AMINOÁCIDOS

Prof. Fernando Borges

Araújo
Aminoácidos
 Conceito
Os Aminoácidos são unidades
fundamentais que compõem as
proteínas. Existem 20 tipos (comuns).
Aminoácidos
 Generalidades
• 20 aa são normalmente encontrados na
constituição de proteínas.
• Há mais de 1 bilhão de seqüências
possíveis → codificação genética.
• As seqüências determinam a função
única.
Aminoácidos
 Possuem nomes, alguns possui seu
nome relacionado à fonte da qual ele foi
primeiro isolado (asparagina, encontrato
primeiro no aspargo, o glutamato no
glúten do trigo, tirosina no queijo, tyros
“queijo”, glicina ,glykos, “doce”).
Aminoácidos
 Todos os 20 aminoácidos são α-
aminoácidos. Possuem um grupo
carboxila e um grupo amino ligado ao
mesmo átomo de carbono (carbono α):
Grupo R - diferencia os
aa: estrutura, tamanho,
carga elétrica e que
influencia na
solubilidade em água.
Aminoácidos
 Com exceção da glicina que possui dois
ligantes ao carbono α iguais todos os
outros aa possui o carbono α sendo
quiral possuindo portanto dois arranjos
espaciais (estereoisômeros) chamados
de enantiômeros, imagem especualar
um do outro.
Propriedades dos aminoácidos
 Organolépticas: Incolores e maioria sabor
adocicado
 Físicas: Sólidos. Solubilidade variada em
água. Com atividade óptica.
 Químicas: grupo carboxila, caráter ácido e
grupo amino, caráter básico.
OBS: Caráter anfótero: reagem tanto com
ácidos como com bases, formam sais
orgânicos.
AMINOÁCIDOS
 L-aminoácidos são biologicamente
ativos.
 Todas proteínas dos seres vivos
formadas por L-aminoácidos.
 D-aminoácidos encontram-se nas
bactérias e antibióticos.
Proteínas
IONIZAÇÃO
IONIZAÇÃO
IONIZAÇÃO
Tipos de aminoácidos
 20 tipos de cadeias laterais (Grupamento
R) ≠ tamanho, forma, carga, capacidade de
formar pH e reatividade química.
 AA naturais (não-essenciais) produzidos
 pelo organismo.
 AA essenciais não são sintetizados pelo
organismo adquiridos pela ingestão de
alimentos, vegetais ou animais.
I -Classificação dos
aminoácidos
Percentual de Nitrogênio nos
aminoácidos
Particularidades de alguns
aminoácidos
 ARGININA
• Envolvido no metabolismo do nitrogênio.
• Ciclo da uréia.
 CISTEÍNA
• Forma parte da queratina.
• Presente no colágeno, unhas, cabelo e
pele.
• Favorece a desintoxicação de metais
pesados.
Particularidades de alguns
aminoácidos
 VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA
• São de cadeia curta.
• Precursores de hormônios do crescimento.
• massa muscular.
 FENILALANINA
• Pode transformar-se em tirosina.
• Melhora estado geral, diminui a dor, ajuda na
memória e aprendizagem.
• FA + vit C = colágeno e regenera tecido conectivo.
Particularidades de alguns
aminoácidos
 METIONINA
• Desdobra ácidos graxos, evitando
depósito no fígado e artérias.
• Sua disponibilidade favorece síntese de
cisteína.
• Desintoxica organismo de metais
pesados.
• Efeito antioxidante.
 DEPENDENTE DO
II -Classificação dos RADICAL “R”

aminoácidos
• APOLARES OU NÃO-POLARES
• AROMÁTICOS
• POLARES NEUTROS
• ÁCIDOS (C/ CARGA -)
• BÁSICOS (C/ CARGA +)
II -Classificação dos
aminoácidos
II -Classificação dos
aminoácidos
II -Classificação dos
aminoácidos
II -Classificação dos ÁCIDOS:

