Bioquímica

Mag. Alejandro O. Maravi Villantoy

ovidio_mavi@hotmail.com
 HISTORIA DE LA BIOQUÍMICA
La bioquímica, anteriormente llamada de química biológica o fisiológica, surgió a partir de las
investigaciones de fisiologistas y químicos sobre compuestos y reacciones químicas en seres
humanos y plantas en el siglo XIX. *
El término bioquímica fue propuesto por el químico y médico alemán Carl
Neuberg (1877-1956) en 1903, aunque desde el siglo XIX grandes
investigadores como:
Wöhler Payen Liebig Pasteur
Claude Bernard

estudiaran la química de la vida sobre otras denominaciones.

* La aplicación de la bioquímica y su conocimiento, probablemente comenzó hace 5.000 años con

la producción de pan usando levaduras en un proceso conocido como fermentación anaeróbica.
 HISTORIA DE LA BIOQUÍMICA
Entre los momentos más importantes de la historia de la bioquímica, se
destacan dos; donde se suele situar el inicio de la Bioquímica:
»
Friedrich Wöhler, en 1828 publicó un artículo acerca de la síntesis
de urea, probando que los compuestos orgánicos pueden ser
creados artificialmente, en contraste con la creencia, comúnmente
aceptada durante mucho tiempo, que la generación de estos
compuestos era posible sólo en el interior de los seres vivos.

»
Anselme Payen, en 1833 descubrió la
primera enzima, la diastasa, aunque se
desconocía su funcionalidad y el mecanismo
subyacente.
DEFINICIÓN
Bios = vida
“ciencia que estudia las bases químicas de la vida”

“Ciencia que se encarga de estudiar desde una perspectiva QUÍMICA la

estructura y las funciones de los seres vivos”.

OBJETIVO PRINCIPAL DE LA BIOQUÍMICA

La comprensión integral, a nivel MOLECULAR, de TODOS los procesos químicos
relacionados con las células vivas.

IMPORTANCIA DE LA BIOQUÍMICA
Los estudios bioquímicos contribuyen al diagnostico, pronóstico y tratamiento de las
enfermedades.
LA CÉLULA
 DIVISIÓN DE LA BIOQUÍMICA

Bioquímica ESTRUCTURAL Estructura, conformación, composición, función

Características y Clasificación

Bioquímica METABÓLICA Absorción, transformaciones, recorrido

Excreción y Eliminación.

BIOMOLÉCULAS
Agua
Carbohidratos
Lípidos
Proteínas
Ác. Nucleicos
RELACIÓN DE LA BIOQUÍMICA CON OTRAS CIENCIAS

» Biología
» Histología
» Fisiología
» Inmunología
» Farmacología
» Toxicología
» etc.
 Bioquímica
• La bioquímica o química biológica es la ciencia
encargada de estudiar las moléculas que constituyen los
seres vivos, su estructura, su localización en los tejidos y
órganos, las reacciones químicas por las cuales se
forman y se destruyen y por ultimo sus funciones.

• La Bioquímica utiliza las leyes de la física, química

general (Mineral y Orgánica).
Bioelementos

• Composición química de los seres vivos

• 30 elementos naturales son esenciales para los
seres vivos
• La mayoría tienen un número atómico bajo
• Los bioelementos o elementos biogénicos son los
elementos químicos, presentes en seres vivos.
Bioelementos

Bioelementos primarios o principales:

• C, H, O, N, P, S

Bioelementos secundarios:
• Mg, Ca, Na, K, Cl

Oligoelementos:
Fe, Mn, Zn, Na, Cl, Cu, Se, Si, Cr, F, I, B, etc.
 Moléculas biológicas u orgánicas

• El carbono está en todos los compuestos orgánicos y en el dióxido de carbono.

