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BIOMOLÉCULAS
AMINOÁCIDOS
PROTEINAS
ENZIMAS
LIPIDIOS E MEMBRANAS
CARBOIDRATOS
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLÉICOS
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
• 20 aa síntese proteínas
Grupos funcionais
capazes de formar pontes
de H com a água (maior
solubilidade)
AA com Grupos R carregados Grupos R carregados
positivamente (básicos) negativamente (ácidos)
Caráter anfótero
(anfólitos)
2 grupos ionizáveis:
- COOH; - NH3+ (protonada) - soluções muito ácidas
-COO-; - NH2 (desprotonada) - soluções muito básicas
Próximo da neutralidade – íon dipolar
PEPTÍDEOS
LIGAÇÃO
PEPTÍDICA
Reação de
condensação
Peptídeos
Extremidade Extremidade
aminoterminal carboxiterminal
(N-terminal) (C-terminal)
ORGANIZAÇÃO TRIDIMENSIONAL
α-hélice
Folha β pregueada
Interação lateral de
segmentos de uma
cadeia ou de cadeias
diferentes.
Estrutura Secundária
• A -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam
no interior do esqueleto de uma única cadeia
peptídica.
A estrutura tridimensional é
determinada pela sequência
de aminoácidos pois as
interações entre as cadeias
laterais direcionam o
dobramento do polipeptídio
para formar uma estrutura
compacta
Estrutura Terciária
• Segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-
se e interagir através de ligações não-covalentes entre os
grupos R dos aminoácidos.
• A estrutura terciária (dobramentos e enovelamento) das
proteínas é mantida através do grande número de interações
não-covalentes:
• Interações eletrostáticas
• Interações hidrofóbicas
• Pontes de hidrogênio
• Forças de Van der Waals
• Lig. covalentes (pontes dissulfeto)
ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS
A conformação espacial de uma proteína
está relacionada com sua função:
O dobramento de uma proteína busca sempre a conformação de
menor energia e adaptação ao meio fisiológico onde ela vai exercer
sua função biológica.
Proteína dimérica
Estrutura Quaternária
• Resultado dessas interações não covalentes:
Mudanças sutis em uma parte da molécula (provocadas pela interação
com ligantes/moduladores) podem resultar em mudanças drásticas nas
propriedades de um sítio/subunidade distante na mesma molécula de
proteína.
PROTEÍNAS
ALOSTÉRICAS
Classificação das Proteínas
1) ARRANJO ESTRUTURAL
globulares
fibrosas
2) SOLUBILIDADE
solúveis
integrais de membrana
3) PRODUTO DE HIDRÓLISE
simples
conjugadas
4) MODIFICAÇÕES PÓS-TRADUCIONAIS
lipoproteínas - glicoproteínas - fosfoproteínas
ENZIMAS
Proteínas especializadas Catalisadores biológicos – aumentam a velocidade das
reações reduzindo a energia de ativação.
FUNÇÕES GERAIS
Proteína Cofator
Apoenzima ou
apoproteína Moléculas não-protéicas orgânicas
ou inorgânicas que condicionam a
Se covalente – atividade das enzimas.
GRUPO
• Orgânicos
PROSTÉTICO
Coenzimas-Vitaminas
e/ou derivados
• Inorgânicos
Íons metálicos
ENZIMAS
Energia de ativação – Quantidade de energia,
diferença entre os orientação correta dos átomos,
níveis de energia do rearranjo de ligações
estado basal e do
estado de transição
menor Ea
Rota alternativa
velocidade maior
E + S ES P+E
•Centro catalítico - Responsável pela
especificidade da enzima.
2 modelos propostos:
• Chave-Fechadura
• Encaixe Induzido
Modelo Chave-Fechadura
pH
Temperatura
Concentração da enzima
Concentração do substrato
Efeito do pH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no
estado de ionização dos componentes do sistema à
medida que o pH varia.
pH ótimo pH
Efeito da temperatura
temperatura dois efeitos ocorrem:
– A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações
químicas;
– A estabilidade da proteína decresce devido a desnaturação térmica.
Enzima
temperatura
ótima para que
atinja sua
atividade máxima
Efeito da concentração da enzima
A velocidade máxima da
reação é uma função da
quantidade de enzima
disponível. [E]
[S]
Efeito da concentração do substrato
[S] pequenas Vo linearmente.
[S] maiores Vo por incrementos cada vez menores.
Vmax [S] Vo insignificantes.
Vmax é atingida não há [E] livre no meio, só existe a forma do
complexo ES - Enzima está saturada com o S e V não com de [S].
Vmax
enzima saturada
(100% [ES])
Efeito da concentração do substrato
[S]
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzi
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Atividade da enzima depende também:
poder catalítico da enzima
afinidade da enzima pelo substrato - Km
N° de átomos de carbono
CLASSIFICAÇÃO
Grupo funcional – aldeído ou cetona
aldeído - polihidroxialdeídos
cetona - polihidroxicetonas
ALDOSE CETOSE
» 5 elementos: furanose
» 6 elementos: piranose
ALDOSES
D-glicose
D-frutose
Ligação glicosídica - ou β
DISSACARÍDEOS e OLIGOSSACARÍDEOS
•Oligossacarídeos são polímeros de monossacarídeos relativamente pequenos (±
2 a 10 monossac.)
Homopolissacarídeo Heteropolissacarídeo
Linear Ramificado Dois tipos de Múltiplos
monômeros monômeros
lineares ramificados
Homopolissacarídeos
• Principais homopolissacarídeos:
- Amido
Reserva (ligações -glicosídicas)
-Glicogênio
Funções:
Proteoglicanos
Glicolipídeos
Glicoproteínas
http://www.youtube.com/watch?v=f7tAMi4zG0o
LIPÍDEOS
Classificação de ácidos graxos
Grau de saturação da cadeia lateral:
- saturados
- insaturados monoinsaturados
poliinsaturados
FOSFOLIPÍDEOS - ESFINGOLIPÍDEOS
Formados por uma molécula de ácido graxo, mais a esfingosina ou um de seus derivados, e
uma cabeça polar alcoólica.
FOSFOLIPÍDEOS – ESFINGOLIPÍDEOS
ESFINGOMIELINAS
POLAR
GLICOLIPÍDEOS - ESFINGOLIPÍDEOS
COLESTEROL
FUNÇÕES
Reconhecimento celular;
Periféricas/extrínsecas –
ligam-se à superfície das membranas.
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS MEMBRANAS
Grande variedade de composição:
Lipídeos
São cadeias de oligossacarídeos associados a
Proteínas
proteínas e lipídeos (glicoproteínas e
Carboidratos
glicolipídeos) constituindo o glicocálix.
BASE
FOSFATO
AÇÚCAR
NUCLEOTÍDEO
3 - Estrutura dos ácidos nucléicos
FUNÇÕES
AÇÚCAR
2-desoxirribose DNA
Ribose RNA
BASES NITROGENADAS
DNA RNA
Adenina
Guanina
Citosina
Timina Uracila
3’ 5’
DNA - A dupla hélice
A estrutura do DNA foi determinada por
James Watson e Francis Crick em 1953 –
marco do surgimento da biologia
molecular moderna
Modelo tridimensional:
Duas cadeias de DNA helicoidal enroladas em
torno do mesmo eixo formando uma dupla fita 3’ 5’
As duas fitas de DNA são antiparalelas;