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ENZIMAS DE DIAGNÓSTICOS

Prof.ª ESP. DEISE KELLY QUEIROZ SANTOS TRINDADE


ENZIMAS
• As enzimas são proteínas com propriedades
catalisadoras sobre as reações que ocorrem nos
sistemas biológicos. Elas têm um elevado grau de
especificidade sobre seus substratos acelerando
reações específicas sem serem alteradas ou
consumidas durante o processo.
Como funcionam?
• Cada enzima é específica para um tipo de reação.
Ou seja, elas atuam somente em um determinado
composto e efetuam sempre o mesmo tipo de
reação. O composto sobre o qual a enzima age é
genericamente denominado substrato. A grande
especificidade enzima-substrato está relacionada
à forma tridimensional de ambos.
Como funcionam?
• A enzima se liga a uma molécula de substrato em
uma região específica denominada sítio de
ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o
substrato sofrem mudança de conformação para o
encaixe.
Fonte: Google imagens
Como funcionam?
• O mecanismo de atuação da enzima se inicia
quando ela se liga ao reagente, mais
propriamente conhecido como substrato. é
formado um complexo enzima-substrato, instável,
que logo se desfaz, liberando os produtos da
reação a enzima, que permanece intacta embora
tenha participado da reação.
Fonte: Google imagens
Como funcionam?
• Fatores que alteram a atividade das enzimas
estão:
• Temperatura:
• pH: 
• Tempo:
• Concentração da enzima e do substrato: 
AMILASE
• A amilase é uma enzima da classe das hidrolases
que catalisa o desdobramento do amido e
glicogênio ingeridos na dieta. 
AMILASE
• SIGNIFICADO CLÍNICO
• A amilase sérica apresenta-se aumentada nas pancreatites
agudas e crônicas. Pode ainda estar aumentada nas
condições em que o paciente é portador de pseudo-cisto
pancreático, perfuração intestinal com peritonite,
gravidez ectópica e patologias que comprometam as vias
biliares. A dosagem da amilase sérica é utilizada como
meio laboratorial diagnóstico na parotidite epidêmica
(caxumba) que ocorre principalmente em crianças.
LIPASE

A lipase é uma enzima altamente específica que


catalisa a hidrólise dos ésteres de glicerol de
ácidos graxos de cadeia longa (triglicerídeos) em
presença de sais biliares e um cofator chamado
colipase. Tanto a lipase como a colipase são
sintetizadas pelas células acinares do pâncreas. A
lipase também é encontrada na mucosa intestinal,
leucócitos, células do tecido adiposo, língua e
leite.
LIPASE

Significado clínico
Lipase é um marcador mais especifico de doença
pancreática aguada do que a amilase. Seus níveis
estão aumentados em pacientes com pancreatite
aguda e recorrente, abcesso ou pseudocisto
pancreático, trauma carcinoma de pâncreas,
obstrução dos ductos pancreáticos e no uso de
fármacos (opiáceos).
FOSFATASE ALCALINA

• A fosfatase alcalina (FA) pertence a um grupo de


enzimas relativamente inespecíficas, que
catalisam a hidrólise de vários fosfomonoésteres
em pH alcalino. O pH ótimo da reação in vitro
está ao redor de 10, mas depende da natureza e
concentração do substrato empregado.
Amplamente distribuída nos tecidos humanos,
notadamente na mucosa intestinal, fígado
(canalículos biliares), túbulos renais, baço, ossos
(osteoblastos) e placenta.
FOSFATASE ALCALINA

• Significado Clínico
• Os níveis de Fosfatase Alcalina sérica são de grande
significado na investigação das desordens hepatobiliares
e ósseas. Nas enfermidades hepatobiliares, as elevações
são encontradas, predominantemente, na obstrução
extra-hepática (cálculo vesical, câncer de cabeça do
pâncreas). Na obstrução do trato biliar, a atividade da
fosfatase alcalina pode estar elevada até dez vezes em
relação aos mais altos valores de referência.
FOSFATAS ÁCIDA

• O termo fosfatase ácida (FAC) designa um grupo


heterogêneo não-específico de fosfatases que exibem pH
ótimo entre 4,5 e 7, e catalisam a hidrólise de monoéster
ortofosfórico produzindo um álcool e um grupo fosfato. A
fosfatase ácida é amplamente distribuída nos tecidos. A
maior atividade é encontrada na glândula prostática
(1000 vezes maior que em outros tecidos), células
osteoblásticas do osso, fígado, baço, rins, eritrócitos e
plaquetas. Em homens adultos, a próstata contribui com
quase a metade da enzima presente no soro.
FOSFATAS ÁCIDA

• SIGNIFICADO CLÍNICO
• A determinação da atividade da fosfatase ácida no soro tem como
principal finalidade o diagnóstico e a monitorização do câncer
prostático e particularmente o da forma metastática. A fosfatase
ácida total e seu isoenzima fosfatase ácida prostática encontram-
se aumentados nos casos de adenocarcinoma prostático. O
aumento é mais evidente nas condições em que já há infiltração
da pseudo cápsula com metástases por vias hematogênica e
linfática. Os aumentos são mais acentuados com relação à
fosfatase ácida prostática.
AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