• En el ciclo del carbono el carbono se mueve entre los compuestos orgánicos que
forman los tejidos y el dióxido de carbono del aire.
• Durante la fotosíntesis, los autótrofos atrapan el dióxido de carbono del aire y
producen los azúcares y otros.
• Los heterótrofos se alimentan de los autótrofos y obtienen así sus compuestos
orgánicos
 Moléculas biológicas u orgánicas
• En química el término orgánico describe las moléculas que tienen un esqueleto
de carbono y que además contienen algunos átomos de hidrógeno.
– Se deriva de la capacidad de los organismos vivos de sintetizar y usar esas
moléculas.
• Entre las moléculas inorgánicas están el dióxido de carbono y todas las
moléculas que no tienen carbono, como el agua.
 Grupos funcionales

• A la “columna vertebral” de carbono se unen grupos de

átomos, llamados grupos funcionales, que determinan las
características y la reactividad química de las moléculas:

Hidrógeno -H
Hidroxilo -OH
Carboxilo -COOH
Amino -NH2
Fosfato -H2PO4
Metilo -CH3
 Carbohidratos

• Normalmente contienen carbono,

oxígeno e hidrógeno y tienen la fórmula
aproximada (CH2O)n.
– Monosacáridos: azúcar simple:
• Glucosa: importante fuente de
energía para las células; subunidad
con la que se hacen casi todos los
polisacáridos.
– Disacáridos: dos monosacáridos
enlazados:
• Sacarosa: principal azúcar
transportado dentro del cuerpo de
las plantas terrestres.
Carbohidratos

– Polisacáridos: muchos
monosacáridos
(normalmente glucosa)
enlazados:
• Almidón, glucógeno,
celulosa: almacén de
energía en plantas,
animales y material
estructural de plantas,
respectivamente.
 Lípidos

• Contienen una proporción elevada de

carbono e hidrógeno, suelen ser no polares
e insolubles en agua.
– Triglicéridos: 3 ácidos grasos unidos a
un glicerol:
• Aceite, grasa: almacén de energía en
animales y algunas plantas.
– Ceras: número variable de ácidos grasos
unidos a un alcohol de cadena larga.
• Cubierta impermeable de las hojas y
tallos de plantas terrestres.
– Fosfolípidos: grupo fosfato polar y dos
ácidos grasos unidos a glicerol:
• Fosfatidilcolina: componente común
de las membranas celulares.
 Lípidos

– Esteroides: cuatro anillos

fusionados de átomos de
carbono, con grupos
funcionales unidos:
• Colesterol: componente
común de las
membranas de las
células eucariotas;
precursor de otros
esteroides como
testosterona, sales
biliares.
 Proteínas
• Cadenas de aminoácidos; contienen C, H, O, N y S.
Proteínas
 Proteínas

– Estructurales (Queratina en pelo, uñas y cuernos).

– Movimiento (Actina y Miosina en los músculos).
– Transporte (Hemoglobina de la sangre).
– Defensa (Anticuerpos en el torrente sanguíneo)
– Almacenamiento (Albúmina de la clara de huevo).
– Señales (Hormona del crecimiento en el torrente
sanguíneo).
– Catálisis (Enzimas que catalizan casi todas las reacciones
químicas en las células) (Amilasa, ATP sintetasa).
Proteínas
 Ácidos Nucleicos
• Formados por subunidades llamadas nucleótidos; pueden ser un solo nucleótido o
una cadena larga de nucleótidos.
• Las bases nitrogenadas del ADN :Adenina, Citosina, Guanina, Timina
• La mol de ADN se compone de 2 cadenas de nucleótidos unidas por puentes débiles
de H entre Bases N2. forman un espiral (doble hélice)
• A-T C-G
 Ácidos Nucleicos

– Nucleótidos individuales:
• Trifosfato de adenosina
(ATP): principal
molécula portadora de
energía a corto plazo en
las células.
• Monofosfato de
adenosina cíclico (AMP
cíclico): mensajero
intracelular.
 Ácidos Nucleicos

– Ácidos nucleicos de cadena

larga:
• Ácido desoxirribonucleico
(ADN): material genético de
todas las células vivas.
• Ácido ribonucleico (ARN):
material genético de algunos
virus; transfiere la
información genética del
ADN a las proteínas.
 Ácidos Nucleicos
Replicación:
La mol de ADN hace copia de si misma
Las 2 mol de ADN se enroscan de nuevo
toman la forma de una hélice