aminoácidos
HIDROFÍLICOS
II -Classificação dos
aminoácidos
SIMBOLOGIA E ABREVIAÇÃO
Estrutura tridimensional
Estrutura tridimensional
Estrutura tridimensional
Estrutura tridimensional
Estrutura tridimensional
Síntese de Aminoácidos
 Os aminoácidos não essenciais são
derivados dos intermediários do
processo de respiração celular, alguns
em vias mais complexas ( Aromáticos).
Precursores de aminoácidos
Precursores de aminoácidos
Obtenção experimental de
Aminoácidos
Ligação peptídica
Formação da ligação peptídica
Cadeia peptídica
Extremidades amino e
carboxiterminal
Pontes Dissulfeto
Síntese de Proteínas
Código Genético
Local da síntese de proteína
Sequência de Aminoácidos
 Importante
• Esclarece mecanismo de ação;
• Pode revelar história evolutiva;
• Relações entre sequência de aminoácidos e
estruturas das proteínas (enovelamento das
cadeias polipeptídicas);
 PROTEÍNAS
 CONCEITO
►União covalente por meio de ligações
peptídicas de aminoácidos.
►Macromolécula composta de uma ou mais
cadeias polipeptídicas, cada uma com
sequência característica de aminoácido
ligados por ligações peptídicas.
►Peso molecular acima de 10.000.
Peptídio e proteínas
 Oligopeptídeo – no de aa pequeno
 Polipeptídeo – muitos aa reunidos

Polipeptídeo ≠ de Proteína

≤ PM 10.000 e menos que 2000 aa

Exemplo de peptídeo
 Aspartame (2aa) – adoçante
Importância das proteínas
 São as moléculas mais abundantes nos sistemas vivos.
 Nutricional – importante na degradação à aa, o qual
será ingerido e utilizado para a síntese de novas
proteínas.

 Função Estrutural – funcionam como filamentos que

darão sustento à matéria viva. Ex. de proteínas
estruturais:
• Colágeno
• Queratina
• Elastina
• Fibroína
Importância das proteínas
 Transporte e Fixação de substâncias –
Hemoglobinas, Lipoproteínas e Ferritina.
 Catalisadores Biológicos – São as enzimas
com atividade catalítica.
 Reguladora
• Glucagon: Agente hiperglicemiante
• Hormônio paratireóideo: regula o transporte de Ca+2
Importância das proteínas
 Defesa
• Anticorpos
• Fibrinogênio
• Veneno das serpentes

 Contrátil ou de Locomoção
• Actina, Miosina

 Formam canais e bombas de transporte

Forma e função

A forma e a função de
uma proteína é
especificada por sua
seqüência e número
de aa.
Proteínas – ligações e
interações químicas
 Ligações envolvidas:
• Pontes de Hidrogênio
• Wander Walls
• Ligações iônicas
• Interações hidrofóbicas
Ligação
Iônica
Pontes de H

Interação de Van der Waals

Formação Estrutural Protéica
 Níveis de estrutura de proteínas

Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura

primária secundária terciária quaternária

Resíduos de -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas

aminoácidos
Estrutura primária de uma
proteína
 Sequência de aminoácidos em uma
proteína é chamada de estrutura
primária dessa proteína.
Estrutura Secundária
  hélice
 Folha 
• Cadeias paralelas
• Cadeias antiparalelas
• Resultam da ligação de hidrogênio entre os
grupos N-H e C=O na cadeia polipeptídica.
• Não envolvem as cadeias laterais dos aa.
Estrutura Secundária -  hélice
 A cadeia polipeptídica é retorcida em torno de
um eixo imaginário que passa pelo centro da
hélice.
 A unidade repetitiva é uma volta simples da
hélice, denominada passo.
 Cada passo da -hélice inclui 3,6 resíduos de
aminoácidos.
 Cada passo sucessivo da -hélice é unido
aos passos adjacentes por pontes de
hidrogênio.
Estrutura Secundária -  hélice
Estrutura Secundária - Folha 
 A conformação  organiza as cadeias polipeptídicas
em folhas.
 Nesta conformação, a cadeia polipeptídica estende-
se em uma estrutura em ziguezague em vez de
helicoidal.
 As cadeias polipeptídicas em ziguezague podem
ser dispostas lado a lado, para formar uma estrutura
que se assemelha a uma série de pregas,
denominada folha .
 Na folha , as ligações de hidrogênio são formadas
entre os segmentos adjacentes da cadeia
polipeptídica.
Estrutura Secundária - Folha 
Estrutura Secundária - Folha 
Estrutura Terciária

 O arranjo tridimensional de todos

os átomos em uma proteína é
denominado estrutura terciária das
proteínas.
Estrutura Terciária
 Ligações envolvidas:
• Pontes de Hidrogênio
• Pontes dissulfeto
• Wander Walls
• Ligações eletrostáticas
• Interações hidrofóbicas
Proteínas – aa – interações
hidrofóbicas

A hidrofobicidade relativa das cadeias R

dos aa é crítica p/ o enovelamento da
proteína em sua estrutura nativa.
Cadeias laterais Cadeias laterais
polares apolares

Região Hidrofóbica aa polares podem formar

pontes de H com a água

Polipeptídeo desenovelado Conformação enovelada em meio aquoso

Estrutura Quaternária
 Algumas proteínas contêm duas ou mais
cadeias polipeptídicas. O arranjo dessas
subunidades em complexos tridimensionais
constitui a estrutura quaternária.
 Na estrutura quaternária, a denominação da
proteína é feita de acordo com o número
subunidades (monomérica, dimérica, trimérica
e multimérica).
Estrutura Quaternária
 São estabelecidas por ligações de dissulfeto
 E as suas subunidades polipeptídicas são
unidas por sítios de ligação.