• As enzimas aspartato aminotransferase, AST


(transaminase glutâmico-oxalacética, TGO) e alanina
aminotransferase, ALT (transaminaseglutâmica-pinúvica,
TGP).
• As aminotransferases estão amplamente distribuídas nos
tecidos humanos. As atividades mais elevadas de AST
(TGO) encontram-se no miocárdio, fígado, músculo
esquelético, com pequenas quantidades nos rins,
pâncreas, baço, cérebro, pulmões e eritrócitos.
AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

• SIGNIFICADO CLÍNICO
• O TGO é uma enzima encontrada em altas concentrações no
músculo cardíaco, músculos esqueléticos, hepatócitos e em menor
escala no pâncreas e rins. A dosagem de TGO sérico está limitada,
atualmente, ao estudo das hepatopatias. Aumento de TGO é
encontrado nas hepatites virais agudas ou crônicas, hepatite por
drogas, cirrose alcoólica, hemocromatose, icterícias hemolíticas e
nos tumores primitivos ou metastáticos do fígado.
AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)

• SIGNIFICADO CLÍNICO
• O TGP é encontrada predominantemente no hepatócito, sendo de
localização citoplasmática. Agressões ao hepatócito  (vírus,
medicamentos, toxinas) levam a liberação de TGP. Os níveis mais
elevados de TGP sérico são encontrados nas hepatites virais
agudas, podendo os mesmos atingir a milhares de U.I./L. Não
existe paralelismo entre o nível sérico de TGP e gravidade da
lesão.
GAMA-GLUTAMILTRANSFERASE

• A γ-glutamiltransferase (γ-GT) catalisa a transferência de um grupo γ-


glutamil de um peptídio  para  outro  peptídio  ou  para  um  aminoácido
produzindo  aminoácidos γ-glutamil e cistenilglicina. Está envolvida no
transporte de aminoácidos e peptídeos através das membranas celulares,
na síntese protéica e na regulação dos níveis de glutatião tecidual. A γ-GT
é encontrada no fígado, rim, intestino, próstata, pâncreas, cérebro e
coração.
GAMA-GLUTAMILTRANSFERASE

• SIGNIFICADO CLÍNICO

• A dosagem de γ-GT pode ser vista como uma prova de estudo da


capacidade excretora do fígado. Embora a enzima se apresente
aumentada nas hepatites agudas, é principalmente nas formas
colestáticas que mostra aumentos consideráveis. Seu estudo é de
grande ajuda nas colestases intra e extra hepáticas, nas quais se
encontra grandemente aumentada.
LACTATO DESIDROGENASE (DHL)

• A lactato desidrogenase (DHL) é uma enzima da classe  das 


oxidorredutases  que  catalisa  a oxidação reversível do lactato a
piruvato, em presença da coenzima  NAD+ que atua como doador
ou aceptor de hidrogênio.
• A DHL está presente no citoplasma de todas as células  do 
organismo.  Sendo  rica  no  miocárdio, fígado, músculo
esquelético, rim e eritrócitos. Os níveis teciduais de DHL são,
aproximadamente, 500 vezes maiores do que os encontrados no
soro e lesões naqueles tecidos provocam elevações plasmáticas
significantes desta enzima.
LACTATO DESIDROGENASE (DHL)

• SIGNIFICADO CLÍNICO
• A DHL é encontrada no músculo cardíaco, fígado, eritrócitos,
pulmões,  musculatura esquelética e nos rins. No infarto agudo do
miocárdio, a DHL torna-se elevada dentro de 24-48 horas após o
infarto, atingindo um valor máximo entre  48-72 horas. A partir de
então, lentamente (de 5 a 10 dias), retorna aos valores normais.
CREATINA QUINASE (CK)

• A enzima creatina quinase (CK) catalisa a fosforilação reversível


da creatina pela adenosina trifosfato (ATP) com a formação de
creatina fosfato. A creatina quinase está amplamente distribuída
nos  tecidos,  com  atividades  mais  elevadas  no músculo 
esquelético,  cérebro  e  tecido  cardíaco. Quantidades  menores 
são  encontradas  no  rim, diafragma, 
tireoide, placenta, bexiga, útero, pulmão, próstata, 
• baço,reto,cólon,estômago,pâncreas. O  fígado  e  eritrócitos  são 
essencialmente desprovidos desta enzima.
CREATINA QUINASE (CK)

• SIGNIFICADO CLÍNICO
• A  CK é um dimer composto de duas subunidades:  M (muscle-
músculo) e  B (brain-cérebro). A composição dessas duas
subunidades resulta em três isoenzimas: MM, MB e BB. Níveis
elevados de CK  são encontrados em infarto agudo do
miocárdio. A elevação já é constatada 6 horas após o início do
quadro e atinge o ápice em torno de 24 horas, permanecendo os
valores elevados por 72 a 96 horas.
Referência

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