Transcripción:
Formación de mRNA que sale del núcleo
por tRNA los lleva al rRNA ribosomal
Uracilo-Adenina =CODON
Traducción:
Transformación de mRNA en proteína,
empleando anticodones y a.a. Para
conseguir la tripleta exacta.
Metabolismo
 El agua

• Es la más abundante de las

moléculas que conforman los
seres vivos.
– Constituye entre el 50 y el
95% del peso de cualquier
sistema vivo.
• La vida comenzó en el agua, y
en la actualidad, dondequiera
que haya agua líquida, hay
vida.
 El agua

• Cubre las tres cuartas partes de

la superficie de la Tierra.
• Pero, el agua no es en absoluto
un líquido ordinario, es en
realidad, bastante extraordinaria.
• Si no lo fuera, es improbable que
alguna vez pudiese haber
evolucionado la vida sobre la
Tierra.
 La estructura del agua
• Cada molécula de agua está constituida por dos átomos de hidrógeno
(H) y un átomo de oxígeno (O).
• Cada uno de los átomos de hidrógeno está unido a un átomo de
oxígeno por un enlace covalente.
– El único electrón de cada átomo de hidrógeno es compartido con el
átomo de oxígeno, que también contribuye con un electrón a cada
enlace.
 Los puentes de hidrógeno determinan las
propiedades del agua

Los puentes de hidrógeno son responsables de la cohesión o

atracción mutua de sus moléculas- alta tensión superficial
Los puentes de hidrógeno son responsables de su resistencia a
los cambios de temperatura: alto calor específico o capacidad
calorífica, alto calor de vaporización y alto calor de fusión

La pérdida de agua por

evaporación ayuda a los
mamíferos a enfriarse al
sudar

EFECTOS ESTABILIZADORES DE LA TEMPERATURA

DEL AGUA
Propiedades Físico - Químicas del agua

Acción disolvente

El agua es el medio en que

transcurren las mayoría de las
reacciones del metabolismo, y el
aporte de nutrientes y la
eliminación de desechos se
realizan a través de sistemas de
transporte acuosos.
 La polaridad de la molécula del agua

La polaridad es responsable de su adhesión a otras

sustancias polares: movimiento capilar
 EL CICLO DEL AGUA

Es el movimiento del agua hacia la

tierra y de nuevo al aire

• Evaporación: Es el proceso mediante

el cual el agua líquida se convierte en
vapor de agua. La mayor parte
ocurre en los océanos y mares
• Condensación: El vapor de agua se
convierte en agua líquida o en hielo.
Nubes
• Precipitación: Incluye todas las
formas de agua que caen desde las
nubes
Tensión superficial

• Es una consecuencia de la
cohesión o la atracción mutua,
de las moléculas de agua.
– Considere el goteo de agua e
insectos caminando sobre un
estanque.
• La cohesión es la unión de
moléculas de la misma
sustancia.
• La adhesión es la unión de
moléculas de sustancias
distintas.
 Equilibrio Hídrico

• Mecanismos hipotalámicos que controlan la sed.

• Hormona Antidiurética

• Actividad Renal
 Distribución del agua corporal

• 2/3 intracelular
• 1/3 extracelular
– Plasma
– Liquido intersticial
• 40% aproximado del peso es agua
• 55% del peso corporal en obesos
• 70% del peso corporal en delgados
 Propiedades Coligativas

(Dependen del soluto)

1. Punto Crioscópico
2. Punto de Ebullición
3. Presión de Vapor
4. Presión Osmótica Osmolaridad
Hipotonicidad
Isotonicidad
Hipertonicidad
 Balance del agua
• Ingestión: 2.5 lts:
– Visible 1.2 lts
– Oculta 1.0 lts
– Oxidación 0.3 lts

• Excreción:
– Urinaria 1.2 lts
– Fecal 0.1 lts
– Cutáneo o insensibles 1.2 lts
Aminoácidos y Proteínas
 Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula (un compuesto) que

consiste en una cadena hidrocarbonada conteniendo
un grupo ácido carboxílico y un grupo amino
 Aminoácidos

Los 20 aminoácidos esenciales forman un conjunto de

moléculas con características más restringidas que las de
simples aminoácidos.