Sítio de ligação = é o ponto onde qualquer

região de uma superfície protéica pode
interagir com uma outra molécula.
Cisteína

Pontes de
dissulfeto
entre cadeias

Pontes de
dissulfeto
intercadeia
Estrutura quaternária da
desoxiemoglobina
Classes gerais de Proteínas
Proteínas Simples/ Holoproteínas
São proteínas que por hidrólise produzem
apenas aa.

 Proteínas Conjugadas

 Proteínas Fibrosas

 Proteínas Globulares
Proteínas Fibrosas

Insolúveis em água.

Função: estrutural, suporte e proteção.

Constituídas de elementos repetitivos simples de estrutura

secundária.

-hélice e folhas 

-Queratina e colágeno - -hélice superenoveladas em cordas.

 - Queratina
 É uma proteína sintetizada por muitos animais
para formar diversas estruturas do corpo.
 É uma proteína com forma tridimensional de α-
hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas
(β-queratina), constituídas de cerca de 15
aminoácidos, e rica em cisteína.
 Essas estruturas ocorrem porque os
aminoácidos da queratina interagem entre si
através de pontes de hidrogênio e ligações
covalentes dissulfeto.
Colágeno
Presente em todos os tecidos e órgãos.
A síntese dessa proteína depende de ácido ascórbico
(vitamina C).
 Elastina
Confere aos tecidos e órgãos a capacidade de se esticarem sem romper.

Principal componente das fibras elásticas.

É abundante em ligamentos, no pulmão, na parede das artérias e na

pele.
Proteínas Globulares
Solúveis em água.

Função: móvel no organismo

Constituídas por estruturas terciárias

mais complexas, com várias estruturas
secundárias na mesma cadeia.
Enovelam-se uns sobre os outros.
Proteínas Globulares

•Enzimas
•Hormônios
•Anticorpos
•Hemoglobina
Anticorpos
 Proteínas produzidas pelos Linfócitos B.

 Muito variada.

 Função: eliminar corpo estranho (antígeno) e potencializar a

resposta imune.

 Encontrados: nos fluídos biológicos ou ligados a superfície de

células de defesa.
Anticorpos

Estrutura molecular:
• 2 cadeias leves
• 2 cadeias pesadas
• São ligadas por pontes de dissulfeto
Possui regiões variáveis e constantes.
 Hemoglobina

• É uma proteína presente nas hemácias; células da corrente

sangüínea.
• É composta por 4 cadeias polipeptídicas (estrutura quaternária)
contendo cada uma 1 átomo de Ferro, que pode se ligar
reversivelmente ao Oxigênio.
• Realiza o transporte de O2, CO2 e H+ dos tecidos aos pulmões.
 Anemia Falciforme

É uma doença genética causada pela

substituição de um aa (Glu por Val). Essa
mudança produz uma zona na superfície da
proteína, o que leva as moléculas de
hemoglobina a se agregarem em feixes de
fibras = forma de foice.
 Proteína Conjugada
Algumas proteínas contém outros grupos
químicos além dos aa:
• Lipoproteínas (Ex: VLDL, HDL e LDL)
• Glicoproteínas (Ex.: Anticorpos,
colágeno)
• Metaloproteínas (Ex.: Hemoglobina)
Glicoproteínas
Desnaturação

Desnaturação ocorre quando uma

proteína perde sua estrutura nativa
secundária, terciária e/ ou quaternária. A
estrutura primária não é
necessariamente quebrada pela
desnaturação.
Perda da Estrutura – Perda da
Função Protéica

Uma perda da estrutura tridimensional

está sempre relacionada a perda da
função.

O rompimento das ligações não

covalentes = Desnaturação.
Fatores Desnaturantes
 Calor
 pH
 Álcool ou acetona
 Uréia
 Detergentes
 Movimento Mecânico
 Biológicos
Desnaturação
Pode provocar:

 Diminuição da solubilidade
 Aumento da reatividade química
 Perda ou até diminuição da atividade
 Maior susceptibilidade à hidrólise