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CINETICA DE
ENZIMAS
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1. DEFINICION

 Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas


por enzimas.
 Los reactivos de la reacciones catalizadas por
enzimas se denominan sustratos.
 Las enzimas son catalizadores específicos ya que
cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y
casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos.
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2. PROCEDIMIENTO
 La sustancia sobre la que actúa el enzima (sustrato).

 El sustrato se une a una región concreta del enzima (centro activo).

 Un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto


directo con el sustrato.

 Un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente


implicados en el mecanismo de la reacción.

 Formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo


de reacción
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3. FACTORES QUE INTERVIENEN EN
LA VELOCIDAD ENZIMATICA

 La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende


de
1. La concentración de moléculas de sustrato [S]

2. La temperatura

3. La presencia de inhibidores

4. El pH del medio, que afecta a la conformación de la molécula


enzimática

5. La concentración de coenzimas que pueden intervenir.


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4. REACCIONES

(Grafica 4.1-2)

 4.1 REACCION CON AUMENTO


DE ENZIMA

Mientras mayor sea la


cantidad de catalizador, mas rápido
será la reacción.(Grafica 4.1-2)
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 4.2 REACCION CON LA 4. REACCIONES
CANTIDAD DE ENZIMA
CONSTANTE O AUMENTO DE (Grafica 4.2-2).
CANTIDAD DE SUSTRATO

La velocidad de reacción
varia con la concentración del
sustrato, pero de manera no lineal
(Grafica 4.2-2).La forma de esta
curva sugiere que una enzima se
combina físicamente con su
sustrato para formar el complejo
enzima-sustrato(ES)..Es un
proceso saturante
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4. REACCIONES

 4.3 REACCION CON INTERVENCION DE LA


TEMPERATURA

 -En general, los aumentos de temperatura aceleran las


reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Por
encima de esta temperatura, el aumento de velocidad
de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
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4. REACCIONES
 4.4 REACCION CON INTERVENCION DEL
PH

-Influye en la ionización de los grupos


funcionales de los aminoácidos que forman la
proteína enzimática

-La capacidad que pueden tener las cadenas


laterales en la trasferencia de protones y
electrones se vera afectada

-La mayoría de los enzimas son muy sensibles a


los cambios de pH, ya que pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos
han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH
intracelular los amortiguadores fisiológicos.
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5. ECUACION DE MICHAELIS-
MENTEN
 La constante de Michaelis-Menten (símbolo Km) corresponde a la
concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción
enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad
máxima.

 En medios con condiciones definidas de pH y temperatura, la


constante tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para
caracterizarla.

 Este modelo cinético es válido sólo cuando la concentración de


enzima es mucho menor que la concentración del sustrato y
cuando la enzima no tiene regulación alostérica.
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. Aplicacion

 Para una enzima cuya Km es 2 uM y su velocidad máxima es


5 uM/s. Determinar la velocidad para las siguientes
concentraciones de sustrato.

a)0.5 mM

b)2 mM

c)10 mM
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7. Representacion de Lineweaver-Burk

-Para determinar
gráficamente los
valores de Km y Vmax
es mas sencillo utilizar
la representación doble
reciproca.
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8. CINETICA DE ENZIMAS
ALOSTERICAS
-Esto ocurre con las enzimas
alostericos, cuya grafica vs a [S]
no es una hipérbola, sino una
sigmoidea.

-En la cinética sigmoidea,


pequeñas variaciones en la [S]
en una zona critica (cercana al
valor de Km ) se traduce en
grandes variaciones en la
velocidad de reaccion
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BIBLIOGRAFIA
 https://youtu.be/DiRk1_R6yd8?list=PLFRoiQQR1i3ybZ_L7Y4DiHwz
APMHdntWL

 https://youtu.be/9N2Dt5Q511o

 https://youtu.be/a3es-FZ_GaA

 https://youtu.be/58ws49x4BfI

 https://youtu.be/sT-7j8faAPA

 https://youtu.be/6UwLkVhwxMI

 https://youtu.be/LjeLDS-cofo

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