Todos son α-aminoácidos, es decir, el grupo ácido y el grupo

amino se hallan unidos al mismo átomo de carbono.
 CLASIFICACIÓN de AMINOÁCIDOS

• Alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina.

• Hidroxiaminoácidos: serina y treonina.
• Dicarboxílicos y sus aminas: ácido aspártico y asparagina,
ácido glutámico y glutamina.
• Básicos: lisina, arginina, histidina.
• Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptófano
• Azufrados: cisteína, metionina.
• Iminoácidos: prolina, hidroxiprolina.
 Grupos no polares, alifáticos R
Aminoácidos
 Aminoácidos

Grupos aromáticos R
 Aminoácidos

Grupos R cargados positivamente

 Aminoácidos
Grupos R polares, sin carga
Aminoácidos
 Péptidos

Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos por

enlaces peptídicos.

Un polímero (de poli, muchos y meros, unidad) es una

cadena de unidades básicas unidas entre sí por enlaces
químicos covalentes.
 Enlace peptídico

Es un enlace covalente
que se establece entre el
grupo carboxilo de un
aminoácido
y el grupo amino del
aminoácido siguiente,
dando lugar al
desprendimiento de una
molécula de agua.
 Proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro

niveles estructurales denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria.
 Estructura Primaria de Proteínas

En la estructura primaria de una proteína pueden unirse

muchos aminoácidos para formar polipéptidos (o proteínas).
 Estructura Secundaria de Proteínas

La forma de α-hélice
presenta el esqueleto
peptídico enrollado
alrededor del eje longitudinal
de la molécula,
y las cadenas laterales
de los aminoácidos
sobresalen hacia el exterior
del esqueleto helicoidal.
 Estructura Secundaria de Proteínas

En la conformación β en hoja plegada, el esqueleto peptídico se

extiende en "zig-zag“.
Las cadenas laterales se disponen hacia ambos lados del plano.
 Estructura Terciaria de Proteínas

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la

estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular.
Estructura Terciaria de Proteínas
 Estructura Cuaternaria de Proteínas

La estructura cuaternaria es la unión, mediante enlaces

débiles (no covalentes), de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
 Clasificación Estructural de Proteínas

Las proteínas se clasifican estructuralmente en:

HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos.

HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo
prostético.
 Clasificación Estructural de Proteínas

Holoproteínas Globulares

Prolaminas: Zeína (maíz), hordeína (cebada), etc.

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz), etc.
Albúminas: Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina,
etc.
Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina, etc.
Enzimas: Hidrolasas, oxidasas, ligasas, transferasas, etc.
 Clasificación Estructural de Proteínas

Holoproteínas Fibrosas

Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos, etc.

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, etc.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos, etc.
Fibroínas: En hilos de seda (arañas, insectos).
 Clasificación Estructural de Proteínas

Heteroproteínas

Glucoproteínas
Ribonucleasa, mucoproteínas, Ig,
Lipoproteínas
HDL, LDL, VLDL, etc.
Nucleoproteínas
Nucleosomas, ribosomas, etc.
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos, etc.
 Clasificación Funcional de Proteínas

Función Estructural
• Las glucoproteínas, que forman parte de las membranas.
• Las histonas, que forman parte de los cromosomas.
• El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina, de la epidermis.

Enzimática
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
 Clasificación Funcional de Proteínas
Hormonal
Insulina, Hormona del crecimiento, Calcitonina, Hormonas tropas.

Defensiva
Inmunoglobulina, Trombina y fibrinógeno.

Transporte
Hemoglobina, Hemocianina, Citocromos.

Reserva
Ovoalbúmina, Gliadina del grano de trigo. Lactoalbúmina, de la
leche.
Fuentes exógenas Fuentes endógenas
(aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares

Digestión y absorción Degradación

AMINOACIDOS

Transaminación y/ó Desaminación

Degradación Biosíntesis

Proteínas
Aminoácidos No esenciales
α - cetoácidos Amoníaco Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirinas, ácidos biliares
 α - cetoácidos Amoníaco

Glucosa
Oxidación
Urea

Cuerpos
Acetil CoA
cetónicos Excreción
renal

Ciclo de Krebs En los organismos, el 90% de las

necesidades energéticas son cubiertas
por los hidratos de carbono y las grasas.
CO2 + H2O – ATP
El 10% al 15% restante es proporcionado
por la oxidación de los aminoácidos.
Digestión y
absorción de
proteínas

A diferencia de
los hidratos de
carbono y lípidos
una parte
significativa de la
digestión de
proteínas tiene
lugar en el
estómago.
TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO
 Digestión de Proteínas
I) En el estómago

Células
Parietales HCl
GASTRINA
Células Pepsinógeno
Principales

Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.

