínas fornecem aminoácidos ao organismo durante o seu desenvolvimento.

Grupos Gerais das Proteínas Estruturais Motoras Hormonais Enzimas  Anticorpos  Proteínas de Transporte  Proteínas de Reserva  Nucleoproteínas  Proteínas de Membrana .

Classe Enzimas Proteínas transportadoras

Exemplo ribonuclease, tripsina,lípase,amilase hemoglobina albumina do soro mioglobina lipoproteínas actina, miosina queratina, colagénio, elastina, proteoglicanas Anticorpos, fibrinogénio, toxina botulínica, toxina diftérica insulina hormona de crescimento corticotrofina hormonas peptídicas gliadina (trigo) ovolbumina (ovo) caseína (leite)

Proteínas contráteis ou de movimento Proteínas estruturais Proteínas de defesa Hormonas

Proteínas nutritivas ou de reserva

Proteínas Estruturais
‡ Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das unhas.

Colagénio, Elastina, Queratina

Proteínas Motoras
‡ Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular e pela motilidade do sistema contrátil muscular.

Actina Miosina Tubulina

‡Insulina Contém 51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por 2 pontes dissulfeto.Proteínas Hormonais ‡Hormona do Crescimento (GH) Contém 191 aminoácidos que formam 2 pontes dissulfeto. . Uma das principais hormonas que regula metabolismo corporal. Tem acção no metabolismo. Promove o crescimento corporal.

Tripsina Amilase Lactase Pepsina .Enzimas ‡ Catalisadores biológicos.

Anticorpos ou Imunoglobulinas ‡ Têm função de defesa Classes: Ig G Ig A Ig D Ig M Ig E .

na saliva e na secreção intestinal Não esclarecida Envolvida em resposta alérgica. pode combater parasitas intestinais Principal anticorpo circulante. na lágrima.Anticorpos . pode atravessar a placenta Primeiro anticorpo expresso em cada célula B .Imunoglobulinas Isoti o IgA IgD IgE IgG IgM F ção Importante no leite.

Albumina monomérica 585 aa 17 pontes dissulfeto Hemoglobina tetramérica 2 cadeias E 2 cadeias F .Proteínas de Transporte ‡ Transporte de moléculas específicas no sangue.

Nucleoproteínas ‡ Proteínas associadas ao DNA ‡ Auxiliam no empacotamento do DNA e exercem função de controle da expressão genética .

vitaminas. hormonas. etc.Proteínas de membrana Receptores para medicamentos. .

Proteínas de membrana Função sensorial .

proteína foto-receptora .Proteínas de membrana Função sensorial Cél l s Ti s Cones r ti ú 3 r ilhões F çõ s F ncionam em l z rilhante e s o res ons eis ela ercepção as cores F ncionam em l z fraca e não percebem as cores astonetes 100 milhões Rodopsina .

Proteínas de membrana Função de transporte .

íg . i t sti rô i s.c l l sF â cr s.. i t sti .. l c t t stícul s Teci i s scul esquel tic e c r ç I testi elg . e em menores níveis nos rins. ri s. teci o i oso e c rebro Glicose receptor Insulina .Proteínas de membrana Função de transporte Ex: Transportadores de glicose Tr s rt GLUT1 GLUT2 GLUT3 GLUT4 GLUT5 r s Distri iç H ci s. músculo.es er t zói e.

ENZIMAS  ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS CAPAZES DE CATALISAR REACÇÕES QUÍMICAS.  É NECESSARIO QUE A ENZIMA E O SUBSTRATO SE ENCAIXEM PARA A REACÇÃO OCORRER. Page  64 . FICANDO INACTIVA. COM A PEPSINA (ENZIMA DO ESTÔMAGO) LEVA 2 HORAS A 37ºC.  CADA ENZIMA POSSUI UM LOCAL DE LIGAÇÃO QUE SÓ SERVE NUMA SUBSTÂNCIA CHAMADA SUBSTRATO.  ESSE LOCAL É CHAMADO CENTRO ACTIVO.  EXEMPLO: PARA DIGERIR CARNE SEM ENZIMA O HCl A 80ºC LEVARIA 36 HORAS. DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO OU AUMENTANDO A VELOCIDADE DA REACÇÃO QUÍMICA.  AS ENZIMAS SÃO ESPECÍFICAS: PROMOVEM UM TIPO DE REACÇÃO. ALTERANDO ESSE LOCAL A ENZIMA NÃO SERVE NO MESMO SUBSTRATO.

‡ A MUDANÇA DE PH AFECTA A CARGA ELÉTRICA DA ENZIMA E IMPOSSIBILITA A UNIÃO AO SUBSTRATO. ± SE HOUVER FALTA DE ENERGIA CINÉTICA AS ENZIMAS FICAM INATIVAS (O FRIO FAZ ISTO) ± TEMPERATURAS MUITO ALTAS DESNANTURAM AS ENZIMAS (POR ISTO FEBRE ALTA MATA). Page  65 .ENZIMAS ± INFLUÊNCIA NA ACÇÃO ENZIMÁTICA ‡ TEMPERATURA: TEMPERATURA: ‡ O CALOR FORNECE ENERGIA CINÉTICA PARA A ENZIMA SE UNIR AO SUBSTRATO. ‡ PH: PH: ‡ CADA ENZIMA TEM SEU PH ÓPTIMO. É O QUE OCORRE NA AZIA.

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