ENZIMAS

ESTRUTURA E CATÁLISE
 Louis Pasteur
Postulou que a fermentação do açúcar em álcool é
catalisada por fermentos.

Jammes Summer
Isolou e cristalizou a urease, postulando que
todas as enzimas são proteínas.

J.B.S. Haldane
Escreveu o primeiro tratado sobre enzimas,
levando a purificação de milhares de enzimas e
entendimento de seus mecanismos e suas estruturas no
século XX.
A maioria das enzimas são
mesmo proteínas!
 O que as enzimas requerem?
• Estruturas integras.
• Algumas exigem cofatores.
• Outras exigem coenzimas ou grupos
prostéticos.
• Modificações como fosforilações ou
glicosilações.
 Classificação das Enzimas
• Geralmente coloca-se o sufixo ase no final
da palavra que descreve o substrato.
• Urease – uréia + ase
• Proteinase – proteína + ase
 Sistema Internacional de
Classificação de Enzimas
Cada enzima apresenta um número classificatório de
4 dígitos de um nome sistemático, o qual identifica a reação
catalisada.
ATP + D-glicose  ADP + D-glicose-6-fosfato
O número é 2.7.1.1 onde:
2 – nome da classe (transferase)
7 – subclasse (fosfotransferase)
1 – fosfotransferases que trabalham com um grupo
hidroxila como receptor
1- D-glicose o receptor do grupo fosfato.
Qual o papel das enzimas?
Cria as condições perfeitas dentro de um
uma fenda para que a reação dada seja
energeticamente favorável!
As enzimas afetam a velocidade
das reações mas não o equilíbrio
químico.

E+S ES EP E+P
Reação química comum
As enzimas reduzem a energia de
ativação.
 Cadeias laterais.

• Grupos catalíticos funcionais

• Formação de um complexo ES específico.
Como as enzimas fazem isto?

Como a enzima pode aumentar

tanto a velocidade e ser tão
específica?
Interação enzima substrato
Reação química sem enzima!
Reação chave-fechadura proposta
por Emil Fisher (1894)
Complementaridade ao estado de
transição de reação.
Haldane (1930) e Linus Pauling (1946).
ESPECIFICIDADE

Habilidade entre a enzima

discriminar dois substratos
competidores!
Para que ocorra reação 4 barreira
termodinâmicas principais tem
que ser quebradas!

• Entropia ou seja a aproximação.

• A capa de solvatação das moléculas.
• A distorção estrutural ou eletrônica.
• Alinhamento e orientação.
 Catálise Ácido-Base

Específica
Envolve os íons presentes na H2O
H+, H3O+ou OH-

Geral
Transferência de prótons por outras
classes de moléculas.
 Catálise covalente

• Envolve a ligação covalente transitória

entre a enzima e o substrato.
 Como funciona?

A B H2O A + B

H2O
A B+X A X + B A +X+B
Catálise por Íon Metálico
Combinação de várias
estratégias!
 Mecanismo de Ação Enzimática

• Seqüência Temporal.
• Estrutura dos Intermediários e Estado de
Transição.
• Velocidade de Interconversão entre os
Intermediários.
• Relação estrutural da enzima com os
intermediários.
• Contribuições energéticas.
 Caso - Quimotripsina
• Proteinase
• Massa molecular: 25000 Da
• Específica para ligações peptídicas
adjacentes a aromáticos.
Estrutura Primária
Estrutura Terciária
Resíduos Catalíticos
 Passos na Clivagem

Deacilação
Cinética observada
Resumindo...
 Caso Hexoquinase
• Enzima com dois substratos.
• Massa molecular de 100000 Da.
• Catalisa a conversão de glicose e ATP em
glicose-6-fosfato e ADP.
Excelente exemplo....
...de ajuste induzido.