Proenzima pH 1,5-2,5 Enzima activa
-NH2 - NH2 -NH2
 Digestión de Proteínas
II) En Duodeno
Tripsinógeno
Enteroquinasa

INACTIVOS Tripsina ACTIVOS

Quimotripsinógeno T
Quimotripsina
R
I
Procarboxipeptidasas A y P Carboxipeptidasas A y
B S
B
I
N
Proelastasa A Elastasa
ENZIMAS
 Definición

En las células vivientes la mayoría de los catalizadores son

moléculas proteicas denominadas ENZIMAS.
Formadas por:
• Apoenzima (función proteica)
• Cofactor (función no proteica), este puede ser un ion
metálico (Fe, Mg, Zn, Ca) o una molécula orgánica
denominada coenzima
 Propiedades de las Enzimas

Las enzimas catalizan reacciones especificas y lo hacen de

manera muy eficiente y con muchos pasos de control.
Las siguientes son 3 propiedades importantes de las enzimas:
• Sumamente especificas
• Muy eficientes
• Sujetas a una gran variedad de controles celulares
Especificidad enzimática: especificidad de substrato
Clasificación de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
 Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción Ejemplo

que catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de

oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de

oxígeno).
La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas
(REDOX)
 1. Oxido-reductasas
(Reacciones de oxido-reducción)

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción Ejemplo

que catalizan
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Deshidrogenasas
(transferencia de e-) Peroxidasa
Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de Kinasas
grupos Transaminasas
 2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
•grupos acilos
Succinato Deshidrogenasa
•grupos glucosilos
Citocromo c oxidasa.
•grupos fosfatos (kinasas)
Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
Hidrólisis, con Pirofosfatasa
3 Hidrolasas transferencia de grupos Tripsina
funcionales del agua Aldolasa
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
 Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa Oxidasas
(transferencia de e-) Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con Pirofosfatasa
transferencia de grupos Tripsina
funcionales del agua Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)
generando un doble
enlace, o
Adición de un substrato a Descarboxilasa
un doble enlace de un 2o. pirúvica
substrato
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o
Adición de un substrato a un doble Descarboxilasa
enlace de un 2o. substrato pirúvica
(Sintasa)

5 Isomerasas Transferencia de grupos en Mutasas

el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble enlace
de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para dar Epimerasas
formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C- Sintetasas
S, C-O y C-N. Mediante
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
 6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
 Importancia Clínica

En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el plasma

es prácticamente constante, estos valores refleja el daño de algún tejido
que se acompaña de un incremento de la liberación de enzimas a la
sangre. Algunos ejemplos de lo anterior son:

• Elevación de la Glutamato-Piruvato Transaminasa (TGP), en

enfermedades del hígado como la hepatitis,
• Elevación de la Glutamato-Oxalacetato Transaminasa (TGO), la
FosfoCreatina Quinasa (CPK) y la Lactato Deshidrogenada (LDH) en el
infarto cardiaco; de tal forma la elevación de estas enzimas puede
utilizarse en el diagnóstico, seguimiento y pronostico del paciente.
 Importancia Clínica

Se usan como reactivos para la determinación de ciertas sustancias en

una muestra biológica, como la Ureasa para la determinación de Urea
en plasma, la Glucosa Oxidasa para la determinación de Glucosa en
sangre y la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimáticos como los
ensayos de la Enzima Ligada a Inmunoadsorbente (ELISA).

Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las más

conocidas son la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto
de corazón, ya que disuelve los coágulos que se forman en la
circulación sanguínea del músculo de este órgano, la Quimiotripsina en
el tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de deficiencia
como en las pancreatitis.