ENZIMAS

DR. TONY HERMAN FARIAS RODRIGUEZ

PATOLOGO CLINICO
USMP – FILIAL NORTE
 Facultad Medicina Humana – Filial
Norte
MISIÓN VISIÓN
“Formar profesionales médicos competentes, con “Al 2017 ser líder en la formación de médicos y
alto nivel científico, tecnológico y con sólidos en la investigación, así como en la difusión del
valores éticos y humanistas. conocimiento de las ciencias de la salud
Contribuir a la creación y difusión del contribuyendo al desarrollo integral del
conocimiento médico, a través de la investigación. mundo”
Proyectar nuestra acción a la comunidad, por
medio de acciones dirigidas a la prevención y el
desarrollo de la salud de la población”

ÚNICA UNIVERSIDAD LICENCIADA EN LA REGIÓN LAMBAYEQUE

CUENTAACREDITACIÓN:
CON ACREDITACIONES NACIONALES
COMPROMISO DEE INTERNACIONALES
TODOS
 OBJETIVO
• Definir las enzimas.
• Enumerar su clasificación.
• Describir el mecanismo de acción de las enzimas.
• Analizar la cinética enzimática.

ACREDITACIÓN: COMPROMISO DE TODOS

HISTORIA
1700: Estudios en la digestión de la carne.
1800: Conversión del almidón en azúcar por la saliva y extractos de plantas.
1850: Louis Pasteur, la fermentación del azúcar hasta alcohol es catalizado por fermentos.
1897: Eduard Buchner, fermentación es promovida por moléculas. Frederick W. Kuhne llamó a
estas moléculas ENZIMAS.
1962: Cristalización de la ureasa, James Sumner.

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Importante
Todas las enzimas son proteínas con excepción de un pequeño grupo de moléculas catalíticas de
RNA.
Se conocen mas de 3000 enzimas.
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran la reacción. Las enzimas son altamente
específicas y reaccionan solo con un sustrato para formar un producto y puede acelerar la
reacción en mas de 1017.

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TIPOS DE ENZIMAS POR ACCIÓN
Enzimas extracelulares, exocelulares o exoenzimas.- Tienen acción catalítica fuera de la célula.
Ejemplo amilasa.
Enzimas intracelulares, endocelulares o endoenzimas. Cuya acción catalítica se limita al interior
de la célula.

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ESPECIFICIDAD Y SITIO ACTIVO
Las reacciones se inician cuando el sustrato se une al sitio activo dela enzima.
El sitio activo es una porción espacial de la enzima creada por la coincidencia de varias cadenas
laterales de aminoácidos específicos. Estos pueden no estar en secuencia, pero los dobleces
de la proteína enzimática los aproximan.

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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Las reacciones químicas son:
 De primer orden si son dependientes de la concentración de sustrato.
 De orden cero si son independientes de la concentración de sustrato.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas,
manteniendo condiciones óptimas en la mayoría de factores: pH temp, tiempo, concentración
de enzima y concentración de sustrato.

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Factores que modifican la reacción
enzimática
La velocidad de una reacción mediada por enzimas está influenciada por:
 Temperatura del medio.
 El pH del medio.
 Concentración de la enzima.
 Concentración del sustrato.

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Temperatura
No existe actividad enzimática a -273°C o cero absoluto.
A partir de esa temperatura los incrementos provocan mayor actividad enzimática. La que se
expresa como coeficiente de temperatura o Q10. Esto es, el incremento de actividad por cada
10 °C de aumento de temperatura.
En términos generales Q10 = 2, es decir que por cada 10 °C de temperatura la velocidad se dobla.
Existe una temperatura óptima tras la cual los aumentos provocan desnaturalización de la
proteína enzimática y pérdida de la actividad.

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pH
Cada enzima tiene un pH óptimo de trabajo, el cuál es variable. Las enzimas intracelulares
trabajan entre 5 y 9, las enzimas digestivas pueden trabajar en pH diferentes.
Los extremos de pH afectan la ionización de los centros activos.

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Papel Clínico de las Enzimas
Si bien es cierto las enzimas cumplen su actividad en el interior celular, es posible encontrarlas en
los líquidos biológicos con cierta frecuencia.
Todas las enzimas plasmáticas, las del LCR o Pleural se encuentran en bajos niveles de
concentración provenientes de los tejidos ricos en ellas y generalmente de paso a un proceso
de destrucción hepática o eliminación renal.
Únicamente algunas enzimas como las del metabolismo de lípidos (LCAT, LLP) o los factores de
coagulación ejercen su actividad en el plasma o suero.

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Elevación enzimática en el plasma
La actividad enzimática en el plasma y otros líquidos biológicos se produce por:
o Necrosis: destrucción celular y vaciamiento de las enzimas como en el infarto de miocardio,
hepatitis viral.
o Permeabilidad: aumento de permeabilidad de membrana igual a necrosis.
o Sobre producción: mayor metabolismo en un tejido (neoplasia).
o Menor eliminación: no se elimina normalmente (obstrucción biliar).
o Incremento de células inflamatorias: en líquidos como Pleural los exudados se acompañan de
aumento de actividad enzimática.

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Uso de Enzimas en el Diagnóstico
Clínico
Análisis Clínico: Determinación de actividad enzimática en sangre.
Aumento:
 Daño tisular. Por necrosis del tejido o aumento de la permeabilidad.
 Inducción enzimática.
 Descenso del catabolismo.
Disminución:
 Deficiencia en el tejido. Descenso de síntesis o aumento de degradación.
 Falta de cofactores o de coenzimas (vitaminas).
 Inactivación enzimática.

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