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‡ Praticamente todas as enzimas são ½  ëmas, certas moléculas de RNA


também atuam como enzimas).
‡ 
   são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas,
sem participar delas como reagentes. Ou seja, eles participam da reação,
    
    ½  
   
 dela.
‡ As enzimas aceleram as reações, mas não atuam em reações energeticamente
desfavoráveis, nem modificam o sentido dos equilíbrios químicos.
A equação geral do processo pode ser representada por
Atividade enzimática
|specificidade enzimática
‡ A especificidade enzimática é muito maior que a da maioria dos
catalisadores químicos ëuma dada enzima catalisa uma única
reação das várias que um único substrato pode sofrer).
‡ É determinada pela estreita relação entre a estrutura da molécula
enzimática e suas propriedades biológicas: provavelmente, apenas
uma fração ëdenominada á ) da molécula é responsável pela
ligação da enzima ao ës) substrato ës).
Vodelo encaixe-induzido

‡ As enzimas alostéricas mudam a sua estrutura quando da ligação de determinadas moléculas. A


modulação da atividade da enzima pode ser direta, quando a molécula se liga diretamente a um
local de ligação na enzima, ou indireta, quando a molécula se liga a outras proteínas ou
subunidades que interagem com a enzima alostérica, influenciando então a sua atividade
‡ Vodulação Covalente: Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com
conversão entre formas ativa/inativa. O processo ocorre principalmente por adição/remoção de
grupamentos fosfato
Nomenclatura

A partir destas categorias


principais, as enzimas ainda
são subdivididas em outras
categorias, podendo ser
identificadas pelo seu número
da |C; por exemplo, | 
 é a fosfoglicomutase.
|xemplos
Matores que interferem na atividade enzimática

‡   
‡    

‡ 
‡  
‡  á
‡    á
emperatura

‡ emperatura ótima
‡ |stabilidade térmica
‡ Inativação
Inibição térmica
pH
‡pH ótimo
‡|stabilidade térmica
‡Inativação
   

 á
 

‡  
    
 

     
   á

Ô


 

 ½ 
½  




   


‡ Y





   

 
 



 
 
 
 


‡ |
 
½ 





   
‡ 

|


   ½


Quando o inibidor se liga reversivelmente
ao mesmo sítio de ligação do substrato;
O efeito é revertido aumentando-se a
concentração de substrato
|ste tipo de inibição depende das
concentrações de substrato e de
inibidor.
‡ 

|


  Y
 ½


Quando o inibidor liga-se
reversívelmente à enzima em um
sítio próprio de ligação, podendo
estar ligado à mesma ao mesmo
tempo que o substrato;
|ste tipo de inibição depende apenas
da concentração do inibidor
|scurecimento enzimático
‡ é um processo químico que ocorre em
diversos tecidos pela enzima
polifenoloxidase ou pela fenolase, que
resulta em pigmentos castanhos. Pode ser
observada nas frutas ëdamascos, pêras,
bananas, uvas), legumes ëbatata,
cogumelos, alface) e também em frutos do
mar ëcamarões, lagostas e caranguejos),
entre outros.
O substrato

‡ Os polifenóis são substâncias orgânicas complexas, que contem mais de


um grupo fenol.
‡ Polifenóis pode ser dividido em vários sub-categorias diferentes, tais como
antocianos ëcores dos frutos), flavonóides ëcatequinas, taninos no chá e
vinho) e componentes não-flavonóides ëácido gálico em folhas de chá). Os
flavonóides são também aminoácidos aromáticos fenilalanina e tirosina .
|  ½  ½
!

|nzima- Polifenoloxidase ëPPO, phenolase)

‡ r
 
 são uma classe de enzimas que foram
descobertas em cogumelos e são amplamente distribuídas na
natureza.
‡ |les parecem residir nos plastídeos e cloroplastos de plantas, ainda
que de livre existentes no citoplasma de senescência ou
amadurecimento das plantas.
‡ Polifenoloxidase é pensado para jogar um papel importante na
resistência das plantas a infecções microbianas e virais e condições
climáticas adversas.
‡ Polifenoloxidase também ocorre em animais e é pensado para
aumentar a resistência a doenças em insetos e crustáceos.
‡ Na presença do oxigênio do ar, a enzima que catalisa os primeiros
passos na conversão bioquímica dos compostos fenólicos que
produzem as quinonas, que sofrem polimerização adicional para
render escura, polímeros insolúveis referido como melaninas.
‡ Polifenoloxidase catalisa duas reações básicas: hidroxilação e
oxidação. Ambas as reações utilizar o oxigênio molecular ëar) como
co-substrato. A reação não é apenas dependente da presença do
ar, mas também sobre o pH ëacidez). A reação não ocorre no ácido
ëpH <5) ou alcalina ëpH> 8) condições.
|nzima- peroxidase

A peroxidase age sobre as substâncias que produzem cores vivas na


oxidação, mas ela pode promover uma grande variedade de reações de
biodegradação e com isso apresenta um alto grau de versatilidade. De modo
geral, é aceito que a peroxidase ao contrário de outras enzimas, que são
inativadas pelo calor, permanece ativa. Logo, a atividade da peroxidase em
muitas indústrias de alimentos é usada como índice de branqueamento

As peroxidases agem desestruturando as membranas celulares, diminuindo


sua permeabilidade seletiva; promovem, ainda, reações em cadeia que
levam à formação de radicais livres que podem causar danos às organelas e
membranas, podendo alterar as características sensoriais do produto
Prevenção do escurecimento enzimático

‡ !   

O branqueamento de vapor é 1,5 vezes maior do que o branqueamento


com água fervente.

  /  
‡ Inibição x sensibilidade ao frio

"   ½#


‡ A atividade da enzima é dependente do pH. Diminuição do pH para
4,0 pela adição de ácido cítrico, ácido ascórbico ou outra inibe a
atividade da enzima. Durante a preparação caseira de legumes ou
frutas de suco de limão ou vinagre é muitas vezes polvilhado sobre
os frutos para evitar o escurecimento.

‡ Aw, irradiação, Ultrafiltração , Ultra-som,


tratamento com dióxido de carbono supercrítico
"
 


 

  á á  á á


‡ Inativação para a enzima ëagindo
diretamente sobre a enzima)
‡ Inactivação para substrato ëremoção do
substrato, como os compostos de oxigênio
ou fenólicas)
‡ Inactivação para o produto ëalteração da
composição do produto